《食品化学》课程教学资源（书籍文献）Food Chemistry，H.-D. Belitz · W. Grosch · P. Schieberle，4th revised and extended ed.

ixContents631.4.3.6Emulsifying Effect1.4.464Chemical Reactions641.4.4.1Lysine Residue...641.4.4.1.1Reactions Which Retain the Positive Charge651.4.4.1.2Reactions Resulting in a Loss of Positive Charge1.4.4.1.365Reactions Resulting in a Negative Charge661.4.4.1.4Reversible Reactions....1.4.4.266Arginine Residue....671.4.4.3Glutamic and Aspartic Acid Residues1.4.4.467CystineResidue(cf.also Section 1.2.4.3.5)1.4.4.568CysteineResidue (cf.alsoSection 1.2.4.3.5).691.4.4.6Methionine Residue691.4.4.7Histidine Residue ...701.4.4.8Tryptophan Residue1.4.4.970Tyrosine Residue ..701.4.4.10BifunctionalReagents701.4.4.11Reactions Involved in Food Processing1.4.574Enzyme-Catalyzed Reactions.741.4.5.1Foreword1.4.5.274Proteolytic Enzymes.1.4.5.2.174Serine Endopeptidases.1.4.5.2.276Cysteine Endopeptidases1.4.5.2.376Metalo Peptidases ..761.4.5.2.4Aspartic Endopeptidases1.4.6ChemicalandEnzymaticReactions79of InteresttoFoodProcessing...791.4.6.1Foreword801.4.6.2Chemical Modification.801.4.6.2.1Acylation .1.4.6.2.282Alkylation821.4.6.2.3Redox Reactions Involving Cysteine and Cystine831.4.6.3EnzymaticModification831.4.6.3.1Dephosphorylation831.4.6.3.2Plastein Reaction..861.4.6.3.3Cross-Linking.1.4.787Texturized Proteins871.4.7.1Foreword..1.4.7.288Starting Material ..881.4.7.3Texturization...881.4.7.3.1Spin Process1.4.7.3.289ExtrusionProcess1.589References2Enzymes932.1Foreword932.293General Remarks, Isolation and Nomenclature ....2.2.193Catalysis...2.2.294Specificity942.2.2.1Substrate Specificity2.2.2.295Reaction Specificity2.2.395Structure

Contents ix 1.4.3.6 Emulsifying Effect . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63 1.4.4 Chemical Reactions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 64 1.4.4.1 Lysine Residue . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 64 1.4.4.1.1 Reactions Which Retain the Positive Charge . . . . . . . . . . . . . . . . . 64 1.4.4.1.2 Reactions Resulting in a Loss of Positive Charge . . . . . . . . . . . . . 65 1.4.4.1.3 Reactions Resulting in a Negative Charge . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 65 1.4.4.1.4 Reversible Reactions. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 66 1.4.4.2 Arginine Residue. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 66 1.4.4.3 Glutamic and Aspartic Acid Residues . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 67 1.4.4.4 Cystine Residue (cf. also Section 1.2.4.3.5) . . . . . . . . . . . . . . . . . . 67 1.4.4.5 Cysteine Residue (cf. also Section 1.2.4.3.5) . . . . . . . . . . . . . . . . . 68 1.4.4.6 Methionine Residue . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 69 1.4.4.7 Histidine Residue . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 69 1.4.4.8 Tryptophan Residue . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 70 1.4.4.9 Tyrosine Residue . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 70 1.4.4.10 Bifunctional Reagents . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 70 1.4.4.11 Reactions Involved in Food Processing . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 70 1.4.5 Enzyme-Catalyzed Reactions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 74 1.4.5.1 Foreword . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 74 1.4.5.2 Proteolytic Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 74 1.4.5.2.1 Serine Endopeptidases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 74 1.4.5.2.2 Cysteine Endopeptidases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 76 1.4.5.2.3 Metalo Peptidases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 76 1.4.5.2.4 Aspartic Endopeptidases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 76 1.4.6 Chemical and Enzymatic Reactions of Interest to Food Processing . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 79 1.4.6.1 Foreword . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 79 1.4.6.2 Chemical Modification . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 80 1.4.6.2.1 Acylation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 80 1.4.6.2.2 Alkylation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 82 1.4.6.2.3 Redox Reactions Involving Cysteine and Cystine . . . . . . . . . . . . . 82 1.4.6.3 Enzymatic Modification . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 83 1.4.6.3.1 Dephosphorylation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 83 1.4.6.3.2 Plastein Reaction . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 83 1.4.6.3.3 Cross-Linking . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 86 1.4.7 Texturized Proteins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 87 1.4.7.1 Foreword . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 87 1.4.7.2 Starting Material . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 88 1.4.7.3 Texturization . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 88 1.4.7.3.1 Spin Process . