生物化学10控制代谢途径。这里涉及很多调控理论，如别构调节、化学修饰、级联反应、反馈学说、物质分子在细胞内的空间隔离分布等。总之，应用各种组学、生物信息学分析基因与基因、各种生物分子（RNA、蛋白质/酶、生物小分子等）之间的相互作用，揭示信号途径网络之间的关联性是科学工作者面临的新任务。二、生物化学与医学及其他生命科学密切相关BiochemistryIsCloselyRelated to Medicine and AllLife Sciences（一）生物化学对现代生物学必不可缺生物学是一个很大的科学领域，分为很多经典学科，如动物、植物、微生物的形态学、分类学、生理学、生物化学、遗传学、生态学等。现代生物学又发展、出现了细胞生物学、分子生物学、分子遗传学、发育生物学等。不论何种学科，都是从不同的领域或角度研究生命现象。所有生物学科都不是孤立的，而是相互联系、相互补充、相互渗透的，其基础就是“生命的化学语言”，即生物化学，它是联系生物学科之间的桥梁，也是生物学科产生新的学科领域的生长点。例如，没有生物化学的“中间代谢”研究，就没有生理学对完整“新陈代谢”的认识；没有在分子水平闻明化学递质及其受体的结构和功能，就没有完善的神经一体液调节理论。同样，如果没有遗传信息传递的生物化学理论，也就没有分子遗传学、分子细胞生物学，以及基因组学、生物信息学的产生。当前，生命科学研究趋势从“分析”走向“综合”，生物化学是各学科相互渗透、相互融合的“桥梁”和“黏合剂”，对现代生物学必不可少。（二）生物化学促进社会生产进步生物化学理论与分子技术，例如重组DNA技术、基因组学、生物信息学相结合，为许多重要的生物分子设计和创造奠定厂基础，将这些分子应用到制药、农业、食品、化工、环境和能源等领域，产生惊人的经济效益，形成一个以基因组学为基础的生命科学工业。利用重组DNA技术生产有药用价值的蛋白质、多肽等产品已成为当今世界的一项重大产业。（三）生物化学促进医学进步医学是一门古老的科学。19世纪，化学、物理学和生物学等科学的形成和发展为古老、质朴的医学向现代医学发展奠定了基础。19世纪中叶，细胞的发现以及生理学、生物化学和病理学的形成是现代医学发展的单程碑。20世纪中叶DNA双螺旋结构的发现、70年代诞生的重组DNA技术和90年代发展的人类基因组计划，使医学进入分子医学和基因组医学时代。这个时期的医学融合大生物学的现代理论和技术，使疾病诊断、治疗和预防发生根本性变革。基础医学是临床医学、预防医学的基础。在基础医学诸学科中，生物化学的意义举足轻重。只有通过生物化学研究才能从分子水平阐明组织、器官水平的生理学功能；生物化学代谢途径为探索药物的药理作用机制奠定了基础；没有分子结构和功能的研究也就不会有免疫学的分子调节理论，更不会有分子病理学、分子病毒学等的发展。DNA双螺旋结构的提出重组DNA技术发明及人类基因组计划（HGP）的实施，这3项发明极大地推动了科学家对遗传物质DNA结构的全面认识，使科学家能够更深人地探究自然界生物的遗传信息传递规律，揭示包括繁殖和遗传在内的生命的奥秘。从DNA和蛋白质入手，采用生物化学、分子生物学及遗传学手段研究生殖、遗传和疾病，可发现疾病相关基因，为疾病的诊断和治疗开辟新途径，从而导致分子医学和基因组医学的兴起。例如，包括重组DNA技术在内的各种分子技术使分子医学家能将疾病相关基因进行克隆，揭示疾病的发病机制，为疾病的诊断和治疗提供新的策略。当前迅速发展的DNA诊断和基因治疗就是医学与生物化学、分子生物学、分子遗传学相结合的成果
