第九章酶促反应动力学
第九章 酶促反应动力学
化学动力学基础 1、化学动力学基础:了解反应速率及其测定、反应分子数 和反应级数、各级反应的特征(351页)。 2、什么叫酶促反应动力学?( Kinetics of enzyme- catalyzed reaction 酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响 此速度的各种因素的科学,是酶工程研究中的一个 重要内容
1、化学动力学基础：了解反应速率及其测定、反应分子数 和反应级数、各级反应的特征（351页）。 2、什么叫酶促反应动力学？(Kinetics of enzyme-catalyzed reaction ) 酶促反应动力学是研究酶促反应的速度以及影响 此速度的各种因素的科学，是酶工程研究中的一个 重要内容。 一、化学动力学基础
二、底物浓度对酶反应速度的影响 1、底物浓度对酶促反应速度的影响01 在低底物浓度时,反应速度与 底物浓度成正比,表现为一级 反应特征。 360 当底物浓度达到一定值,几 乎所有的酶都与底物结合后, 40 反应速度达到最大值 20 Mmax),此时再增加底物 浓度,反应速度不再增加,表 现为零级反应 02468101214161820 酶被底物饱和现象和“中间 Concentration of Substrate(umol/L) 络合物”假说 k1 k2 E+S分ES→E+P
二、底物浓度对酶反应速度的影响 1、底物浓度对酶促反应速度的影响 ◼在低底物浓度时, 反应速度与 底物浓度成正比，表现为一级 反应特征。 ◼当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底物 浓度，反应速度不再增加，表 现为零级反应。 0 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20 0 20 40 60 80 100 Concentration of Substrate(umol/L) Rate of Reaction(v) 酶被底物饱和现象和“中间 络合物”假说 k1 k2 E + S ES → E + P k-1
二、底物浓度对酶反应速度的影响 2、酶促反应的动力学方程式—米氏学说的提出 (1)1913年 Michaelis和 Menten提出酶促动力学的基本原理—米氏方 程 Vmax s 当反应速度等于最大速度一半 Km s 时即V=1/2max,Km=[S] 上式表示米氏常数是反应速度 nKm即为米氏常数, 为最大值的一半时的底物浓度 ax为最大反应速度 因此米氏常数的单位为mo/L When s is very low(<<Km), Vo=Vmax[s)/Km when s is very high(>>Km), Vo=Vmax
2、酶促反应的动力学方程式——米氏学说的提出 （1）1913年Michaelis 和 Menten提出酶促动力学的基本原理——米氏方 程 V= Vmax [S] Km + [S] ◼Km 即为米氏常数， ◼Vmax为最大反应速度 ◼当反应速度等于最大速度一半 时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S] ◼上式表示,米氏常数是反应速度 为最大值的一半时的底物浓度。 ◼因此,米氏常数的单位为mol/L。 二、底物浓度对酶反应速度的影响 When [S] is very low (<<Km), Vo=Vmax[S]/Km when [S] is very high (>>Km), Vo=Vmax
二、底物浓度对酶反应速度的影响 2、酶促反应的动力学方程式一米氏学说的提出 (2)米氏常数(Km)的意义 1、Km值是酶的特征常数之一,跟只跟酶的性质有关,而与酶的浓度 无关(359页)。 2、Km值作为常数只是对一定的底物、一定的pH、一定的温度条件 而言,测定酶的Km值可以作为鉴别酶的一种手段。 3、1/Km可以表示酶对底物亲和力的大小,1/Km越大,表明亲和力 越大,多底物酶有不同的Km值,最适底物的Km值最小。 4、Km值与米氏方程的应用
（2）米氏常数（Km）的意义 1、Km值是酶的特征常数之一，跟只跟酶的性质有关，而与酶的浓度 无关（359页）。 2、 Km值作为常数只是对一定的底物、一定的pH、一定的温度条件 而言，测定酶的Km值可以作为鉴别酶的一种手段。 3、1/ Km可以表示酶对底物亲和力的大小，1/ Km越大，表明亲和力 越大，多底物酶有不同的Km值， 最适底物的Km值最小。 4、 Km值与米氏方程的应用 二、底物浓度对酶反应速度的影响 2、酶促反应的动力学方程式——米氏学说的提出