《食品化学》教案10学时第15～19次课一、授课题目第五章氨基酸、肽和蛋白质二、教学目的和要求了解蛋白质的组成及分类了解引起蛋白质功能性变化的因素掌握蛋白质的变性作用及其在食品加工中的应用了解食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化三、教学重点和难点重点：(1)蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素(2)食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化难点：蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系四、主要参考资料《食品化学》，王璋、许时要、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3：《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；五、教学进程教学方法：讲授法辅导手段：PPT板书：板书+多媒体主要内容：
《食品化学》教案 第 15～19 次课 10 学时 一、授课题目 第五章 氨基酸、肽和蛋白质 二、教学目的和要求 了解蛋白质的组成及分类 了解引起蛋白质功能性变化的因素 掌握蛋白质的变性作用及其在食品加工中的应用 了解食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化 三、教学重点和难点 重点： ⑴蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素 ⑵食品蛋白质在加工及贮藏过程中的营养及安全性变化 难点： 蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系 四、主要参考资料 《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚 编，中国轻工业出版社，2007，4； 《食品化学》，刘邻渭 主编，中国农业大学出版社，2003，3； 《食品化学》，谢笔钧 主编，科学出版社，2006，6； 五、教学进程 教学方法：讲授法 辅导手段：PPT 板书：板书+多媒体 主要内容：
(1)蛋白质的理化性质(2)蛋白质的结构(3)蛋白质分子的变性(4)蛋白质的功能性质(5)食品蛋白质在加工和储藏中的变化《食品化学》教案第15次课2学时一、授课题目第一节、概述第二节、氨基酸和蛋白质的物理化学性质第三节、蛋白质的结构二、教学目的和要求了解蛋白质的组成及分类掌握蛋白质及氨基酸的物理化学性质（常见及常用的）掌握蛋白质的一级结构和空间结构三、教学重点和难点重点：(1)蛋白质的化学性质(2)蛋白质结构难点：蛋白质序列测定时常用的鉴别方法蛋白质空间结构四、主要参考资料《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3：《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；五、教学进程
⑴蛋白质的理化性质 ⑵蛋白质的结构 ⑶蛋白质分子的变性 ⑷蛋白质的功能性质 ⑸食品蛋白质在加工和储藏中的变化 《食品化学》教案 第 15 次课 2 学时 一、授课题目 第一节、概述 第二节、氨基酸和蛋白质的物理化学性质 第三节、蛋白质的结构 二、教学目的和要求 了解蛋白质的组成及分类 掌握蛋白质及氨基酸的物理化学性质（常见及常用的） 掌握蛋白质的一级结构和空间结构 三、教学重点和难点 重点： ⑴蛋白质的化学性质 ⑵蛋白质结构 难点： 蛋白质序列测定时常用的鉴别方法 蛋白质空间结构 四、主要参考资料 《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚 编，中国轻工业出版社，2007，4； 《食品化学》，刘邻渭 主编，中国农业大学出版社，2003，3； 《食品化学》，谢笔钧 主编，科学出版社，2006，6； 五、教学进程
第一节概述一、蛋白质定义蛋白质(protein)是由许多不同的a-氨基酸(aminoacids)按照一定的序列通过肽键(peptidebond)相连形成的具有比较稳定构象和一定生物功能的高分子含氮化合物。二、蛋白质的生物学意义1.蛋白质是生物体重要组成成分所有器官、组织都含有蛋白质：细胞的各个部分都含有蛋白质。2.蛋白质具有重要的生物学功能作为生物催化剂（酶）：代谢调节作用：免疫保护作用：物质的转运和存储：运动与支持作用：参与细胞间信息传递。3.氧化供能三、蛋白质分类根据蛋白质分子组成简单蛋白结合蛋白 (杂蛋白）根据蛋白质的结构纤维蛋白球蛋白根据功能：结构蛋白质，有生物活性的蛋白质，食品蛋白质结构蛋白质：肌肉、骨骼、皮肤等动物组织中含有结构蛋白质（角蛋白，蛋白，弹性蛋白等），其功能大多与其纤维结构有关有生物活性的蛋自质：酶结构蛋白激素蛋白质（胰岛素、生长激素）收缩蛋白质（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）传递蛋白质（血红蛋白，肌球蛋白，铁传递蛋白）抗体蛋白（免疫球蛋白）储存蛋白（卵清蛋白，种子蛋白）保护蛋白（毒素和过敏原）抗生素食品蛋白质：包括可供人类食用，易消化，安全无毒，富有营养，具有功能特性的蛋白质。乳、肉、蛋、谷物、豆类和油料种子是蛋白质的主要来源第二节氨基酸和蛋白质的物理化学性质
第一节 概述 一、蛋白质定义 蛋白质(protein)是由许多不同的α-氨基酸(amino acids)按照一定的序列通过肽键 (peptide bond)相连形成的具有比较稳定构象和一定生物功能的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 作为生物催化剂（酶）； 代谢调节作用； 免疫保护作用； 物质的转运和存储； 运动与支持作用； 参与细胞间信息传递。 3. 氧化供能 三、蛋白质分类 根据蛋白质分子组成 简单蛋白 结合蛋白（杂蛋白） 根据蛋白质的结构 纤维蛋白 球蛋白 根据功能：结构蛋白质，有生物活性的蛋白质，食品蛋白质 结构蛋白质：肌肉、骨骼、皮肤等动物组织中含有结构蛋白质（角蛋白，蛋白，弹性 蛋白等），其功能大多与其纤维结构有关 有生物活性的蛋白质： 酶 结构蛋白 激素蛋白质（胰岛素、生长激素） 收缩蛋白质（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白） 传递蛋白质（血红蛋白，肌球蛋白，铁传递蛋白） 抗体蛋白（免疫球蛋白） 储存蛋白（卵清蛋白，种子蛋白） 保护蛋白（毒素和过敏原） 抗生素 食品蛋白质： 包括可供人类食用，易消化，安全无毒，富有营养，具有功能特性的蛋白质。乳、肉、 蛋、谷物、豆类和油料种子是蛋白质的主要来源 第二节 氨基酸和蛋白质的物理化学性质