10 生物化学 1 控制代谢途径。这里涉及很多调控理论，如别构调节、化学修饰、级联反应、反馈学说、物质 分子在细胞内的空间隔离分布等。总之，应用各种组学、生物信息学分析基因与基因、各种生物 分子（RNA、蛋白质 / 酶、生物小分子等）之间的相互作用，揭示信号途径网络之间的关联性是 科学工作者面临的新任务。 二、生物化学与医学及其他生命科学密切相关 Biochemistry Is Closely Related to Medicine and All Life Sciences （一）生物化学对现代生物学必不可缺 生物学是一个很大的科学领域，分为很多经典学科，如动物、植物、微生物的形态学、分 类学、生理学、生物化学、遗传学、生态学等。现代生物学又发展、出现了细胞生物学、分子 生物学、分子遗传学、发育生物学等。不论何种学科，都是从不同的领域或角度研究生命现象。 所有生物学科都不是孤立的，而是相互联系、相互补充、相互渗透的，其基础就是“生命的化学 语言”，即生物化学，它是联系生物学科之间的桥梁，也是生物学科产生新的学科领域的生长点。 例如，没有生物化学的“中间代谢”研究，就没有生理学对完整“新陈代谢”的认识；没有在分 子水平阐明化学递质及其受体的结构和功能，就没有完善的神经＿体液调节理论。同样，如果没 有遗传信息传递的生物化学理论，也就没有分子遗传学、分子细胞生物学，以及基因组学、生 物信息学的产生。当前，生命科学研究趋势从“分析”走向“综合”，生物化学是各学科相互渗透、 相互融合的“桥梁”和“黏合剂”，对现代生物学必不可少。 （二）生物化学促进社会生产进步 生物化学理论与分子技术，例如重组 DNA 技术、基因组学、生物信息学相结合，为许多重 要的生物分子设计和创造奠定了基础，将这些分子应用到制药、农业、食品、化工、环境和能 源等领域，产生惊人的经济效益，形成一个以基因组学为基础的生命科学工业。利用重组 DNA 技术生产有药用价值的蛋白质、多肽等产品已成为当今世界的一项重大产业。 （三）生物化学促进医学进步 医学是一门古老的科学。19 世纪，化学、物理学和生物学等科学的形成和发展为古老、 质朴的医学向现代医学发展奠定了基础。19 世纪中叶，细胞的发现以及生理学、生物化学 和病理学的形成是现代医学发展的里程碑。20 世纪中叶 DNA 双螺旋结构的发现、70 年代 诞生的重组 DNA 技术和 90 年代发展的人类基因组计划，使医学进入分子医学和基因组医 学时代。这个时期的医学融合大生物学的现代理论和技术，使疾病诊断、治疗和预防发生根 本性变革。 基础医学是临床医学、预防医学的基础。在基础医学诸学科中，生物化学的意义举足轻重。 只有通过生物化学研究才能从分子水平阐明组织、器官水平的生理学功能；生物化学代谢途径为 探索药物的药理作用机制奠定了基础；没有分子结构和功能的研究也就不会有免疫学的分子调节 理论，更不会有分子病理学、分子病毒学等的发展。 DNA 双螺旋结构的提出、重组 DNA 技术发明及人类基因组计划（HGP）的实施，这 3 项发 明极大地推动了科学家对遗传物质 DNA 结构的全面认识，使科学家能够更深入地探究自然界生 物的遗传信息传递规律，揭示包括繁殖和遗传在内的生命的奥秘。从 DNA 和蛋白质入手，采用 生物化学、分子生物学及遗传学手段研究生殖、遗传和疾病，可发现疾病相关基因，为疾病的 诊断和治疗开辟新途径，从而导致分子医学和基因组医学的兴起。例如，包括重组 DNA 技术在 内的各种分子技术使分子医学家能将疾病相关基因进行克隆，揭示疾病的发病机制，为疾病的诊 断和治疗提供新的策略。当前迅速发展的 DNA 诊断和基因治疗就是医学与生物化学、分子生物 学、分子遗传学相结合的成果。 PUMP