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 88 1.4.7.3.2 Extrusion Process . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89 1.5 References . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89 2 Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 93 2.1 Foreword . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 93 2.2 General Remarks, Isolation and Nomenclature . . . . . . . . . . . . . . . 93 2.2.1 Catalysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 93 2.2.2 Specificity . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 94 2.2.2.1 Substrate Specificity . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 94 2.2.2.2 Reaction Specificity . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 95 2.2.3 Structure . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 95

xContents2.2.496Isolation and Purification2.2.597MultipleForms of Enzymes......972.2.6Nomenclature..2.2.798Activity Units.2.398EnzymeCofactors2.3.199Cosubstrates.2.3.1.199NicotinamideAdenineDinucleotide2.3.1.2102Adenosine Triphosphate2.3.2102Prosthetic Groups2.3.2.1102Flavins++++++2.3.2.2103Hemin..........2.3.2.3103Pyridoxal Phosphate .2.3.3104Metal Ions....2.3.3.1104Magnesium, Calcium and Zinc2.3.3.2105Iron,Copper and Molybdenum2.4106Theoryof EnzymeCatalysis2.4.1Active Site.......1062.4.1.1107Active Site Localization ..-2.4.1.2108Substrate Binding.2.4.1.2.1108Stereospecificity2.4.1.2.2109"Lock and Key" Hypothesis.2.4.1.2.3109Induced-fit Model ..2.4.2110Reasons for Catalytic Activity...2.4.2.1111StericEffects-OrientationEffects2.4.2.2112Structural Complementarity toTransition State1122.4.2.3EntropyEffect.2.4.2.4113General Acid-Base Catalysis.2.4.2.5114Covalent Catalysis.2.4.3.117Closing Remarks :2.5.117Kineticsof Enzyme-CatalyzedReactions2.5.1117EffectofSubstrateConcentration1172.5.1.1Single-Substrate Reactions1172.5.1.1.1Michaelis-Menten Equation2.5.1.1.2120Determination of Km and V.2.5.1.2121Two-SubstrateReactions2.5.1.2.1121Order of Substrate Binding2.5.1.2.2122RateEquationsforaTwo-SubstrateReaction2.5.1.3123Allosteric Enzymes..2.5.2125Effect of Inhibitors2.5.2.1126Irreversible Inhibition ....2.5.2.2126Reversible Inhibition...2.5.2.2.1126Competitive Inhibition2.5.2.2.2127Non-Competitive Inhibition.1282.5.2.2.3Uncompetitive Inhibition ..2.5.3...128Effect of pH on Enzyme Activity2.5.4130Influence of Temperature..2.5.4.1131TimeDependenceof Effects1312.5.4.2TemperatureDependenceofEffects2.5.4.3133Temperature Optimum.2.5.4.4134Thermal Stability2.5.5136InfluenceofPressure

x Contents 2.2.4 Isolation and Purification . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 96 2.2.5 Multiple Forms of Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 97 2.2.6 Nomenclature . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 97 2.2.7 Activity Units . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 98 2.3 Enzyme Cofactors . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 98 2.3.1 Cosubstrates . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 99 2.3.1.1 Nicotinamide Adenine Dinucleotide . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 99 2.3.1.2 Adenosine Triphosphate . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 102 2.3.2 Prosthetic Groups . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 102 2.3.2.1 Flavins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 102 2.3.2.2 Hemin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 103 2.3.2.3 Pyridoxal Phosphate . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 103 2.3.3 Metal Ions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 104 2.3.3.1 Magnesium, Calcium and Zinc . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 104 2.3.3.2 Iron, Copper and Molybdenum . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 105 2.4 Theory of Enzyme Catalysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 106 2.4.1 Active Site . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 106 2.4.1.1 Active Site Localization . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 107 2.4.1.2 Substrate Binding . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 108 2.4.1.2.1 Stereospecificity . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 108 2.4.1.2.2 “Lock and Key” Hypothesis. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 109 2.4.1.2.3 Induced-fit Model . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 109 2.4.2 Reasons for Catalytic Activity . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 110 2.4.2.1 Steric Effects – Orientation Effects . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 111 2.4.2.2 Structural Complementarity to Transition State . . . . . . . . . . . . . . . 112 2.4.2.3 Entropy Effect . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 112 2.4.2.4 General Acid–Base Catalysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 113 2.4.2.5 Covalent Catalysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 114 2.4.3 Closing Remarks . