2.具备从事药物研究方面工作的知识和能力。 4.具备从事药品质量评价方面工作的知识和能力 5.具备从事临床合理用药方面工作的知识和能力 1.具备药学基础理论、基本知识、基本技能。 2.6 代谢的整合与调节 2.具备从事药物研究方面工作的知识和能力。 5.具备从事临床合理用药方面工作的知识和能力 三、教学内容 绪论 1.教学目标 了解：生物化学的发展简史，熟悉生物化学含义及其研究任务和内容：生物化学研究在基础医学和临床医学中的地位及将来 的发展趋势：了解我国科学家在生物化学发展中的作用，加深学生的爱国激情。 2.教学重难点 生物化学揭示生命的本质的发展过程及研究方法。 3.教学内容 (1)生物化学的含义、研究任务与目的。 (2)生物化学与分子生物学发展简史
2.具备从事药物研究方面工作的知识和能力。 4.具备从事药品质量评价方面工作的知识和能力 5.具备从事临床合理用药方面工作的知识和能力 2.6 代谢的整合与调节 1.具备药学基础理论、基本知识、基本技能。 2.具备从事药物研究方面工作的知识和能力。 5.具备从事临床合理用药方面工作的知识和能力 三、教学内容 绪论 1.教学目标 了解：生物化学的发展简史，熟悉生物化学含义及其研究任务和内容；生物化学研究在基础医学和临床医学中的地位及将来 的发展趋势；了解我国科学家在生物化学发展中的作用，加深学生的爱国激情。 2.教学重难点 生物化学揭示生命的本质的发展过程及研究方法。 3.教学内容 （1）生物化学的含义、研究任务与目的。 （2）生物化学与分子生物学发展简史
(3)当代生物化学与分子生物学研究的主要内容。 (4)生物化学与分子生物学和医学。其在基础医学和临床医学中的地位。 (5)简介学习生物化学与分子生物学应注意的事项。生物化学含义。研究任务与目的。 4.教学方法 (1)讲授法：相关概念及理论框架。 (2)Flash动画和讨论 5.教学评价 回答下列问题： (1)基因重组技术的发展简史是什么？有什么重要意义？请实例说明。 (2)代谢过程的关键研究技术是什么？ (3)我国科学家在生物化学发展中的贡献是什么？ 第一章蛋白质的结构与功能 1.教学目标 (1)掌握：组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点、分类及其三字母缩写符号：蛋白质一级结构的概念，理解肽键、肽单元 等概念及其结构特点：蛋白质的二级、三级、四级结构的概念及其特点：模体、结构域的概念：蛋白质各级结构与功能的关 系，掌握别构效应、协同效应的概念。 (2)熟悉：氨基酸、蛋白质的理化性质及有关的基本概念，如两性解离与等电点、变性、紫外吸收等
（3）当代生物化学与分子生物学研究的主要内容。 （4）生物化学与分子生物学和医学。其在基础医学和临床医学中的地位。 （5）简介学习生物化学与分子生物学应注意的事项。生物化学含义。研究任务与目的。 4.教学方法 （1）讲授法：相关概念及理论框架。 （2）Flash 动画和讨论 5.教学评价 回答下列问题： （1）基因重组技术的发展简史是什么？有什么重要意义？请实例说明。 （2）代谢过程的关键研究技术是什么？ （3）我国科学家在生物化学发展中的贡献是什么？ 第一章 蛋白质的结构与功能 1.教学目标 （1）掌握：组成蛋白质的 20 种氨基酸的结构特点、分类及其三字母缩写符号；蛋白质一级结构的概念，理解肽键、肽单元 等概念及其结构特点；蛋白质的二级、三级、四级结构的概念及其特点；模体、结构域的概念；蛋白质各级结构与功能的关 系，掌握别构效应、协同效应的概念。 （2）熟悉：氨基酸、蛋白质的理化性质及有关的基本概念，如两性解离与等电点、变性、紫外吸收等
