第四节酶促反应动力学(kinetics of enzyme 一、底物浓度对酶反应速率的影响 (一)V。-[S]曲线 1903年，Henry提出ES中间络合物学说： S+E←→ES>P+E 实验证据： E$复合物的电镜观察和晶体分析； E和S的共沉降
第四节 酶促反应动力学（kinetics of enzyme ） 一、底物浓度对酶反应速率的影响 （一）V0－[S]曲线 1903年，Henry 提出 ES 中间络合物学说： S+E ES→P+E 实验证据： ES复合物的电镜观察和晶体分析； E和S的共沉降
(二)米氏方程(Michaelis-Menten equation 1913年Michaelis and Menten的假设： (1)S+E←>ES迅速建立平衡 (2)E$形成P是限速步骤 1925年Briggs and Haldane提出稳态理论 当反应系统中的ES生成速率与ES分解速率相等 时，ES浓度保持不变
（二）米氏方程（Michaelis-Menten equation） 1913 年 Michaelis and Menten 的假设： (1) S+E ES 迅速建立平衡 (2) ES形成P是限速步骤 1925年 Briggs and Haldane 提出稳态理论 当反应系统中的ES生成速率与ES分解速率相等 时,ES浓度保持不变
1.米氏方程的推导
1. 米氏方程的推导
Vmax[S] Km+[S] ES米氏方程表明了酶反应速度与底物浓度 的定量关系。 [S]<Km时 Vo=K[S] [S]>>Km时 V。=Vmax
ES米氏方程表明了酶反应速度与底物浓度 的定量关系。 [S]Km时 V0=K[S] [S] Km时 V0=Vmax
2.米氏常数的意义 (1)Km值的物理意义： 为酶反应速度达到最大反应速度一半时底 物的浓度。单位：mol/L
2. 米氏常数的意义 （1）Km值的物理意义： 为酶反应速度达到最大反应速度一半时底 物的浓度。单位：mol/L