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 117 2.5 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reactions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 117 2.5.1 Effect of Substrate Concentration . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 117 2.5.1.1 Single-Substrate Reactions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 117 2.5.1.1.1 Michaelis–Menten Equation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 117 2.5.1.1.2 Determination of Km and V . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 120 2.5.1.2 Two-Substrate Reactions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 121 2.5.1.2.1 Order of Substrate Binding . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 121 2.5.1.2.2 Rate Equations for a Two-Substrate Reaction . . . . . . . . . . . . . . . . 122 2.5.1.3 Allosteric Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 123 2.5.2 Effect of Inhibitors . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 125 2.5.2.1 Irreversible Inhibition . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 126 2.5.2.2 Reversible Inhibition . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 126 2.5.2.2.1 Competitive Inhibition . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 126 2.5.2.2.2 Non-Competitive Inhibition . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 127 2.5.2.2.3 Uncompetitive Inhibition . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 128 2.5.3 Effect of pH on Enzyme Activity . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 128 2.5.4 Influence of Temperature . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 130 2.5.4.1 Time Dependence of Effects . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 131 2.5.4.2 Temperature Dependence of Effects . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 131 2.5.4.3 Temperature Optimum . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 133 2.5.4.4 Thermal Stability . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 134 2.5.5 Influence of Pressure . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 136

xiContents2.5.6137Influence of Water..2.6137Enzymatic Analysis2.6.1138Substrate Determination.2.6.1.1138Principles..2.6.1.2138End-Point Method.2.6.1.3140Kinetic Method2.6.2140Determination of EnzymeActivity2.6.3141Enzyme Immunoassay2.6.4142Polymerase Chain Reaction2.6.4.1143Principle of PCR ....2.6.4.2144Examples2.6.4.2.1144Addition of Soybean..1442.6.4.2.2Genetically Modified Soybeans..1442.6.4.2.3GeneticallyModifiedTomatoes.2.6.4.2.4.144Species Differentiation...2.7..144Enzyme Utilization in theFood Industry2.7.1145Technical Enzyme Preparations..2.7.1.1145Production ..............2.7.1.2145Immobilized Enzymes2.7.1.2.1145BoundEnzymes2.7.1.2.2145Enzyme Entrapment2.7.1.2.3.148Cross-Linked Enzymes2.7.1.2.4.148Properties..........2.7.2149Individual Enzymes2.7.2.1149Oxidoreductases...1492.7.2.1.1GlucoseOxidase.1492.7.2.1.2Catalase2.7.2.1.3149Lipoxygenase. 1492.7.2.1.4Aldehyde Dehydrogenase.1492.7.2.1.5Butanediol Dehydrogenase2.7.2.2**.150Hydrolases2.7.2.2.1*150Peptidases2.7.2.2.2150α-and β-Amylases ...2.7.2.2.3151Glucan-1,4-α-D-Glucosidase (Glucoamylase)2.7.2.2.4152Pullulanase(Isoamylase)..2.7.2.2.5152Endo-1,3(4)-β-D-Glucanase.2.7.2.2.6152α-D-Galactosidase..2.7.2.2.7152β-D-Galactosidase (Lactase)1522.7.2.2.8β-D-Fructofuranosidase (Invertase)1532.7.2.2.9α-L-Rhamnosidase..1532.7.2.2.10CellulasesandHemicellulases1532.7.2.2.11Lysozyme.2.7.2.2.12+153Thioglucosidase.1532.7.2.2.13Pectolytic Enzymes2.7.2.2.14....154Lipases....2.7.2.2.15Tannases..+*. 1542.7.2.2.16154Glutaminase2.7.2.3154Isomerases2.7.2.4154Transferases..2.8155References

Contents xi 2.5.6 Influence of Water . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 137 2.6 Enzymatic Analysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 137 2.6.1 Substrate Determination . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 138 2.6.1.1 Principles . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 138 2.6.1.2 End-Point Method . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 138 2.6.1.3 Kinetic Method . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 140 2.6.2 Determination of Enzyme Activity . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 140 2.6.3 Enzyme Immunoassay . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 141 2.6.4 Polymerase Chain Reaction . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 142 2.6.4.1 Principle of PCR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 143 2.6.4.2 Examples . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 144 2.6.4.2.1 Addition of Soybean . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 144 2.6.4.2.2 Genetically Modified Soybeans . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 144 2.6.4.2.3 Genetically Modified Tomatoes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 144 2.6.4.2.4 Species Differentiation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 144 2.7 Enzyme Utilization in the Food Industry . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 144 2.7.1 Technical Enzyme Preparations . