第5章蛋白质的三维结构 、研究蛋白质构象的方法 稳定蛋白质三维结构的作用力 、多肽主链折叠的空间限制 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 五、纤维状蛋白质 六、超二级结构和结构域 七、球状蛋白质与三级结构 八、膜蛋白的结构 九、蛋白质折叠和结构预测 十、亚基缔合和四级结构
第5章 蛋白质的三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 三、多肽主链折叠的空间限制 四、二级结构：多肽链折叠的规则方式 五、纤维状蛋白质 六、超二级结构和结构域 七、球状蛋白质与三级结构 八、膜蛋白的结构 九、蛋白质折叠和结构预测 十、亚基缔合和四级结构
、研究蛋白质构象的方法 (X射线衍射法) 用X射线衍射研究蛋白质的构象时,蛋 白质必须结晶。用波长很短的X射线 (=0.154mm)照射蛋白质晶体,发生散射, 底片曝光后,得到衍射图,再经计算机处理, 绘出电子密度图,从中构建出三维分子图像
一、研究蛋白质构象的方法 用X射线衍射研究蛋白质的构象时，蛋 白 质 必 须 结 晶 。 用 波 长 很 短 的 X 射 线 （λ=0.154nm）照射蛋白质晶体，发生散射， 底片曝光后，得到衍射图，再经计算机处理， 绘出电子密度图，从中构建出三维分子图像。 （X射线衍射法）
肌红蛋白的Ⅹ射线衍射图 新乐∷ ● 非非●
肌红蛋白的X射线衍射图
音分肜的 N 电子密度图 肌红蛋白分子中 H NHb
肌 红 蛋 白 分 子 中 部 分 肽 链 的 电 子 密 度 图
研究溶液中蛋白质构象的 光谱学方法 (紫外差光谱) 蛋白质中的Trp、Tyr、Phe等残基有紫外吸收, 紫外吸收的指标有两个,即最大吸收波长(max) 和摩尔消光系数(ε)。这些残基处于不同的微环境 下时,它们的λmax和ε会发生相应的变化。环境极 性增大会引起吸收峰向短波方向移动,称为蓝移, 反之,引起红移。测定两个样品(同一蛋白溶液, 条件有所改变,如pH、溶剂种类、离子强度或温度 等)的紫外吸收光谱之差(差光谱),可以得知这 些基团的徼环境
研究溶液中蛋白质构象的 光谱学方法 （紫外差光谱） 蛋白质中的Trp、Tyr、Phe等残基有紫外吸收， 紫外吸收的指标有两个，即最大吸收波长（λmax） 和摩尔消光系数（ε）。这些残基处于不同的微环境 下时，它们的λmax和ε会发生相应的变化。环境极 性增大会引起吸收峰向短波方向移动，称为蓝移， 反之，引起红移。测定两个样品（同一蛋白溶液， 条件有所改变，如pH、溶剂种类、离子强度或温度 等）的紫外吸收光谱之差（差光谱），可以得知这 些基团的微环境