主要指脂质分子的侧向运动。生物膜的流动性很大程度上取决于膜的磷脂分子中不饱和脂肪酸的含量及碳链长度。不饱和程度越高，脂肪酸链越短，膜的流动性越大。与温度和胆固醇含量也有关。胆固醇的含量增加会降低膜的流动性。膜蛋白的运动主要包括旋转运动和侧向扩散运动。2.膜的不对称性膜脂、膜蛋白分布的不对称性，进而表现为生物膜不同部位具有功能上的不对称性。膜脂双分子层中，外层以磷脂酰胆碱为主，内层以磷脂酰丝氨酸和磷脂酰乙醇胺为主，不饱和脂肪酸主要位于外层：膜蛋白的不对称性表现为膜脂内外两层所含外周蛋白种类及数量的不同。3选择性渗透作用：细胞膜的通透性。三、生物膜的功能1.物质转运：吸收养料，排出不需要的物质。主要方式包括：简单扩散：高浓度一→低浓度；依赖膜两侧浓度差和分子大小。协助扩散：高浓度一→低浓度，有特异膜蛋白协助；载体蛋白和通道蛋白。主动运输：逆浓度梯度与电化学梯度+耗能+膜蛋白。2.信息传递：细胞膜上有接受信息的专一性受体，识别和接受各种特殊信息，包括神经递质、激素等。3.能量转换一线粒体：包括氧化磷酸化和光合磷酸化。4.免疫功能一识别外源物质吞噬细胞和淋巴细胞：细胞的免疫性是由于膜上有专一性抗原受体。讲解：分别对四种功能进行举例图示说明，包括转运方式、胰岛素的作用机理、ATP合成酶、吞噬细胞的作用。四、脂质体（liposome）脂质体可用于转基因或制备的药物，它可以与细胞膜融合，将药物送入细胞内部。本章小结1.脂类的结构组成和油脂的性质；2.生物膜的组成和结构；3.生物膜的功能和特性。作业题：书中40页第1,3,4题
主要指脂质分子的侧向运动。生物膜的流动性很大程度上取决于膜的磷脂分子 中不饱和脂肪酸的含量及碳链长度。不饱和程度越高，脂肪酸链越短，膜的流动性 越大。与温度和胆固醇含量也有关。胆固醇的含量增加会降低膜的流动性。 膜蛋白的运动主要包括旋转运动和侧向扩散运动。 2. 膜的不对称性 膜脂、膜蛋白分布的不对称性，进而表现为生物膜不同部位具有功能上的不对 称性。膜脂双分子层中，外层以磷脂酰胆碱为主，内层以磷脂酰丝氨酸和磷脂酰乙 醇胺为主，不饱和脂肪酸主要位于外层；膜蛋白的不对称性表现为膜脂内外两层所 含外周蛋白种类及数量的不同。 3. 选择性渗透作用：细胞膜的通透性。 三、生物膜的功能 1. 物质转运： 吸收养料，排出不需要的物质。主要方式包括： 简单扩散：高浓度低浓度；依赖膜两侧浓度差和分子大小。 协助扩散：高浓度低浓度，有特异膜蛋白协助；载体蛋白和通道蛋白。 主动运输：逆浓度梯度与电化学梯度+耗能+膜蛋白。 2. 信息传递： 细胞膜上有接受信息的专一性受体，识别和接受各种特殊信息，包括神经递质、 激素等。 3. 能量转换——线粒体：包括氧化磷酸化和光合磷酸化。 4. 免疫功能——识别外源物质 吞噬细胞和淋巴细胞；细胞的免疫性是由于膜上有专一性抗原受体。 讲解：分别对四种功能进行举例图示说明，包括转运方式、胰岛素的作用机理、 ATP合成酶、吞噬细胞的作用。 四、脂质体（liposome） 脂质体可用于转基因或制备的药物，它可以与细胞膜融合，将药物送入细胞内 部。 本章小结 1. 脂类的结构组成和油脂的性质； 2. 生物膜的组成和结构； 3. 生物膜的功能和特性。 作业题：书中 40 页第 1,3,4 题
第四章蛋白质化学（10学时）本章要求：1、掌握氨基酸的特点、分类和三字符号，了解蛋白质的生物学功能；2.初步掌握肽键和多肽的概念以及结构特点；3.掌握蛋白质的主要性质，理解分离纯化的方法；4.掌握蛋白质的一级结构、二级结构的概念以及二级结构的类型。5.了解蛋白质的三级和四级结构。第一节概述一、蛋白质的概念由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。1.蛋白质是生命的物质基础凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质起作用。蛋白质是细胞内含量最高的组分，占许多生物体干重的45~50%以上。2.蛋白质是含氮元素恒定的生命物质。各种蛋白质中N元素的含量平均为16%。组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：C:50~55%；H:6~8%O:20~23%；N：15~18%；S：0~4%；其它(P、Cu2+Mn2+、Fe3+等）微量。蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的计算依据。蛋白质含量=N含量X6.25二、蛋白质的分类1.分类依据一蛋白质不能按化学结构分类常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学组成等。2.三种分类方法一一按组成分类常用1)根据分子形状：球状和纤维状蛋白：球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。常见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。2)根据溶解度：清蛋白：白蛋白，溶于水；精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液谷蛋白：不溶水、醇及中性盐溶液，溶于稀酸、稀碱，如麦蛋白。醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇；硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱