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 145 2.7.1.1 Production . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 145 2.7.1.2 Immobilized Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 145 2.7.1.2.1 Bound Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 145 2.7.1.2.2 Enzyme Entrapment . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 145 2.7.1.2.3 Cross-Linked Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 148 2.7.1.2.4 Properties . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 148 2.7.2 Individual Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 149 2.7.2.1 Oxidoreductases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 149 2.7.2.1.1 Glucose Oxidase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 149 2.7.2.1.2 Catalase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 149 2.7.2.1.3 Lipoxygenase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 149 2.7.2.1.4 Aldehyde Dehydrogenase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 149 2.7.2.1.5 Butanediol Dehydrogenase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 149 2.7.2.2 Hydrolases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 150 2.7.2.2.1 Peptidases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 150 2.7.2.2.2 α- and β-Amylases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 150 2.7.2.2.3 Glucan-1,4-α-D-Glucosidase (Glucoamylase) . . . . . . . . . . . . . . . . 151 2.7.2.2.4 Pullulanase (Isoamylase) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 152 2.7.2.2.5 Endo-1,3(4)-β-D-Glucanase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 152 2.7.2.2.6 α-D-Galactosidase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 152 2.7.2.2.7 β-D-Galactosidase (Lactase) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 152 2.7.2.2.8 β-D-Fructofuranosidase (Invertase) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 152 2.7.2.2.9 α-L-Rhamnosidase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 153 2.7.2.2.10 Cellulases and Hemicellulases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 153 2.7.2.2.11 Lysozyme . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 153 2.7.2.2.12 Thioglucosidase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 153 2.7.2.2.13 Pectolytic Enzymes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 153 2.7.2.2.14 Lipases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 154 2.7.2.2.15 Tannases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 154 2.7.2.2.16 Glutaminase . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 154 2.7.2.3 Isomerases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 154 2.7.2.4 Transferases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 154 2.8 References . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 155

xiiContents3158Lipids.3.1158Foreword3.2159Fatty Acids..3.2.1159Nomenclature and Classification.3.2.1.1159SaturatedFattyAcids3.2.1.2162UnsaturatedFattyAcids3.2.1.3164Substituted Fatty Acids..3.2.2165Physical Properties3.2.2.1165Carboxyl Group....3.2.2.2165Crystalline Structure, Melting Points3.2.2.3166Urea Adducts...3.2.2.4167Solubility3.2.2.5UV-Absorption:1673.2.3Chemical Properties.1673.2.3.1.167Methylation of Carboxyl Groups.3.2.3.2...168Reactionsof UnsaturatedFattyAcids3.2.3.2.1Halogen Addition Reactions168......3.2.3.2.2Transformation of Isolene-Type Fatty Acids168to Conjugated Fatty Acids ..3.2.3.2.3168Formationofaπ-ComplexwithAg+Ions.3.2.3.2.4169Hydrogenation..3.2.4169Biosynthesis of Unsaturated Fatty Acids3.3169Acylglycerols.....3.3.1Triacylglycerols (TG) :1703.3.1.1170Nomenclature,Classification,CalorificValue3.3.1.2171Melting Properties....1723.3.1.3Chemical Properties3.3.1.4173Structural Determination3.3.1.5.177Biosynthesis...3.3.2177Mono- and Diacylglycerols (MG, DG)..3.3.2.1177Occurrence,Production3.3.2.2Physical Properties1783.4Phospho- and Glycolipids1783.4.1178Classes ......3.4.1.1Phosphatidyl Derivatives1783.4.1.2180Glyceroglycolipids3.4.1.3181Sphingolipids...3.4.2182Analysis....3.4.2.1182Extraction, Removal of Nonlipids3.4.2.2182Separation and Identification of Classes of Components1833.4.2.3Analysis of Lipid Components3.5183Lipoproteins, Membranes3.5.1.183Lipoproteins3.5.1.1:183Definition...3.5.1.2184Classification....3.5.2Involvementof Lipids intheFormation185of Biological Membranes.....3.6186Diol Lipids, Higher Alcohols, Waxes and Cutin3.6.1186Diol Lipids....3.6.2186Higher Alcohols and Derivatives.3.6.2.1Waxes..186