第一章绪论11复习思考题1.解释生物化学、分子生物学。2.如何理解在生物化学发展史的机能生物化学阶段分子生物学与生物化学的关系？3.如何理解生物化学与医学的关系？主要参考文献1.刘思职.生物化学.2版.北京：人民卫生出版社，19582.张昌颖，生物化学.2版.北京：人民卫生出版社，1985.3.ArmstrongFB.Biochemistry.2nd ed.NewYork:Oxford UniversityPress Inc.,1983.4.WeaverRF.分子生物学/MolecularBiology.科学出版社，McGraw-Hll，2000.5. Cammack PR, Attwood TK, Campbell PN, et al. Oxford Dictionary of Biochemistry andMolecular Biology(Revised Edition).New York:Oxford University Press Inc.,2006.（贾弘提张）
第一章 绪 论 11 1 复习思考题 1. 解释生物化学、分子生物学。 2. 如何理解在生物化学发展史的机能生物化学阶段分子生物学与生物化学的关系？ 3. 如何理解生物化学与医学的关系？ 主要参考文献 1. 刘思职 . 生物化学 . 2 版 . 北京：人民卫生出版社，1958. 2. 张昌颖 . 生物化学 . 2 版 . 北京：人民卫生出版社，1985. 3. Armstrong FB. Biochemistry. 2nd ed. New York：Oxford University Press Inc.，1983. 4. Weaver RF. 分子生物学 /Molecular Biology. 科学出版社，McGraw-Hill，2000. 5. Cammack PR，Attwood TK，Campbell PN，et al. Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology （Revised Edition）. New York：Oxford University Press Inc.，2006. （贾弘禔 张迺蘅） PUMP
第二章蛋白质结构与功能2CHAPTER2PROTEINSTRUCTUREANDFUNCTION第一节蛋白质在生命活动中的重要性Section1PARAMOUNTIMPORTANCEOFPROTEINSFORLIFE一、蛋白质是生命的物质基础ProteinsAreMaterialBasisofLife蛋白质英文“protein”一词源自希腊语“proteios"，意为“最重要的”。自然界所有生物体无不含有蛋白质（protein）。蛋白质与核酸一样，同为生命的物质基础。例如，病毒是由蛋白质、核酸组成的核蛋白（nucleoprotein），没有细胞结构，但能感染宿主并在宿主细胞内繁殖、遗传，甚至致病，说明核蛋白是最简单的生命形式，也证明蛋白质、核酸是生命的物质基础。生物体所有组织、细胞均含有蛋白质。此外，蛋白质也是动物体内除水分子外含量最丰富的生物分子。按重量计算，人体内蛋白质含量平均为17%～20%，某些组织（如肌肉、皮肤和肝）可达20%以上，个别组织（如脂肪、神经组织）低于平均值。按干重计算，蛋白质占人体固体成分的45%以上。蛋白质也是细胞内种类最多的生物分子。生物越高级，蛋白质种类越繁多。哺乳动物细胞内蛋白质种类可达数万。二、蛋白质是组织和细胞的基本组成成分ProteinsAretheEssentialComponentsof TissuesandCells体内蛋白质以单纯蛋白质（simpleprotein）和缀合（或结合）蛋白质（conjugatedprotein）（如糖蛋白、蛋白多糖、脂蛋白等）形式参与细胞各级膜结构、细胞骨架的组成，或分布在细胞间质。