(3)了解：蛋白质的重要生理功能：重要的生物活性肽：蛋白质分离纯化的主要方法及其基本原理：多肽链中氨基酸的序 列分析方法及其原理：蛋白质空间结构测定的基本原理。 2.教学重难点 (1)重点：蛋白质的分子组成：蛋白质的分子结构：蛋白质结构与功能的关系：氨基酸和蛋白质的理化性质。 (2)难点： 模体、结构域、蛋白质的高级结构、蛋白质结构与功能的关系、别构效应、协同效应。 3.教学内容 (1)蛋白质的分子组成：元素组成，组成单位，氨基酸的理化性质，氨基酸的等电点，氨基酸的紫外吸收性质，茚三酮反 应，肽，N-末端，C-末端和生物活性肽。 (2)蛋白质的分子结构：一级结构，二级结构，模体，三级结构，结构域和分子伴侣，四级结构。 (3)蛋白质结构与功能的关系：一级结构是高级结构与功能的基础，一级结构的个体差异与分子病。蛋白质的功能依赖特 定空间结构，肌红蛋白和血红蛋白结构，血红蛋白的构象变化与结合氧，蛋白质构象改变与疾病。 (4)蛋白质的理化性质：蛋白质的两性解离和等电点，胶体性质，蛋白质的变性、沉淀和凝固，紫外吸收和几种重要呈色 反应。 4.教学方法 教师讲授为主，适当的PBL教学和翻转课堂。 5.教学评价 任选蛋白质空间结构病例疯牛病、蛋白质一级结构病例镰刀型红细胞贫血两个主题中的一个，完成课后讨论和病例分析。 第二章核酸的结构与功能
（3）了解：蛋白质的重要生理功能；重要的生物活性肽；蛋白质分离纯化的主要方法及其基本原理；多肽链中氨基酸的序 列分析方法及其原理；蛋白质空间结构测定的基本原理。 2.教学重难点 （1）重点： 蛋白质的分子组成；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；氨基酸和蛋白质的理化性质。 （2）难点： 模体、结构域、蛋白质的高级结构、蛋白质结构与功能的关系、别构效应、协同效应。 3.教学内容 （1） 蛋白质的分子组成：元素组成，组成单位，氨基酸的理化性质，氨基酸的等电点，氨基酸的紫外吸收性质，茚三酮反 应，肽，N-末端，C-末端和生物活性肽。 （2） 蛋白质的分子结构：一级结构，二级结构，模体，三级结构，结构域和分子伴侣，四级结构。 （3）蛋白质结构与功能的关系：一级结构是高级结构与功能的基础，一级结构的个体差异与分子病。蛋白质的功能依赖特 定空间结构，肌红蛋白和血红蛋白结构，血红蛋白的构象变化与结合氧，蛋白质构象改变与疾病。 （4）蛋白质的理化性质：蛋白质的两性解离和等电点，胶体性质，蛋白质的变性、沉淀和凝固，紫外吸收和几种重要呈色 反应。 4.教学方法 教师讲授为主，适当的 PBL 教学和翻转课堂。 5.教学评价 任选蛋白质空间结构病例疯牛病、蛋白质一级结构病例镰刀型红细胞贫血两个主题中的一个，完成课后讨论和病例分析。 第二章 核酸的结构与功能
1.教学目标 (1)掌握： 核酸的基本化学组分：DNA双螺旋结构的特征：NA的种类、结构特征和生物学功能：核酸链的变性、复性、 杂交。 (2)熟悉：核酸的一级结构：DA的结构多态性和超螺旋结构：核酸的紫外吸收、核酸链的解链温度 (3)了解：非编码NA的种类和生物学功能 2.教学重难点 (1)重点：DNA双螺旋结构模型要点：mRNA与tRNA的结构特征与功能：核小体的结构特点：DNA的理化性质及其与结构 的关系。 (2)难点：DNA的高级结构：DNA变性，增色效应，Tm的概念：DNA复性、退火与核酸分子杂交：基因及基因组的概念。 3.教学内容 (1)核酸的化学组成以及一级结构：核苷、核苷酸的组成及结构，核酸的一级结构。 (2)DNA的空间结构与功能：DNA双螺旋结构模型要点，双螺旋结构的多样性，超螺旋结构、核小体及DNA在真核细胞 内的组装。 (3)RNA的空间结构与功能：RNA类型及功能，tRNA的三级结构，RNA为组分的核糖体，其他小分子RNA及RNA组 学简介。 (4)核酸的理化性质：核酸分子的紫外吸收，DNA的变性、复性与分子杂交，增色效应。 4.教学方法 教师讲授为主，适当的翻转课堂。 5.教学评价 文献调研B-型DNA分子双螺旋结构的提出，以及双螺旋结构中大沟和小沟的生物学意义，完成课后思考题