xii Contents 3 Lipids. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 158 3.1 Foreword . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 158 3.2 Fatty Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 159 3.2.1 Nomenclature and Classification . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 159 3.2.1.1 Saturated Fatty Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 159 3.2.1.2 Unsaturated Fatty Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 162 3.2.1.3 Substituted Fatty Acids. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 164 3.2.2 Physical Properties . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 165 3.2.2.1 Carboxyl Group. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 165 3.2.2.2 Crystalline Structure, Melting Points . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 165 3.2.2.3 Urea Adducts . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 166 3.2.2.4 Solubility . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 167 3.2.2.5 UV-Absorption . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 167 3.2.3 Chemical Properties . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 167 3.2.3.1 Methylation of Carboxyl Groups . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 167 3.2.3.2 Reactions of Unsaturated Fatty Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 168 3.2.3.2.1 Halogen Addition Reactions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 168 3.2.3.2.2 Transformation of Isolene-Type Fatty Acids to Conjugated Fatty Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 168 3.2.3.2.3 Formation of a π-Complex with Ag+ Ions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 168 3.2.3.2.4 Hydrogenation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 169 3.2.4 Biosynthesis of Unsaturated Fatty Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 169 3.3 Acylglycerols. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 169 3.3.1 Triacylglycerols (TG) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 170 3.3.1.1 Nomenclature, Classification, Calorific Value . . . . . . . . . . . . . . . . 170 3.3.1.2 Melting Properties . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 171 3.3.1.3 Chemical Properties . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 172 3.3.1.4 Structural Determination . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 173 3.3.1.5 Biosynthesis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 177 3.3.2 Mono- and Diacylglycerols (MG, DG) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 177 3.3.2.1 Occurrence, Production . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 177 3.3.2.2 Physical Properties . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 178 3.4 Phospho- and Glycolipids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 178 3.4.1 Classes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 178 3.4.1.1 Phosphatidyl Derivatives . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 178 3.4.1.2 Glyceroglycolipids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 180 3.4.1.3 Sphingolipids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 181 3.4.2 Analysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 182 3.4.2.1 Extraction, Removal of Nonlipids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 182 3.4.2.2 Separation and Identification of Classes of Components . . . . . . . 182 3.4.2.3 Analysis of Lipid Components . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 183 3.5 Lipoproteins, Membranes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 183 3.5.1 Lipoproteins . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 183 3.5.1.1 Definition . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 183 3.5.1.2 Classification . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 184 3.5.2 Involvement of Lipids in the Formation of Biological Membranes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 185 3.6 Diol Lipids, Higher Alcohols, Waxes and Cutin . . . . . . . . . . . . . . 186 3.6.1 Diol Lipids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 186 3.6.2 Higher Alcohols and Derivatives . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 186 3.6.2.1 Waxes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 186

xiiiContents3.6.2.2187Alkoxy Lipids3.6.3187Cutin..3.7Changes in Acyl Lipids of Food1873.7.1187Enzymatic Hydrolysis3.7.1.1Triacylglycerol Hydrolases (Lipases)1883.7.1.2190Polar-Lipid Hydrolases.3.7.1.2.1190Phospholipases....3.7.1.2.2190Glycolipid Hydrolases ..3.7.2191Peroxidation of Unsaturated Acyl Lipids3.7.2.1191Autoxidation3.7.2.1.1192Fundamental StepsofAutoxidation....3.7.2.1.2193Monohydroperoxides.1953.7.2.1.3Hydroperoxide-Epidioxides ..1963.7.2.1.4InitiationofaRadicalChainReaction.1963.7.2.1.5Photooxidation3.7.2.1.6198HeavyMetal lons.+2003.7.2.1.7Heme(in) Catalysis ...3.7.2.1.8ActivatedOxygen....2013.7.2.1.9203Secondary Products3.7.2.2207Lipoxygenase:Occurrence and Properties3.7.2.3.209Enzymatic Degradation of Hydroperoxides3.7.2.4211Hydroperoxide-Protein Interactions3.7.2.4.1.211Products Formed from Hydroperoxides3.7.2.4.2.212Lipid-Protein Complexes...3.7.2.4.3213Protein Changes.2143.7.2.4.4Decomposition of Amino Acids3.7.3.214InhibitionofLipidPeroxidation3.7.3.1.215Antioxidant Activity.3.7.3.2215Antioxidants in Food3.7.3.2.1.215Natural Antioxidants.3.7.3.2.2**.218Synthetic Antioxidants.3.7.3.2.3219Synergists...2203.7.3.2.4ProoxidativeEffect3.7.4220Fat or Oil Heating (Deep Frying)2213.7.4.1Autoxidation of Saturated Acyl Lipids3.7.4.2223Polymerization3.7.5224Radiolysis2253.7.6Microbial Degradation of Acyl Lipids to Methyl Ketones3.8225Unsaponifiable Constituents2273.8.1Hydrocarbons2273.8.2Steroids2273.8.2.1Structure, Nomenclature.3.8.2.2.227Steroids of Animal Food3.8.2.2.1.227Cholesterol..3.8.2.2.2....229VitaminD...2293.8.2.3Plant Steroids (Phytosterols)2293.8.2.3.1Desmethylsterols..2313.8.2.3.2Methyl- and Dimethylsterols2323.8.2.4Analysis...3.8.3233Tocopherols and Tocotrienols3.8.3.1233Structure,Importance