这类蛋白质从功能上讲属于结构蛋白质，是维持机体或组织生长、更新和修复必不可少的。还有些特殊的结构蛋白质起支持、固定或抗张力作用，赋予细胞或组织结构以强度、弹性及韧性。例如，肌腱和软骨的主要成分是胶原蛋白（collagen），具有抗张力作用。韧带含有弹性蛋白（elastin），具有双向抗拉强度。头发、指甲和皮肤主要由坚韧的不溶性角蛋白（keratin）组成。三、蛋白质具有多种特殊的生物学功能ProteinsHaveBiologicalMultifunctions体内还有些蛋白质尽管按重量计算不如结构蛋白质多，但种类多，且大多以可溶性形式存在于细胞内，在生物体内执行多种特殊的生理功能。这类蛋白质分子属于功能蛋白质。某些结构蛋白质也兼具特殊功能。（一）绝大多数酶是具有催化活性的蛋白质作为具有催化活性的蛋白质的酶在体内分布广、数量大，是生物体内几乎所有的物质代谢反应必不可少的。如已糖激酶催化腺苷三磷酸（ATP）的-磷酸基转移至葡萄糖，使葡萄糖磷酸化而活化；乳酸脱氢酶可催化乳酸脱氢转变成丙酮酸；DNA聚合酶参与DNA的复制和修复。除直接参与代谢调节的酶，体内还有很多功能调节酶，如各种激酶，可催化调节分子的化学修饰反应，间接调节物质代谢和细胞功能。12
12 第二章 蛋白质结构与功能 CHAPTER 2 PROTEIN STRUCTURE AND FUNCTION 第一节 蛋白质在生命活动中的重要性 Section 1 PARAMOUNT IMPORTANCE OF PROTEINS FOR LIFE 一、蛋白质是生命的物质基础 Proteins Are Material Basis of Life 蛋白质英文“protein”一词源自希腊语“prōteios”，意为“最重要的”。自然界所有生物体无 不含有蛋白质（protein）。蛋白质与核酸一样，同为生命的物质基础。例如，病毒是由蛋白质、 核酸组成的核蛋白（nucleoprotein），没有细胞结构，但能感染宿主并在宿主细胞内繁殖、遗传， 甚至致病，说明核蛋白是最简单的生命形式，也证明蛋白质、核酸是生命的物质基础。 生物体所有组织、细胞均含有蛋白质。此外，蛋白质也是动物体内除水分子外含量最丰富的 生物分子。按重量计算，人体内蛋白质含量平均为 17%～20%，某些组织（如肌肉、皮肤和肝） 可达 20% 以上，个别组织（如脂肪、神经组织）低于平均值。按干重计算，蛋白质占人体固体成 分的 45% 以上。蛋白质也是细胞内种类最多的生物分子。生物越高级，蛋白质种类越繁多。哺 乳动物细胞内蛋白质种类可达数万。 二、蛋白质是组织和细胞的基本组成成分 Proteins Are the Essential Components of Tissues and Cells 体内蛋白质以单纯蛋白质（simple protein）和缀合（或结合）蛋白质（conjugated protein）（如 糖蛋白、蛋白多糖、脂蛋白等）形式参与细胞各级膜结构、细胞骨架的组成，或分布在细胞间 质。这类蛋白质从功能上讲属于结构蛋白质，是维持机体或组织生长、更新和修复必不可少的。 还有些特殊的结构蛋白质起支持、固定或抗张力作用，赋予细胞或组织结构以强度、弹性及韧 性。例如，肌腱和软骨的主要成分是胶原蛋白（collagen），具有抗张力作用。韧带含有弹性蛋白 （elastin），具有双向抗拉强度。头发、指甲和皮肤主要由坚韧的不溶性角蛋白（keratin）组成。 三、蛋白质具有多种特殊的生物学功能 Proteins Have Biological Multifunctions 体内还有些蛋白质尽管按重量计算不如结构蛋白质多，但种类多，且大多以可溶性形式存在 于细胞内，在生物体内执行多种特殊的生理功能。