生物化学临床五年制教案课程代码H09009前言根据教学大纲要求，按临床五年制本科生的教学进度安排（总学时106学时），由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指导参考。绪论教学要求：1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。2.认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。课时安排：0.5学时重点：本课程的主要内容及未来的研究方向难点：生物化学的发展历史及未来的研究方向教学内容1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。2.生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。3.生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。中、英文专业词汇生物化学biochemistry分子生物学molecularbiologypolymerase chain reaction(PCR)聚合酶链反应geneknockout基因剔除核酶ribozyme(RNA enzyme)human genome project(HGP)人类基因组计划生物大分子biomolecules思考题：1．生物化学的定义是什么？研究对象和研究手段分别又是什么？2.生物化学与医学有什么关系？为什么作为医学生的必修课？参考书：1.Jeremy M.Berg, JohnL.Tymoczko, Lubert Stryer.Biochemistry.6th ed.NewYork:W.H.Freeman,20072.David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry.4th edNewYork:WorthPublishers.2004
生物化学临床五年制教案 课程代码 H09009 前言 根据教学大纲要求，按临床五年制本科生的教学进度安排(总学时 106 学时)， 由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指导参考。 绪论 教学要求： 1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。 2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。 课时安排： 0．5 学时 重点： 本课程的主要内容及未来的研究方向 难点： 生物化学的发展历史及未来的研究方向 教学内容 1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。 2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究 的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。 3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分 子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。 中、英文专业词汇 思考题： 1． 生物化学的定义是什么？研究对象和研究手段分别又是什么？ 2． 生物化学与医学有什么关系？为什么作为医学生的必修课？ 参考书： 1． Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007 2． David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004. biochemistry 生物化学 molecular biology 分子生物学 polymerase chain reaction(PCR) 聚合酶链反应 gene knockout 基因剔除 ribozyme(RNA enzyme) 核酶 human genome project(HGP) 人类基因组计划 biomolecules 生物大分子
第一章蛋白质的结构与功能教学要求：1.了解蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质。2.重点掌握蛋白质的基本结构、空间结构及其与功能的关系。3.熟悉蛋白质的理化性质。4.了解蛋白质的分离纯化、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定的基本原理。课时安排：总学时5.51. 0第一节蛋白质的分子组成1. 5第二节蛋白质的分子结构2. 0第三节蛋白质的结构与功能的关系0.7第四节蛋白质的理化性质0. 3第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析重点：1.氨基酸的分类及其结构特征。2.氨基酸和蛋白质的理化性质。3.蛋白质各级结构层次的定义。4.蛋白质结构与功能之间的关系。难点：蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。教学内容：一、蛋白质的分子组成1.氨基酸L-a氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸收等理化性质。2.肽肽链与肽键，重要的生物活性多肽。3.蛋白质的分类单纯蛋白质和结合蛋白质，纤维状蛋白质和球状蛋白质。二、蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序。2.蛋白质的二级结构肽链局部的空间排布、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、锌指结构、分子伴侣。3：蛋白质的三级结构整条肽链的三维空间排布、次级键、结构域。4.蛋白质的四级结构亚基之间的三维空间排布。三、蛋白质的结构与功能的关系1.蛋白质的一级结构与功能的关系一级结构对空间结构和蛋白质功能的决定性、一级结构与物种进化、一级结构变异与分子病。2.蛋白质的空间结构与功能的关系肌红蛋白与血红蛋白的结构特征血红蛋白与氧结合的正协同效应理论，变构效应