Contents xiii 3.6.2.2 Alkoxy Lipids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 187 3.6.3 Cutin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 187 3.7 Changes in Acyl Lipids of Food . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 187 3.7.1 Enzymatic Hydrolysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 187 3.7.1.1 Triacylglycerol Hydrolases (Lipases) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 188 3.7.1.2 Polar-Lipid Hydrolases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 190 3.7.1.2.1 Phospholipases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 190 3.7.1.2.2 Glycolipid Hydrolases . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 190 3.7.2 Peroxidation of Unsaturated Acyl Lipids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 191 3.7.2.1 Autoxidation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 191 3.7.2.1.1 Fundamental Steps of Autoxidation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 192 3.7.2.1.2 Monohydroperoxides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 193 3.7.2.1.3 Hydroperoxide-Epidioxides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 195 3.7.2.1.4 Initiation of a Radical Chain Reaction . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 196 3.7.2.1.5 Photooxidation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 196 3.7.2.1.6 Heavy Metal Ions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 198 3.7.2.1.7 Heme(in) Catalysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 200 3.7.2.1.8 Activated Oxygen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 201 3.7.2.1.9 Secondary Products . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 203 3.7.2.2 Lipoxygenase: Occurrence and Properties . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 207 3.7.2.3 Enzymatic Degradation of Hydroperoxides . . . . . . . . . . . . . . . . . . 209 3.7.2.4 Hydroperoxide–Protein Interactions . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 211 3.7.2.4.1 Products Formed from Hydroperoxides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 211 3.7.2.4.2 Lipid–Protein Complexes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 212 3.7.2.4.3 Protein Changes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 213 3.7.2.4.4 Decomposition of Amino Acids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 214 3.7.3 Inhibition of Lipid Peroxidation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 214 3.7.3.1 Antioxidant Activity . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 215 3.7.3.2 Antioxidants in Food . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 215 3.7.3.2.1 Natural Antioxidants . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 215 3.7.3.2.2 Synthetic Antioxidants . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 218 3.7.3.2.3 Synergists . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 219 3.7.3.2.4 Prooxidative Effect . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 220 3.7.4 Fat or Oil Heating (Deep Frying) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 220 3.7.4.1 Autoxidation of Saturated Acyl Lipids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 221 3.7.4.2 Polymerization . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 223 3.7.5 Radiolysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 224 3.7.6 Microbial Degradation of Acyl Lipids to Methyl Ketones . . . . . . 225 3.8 Unsaponifiable Constituents . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 225 3.8.1 Hydrocarbons . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 227 3.8.2 Steroids . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 227 3.8.2.1 Structure, Nomenclature . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 227 3.8.2.2 Steroids of Animal Food . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 227 3.8.2.2.1 Cholesterol . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 227 3.8.2.2.2 Vitamin D . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 229 3.8.2.3 Plant Steroids (Phytosterols) . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 229 3.8.2.3.1 Desmethylsterols . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 229 3.8.2.3.2 Methyl- and Dimethylsterols . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 231 3.8.2.4 Analysis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 232 3.8.3 Tocopherols and Tocotrienols . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 233 3.8.3.1 Structure, Importance . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 233