授课题目 绪论 授课日期 年月日 2课班级 授课时数 授课方式理论课 授课重点、难点 1.生物化学的定义 2.生物化学的内容 3.研究生化的目的及其与医学、农学与工学的关系
1 授课题目 绪论 授课日期 年 月 日 授课班级 授课时数 2 授课方式 理论课 授 课 重 点 、 难 点 1. 生物化学的定义 2. 生物化学的内容 3. 研究生化的目的及其与医学、农学与工学的关系
物化学的定义: 生物化学的定义,生物化学和分子生物学研究的对象和方法。 投|生物化学的内容 课 内容 化学组成一生物大分子:元素组成、构件分子(生物分子)生物大分子、 教生物大分子组成的复合体、亚细胞器、细胞、组织、器官、机体 具与 物质代谢、能量代谢及代谢调节:新陈代谢的概述、物质代谢(合成代谢 时\和分解代谢入物质代谢与能量代谢的关系、代谢调节 间 分配 基因的复制、表达及调控 四、机能生化:组织器官的化学组成、代谢特点与其生理功能之间的关系 五、本书为3部分 第一部分:讨论生物大分子的结构与功能。 第二部分:主要内容为物质代谢或动态生化。 第三部分:主要内容为分子生物学中遗传信息的流向及调控。 研究生化的目的及其与其他学科的关系 生化与各基础学科的关系、生化与临床医学的关系及研究进展。 物化学是一门比较难学的课程,在学习过程中要注意以下几方面: 1.认真听讲 2课后认真复习 3.注意内容的前后衔接
2 授 课 内 容 、 教 具 与 时 间 分 配 生物化学的定义： 生物化学的定义，生物化学和分子生物学研究的对象和方法。 生物化学的内容: 一、 化学组成—生物大分子：元素组成、构件分子（生物分子）、生物大分子、 生物大分子组成的复合体、亚细胞器、细胞、组织、器官、机体。 二、 物质代谢、能量代谢及代谢调节：新陈代谢的概述、物质代谢（合成代谢 和分解代谢）、物质代谢与能量代谢的关系、代谢调节。 三、 基因的复制、表达及调控。 四、 机能生化：组织器官的化学组成、代谢特点与其生理功能之间的关系。 五、本书为 3 部分： 第一部分：讨论生物大分子的结构与功能。 第二部分：主要内容为物质代谢或动态生化。 第三部分：主要内容为分子生物学中遗传信息的流向及调控。 研究生化的目的及其与其他学科的关系： 生化与各基础学科的关系、生化与临床医学的关系及研究进展。 生物化学是一门比较难学的课程，在学习过程中要注意以下几方面： 1.认真听讲 2.课后认真复习 3. 注意内容的前后衔接
小结 复习 1.何谓生物化学? 思考 题参 2.简述医学生化的主要内容 考书 3.生物化学和医学有什么关系?为什么说生物化学是一门重要的医学基础课 参考书 1周爱儒、查锡良:生物化学,第五版,人民卫生出版社,2001.1 2. Robert K Murray et al. Haper's Biochemistry, 25th Edition 授课题目 蛋白质化学 授课日期 年月日 授课班级 授课时数10学时授课方式 理论课 1蛋白质的氨基酸组成 授课重点 2肽和肽键 3蛋白质的一、 四级结构 4维持蛋白质空间结构的共价键和非共价键 5蛋白质分子结构与功能的关系 6蛋白质的变性与变构 难难点: 点 1蛋白质的空间结构 2蛋白质的变构
3 小结 复习 思考 题参 考书 1. 何谓生物化学？ 2. 简述医学生化的主要内容。 3. 生物化学和医学有什么关系？为什么说生物化学是一门重要的医学基础课 程？ 参考书： 1.周爱儒、查锡良：生物化学，第五版，人民卫生出版社，2001.1 2.Robert K. Murray et al. Haper’s Biochemistry, 25th Edition 授课题目 蛋白质化学 授课日期 年 月 日 授课班级 授课时数 10 学时 授课方式 理论课 授 课 重 点 、 难 点 重点： 1.蛋白质的氨基酸组成 2.肽和肽键 3.蛋白质的一、二、三、四级结构 4.维持蛋白质空间结构的共价键和非共价键 5.蛋白质分子结构与功能的关系 6.蛋白质的变性与变构 难点： 1.蛋白质的空间结构 2.蛋白质的变构
第一节蛋白质在生命活动中的重要功能 十二大功能介绍及举例 第二节蛋白质的分子组成 1蛋白质的元素组成及特点 2蛋白质的氨基酸组成(三字符) ①氨基酸的分类 按侧链基团结构分类 按侧链基团酸碱性分类 按医学营养学分类 ②氨基酸的理化性质 两性电离与等电点(概念) 授课内容、教具与时间分配 紫外吸收(色氨酸、酪氨酸、280纳米) 脱水成肽反应(化学反应式) 第三节蛋白质的分子结构 1肽和肽键 ①肽键:概念、性质、原子组成、肽键平面 ②肽:概念,寡肽,多肽,肽链的书写方式,氨基端与羧基端,多肽与蛋白质的 区别 ③体内重要的多肽:谷胱甘肽(全称、氨基酸组成、氧化还原反应式、生理功能 分第四节蛋白质分子结构及其规律 1蛋白质的一级结构 概念、连接的化学键、人胰岛素的一级结构及一级结构的重要性 2蛋白质的二级结构 概念、维持的化学键、分类 α螺旋:右手螺旋,3.613螺旋,角蛋白中含量多 β片层:锯齿状结构,伸展性好 β转角:U形结构,球蛋白中含量多 π螺旋:左手螺旋,4.418螺旋,胶原蛋白中含量多 随意卷曲 超二级结构:定义、重要性和意义 结构域:定义、重要性和意义