第四章 蛋白质化学（10学时） 本章要求： 1. 掌握氨基酸的特点、分类和三字符号，了解蛋白质的生物学功能； 2. 初步掌握肽键和多肽的概念以及结构特点； 3. 掌握蛋白质的主要性质，理解分离纯化的方法； 4. 掌握蛋白质的一级结构、二级结构的概念以及二级结构的类型。 5. 了解蛋白质的三级和四级结构。 第一节 概述 一、蛋白质的概念 由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较 稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。 1. 蛋白质是生命的物质基础 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质起作用。蛋白质是细胞内含量最高的组 分，占许多生物体干重的45~50%以上。 2. 蛋白质是含氮元素恒定的生命物质。各种蛋白质中N元素的含量平均为16%。 组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素在蛋白质中的组成百分比约 为： C：50~55%；H：6~8%；O：20~23%；N：15~18 %；S：0~4%；其它(P、Cu2+、 Mn2+ 、Fe3+等) 微量。 蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的 计算依据。蛋白质含量 = N含量×6.25 二、蛋白质的分类 1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学组成等。 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1)根据分子形状：球状和纤维状蛋白；球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。常 见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。 常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。 2)根据溶解度： 清蛋白：白蛋白，溶于水； 精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多 组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，溶于稀酸、稀碱，如麦蛋白。 醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇； 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱
3)根据组成：单纯蛋白质：仅由氨基酸组成。如清蛋白、球蛋白、组蛋白等。结合蛋白质：氨基酸、糖、脂肪、核酸、磷酸以及色素等。如核蛋白、色蛋白、糖蛋白、脂蛋白（血浆脂蛋白、膜脂蛋白等）、磷蛋白（酪蛋白、卵黄蛋白等）。三、蛋白质的生物学功能1、催化功能：酶；2.调节功能：激素、受体、毒蛋白等：3.结构功能：构成细胞和组织：4.运输功能：血红蛋白，载脂蛋白等；5.免疫功能：抗体；6.运动功能：肌肉，纤毛和鞭毛；7.储藏功能：乳汁中的酪蛋白等；8.生物膜的功能：通透性、信号传递、生理识别等。第二节蛋白质的基本单位一一氨基酸一、蛋白质的水解1.酸水解常以5~10倍的20%HC1煮沸回流16~24h，或加压于120℃水解12h。优点：水解彻底，产物为L-氨基酸；缺点：色氨酸破坏，水解液呈黑色。应用：氨基酸工业生产、蛋白质分析等。2.碱水解6mol/LNaOH或4mol/LBa(OH)2煮沸6h。优点：色氨酸未破坏，水解液清亮：缺点：氨基酸发生旋光异构。一般很少使用。3.酶水解条件温和，常温（36~60℃）、常压和pH2~8，氨基酸未破坏，不发生旋光异构；但水解不彻底。二、氨基酸的结构特征1.结构特征一氨基酸是氨基取代羧酸氨基酸的结构通式：19种氨基酸具有一级氨基（-NH2）和羧基（-COOH）结合到α碳原子（C.），同时结合到（C.）上的是H原子和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）
3)根据组成： 单纯蛋白质：仅由氨基酸组成。如清蛋白、球蛋白、组蛋白等。 结合蛋白质：氨基酸、糖、脂肪、核酸、磷酸以及色素等。如核蛋白、色蛋白、糖 蛋白、脂蛋白（血浆脂蛋白、膜脂蛋白等）、磷蛋白（酪蛋白、卵黄蛋白等）。 三、蛋白质的生物学功能 1. 催化功能：酶； 2. 调节功能：激素、受体、毒蛋白等； 3. 结构功能：构成细胞和组织； 4. 运输功能：血红蛋白，载脂蛋白等； 5. 免疫功能：抗体； 6. 运动功能：肌肉，纤毛和鞭毛； 7. 储藏功能：乳汁中的酪蛋白等； 8. 生物膜的功能：通透性、信号传递、生理识别等。 第二节 蛋白质的基本单位——氨基酸 一、蛋白质的水解 1. 酸水解 常以5~10倍的20%HCl煮沸回流16~24h，或加压于120℃水解12h。 优点：水解彻底，产物为L-氨基酸；缺点：色氨酸破坏，水解液呈黑色。 应用：氨基酸工业生产、蛋白质分析等。 2. 碱水解 6mol/L NaOH或4 mol/L Ba(OH)2煮沸6h。 优点：色氨酸未破坏，水解液清亮；缺点：氨基酸发生旋光异构。一般很少使 用。 3. 酶水解 条件温和，常温（36~60℃）、常压和pH2~8，氨基酸未破坏，不发生旋光异构； 但水解不彻底。 二、氨基酸的结构特征 1. 结构特征——氨基酸是氨基取代羧酸 氨基酸的结构通式：19种氨基酸具有一级氨基（-NH2）和羧基（-COOH）结合 到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子和各种侧链（R）；Pro具有二级 氨基（α-亚氨基酸）
