• 当底物浓度达到相当高的程度时，溶液中的酶已 经全部被底物所饱和，此时溶液中再也没有多余 的酶，虽增加底物浓度也不会有更多的中间复合 物ES生成，因此酶促反应速度变得与底物浓度无 关，而且反应达到最大反应速度（Vmax）。当我 们以底物浓度[S]对反应速度v作图时，就形成一 条双曲线。在此需要特别指出的是，只有酶促催 化反应才会有这种饱和现象，而与此相反，非催 化反应则不会出现这种饱和现象
• 当底物浓度达到相当高的程度时，溶液中的酶已 经全部被底物所饱和，此时溶液中再也没有多余 的酶，虽增加底物浓度也不会有更多的中间复合 物ES生成，因此酶促反应速度变得与底物浓度无 关，而且反应达到最大反应速度（Vmax）。当我 们以底物浓度[S]对反应速度v作图时，就形成一 条双曲线。在此需要特别指出的是，只有酶促催 化反应才会有这种饱和现象，而与此相反，非催 化反应则不会出现这种饱和现象
酶促反应的动力学方程式（米氏方程） • 1913年Michaelis和Menten两位科学家在前人 工作的基础上，根据酶促反应的中间络合物学 说，推导出一个数学方程式，用来表示底物浓 度与酶反应速度之间的量化关系，通常把这个 数学方程式称为米氏方程： ( K [S]) V [S] V m max + = 其中Km称为米氏常数
酶促反应的动力学方程式（米氏方程） • 1913年Michaelis和Menten两位科学家在前人 工作的基础上，根据酶促反应的中间络合物学 说，推导出一个数学方程式，用来表示底物浓 度与酶反应速度之间的量化关系，通常把这个 数学方程式称为米氏方程： ( K [S]) V [S] V m max + = 其中Km称为米氏常数
米氏常数的含义 • Km值就代表着反应速度达到最大反应速度一 半时的底物浓度。 ( K [S]) V [S] V m max + =
米氏常数的含义 • Km值就代表着反应速度达到最大反应速度一 半时的底物浓度。 ( K [S]) V [S] V m max + =
米氏常数的应用价值 ① Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与 酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。 ② Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km值 最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 ③ Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标， 用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 ④ 已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度条 件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 ⑤ Km值还可以帮助我们推断具体条件下某一代谢反应 的方向和途径，只有Km值小的酶促反应才会在竞争中占优势。 ( K [S]) V [S] V m max + =
米氏常数的应用价值 ① Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与 酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。 ② Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km值 最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 ③ Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标， 用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 ④ 已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度条 件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 ⑤ Km值还可以帮助我们推断具体条件下某一代谢反应 的方向和途径，只有Km值小的酶促反应才会在竞争中占优势。 ( K [S]) V [S] V m max + =
3.3抑制剂对酶促反应速度的影响 • 由于酶的本质是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引 起 酶 活 力 丧 失 的 作 用 都 称 为 失 活 作 用 (inactivation)。如果由于酶必需基团的化学性质 发生改变，但酶并未发生变性，而引起酶活力降 低或丧失的作用则称为抑制作用(inhibition)。导 致酶发生抑制作用的物质称为抑制剂(inhibitor)
3.3抑制剂对酶促反应速度的影响 • 由于酶的本质是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引 起 酶 活 力 丧 失 的 作 用 都 称 为 失 活 作 用 (inactivation)。如果由于酶必需基团的化学性质 发生改变，但酶并未发生变性，而引起酶活力降 低或丧失的作用则称为抑制作用(inhibition)。导 致酶发生抑制作用的物质称为抑制剂(inhibitor)