这类蛋白质分子属于功能蛋白质。某些结构蛋 白质也兼具特殊功能。 （一）绝大多数酶是具有催化活性的蛋白质 作为具有催化活性的蛋白质的酶在体内分布广、数量大，是生物体内几乎所有的物质代谢反 应必不可少的。如己糖激酶催化腺苷三磷酸（ATP）的 γ- 磷酸基转移至葡萄糖，使葡萄糖磷酸 化而活化；乳酸脱氢酶可催化乳酸脱氢转变成丙酮酸；DNA 聚合酶参与 DNA 的复制和修复。除 直接参与代谢调节的酶，体内还有很多功能调节酶，如各种激酶，可催化调节分子的化学修饰反 应，间接调节物质代谢和细胞功能。 2 PUMP
第二章蛋白质结构与功能13（二）很多蛋白质具有调节功能某些蛋白质或多肽是激素，具有调节功能。例如，调节糖代谢的胰岛素（insulin），与生长和生殖有关的促甲状腺素（thyrotropin）促生长素（somatotropin）和各种促性腺激素（gonadotrophichormone）等。另外，参与细胞信号转导途径的多种成分，如受体、G蛋白［Gprotein，全称GTP结合蛋白（GTPbindingprotein）或鸟嘌呤核苷酸结合蛋白（guaninenucleotide2bindingprotein）以及各种信号转导分子绝大多数是蛋白质。其他具有调节功能的蛋白质还有参与DNA复制、转录和翻译的调节蛋白或因子，参与细胞增殖、分化、调亡等的各种调节蛋白和细胞因子等。（三）某些血液和细胞内蛋白质具有转运功能存在于血液或细胞膜、细胞内的某些蛋白质具有运载功能。它们可携带不同分子在细胞不同区间，或细胞之间、细胞与组织液之间、组织液与血液之间，或在血循环中发挥转运蛋白样功能，在不同组织间运载代谢物。例如，血红蛋白转运O，和CO2；血浆清蛋白可运输自由脂肪酸、胆红素等。（四）某些结构蛋白兼具收缩或运动功能某些结构蛋白质既可维持细胞形态，又赋予细胞、组织和器官以收缩能力。例如，骨骼肌收缩依靠肌动蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin），这两种蛋白质也存在于非肌细胞中。微管蛋白（tubulin）参与细胞微管构建，与细胞迁移、运动有关。（五）有些蛋白质具有保护或防御功能凝血酶与纤维蛋白原参与血液凝固，防止失血（见生理学相关教材）。某些结构蛋白，如弹性蛋白支撑组织、维持弹性。最重要的防御蛋白是补体、抗体或免疫球蛋白以及细胞因子（见免疫学相关教材。（六）有些蛋白质具有储存功能例如，卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白是提供氨基酸的储存蛋白，铁蛋白可以储存铁。体内还有很多其他蛋白质，功能繁多。此外，自然界还存在一些蛋白质，具有特殊功能，如莫尼糖蛋白（monellin）是一种植物蛋白，味甜，可作为甜味剂。还有些蛋白质毒素，如葩麻蛋白、白喉毒素、蛇毒、蝎毒等，可引起高等动物和人产生强烈的毒性反应；有些毒素蛋白具有一定的药用价值。四、蛋白质可氧化分解供能ProteinsCanBeBreak-downtoSupplyCalorie体内蛋白质降解产生的氨基酸可氧化分解供能（见第十章）。第二节，蛋白质的分子组成Section2MOLECULARCOMPOSITIONOFPROTEINS一、蛋白质含氮量恒定ProteinsContainConstantNitrogenPercentagebyWeight尽管动、植物各种蛋白质的种类、分子结构不同，但化学元素组成相似，均由碳（50%~55%）、氢（6%~8%）、氧（19%~24%）氮（13%~19%）组成；某些蛋白质含硫（约4%），还有些蛋白质含磷、碘、硒或金属元素，如铁、铜、锌、锰、钻、钼等。各种蛋白质的含氮（nitrogen，N）量恒定，平均为16%，因此测定生物样品中的含氮量，即可按下式计算样品中的蛋白质含量