第一章 蛋白质的结构与功能 教学要求： 1．了解蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质。 2．重点掌握蛋白质的基本结构、空间结构及其与功能的关系。 3．熟悉蛋白质的理化性质。 4．了解蛋白质的分离纯化、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构 测定的基本原理。 课时安排： 总学时 5.5 第一节 蛋白质的分子组成 1.0 第二节 蛋白质的分子结构 1.5 第三节 蛋白质的结构与功能的关系 2.0 第四节 蛋白质的理化性质 0.7 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析 0.3 重点： 1． 氨基酸的分类及其结构特征。 2． 氨基酸和蛋白质的理化性质。 3． 蛋白质各级结构层次的定义。 4． 蛋白质结构与功能之间的关系。 难点： 蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。 教学内容： 一、蛋白质的分子组成 1．氨基酸 L-α氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的 20 种氨基 酸的中、英文名称及缩写符号，氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸 收等理化性质。 2．肽 肽链与肽键，重要的生物活性多肽。 3．蛋白质的分类 单纯蛋白质和结合蛋白质，纤维状蛋白质和球状蛋白 质。 二、蛋白质的分子结构 1．蛋白质的一级结构 多肽链中氨基酸的排列顺序。 2．蛋白质的二级结构 肽链局部的空间排布、肽单元、α-螺旋、β-折叠、 β-转角、无规卷曲、模体、锌指结构、分子伴侣。 3．蛋白质的三级结构 整条肽链的三维空间排布、次级键、结构域。 4．蛋白质的四级结构 亚基之间的三维空间排布。 三、蛋白质的结构与功能的关系 1．蛋白质的一级结构与功能的关系 一级结构对空间结构和蛋白质功能 的决定性、一级结构与物种进化、一级结构变异与分子病。 2．蛋白质的空间结构与功能的关系 肌红蛋白与血红蛋白的结构特征， 血红蛋白与氧结合的正协同效应理论，变构效应
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化1.蛋白质的理化性质：两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因素，蛋白质的变性与复性，变性与沉淀的关系，紫外吸收，三酮反应，双缩脲反应。2.蛋白质的分离和纯化蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理。3.多肽链中氨基酸序列分析由氨基酸残基组成、酶解片段、末端氨基酸测定、组合排列法确定蛋白质中氨基酸序列的原理，由mRNA的核苷酸序列推演蛋白质中氨基酸序列的可行性。4.蛋白质空间结构测定X射线晶体衍射法、基于一级结构的理论预测法的应用。中、英文专业词汇：蛋白质protein一级结构primary structure肽peptide二级结构secondary structure多肽polypeptidepeptide unit肽单元寡肽oligopeptideα-helixα-螺旋aminoacid氨基酸β-折叠β-pleated sheet异亮氨酸isoleucineβ-转角β-turn色氨酸tryptophan无规卷曲random coil苏氨酸threonine模体motif缬氨酸valine锌指结构zinc fingerleucine亮氨酸分子伴侣chaperon赖氨酸lysine三级结构tertiary structure苯丙氨酸phenylalaninedomain结构域蛋氨酸methioninefibronectin纤连蛋白histine组氨酸四级结构quaternary structure精氨酸arginine亚基subunit酪氨酸tyrosine
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 1．蛋白质的理化性质 两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因 素，蛋白质的变性与复性，变性与沉淀的关系，紫外吸收，茚三酮反 应，双缩脲反应。 2．蛋白质的分离和纯化 蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、 层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理。 3．多肽链中氨基酸序列分析 由氨基酸残基组成、酶解片段、末端氨基 酸测定、组合排列法确定蛋白质中氨基酸序列的原理，由 mRNA 的核 苷酸序列推演蛋白质中氨基酸序列的可行性。 4．蛋白质空间结构测定 X 射线晶体衍射法、基于一级结构的理论预 测法的应用。 中、英文专业词汇： protein 蛋白质 primary structure 一级结构 peptide 肽 secondary structure 二级结构 polypeptide 多肽 peptide unit 肽单元 oligopeptide 寡肽 α-helix α-螺旋 amino acid 氨基酸 β-pleated sheet β-折叠 isoleucine 异亮氨酸 β-turn β-转角 tryptophan 色氨酸 random coil 无规卷曲 threonine 苏氨酸 motif 模体 valine 缬氨酸 zinc finger 锌指结构 leucine 亮氨酸 chaperon 分子伴侣 lysine 赖氨酸 tertiary structure 三级结构 phenylalanine 苯丙氨酸 domain 结构域 methionine 蛋氨酸 fibronectin 纤连蛋白 histine 组氨酸 quaternary structure 四级结构 arginine 精氨酸 subunit 亚基 tyrosine 酪氨酸