4 授 课 内 容 、 教 具 与 时 间 分 配 第一节 蛋白质在生命活动中的重要功能 十二大功能介绍及举例 第二节 蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成及特点 2.蛋白质的氨基酸组成（三字符） ①氨基酸的分类： 按侧链基团结构分类 按侧链基团酸碱性分类 按医学营养学分类 ②氨基酸的理化性质： 两性电离与等电点（概念） 紫外吸收 （色氨酸、酪氨酸 、280 纳米） 脱水成肽反应（化学反应式） 第三节 蛋白质的分子结构 1.肽和肽键 ①肽键：概念、性质、原子组成、肽键平面 ②肽：概念，寡肽，多肽，肽链的书写方式，氨基端与羧基端，多肽与蛋白质的 区别 ③体内重要的多肽：谷胱甘肽（全称、氨基酸组成、氧化还原反应式、生理功能） 第四节 蛋白质分子结构及其规律 1.蛋白质的一级结构 概念、连接的化学键、人胰岛素的一级结构及一级结构的重要性 2.蛋白质的二级结构 概念、维持的化学键、分类 α螺旋：右手螺旋，3.613螺旋，角蛋白中含量多 β片层：锯齿状结构，伸展性好 β转角：U 形结构，球蛋白中含量多 π螺旋：左手螺旋，4.418螺旋,胶原蛋白中含量多 随意卷曲： 超二级结构：定义、重要性和意义 结构域：定义、重要性和意义
3、蛋白质的三级结构 定义:氨基酸残基,包括主链和侧链形成的全部空间结构 一级结构决定空间结构和生理功能 举例:肌红蛋白一球状 免疫球蛋白一T型 4、蛋白质的四级结构 定义:亚基集结,最高层次的空间结构 举例:血红蛋白一亚基组成(血红素辅基)亚基间维系力量(盐键和氢键 排布方式、生理功能(运氧) 5、蛋白质空间结构的维系力量 种类:①氢键一主要维系二级结构 ②盐键一主要维系四级结构 ③疏水键一主要维系三级结构 ④范德华力 ⑤二硫键 授课内容 性质:共价键 形成:巯基脱氢氧化 功能:加固空间结构 举例:胰岛素和核糖核酸酶 教|第五节蛋白质结构和功能的关系 1、蛋白质一级结构和功能的关系 具与时间分配 关系:关键部位氨基酸残基改变或整条多肽链缺失导致生理功能改变。 举例:分子病 2、蛋白质空间结构和功能的关系 二、三级结构层次:角蛋白—a螺旋一保护功能 胶原蛋白一三股超螺旋一抗张力 丝蛋白一β片层一延展性 四级结构层次:变构作用一定义 举例:血红蛋白(变构剂、调节亚基、催化亚基、氧离曲线) 第六节蛋白质的理化性质 1、胶体性质 分子直径大,不能透过半透膜 临床应用及实验室应用 2、两性电离和等电点 定义、分子结构特征 临床应用及实验室应用 3、紫外吸收 紫外吸收的分子基础:色氨酸、酪氨酸 紫外吸收的波长:280nm 紫外吸收的应用:蛋白质定量分析
5 授 课 内 容 、 教 具 与 时 间 分 配 3、蛋白质的三级结构 定义：氨基酸残基，包括主链和侧链形成的全部空间结构 一级结构决定空间结构和生理功能 举例：肌红蛋白—球状 免疫球蛋白—T 型 4、蛋白质的四级结构 定义：亚基集结，最高层次的空间结构 举例：血红蛋白—亚基组成（血红素辅基）、亚基间维系力量（盐键和氢键）、 排布方式、 生理功能（运氧） 5、蛋白质空间结构的维系力量： 种类：①氢键—主要维系二级结构 ②盐键—主要维系四级结构 ③疏水键—主要维系三级结构 ④范德华力 ⑤二硫键： 性质：共价键 形成：巯基脱氢氧化 功能：加固空间结构 举例：胰岛素和核糖核酸酶 第五节 蛋白质结构和功能的关系 1、蛋白质一级结构和功能的关系 关系：关键部位氨基酸残基改变或整条多肽链缺失导致生理功能改变。 举例：分子病 2、蛋白质空间结构和功能的关系 二、三级结构层次：角蛋白—a 螺旋—保护功能 胶原蛋白—三股超螺旋—抗张力 丝蛋白—β片层—延展性 四级结构层次：变构作用—定义 举例：血红蛋白（变构剂、调节亚基、催化亚基、氧离曲线） 第六节 蛋白质的理化性质 1、胶体性质 分子直径大，不能透过半透膜 临床应用及实验室应用 2、两性电离和等电点 定义、分子结构特征 临床应用及实验室应用 3、紫外吸收 紫外吸收的分子基础：色氨酸、酪氨酸 紫外吸收的波长：280nm 紫外吸收的应用：蛋白质定量分析