第二章 蛋白质结构与功能 13 2 （二）很多蛋白质具有调节功能 某些蛋白质或多肽是激素，具有调节功能。例如，调节糖代谢的胰岛素（insulin），与 生长和生殖有关的促甲状腺素（thyrotropin）、促生长素（somatotropin）和各种促性腺激素 （gonadotrophic hormone）等。另外，参与细胞信号转导途径的多种成分，如受体、 G 蛋白［G protein，全称 GTP 结合蛋白（GTP binding protein）或鸟嘌呤核苷酸结合蛋白（guanine nucleotide binding protein）］以及各种信号转导分子绝大多数是蛋白质。其他具有调节功能的蛋白质还有参 与 DNA 复制、转录和翻译的调节蛋白或因子，参与细胞增殖、分化、凋亡等的各种调节蛋白和 细胞因子等。 （三）某些血液和细胞内蛋白质具有转运功能 存在于血液或细胞膜、细胞内的某些蛋白质具有运载功能。它们可携带不同分子在细胞不同 区间，或细胞之间、细胞与组织液之间、组织液与血液之间，或在血循环中发挥转运蛋白样功 能，在不同组织间运载代谢物。例如，血红蛋白转运 O2 和 CO2 ；血浆清蛋白可运输自由脂肪酸、 胆红素等。 （四）某些结构蛋白兼具收缩或运动功能 某些结构蛋白质既可维持细胞形态，又赋予细胞、组织和器官以收缩能力。例如，骨骼肌 收缩依靠肌动蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin），这两种蛋白质也存在于非肌细胞中。微管蛋 白（tubulin）参与细胞微管构建，与细胞迁移、运动有关。 （五）有些蛋白质具有保护或防御功能 凝血酶与纤维蛋白原参与血液凝固，防止失血（见生理学相关教材）。某些结构蛋白，如弹 性蛋白支撑组织、维持弹性。最重要的防御蛋白是补体、抗体或免疫球蛋白以及细胞因子（见免 疫学相关教材）。 （六）有些蛋白质具有储存功能 例如，卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白是提供氨基酸的储存蛋白，铁蛋白可以储存铁。 体内还有很多其他蛋白质，功能繁多。此外，自然界还存在一些蛋白质，具有特殊功能， 如莫尼糖蛋白（monellin）是一种植物蛋白，味甜，可作为甜味剂。还有些蛋白质毒素，如蓖麻 蛋白、白喉毒素、蛇毒、蝎毒等，可引起高等动物和人产生强烈的毒性反应；有些毒素蛋白具 有一定的药用价值。 四、蛋白质可氧化分解供能 Proteins Can Be Break-down to Supply Calorie 体内蛋白质降解产生的氨基酸可氧化分解供能（见第十章）。 第二节 蛋白质的分子组成 Section 2 MOLECULAR COMPOSITION OF PROTEINS 一、蛋白质含氮量恒定 Proteins Contain Constant Nitrogen Percentage by Weight 尽管动、植物各种蛋白质的种类、分子结构不同，但化学元素组成相似，均由碳 （50%～55%）、氢（6%～8%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）组成；某些蛋白质含硫（约 4%），还有些蛋白质含磷、碘、硒或金属元素，如铁、铜、锌、锰、钴、钼等。 各种蛋白质的含氮（nitrogen，N）量恒定，平均为 16%，因此测定生物样品中的含氮量，即 可按下式计算样品中的蛋白质含量。 PUMP
