RN-CH-COOH+CO2OH-0氨基酸可以与荧光胺反应，生成产生荧光的物质。可根据荧光强度测定氨基酸含量（ng级）。激发波长入x=390nm，发射波长入m=475nm。3、与1，2-苯二甲醛反应生成物为强荧光异吲哚衍生物（测定条件，激发波长380nm、发射波长450nm）4、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应生成物为PTH-氨基酸（苯硫乙内酰脲）5、与丹磺酰氯反应可用来确定肽或蛋白质的末端氨基酸第三节蛋白质的结构蛋白质结构可以分为：一级结构(primarystructure)、二级结构secondarystructure)、三级结构(tertiarystructure)、四级结构(quaternary、structure)，其中二、三、四级结构统称为高级结构。一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(Primarystructure)指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。-级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构主要的化学键是肽键有些蛋白质还包括二硫键。一级结构确定的战略原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。另外可通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列二、蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋（α-helix）、β-折叠（β-pleatedsheet）、β-转角（β-turn）、无规卷曲（randomcoil）（一）、aα-螺旋（α-helix）1.螺旋一周含3.6个氨基酸残基，沿轴上升0.54nm：每个氨基酸残基上升距离为0.15nm
氨基酸可以与荧光胺反应，生成产生荧光的物质。可根据荧光强度测定氨基酸含量（ng 级）。激发波长λx=390nm，发射波长λm=475nm。 3、与 1，2-苯二甲醛反应 生成物为强荧光异吲哚衍生物（测定条件，激发波长 380nm、发射波长 450nm） 4、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应 生成物为 PTH-氨基酸 (苯硫乙内酰脲) 5、与丹磺酰氯反应 可用来确定肽或蛋白质的末端氨基酸 第三节 蛋白质的结构 蛋白质结构可以分为： 一级结构(primary structure)、二级结构(secondary structure)、三级结构(tertiary structure)、 四级结构(quaternary structure)，其中二、三、四级结构统称为高级结构。 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构(Primary structure)指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构主要的化学键是肽键， 有些蛋白质还包括二硫键。 一级结构确定的战略原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点， 排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。 另外可通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列 二、蛋白质的二级结构 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置， 并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。主要的化学键： 氢键 蛋白质二级结构的主要形式：-螺旋 ( -helix ) 、-折叠 ( -pleated sheet )、-转角 ( -turn )、无规卷曲 ( random coil ) （一）、-螺旋 ( -helix ) 1. 螺旋一周含3.6个氨基酸残基，沿轴上升0.54nm；每个氨基酸残基上升距离为0.15nm， OH O —CH—COOH R N + CO2
每个残基绕轴旋转100°2.侧链R基伸向外侧3.肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行4.α-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋（二）β-折叠在β-折叠中，α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm（三）β-转角和无规卷曲β-转角也称β-弯曲或回折。是蛋白质中常见的又一种二级结构，它是形成β-折叠时多肽链反转180的结果。β-转角由四个氨基酸残基构成，通过氢键稳定。在β-转角中常见的氨基酸有天冬氨酸，半胱氨酸，天冬酰胺，甘氨酸，脯氨酸和酪氨酸。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。三、超二级结构和结构域超二级结构：若干相邻二级结构单元彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域(domain）：是球状蛋白质的折叠单位。在超二级结构基础上，多肽链进一步绕曲折叠成（空间可以区分的）近似球状的三维实体。四、蛋白质的三级结构（一）定义整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。四、蛋白质的四级结构有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。五、蛋白质分子中的共价键与次级键维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水键、氢键、范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键版书设计
每个残基绕轴旋转 100° 2. 侧链 R 基伸向外侧 3. 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行 4. -螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的 -螺旋几乎都是右手螺旋 （二）-折叠 在 -折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的 R 基团处于折叠的棱角上并 与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为 0.35nm （三）-转角和无规卷曲 -转角也称 -弯曲或回折。是蛋白质中常见的又一种二级结构，它是形成 -折叠时多 肽链反转 180。的结果。-转角由四个氨基酸残基构成，通过氢键稳定。在 -转角中常见 的氨基酸有天冬氨酸，半胱氨酸，天冬酰胺，甘氨酸，脯氨酸和酪氨酸。 