（四）氢基酸的疏水性，蛋白质在水中的溶解度主要取决于氨基酸组分侧链上极性（带电或不带电）和非极性（疏水）基团的分布。·氨基酸从乙醇转移到水的自由能变化△Gt（Et一W）被用来表示氨基酸的疏水性，△G是一个很大的正值，则说明它的疏水性就很大。26
（四）氨基酸的疏水性 • 蛋白质在水中的溶解度主要取决于氨基酸 组分侧链上极性（带电或不带电）和非极 性（疏水）基团的分布。 • 氨基酸从乙醇转移到水的自由能变化 ΔGt（Et→W）被用来表示氨基酸的疏水性。 • ΔGt是一个很大的正值，则说明它的疏水性 就很大。 26
COO-H-C-NH△Gt具有加和性coo-CH2H-C-NH·缬氨酸CH2、酪氨酸CHTyrVal△Gt,Val =△Gt,Gly +△Gt,异丙基侧链、△Gt,异丙基侧链=△Gt,Val-△Gt,Gly27
• ΔGt具有加和性 • 缬氨酸 • 酪氨酸 • ΔGt,Val =ΔGt,Gly +ΔGt,异丙基侧链 • ΔGt,异丙基侧链=ΔGt,Val-ΔGt,Gly 27
表6-4氨基酸侧链的疏水性（25℃）氨基酸AG（乙醇→水）氨基酸△G（乙醇→水)(KJ/mo1)(KJ/mo1)丙氨酸2.09亮氨酸9.61精氨酸赖氨酸0蛋氨酸天冬酰胺5.43天冬氨酸2.09苯丙氨酸10.454.18脯氨酸10.87半胱氨酸谷氨酰胺丝氨酸-1.25-0.42苏氨酸谷氨酸2. 091.670甘氨酸色氨酸14.21组氨酸2.09酪氨酸9.61缬氨酸12.546.27异亮氨酸28
表 6-4 氨基酸侧链的疏水性（2 5℃） 氨基酸 Δ G（乙醇→水） （KJ/mol） 氨基酸 Δ G（乙醇→水） （KJ/mol） 丙氨酸 2.09 亮氨酸 9.61 精氨酸 - - 赖氨酸 - - 天冬酰胺 0 蛋氨酸 5.43 天冬氨酸 2.09 苯丙氨酸 10.45 半胱氨酸 4.18 脯氨酸 10.87 谷氨酰胺 -0.42 丝氨酸 -1.25 谷氨酸 2.09 苏氨酸 1.67 甘氨酸 0 色氨酸 14.21 组氨酸 2.09 酪氨酸 9.61 异亮氨酸 12.54 缬氨酸 6.27 28
·具有大的正的△Gt的AA侧链一疏水性的一优先选择处在有机相-疏水性AA残基倾向于配置在蛋白质分子的内部·具有负的△Gt的AA侧链一亲水性的一配置在蛋白质分子的表面29
• 具有大的正的ΔGt的AA侧链 – 疏水性的 – 优先选择处在有机相 – 疏水性AA残基倾向于配置在蛋白质分子的 内部 • 具有负的ΔGt的AA侧链 – 亲水性的 – 配置在蛋白质分子的表面 29
(五)氨基酸的光学性质·芳香族的Trp、Tyr和Phe在近紫外区（250-300nm）吸收光·Trp和Tyr在紫外区还显示荧光·氨基酸所处环境的极性影响它们的吸收和荧光性质，因此可以将氨基酸光学性质的变化作为考察蛋白质构象变化的手段30
（五）氨基酸的光学性质 • 芳香族的Trp、Tyr和Phe在近紫外区 （250-300 nm）吸收光。 • Trp和Tyr在紫外区还显示荧光。 • 氨基酸所处环境的极性影响它们的吸收和 荧光性质，因此可以将氨基酸光学性质的 变化作为考察蛋白质构象变化的手段。 30