存在自然界中的氨基酸有300余种，但从蛋白质水解水解产物中分离出来的常见氨基酸仅有20种，除脯氨酸外均为α-氨基酸。一、氨基酸的物理性质1、结构和分类结构：α-氨基酸的通式如下+H3NCHCOOHR氨基酸的分类：根据侧链R基的化学结构分脂肪族氨基酸芳香族氨基酸杂环氨基酸杂环亚氨基酸根据氨基酸侧链R基团的极性分类A非极性疏水性氨基酸B极性氨基酸a）不带电荷b）带正电荷c）带负电荷2、氨基酸的酸碱性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pl)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。3、氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性，是影响氢基酸溶解行为的重要因紊，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但从蛋白质水解水解产物中分离出来的常见氨基 酸仅有 20 种，除脯氨酸外均为 α-氨基酸。 一、氨基酸的物理性质 1、结构和分类 结构：α-氨基酸的通式如下 + H3N—CH—COOH R 氨基酸的分类： 根据侧链 R 基的化学结构分 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 杂环亚氨基酸 根据氨基酸侧链 R 基团的极性分类 A 非极性疏水性氨基酸 B 极性氨基酸 a) 不带电荷 b) 带正电荷 c) 带负电荷 2、氨基酸的酸碱性质 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)：在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋 势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点。 3、氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化 学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。 疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂 的相同溶质的自由能相比所超过的数值。 估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和 溶于一种有机溶剂的自由能变化。一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水 性，将此变化值标作△G′
氨基酸AG'AG'AG氨基酸氨基酸02.09丙氨酸(Ala)甘氨酸(Gly)脯氨酸(Pro)10.87组氨酸(His)2.09丝氨酸(Ser)-1.25精氨酸(Arg)天冬酰胺(Asn)0异亮氨酸(Ile)12.541.67苏氨酸(Thr)2.099.6114.21天冬氨酸(Asp)亮氨酸(Leu)色氨酸(Trp)一半胱氨酸(Cys)4.18赖氨酸(Lys)9.61酪氨酸(Tyr)-0.42蛋氨酸(Met)5.43缬氨酸(Val)谷氨酰胺(Gln)6.272.09苯丙氨酸(Phe)10.45谷氨酸(Glu)当氨基酸的△G’值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子的内部；△G为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的△G’是正值4、氨基酸的立体化学目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型某些氨基酸的D型异构体存在于一些微生物的细胞壁和具有抗菌作用的多肽内。如放线菌素D、短杆菌肽和短杆菌酪肽5、氨基酸的光谱色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸能够吸收紫外光，分别在波长278nm、275nm、260nm处出现最大吸收。大多数蛋白质含有色氨酸，酪氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。二、氨基酸的化学反应1、与三酮反应氨基酸与三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与三酮反应产生黄色物质），其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。2、与荧光胺反应R+H2N-CHCOOH0荧光胺
氨基酸 △G′ 氨基酸 △G′ 氨基酸 △G′ 丙氨酸(Ala) 2.09 精氨酸(Arg) － 天冬酰胺(Asn) 0 天冬氨酸(Asp) 2.09 半胱氨酸(Cys) 4.18 谷氨酰胺(Gln) -0.42 谷氨酸(Glu) 2.09 甘氨酸(Gly) 0 组氨酸(His) 2.09 异亮氨酸(Ile) 12.54 亮氨酸(Leu) 9.61 赖氨酸(Lys) － 蛋氨酸(Met) 5.43 苯丙氨酸(Phe) 10.45 脯氨酸(Pro) 10.87 丝氨酸 (Ser) -1.25 苏氨酸(Thr) 1.67 色氨酸(Trp) 14.21 酪氨酸(Tyr) 9.61 缬氨酸(Val) 6.27 当氨基酸的△G′值为正时，其侧链具有疏水性，倾向于处在蛋白分子的内部； △G′为负时，其侧链是亲水的，倾向于处在蛋白分子的表面。 赖氨酸通常是蛋白质分子中亲水性的氨基酸残基，但它的△G′是正值 4、氨基酸的立体化学 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为 L-型 某些氨基酸的 D 型异构体存在于一些微生物的细胞壁和具有抗菌作用的多肽内。如 放线菌素 D、短杆菌肽和短杆菌酪肽 5、氨基酸的光谱 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸能够吸收紫外光，分别在波长 278 nm 、275 nm 、260 nm 处出现最大吸收。 大多数蛋白质含有色氨酸，酪氨酸残基，所以测定蛋白质溶液 280nm 的光吸收值是 分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 二、氨基酸的化学反应 1、与茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应 产生黄色物质），其最大吸收峰在 570nm 处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关 系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 2、与荧光胺反应 + H2N—CH—COOH R O O O O 荧光胺