肌红蛋白myoglobin半胱氨酸cysteine血红蛋白hemoglobin(Hb)丙氨酸alanine变构效应allosteric effect甘氨酸glycine变性denaturation丝氨酸serine复性renaturationaspartic acid天冬氨酸蛋白质凝固protein coagulation天冬酰胺asparagine三酮反应ninhydrin reaction谷氨酸glutamic acid双缩脲反应biuretreaction谷氨酰胺glutamine盐析saltprecipitation等电点isoelectric point电泳electrophoresis肽键peptide bond透析dialysis谷胱甘肽glutathione(GSH)层析chromatography神经肽neuropeptide凝胶过滤gel filtration空间构象conformation超速离心ultracentrifugation氨基酸序列amino acid sequence沉降系数sedimentationcoefficient(S)思考题：试讨论20种L-α-氨基酸的结构与分类。1.试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。2.3.测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些？试讨论其测定原理。参考书：1.JeremyM.Berg,John L.Tymoczko,Lubert Stryer.Biochemistry.6th ed.NewYork :W.H.Freeman,20072.RobertH.Glewand MiriamD.Rosenthal.Clinical studies in medicalbiochemistry.3rd ed.NewYork:Oxford UniversityPress,20073.David L.Nelson, Michael M.Cox.LeningerPrinciples of Biochemistry.4th edNewYork:WorthPublishers,20044.1Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &SonsInc.,2004
myoglobin 肌红蛋白 cysteine 半胱氨酸 hemoglobin(Hb) 血红蛋白 alanine 丙氨酸 allosteric effect 变构效应 glycine 甘氨酸 denaturation 变性 serine 丝氨酸 renaturation 复性 aspartic acid 天冬氨酸 protein coagulation 蛋白质凝固 asparagine 天冬酰胺 ninhydrin reaction 茚三酮反应 glutamic acid 谷氨酸 biuret reaction 双缩脲反应 glutamine 谷氨酰胺 salt precipitation 盐析 isoelectric point 等电点 electrophoresis 电泳 peptide bond 肽键 dialysis 透析 glutathione(GSH) 谷胱甘肽 chromatography 层析 neuropeptide 神经肽 gel filtration 凝胶过滤 conformation 空间构象 ultracentrifugation 超速离心 amino acid sequence 氨基酸序列 sedimentation coefficient(S) 沉降系数 思考题： 1． 试讨论 20 种 L-α-氨基酸的结构与分类。 2． 试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。 3． 测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些？试讨论其测定原理。 参考书： 1．Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007 2．Robert H. Glew and Miriam D. Rosenthal. Clinical studies in medical biochemistry. 3rd ed. New York: Oxford University Press, 2007. 3．David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004. 4．Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &Sons Inc.,2004
第二章核酸的结构与功能教学要求：1：掌握核苷酸的分子结构，了解连接键及分子表达式2.重点掌握DNA、RNA的结构特征及主要功能3.了解DNA的理化性质与结构的关系4.了解DNA的高级结构4. 0课时安排：总学时1. 0第一节核酸的化学组成及一级结构1. 0第二节DNA的空间结构与功能1. 0第三节RNA的结构和功能第四节核酸的理化性质0.8第五节核酸酶0. 2重点：1.核酸的化学组成2.DNA的双螺旋结构3.RNA的结构和功能4.核酸的理化性质难点：1.DNA的双螺旋结构2.核酸的理化性质教学内容：一、核酸的化学组成及一级结构1.核苷酸嘌呤与嘧啶，DNA和RNA分子中核苷酸组成上的特点，核苷酸各组分之间的连接方式2.脱氧核苷酸的连接3.核苷酸的连接4.核酸的一级结构二、DNA的空间结构与功能1DNA的双螺旋结构Chargaff规则、B-双螺旋结构模型和Z-DNA。2.DNA的超螺旋结构染色质、核小体、组蛋白、基因3.DNA是遗传信息的物质基础三、RNA的结构和功能1.mRNA模板、hnRNA2.tRNA稀有碱基、茎环结构、反密码环3.rRNA核糖体、多核糖体四、核酸的理化性质紫外吸收、变性、复性、增色效应、减色效应、解链温度、杂交、探针。五、核酸酶
第二章 核酸的结构与功能 教学要求： 1．掌握核苷酸的分子结构，了解连接键及分子表达式 2．重点掌握 DNA、RNA 的结构特征及主要功能 3．了解 DNA 的理化性质与结构的关系 4．了解 DNA 的高级结构 课时安排：总学时 4.0 第一节 核酸的化学组成及一级结构 1.0 第二节 DNA 的空间结构与功能 1.0 第三节 RNA 的结构和功能 1.0 第四节 核酸的理化性质 0.8 第五节 核酸酶 0.2 重点： 1． 核酸的化学组成 2． DNA 的双螺旋结构 3． RNA 的结构和功能 4． 核酸的理化性质 难点： 1． DNA 的双螺旋结构 2． 核酸的理化性质 教学内容： 一、核酸的化学组成及一级结构 1．核苷酸 嘌呤与嘧啶，DNA 和 RNA 分子中核苷酸组成上的特点，核 苷酸各组分之间的连接方式 2．脱氧核苷酸的连接 3．核苷酸的连接 4．核酸的一级结构 二、DNA 的空间结构与功能 1．DNA 的双螺旋结构 Chargaff 规则、B-双螺旋结构模型和 Z-DNA。 2．DNA 的超螺旋结构 染色质、核小体、组蛋白、基因 3．DNA 是遗传信息的物质基础 三、RNA 的结构和功能 1．mRNA 模板、hnRNA 2．tRNA 稀有碱基、茎环结构、反密码环 3．rRNA 核糖体、多核糖体 四、核酸的理化性质 紫外吸收、变性、复性、增色效应、减色效应、解链温度、杂交、探针。 五、核酸酶