生物化学14每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量二、氨基酸是蛋白质的基本结构单位AminoAcidsAretheStructuralUnitsofProteins蛋白质是高分子化合物，可受酸、碱或蛋白酶作用水解成其基本组成单位一一氨基酸2(aminoacid)。（一）组成天然蛋白质的氨基酸均属L-α-氨基酸蛋白质水解生成的主要氨基酸有20种，其化学结构具有一个共同的特点，即在连接羧基（一COOH或一COO）的α-碳原子上还有一个氨基（一NH,或一NH），故称α-氨基酸。α-氨基酸的通式如下：COOHCOO"HN-C—H或写作H,N-C?RR式中R基团代表氨基酸的侧链；除甘氨酸外，其余氨基酸的R基团均与α-碳原子连接的其他3个基团不同。因此，α-碳原子是手性碳原子（chiralcarbon）或不对称碳原子（asymmetriccarbon），具有旋光异构现象（opticalisomerism），有D和L两种构型（configuration）。组成天然蛋白质的常见氨基酸有20种，均属L-α-氨基酸。生物界中已发现的D型氨基酸大都存在于某些细菌产生的抗生素及个别植物的生物碱中。（二0R基团是20种L-α-氨基酸分类的基础组成蛋白质的常见20种氨基酸结构如表2-1所示。根据它们的R基团结构和性质分为以下5类。1.R基团含烃链的氨基酸是非极性脂肪族氨基酸这是一类带有脂肪烃侧链（R基团）的氨基酸，包括丙氨酸（alanine）、缬氨酸（valine）、亮氨酸（leucine）、异亮氨酸（isoleucine）、甲硫氨酸（methionine），以及脯氨酸（proline）和甘氨酸（glycine）。在蛋白质分子中，脂肪族氨基酸之间常通过形成疏水键（hydrophobicbond）维持多肽链的稳定性。需要说明的是，甲硫氨酸的非极性较弱，形成疏水键的能力也较小。此外，脯氨酸因含非极性的环状刚性侧链，限定了多肽链的构象，时常出现在多肽链的转角区域。尽管甘氨酸也被归于此类氨基酸，但其侧链（一H）极小，在多肽链中不参与疏水键形成。包括具有芳香基侧链的苯丙氨酸（phenylalanine）2R基团含苯环的氨基酸是芳香族氨基酸酪氨酸（tyrosine）和色氨酸（tryptophan）。苯丙氨酸属纯疏水性（非极性）：酪氨酸和色氨酸R基团分别含羟基或氮原子，尽管比苯丙氨酸极性稍强，仍属相对非极性，因此也有教科书将芳香族氨基酸与非极性脂肪族氨基酸同归类于非极性氨基酸（nonpolaraminoacid）。与其他非极性氨基酸（形成疏水键）不同的是，在多肽链中酪氨酸的羟基可形成氢键（hydrogenbond )。3.某些氨基酸是不带电荷的极性氨基酸包括丝氨酸（serine）、苏氨酸（threonine）半胱氨酸（cysteine）天冬酰胺（asparagine）和谷氨酰胺（glutamine）。这类氨基酸的R基团具有亲水性，常与水形成氢键，因此易溶于水。半胱氨酸结构与丝氨酸类似，只是前者侧链含筑基（一SH），后者含羟基（一OH）。半胱氨酸与其他氨基酸的最大区别是，在同一肽链内或两个肽链间，两个半胱氨酸的基可氧化形成二硫键（disulfidebond）共价连接，决定蛋白质／多肽链的特殊结构。两个半胱氨酸通过二硫键连接形成的二联体氨基酸（dimericaminoacid）称胱氨酸（cystine），具有强疏水性。胱冬裂酶（caspase）类含有高度保守的半胱氨酸残基，其侧链有亲核性，决定这类蛋白酶裂解底物中的天冬氨酸羧基侧肽键的特异性，在细胞凋亡（apoptosis）中起关键作用（见第十八章）