COOHCOOH-HH-H,N-C.-NH,CaRRL-氨基酸D-氨基酸Ca如是不对称C（除Gly），则：1.具有两种立体异构体[D-型和L-型]2.具有旋光性「左旋（-）或右旋（+）12.常见氨基酸-20种基本氨基酸从细菌到人类，所有蛋白质都由20种基本氨基酸（20standardaminoacids)组成。NH20=0HaCHNLJHNH2NHArginine (Arg)Alanine (Ala)Asparagine (Asn)Aspartic Acid (Asp000H2NOHGlutamine (Gln)Cysteine (Cys)GlutamicAcid (Glu)Glyeine (Gly)0==.1HaCH2N.HhOHOHHOHCH3NH2NH2NH2NH2Lysine (Lys)Leucine (Leu)Isoleucine (lle)Histidine (His)0=O0HOOHOHH.ONH2NH2NH2Serine (Ser)Methionine (Met)Phenylalanine (Phe)Proline (Pro)CHaCHo01HOOHFH,COHNH2NH1NH2NH2NHValine (Val)Tyrosine (Tyr)Threonine (Thr)Tryptophan (Trp)三、 氨基酸的分类（1）根据酸碱性质：酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸和组氨酸；中性氨基酸：15种，包括两种酰胺。（2）根据R的化学结构脂肪族氨基酸：15种
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）] 2. 常见氨基酸——20种基本氨基酸 从细菌到人类，所有蛋白质都由20种基本氨基酸（20 standard amino acids)组成。 三、氨基酸的分类 （1）根据酸碱性质： 酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸； 碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸和组氨酸； 中性氨基酸：15种，包括两种酰胺。 （2）根据R的化学结构 脂肪族氨基酸：15种
芳香族氨基酸：Phe、Tyr、Trp杂环氨基酸：His杂环亚氨基酸：Pro（3）根据R的极性①极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、Tyr（OH）、Asn、Gln（CONH）、Cys（SH）；带正电：His、Lys、Arg：带负电：Asp、Glu②非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Trp、Pro四、氨基酸的性质1.一般物理性质无色晶体，熔点较高（200℃以上），能溶于水、稀酸或稀碱中，不溶于有机溶剂；除Gly外都有旋光性。2.两性解离和等电点氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的一NH，正离子和能接受质子的一COO负离子，为两性电解质。RRROHOH-H,N-CH-COOH,NCHCOOHH,NCHCOOHH在晶体状态在酸性溶液在碱性溶液或水溶液中中的氨基酸中的氨基酸的氨基酸(pH<pI)(pH>pI)(pH=pI)调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的一*NH3基和一COO基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。生理pH值时，大多数氨基酸以两性离子存在。氨基酸等电点的确定：1）酸碱滴定（滴定曲线）2）根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算：等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。pI = PKr+pK,2酸性氨基酸pI=1/2(pK,+pKR')碱性氨基酸pI=1/2(pK+pKR）
芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp 杂环氨基酸：His 杂环亚氨基酸：Pro （3）根据R的极性 ①极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、 Tyr（OH）、 Asn、Gln（CONH2）、Cys（SH）； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu ②非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Trp 、Pro 四、氨基酸的性质 1. 一般物理性质 无色晶体，熔点较高（200℃以上），能溶于水、稀酸或稀碱中，不溶于有机溶 剂；除Gly外都有旋光性。 2. 两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上 带有能放出质子的—NH3 +正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。 调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完 全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点 （pI）。生理pH值时，大多数氨基酸以两性离子存在。 氨基酸等电点的确定： 1）酸碱滴定（滴定曲线） 2）根据 pK 值（该基团在此 pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数