(四)氨基酸的疏水性 (hydrophobic 蛋白质在水中的溶解度主要取决于氨基 酸组分侧链上极性(带电或不带电)和 非极性(疏水)基团的分布。 氨基酸从乙醇 (ethanol)转移到水的自由 能变化 ΔGt(Et→W)被用来表示氨基酸的疏水 性 AGt是一个很大的正值,则说明它的疏水 性就很大
（四）氨基酸的疏水性(hydrophobic) ◼ 蛋白质在水中的溶解度主要取决于氨基 酸组分侧链上极性（带电或不带电）和 非极性（疏水）基团的分布。 ◼ 氨基酸从乙醇(ethanol)转移到水的自由 能变化 ΔGt（Et→W）被用来表示氨基酸的疏水 性。 ◼ ΔGt是一个很大的正值，则说明它的疏水 性就很大
AGt具有加和性 ■缬氨酸 H2N— CH.COOH 甘氨酸基 十 CH Hsc CHs 异丙基 △Gt,val= AGt, Gly+△Gt,异丙基侧链 AGt,异丙基侧链=△Gt,Va-△Gt,Gly
◼ ΔGt具有加和性 ◼ 缬氨酸 ◼ ΔGt,Val=ΔGt,Gly+ΔGt,异丙基侧链 ◼ ΔGt,异丙基侧链=ΔGt,Val-ΔGt,Gly
表6-4氨基酸侧链的疏水性(25℃) 氨基酸ΔG(乙醇→水)氨基酸 △G(乙醇→水) (K/mo1 (KJ/mo1) 丙氨酸2.09 亮氨酸 9.61 精氨酸 赖氨酸 天冬酰胺0 蛋氨酸 5.43 天冬氨酸2.09 苯丙氨酸10.45 半胱氨酸4.18 脯氨酸 10.87 谷氨酰胺_0.42 丝氨酸 1.25 谷氨酸2.09 苏氨酸 1.67 甘氨酸0 色氨酸 14.21 组氨酸2.09 酪氨酸 9.61 异亮氨酸12.54 缬氨酸 6.27
表 6-4 氨基酸侧链的疏水性（2 5℃） 氨基酸 ΔG（乙醇→水） （KJ/mol） 氨基酸 ΔG（乙醇→水） （KJ/mol） 丙氨酸 2.09 亮氨酸 9.61 精氨酸 - - 赖氨酸 - - 天冬酰胺 0 蛋氨酸 5.43 天冬氨酸 2.09 苯丙氨酸 10.45 半胱氨酸 4.18 脯氨酸 10.87 谷氨酰胺 -0.42 丝氨酸 -1.25 谷氨酸 2.09 苏氨酸 1.67 甘氨酸 0 色氨酸 14.21 组氨酸 2.09 酪氨酸 9.61 异亮氨酸 12.54 缬氨酸 6.27
具有大的正的AGt的AA侧链 >疏水性的 >优先选择处在有机相 疏水性AA残基倾向于配置在蛋白质分子的 内部 具有负的AGt的AA侧链 >亲水性的( hydrophilic >配置在蛋白质分子的表面
◼ 具有大的正的ΔGt的AA侧链 ➢疏水性的 ➢优先选择处在有机相 ➢疏水性AA残基倾向于配置在蛋白质分子的 内部 ◼ 具有负的ΔGt的AA侧链 ➢亲水性的(hydrophilic) ➢配置在蛋白质分子的表面
(五)氨基酸的光学性质 (optical properties) 芳香族的氨基酸Trp(色)、Tyr(酪)和Phe 在近紫外区(250-300nm)吸收光 Trp和Tyr在紫外区还显示荧光。 ■氨基酸所处环境的极性影响它们的吸收 和荧光性质,因此可以将氨基酸光学性 质的变化作为考察蛋白质构象变化的手 段
（五）氨基酸的光学性质 (optical properties) ◼ 芳香族的氨基酸Trp(色)、Tyr(酪)和Phe 在近紫外区（250-300 nm）吸收光。 ◼ Trp和Tyr在紫外区还显示荧光。 ◼ 氨基酸所处环境的极性影响它们的吸收 和荧光性质，因此可以将氨基酸光学性 质的变化作为考察蛋白质构象变化的手 段