1.教学目标 （1）掌握： 核酸的基本化学组分；DNA 双螺旋结构的特征；RNA 的种类、结构特征和生物学功能；核酸链的变性、复性、 杂交。 （2）熟悉：核酸的一级结构；DNA 的结构多态性和超螺旋结构；核酸的紫外吸收、核酸链的解链温度 （3）了解：非编码 RNA 的种类和生物学功能 2.教学重难点 （1）重点：DNA 双螺旋结构模型要点；mRNA 与 tRNA 的结构特征与功能；核小体的结构特点；DNA 的理化性质及其与结构 的关系。 （2）难点：DNA 的高级结构；DNA 变性，增色效应，Tm 的概念；DNA 复性、退火与核酸分子杂交；基因及基因组的概念。 3.教学内容 （1）核酸的化学组成以及一级结构：核苷、核苷酸的组成及结构，核酸的一级结构。 （2）DNA 的空间结构与功能：DNA 双螺旋结构模型要点，双螺旋结构的多样性，超螺旋结构、核小体及 DNA 在真核细胞 内的组装。 （3）RNA 的空间结构与功能：RNA 类型及功能，tRNA 的三级结构，rRNA 为组分的核糖体，其他小分子 RNA 及 RNA 组 学简介。 （4）核酸的理化性质：核酸分子的紫外吸收，DNA 的变性、复性与分子杂交，增色效应。 4.教学方法 教师讲授为主，适当的翻转课堂。 5.教学评价 文献调研 B-型 DNA 分子双螺旋结构的提出，以及双螺旋结构中大沟和小沟的生物学意义，完成课后思考题
第三章酶与酶促反应 1.教学目标 (1)掌握：酶的分子组成、酶的活性中心、同工酶、酶促反应特点、米氏方程、别构调节、化学修饰调节、酶原及其激 活。 (2)熟悉：熟悉影响酶促反应速率的因素及其机制。 (3)了解：酶的分类与命名、酶在医学中的应用。 2.教学重难点 酶的概念和分子组成，酶蛋白、辅助因子（辅酶或辅基）、全酶。酶的必需基团和活性中心。同工酶概念。酶促反应特点。 酶促反应动力学概念，米氏方程及K的意义。酶的激活与抑制、原理及特点。酶原、酶原激活概念。 3.教学内容 第一节酶的概念和分子结构。 一、酶的概念，酶的组成一一单纯酶(simple enzyme))和结合酶(con jugated enzymes),全酶(holoenzyme)包括酶蛋白 (apoenzyme)和辅酶(coenzyme)或辅基(prothetic group)。 二、酶活性中心(enzyme active center)的概念与作用。 三、同工酶(isoenzyme)的概念。 第二节酶的工作原理。 一、酶对底物具有极高的催化效率。高催化效率、高特异性及可调节性
第三章 酶与酶促反应 1.教学目标 （1）掌握：酶的分子组成、酶的活性中心、同工酶、酶促反应特点、米氏方程、别构调节、化学修饰调节、酶原及其激 活。 （2）熟悉：熟悉影响酶促反应速率的因素及其机制。 （3）了解：酶的分类与命名、酶在医学中的应用。 2.教学重难点 酶的概念和分子组成，酶蛋白、辅助因子（辅酶或辅基）、全酶。酶的必需基团和活性中心。同工酶概念。酶促反应特点。 酶促反应动力学概念，米氏方程及 Km 的意义。酶的激活与抑制、原理及特点。酶原、酶原激活概念。 3.教学内容 第一节酶的概念和分子结构。 一、酶的概念，酶的组成——单纯酶(simple enzyme)和结合酶(conjugated enzymes)，全酶(holoenzyme)包括酶蛋白 (apoenzyme)和辅酶(coenzyme)或辅基(prothetic group)。 二、酶活性中心(enzyme active center)的概念与作用。 三、同工酶(isoenzyme)的概念。 第二节酶的工作原理。 一、酶对底物具有极高的催化效率。高催化效率、高特异性及可调节性