14 生物化学 2 每克样品中含氮克数 ×6.25×100＝100 克样品中蛋白质含量 二、氨基酸是蛋白质的基本结构单位 Amino Acids Are the Structural Units of Proteins 蛋白质是高分子化合物，可受酸、碱或蛋白酶作用水解成其基本组成单位——氨基酸 （amino acid）。 （一）组成天然蛋白质的氨基酸均属 L-α- 氨基酸 蛋白质水解生成的主要氨基酸有 20 种，其化学结构具有一个共同的特点，即在连接羧基 （—COOH 或—COO－）的 α- 碳原子上还有一个氨基（—NH2 或—NH3 ＋），故称 α- 氨基酸。α- 氨基酸的通式如下： COOH H2N H 或写作 R Cα COOH3N R Cα H + 式中 R 基团代表氨基酸的侧链；除甘氨酸外，其余氨基酸的 R 基团均与 α- 碳原子连接的 其他 3 个基团不同。因此，α- 碳原子是手性碳原子（chiral carbon）或不对称碳原子（asymmetric carbon），具有旋光异构现象（optical isomerism），有 D 和 L 两种构型（configuration）。组成天 然蛋白质的常见氨基酸有 20 种，均属 L-α- 氨基酸。生物界中已发现的 D 型氨基酸大都存在于 某些细菌产生的抗生素及个别植物的生物碱中。 （二） R 基团是 20 种 L-α- 氨基酸分类的基础 组成蛋白质的常见20种氨基酸结构如表2-1所示。根据它们的R基团结构和性质分为以下5类。 1. R 基团含烃链的氨基酸是非极性脂肪族氨基酸 这是一类带有脂肪烃侧链（R 基团）的氨 基酸，包括丙氨酸（alanine）、缬氨酸（valine）、亮氨酸（leucine）、异亮氨酸（isoleucine）、甲 硫氨酸（methionine），以及脯氨酸（proline）和甘氨酸（glycine）。在蛋白质分子中，脂肪族氨 基酸之间常通过形成疏水键（hydrophobic bond）维持多肽链的稳定性。需要说明的是，甲硫氨 酸的非极性较弱，形成疏水键的能力也较小。此外，脯氨酸因含非极性的环状刚性侧链，限定 了多肽链的构象，时常出现在多肽链的转角区域。尽管甘氨酸也被归于此类氨基酸，但其侧链 （—H）极小，在多肽链中不参与疏水键形成。 2. R基团含苯环的氨基酸是芳香族氨基酸 包括具有芳香基侧链的苯丙氨酸（phenylalanine）、 酪氨酸（tyrosine）和色氨酸（tryptophan）。苯丙氨酸属纯疏水性（非极性）；酪氨酸和色氨 酸 R 基团分别含羟基或氮原子，尽管比苯丙氨酸极性稍强，仍属相对非极性，因此也有教科 书将芳香族氨基酸与非极性脂肪族氨基酸同归类于非极性氨基酸（nonpolar amino acid）。与 其他非极性氨基酸（形成疏水键）不同的是，在多肽链中酪氨酸的羟基可形成氢键（hydrogen bond）。 3. 某些氨基酸是不带电荷的极性氨基酸 包括丝氨酸（serine）、苏氨酸（threonine）、半 胱氨酸（cysteine）、天冬酰胺（asparagine）和谷氨酰胺（glutamine）。这类氨基酸的 R 基团具有 亲水性，常与水形成氢键，因此易溶于水。半胱氨酸结构与丝氨酸类似，只是前者侧链含巯基 （—SH），后者含羟基（—OH）。半胱氨酸与其他氨基酸的最大区别是，在同一肽链内或两个肽 链间，两个半胱氨酸的巯基可氧化形成二硫键（disulfide bond）共价连接，决定蛋白质 / 多肽链 的特殊结构。两个半胱氨酸通过二硫键连接形成的二联体氨基酸（dimeric amino acid）称胱氨酸 （cystine），具有强疏水性。胱冬裂酶（caspase）类含有高度保守的半胱氨酸残基，其侧链有亲核 性，决定这类蛋白酶裂解底物中的天冬氨酸羧基侧肽键的特异性，在细胞凋亡（apoptosis）中起 关键作用（见第十八章）。 PUMP