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 三、超二级结构和结构域 超二级结构：若干相邻二级结构单元彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级 结构组合体。 结构域(domain) ：是球状蛋白质的折叠单位。在超二级结构基础上，多肽链进一步绕曲折 叠成（空间可以区分的）近似球状的三维实体。 四、蛋白质的三级结构 （一） 定义 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals 力等。 四、蛋白质的四级结构 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋 白质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四 级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 五、蛋白质分子中的共价键与次级键 维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：氢键 维系蛋白质分子的三级结构：疏水键、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键 版书设计
第四章蛋白质和氨基酸第二节氨基酸性质第三节蛋白质空间结构疑字第一节概述一、物理性质一、定义(5min)一、一级结构(5min)难词二、空间结构二、蛋白质生理功能(5min)两性物质(10min)三、蛋白质分类(10min)吸光性(5min)1、二级结构(15min)疏水性(15min)2、三级结构(5min)二、化学性质3、四级结构(5min)(20min)六、作业1、蛋白质可以如何进行分类？2、蛋白质有哪些物理性质？3、维持蛋白质结构的作用力有哪些？七、课后记
第四章 蛋白质和氨基酸 第一节 概述 一、定义(5min) 二、蛋白质生理功能(5min) 三、蛋白质分类(10min) 第二节 氨基酸性质 一、物理性质 两性物质(10min) 吸光性(5min) 疏水性(15min) 二、化学性质 (20min) 第三节 蛋白质空间结构 一、一级结构(5min) 二、空间结构 1、 二级结构(15min) 2、 三级结构(5min) 3、 四级结构(5min) 疑字 难词 六、作业 1、蛋白质可以如何进行分类？ 2、蛋白质有哪些物理性质？ 3、维持蛋白质结构的作用力有哪些？ 七、课后记
《食品化学》教案2学时第16次课一、授课题目第四节、蛋白质分子的变性二、教学目的和要求掌握蛋白质的变性本质理解引起蛋白质变性的因素导致蛋白质变性的机理了解食品蛋白质变性在加工及贮藏过程中的作用三、教学重点和难点重点：(1)蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素难点：引起蛋白质变性的因素如何对蛋白质作用蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系四、主要参考资料《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚编，中国轻工业出版社，2007，4；《食品化学》，刘邻渭主编，中国农业大学出版社，2003，3；《食品化学》，谢笔钧主编，科学出版社，2006，6；五、教学进程第四节、蛋白质分子的变性一、蛋白质变性的概念及监测方法1、定义蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等）下，遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。2、蛋白质变性所产生的影响溶解度降低，原因是二级结构发生变化，疏水基团暴露于分子表面与水的结合能力降低
《食品化学》教案 第 16 次课 2 学时 一、授课题目 第四节、蛋白质分子的变性 二、教学目的和要求 掌握蛋白质的变性本质 理解引起蛋白质变性的因素导致蛋白质变性的机理 了解食品蛋白质变性在加工及贮藏过程中的作用 三、教学重点和难点 重点： ⑴蛋白质的变性，引起蛋白质变性的因素 难点： 引起蛋白质变性的因素如何对蛋白质作用 蛋白质变性与营养及安全性变化之间的关系 四、主要参考资料 《食品化学》，王璋、许时婴、汤坚 编，中国轻工业出版社，2007，4； 《食品化学》，刘邻渭 主编，中国农业大学出版社，2003，3； 《食品化学》，谢笔钧 主编，科学出版社，2006，6； 五、教学进程 第四节、蛋白质分子的变性 一、蛋白质变性的概念及监测方法 1、定义 蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件（加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子 等）下，遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。 2、蛋白质变性所产生的影响 溶解度降低，原因是二级结构发生变化，疏水基团暴露于分子表面 与水的结合能力降低
生物活性（功能）丧失容易被水解黏度变大难以结晶3、监测蛋白质变性方法根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质的变性。如超离心沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X射线衍射、紫外差示光谱红外光谱、热力学性质、免疫性质等二、蛋白质变性的热力学和动力学大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度提高等），Y在开始阶段保持不变，但超过一个临界点后，从YN急剧变化至YD：这表明蛋白质变性是一个协同过程，球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的两状态转变模型”。两状态之间的相互转化可用下式表示：单体球蛋白变性过程中变性程度与变性因素变化之间的关系y4状态或4164-0YYDLBP性质YNYDx变性剂，温度或pH动态平衡关系中的表观平衡常数为：KD=(rDyIriN]由此平衡常数即可求出一系列热力学参数：
生物活性（功能）丧失 容易被水解 黏度变大 难以结晶 3、监测蛋白质变性方法 根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测蛋白质的变性。如超离心 沉降特性、黏度、溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X 射线衍射、紫外差示光谱、 红外光谱、热力学性质、免疫性质等 二、蛋白质变性的热力学和动力学 大多数蛋白质当变性条件逐渐剧烈时（浓度增加、温度提高等），Y 在开始阶段保持 不变，但超过一个临界点后，从 YN 急剧变化至 YD；这表明蛋白质变性是一个协同过程， 球状蛋白分子主要以天然态和变性态存在，而以中间态很少存在；此即所谓的“两状态转 变模型”。 两状态之间的相互转化可用下式表示： 单体球蛋白变性过程中变性程度与变性因素变化之间的关系 动态平衡关系中的表观平衡常数为：KD=[PD]/[PN] 由此平衡常数即可求出一系列热力学参数： y 状 态 或 性 质 x 变性剂浓度、温度或pH YN YD YN′ YD′ 状 态 或 性 质 变性剂，温度或 pH