Vmax[S]当[S]=Km时，[S]十Km~2[S],[S]+KmV=/2Vmax表明底物浓度等于Km时，反应速率为最大反应速率的一半。Km值的物理涵义：即酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度单位mol/L。Km是酶的特征常数，大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关
u 当[S]＝Km时，[S]＋Km≈2 [S] ， ν＝½Vmax 表明底物浓度等于Km时，反应速率为最大反应速率的 一半。 Km值的物理涵义： 即酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度， 单位mol/L。 Km 是酶的特征常数，大小只与酶的性质有关，而 与酶浓度无关
K1K2ESE+SP+EK-1Km=(k, +k.i)/ki-K可以看作酶与底物的亲和程度。当K大：说明ES容易解离，酶与底物结合的亲和力小，酶的催化活性低
Km = （k2 +k-1)/k1 Km可以看作酶与底物的亲和程度。 当Km大：说明ES容易解离，酶与底物结合的亲和力 小，酶的催化活性低
Km= (k2 +k.))/k米氏常数Km的意义物理意义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。重要物理特征常数，与酶浓度无关。不同的酶具有不同Km值。通过测定Km的数值，可鉴别不同来源或相同来源的酶是否是属于同一种酶。Km值可表示酶与底物之间的亲和力：Km值大，表示亲和程度小，酶的催化活性低；Km值小，表示亲和程度大，酶的催化活性高；可鉴别酶的最适底物刃（K.最小），即是天然底物。如果代谢途径各酶的Km已知,K.值最大的酶是限速酶
n 物理意义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时 的底物浓度。 n 重要物理特征常数，与酶浓度无关。不同的酶具有不同 Km值。 n 通过测定Km的数值，可鉴别不同来源或相同来源的酶是 否是属于同一种酶。 n Km值可表示酶与底物之间的亲和力： Km值大，表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小，表示亲和程度大，酶的催化活性高； 可鉴别酶的最适底物（Km最小），即是天然底物。 n 如果代谢途径各酶的Km已知, Km值最大的酶是限速酶 。 米氏常数Km的意义 Km = （k2 +k-1)/k1
某些酶对其底物的Km酶底物Km (mol/L) (脑)己糖激酶ATP4 × 10-4D-葡萄糖5 × 10-5D-果糖1.5 × 10-32.6 × 10-2碳酸酐酶HCO3-胰凝乳蛋白酶1.08 × 10-1甘氨酰酪氨酰甘氨酸N-苯甲酰酪氨酰胺2.5 × 10-3D-乳糖4.0 × 10-3β-半乳糖苷酶H,02过氧化氢酶2.5 × 10-2溶菌酶6.0 × 10-3己-N-乙酰氨基葡糖
酶 底物 Km（mol/L） 己糖激酶（脑） ATP 4 10 4 D-葡萄糖 5 105 D-果糖 1.5 103 碳酸酐酶 HCO3 2.6 102 胰凝乳蛋白酶 甘氨酰酪氨酰甘氨酸 1.08 10 1 N-苯甲酰酪氨酰胺 2.5 10 3 -半乳糖苷酶 D-乳糖 4.0 10 3 过氧化氢酶 H2O2 2.5 102 溶菌酶 己-N-乙酰氨基葡糖 6.0 103 某些酶对其底物的Km
Vmax的意义Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 Vmax = k,[ES] = k?[E] 。如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的催化常数（转换数Kcat=Vmax/[E] 。酶的转换数(Kcat)：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数，单位是s-1,可用来表示酶的催化效率
u Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正 比。Vmax = k2[ES] = k2[E] 。 u 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的催化常数（转 换数） Kcat =Vmax /[E] 。 u 酶的转换数(Kcat)：当酶被底物充分饱和时，单位时间内 每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子 数，单位是s -1 ,可用来表示酶的催化效率。 Vmax的意义