第四章蛋白质 蛋白质是以氨基酸为基本单位的生物大分子,是动物、植物和微生物细胞中最重要的有机物质之 是生命存在的形式 第一节蛋白质的化学组成与分类 一、蛋白质的化学组成 蛋白质含有碳、氢、氧和氮元素,大部分还含有硫。有些蛋白质还含有其它的元素,特别是磷、铁 锌及铜。 大多数蛋白质的基本组成十分相似,其百分数约为:碳占50~55%,氢占6-8%,氧占20~30%,氮占 15-18%及硫占0-4%。大多数蛋白质所含氮素约为16%,因该元素容易用凯氏( Kjeldahl定氮法进行测定 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以625(10016)计算出来。 蛋白质的相对分子量非常大,但是用酸水解后,蛋白质分子产生一系列相对分子质量低的简单有机化 合物—-氨基酸,构成蛋白质的a-氨基酸共有20种。 、蛋白质的分类 简单蛋白质简单蛋白质是水解时只产生氨基酸的蛋白质 结合蛋白质结合蛋白质是水解时不仅产生氨基酸,还产生其它有机或无机化合物的蛋白质。结合 蛋白质的非氨基酸部分称为辅基。 简单蛋白质的分类如下 1、清蛋白溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液。为饱和硫酸铵所沉淀。广泛存在于生物体内,如血清 清蛋白、乳清蛋白等。 2、球蛋白为半饱和硫酸铵所沉淀。不溶于水而溶于稀盐溶液的称为优球蛋白;溶于水的称为拟球 蛋白。普遍存在于生物体内,如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。 3、谷蛋白不溶于水、醇及中性盐溶液,但易溶于稀酸或稀碱。如米谷蛋白和麦谷蛋白等。 4、醇溶谷蛋白不溶于水及无水乙醇,但溶于η0~80%乙醇中。组成上的特点是脯氨酸和酰胺较多, 非极性侧链远较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。 5、组蛋白溶于水及稀酸,但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多,分子呈碱性。如小牛 胸腺组蛋白等。 6、鱼精蛋白溶于水及稀酸,不溶于氨水。分子中碱性氨基酸特别多,因此呈碱性。如鲑精蛋白等 7、硬蛋白不溶于水、盐、稀酸或稀碱。这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如 角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。 结合蛋白质的分类如下: 1、核蛋白辅基是核酸,如脱氧核糖核蛋白、核糖体、病毒等 脂蛋白与脂质结合的蛋白质,脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。如血中的β1-脂蛋白、卵黄球 蛋白等。 3、蛋白和粘蛋白辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等。如卵 清蛋白、γ-球蛋白、血清类粘蛋白等 4、磷蛋白磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连。如酪蛋白、胃蛋白酶等 5、血红素蛋白辅基为血红素,它是卟啉类化合物,卟啉环中心含有金属。含铁的如血红蛋白、细 胞色素C,含镁的有叶绿蛋白,含铜的有血蓝蛋白等。 6、黄素蛋白辅基为黄素腺膘呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶等。 7、金属蛋白与金属直接结合的蛋白质。如铁蛋白含铁,乙醇脱氢酶含锌,超氧化物歧化酶(SOD 含硒,黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。 蛋白质按其分子外形的对称程度可以分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。球状蛋白质,分子对称
77 第四章 蛋白质 蛋白质是以氨基酸为基本单位的生物大分子，是动物、植物和微生物细胞中最重要的有机物质之一， 是生命存在的形式。 第一节 蛋白质的化学组成与分类 一、蛋白质的化学组成 蛋白质含有碳、氢、氧和氮元素，大部分还含有硫。有些蛋白质还含有其它的元素，特别是磷、铁、 锌及铜。 大多数蛋白质的基本组成十分相似，其百分数约为：碳占 50~55%，氢占 6~8%，氧占 20~30%，氮占 15~18%及硫占 0~4%。大多数蛋白质所含氮素约为 16%，因该元素容易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定， 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来。 蛋白质的相对分子量非常大，但是用酸水解后，蛋白质分子产生一系列相对分子质量低的简单有机化 合物——α-氨基酸，构成蛋白质的 α-氨基酸共有 20 种。 二、蛋白质的分类 简单蛋白质 简单蛋白质是水解时只产生氨基酸的蛋白质。 结合蛋白质 结合蛋白质是水解时不仅产生氨基酸，还产生其它有机或无机化合物的蛋白质。结合 蛋白质的非氨基酸部分称为辅基。 简单蛋白质的分类如下： 1、清蛋白 溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液。为饱和硫酸铵所沉淀。广泛存在于生物体内，如血清 清蛋白、乳清蛋白等。 2、球蛋白 为半饱和硫酸铵所沉淀。不溶于水而溶于稀盐溶液的称为优球蛋白；溶于水的称为拟球 蛋白。普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。 3、谷蛋白 不溶于水、醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱。如米谷蛋白和麦谷蛋白等。 4、醇溶谷蛋白 不溶于水及无水乙醇，但溶于 70~80%乙醇中。组成上的特点是脯氨酸和酰胺较多， 非极性侧链远较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。 5、组蛋白 溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛 胸腺组蛋白等。 6、鱼精蛋白 溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性。如鲑精蛋白等。 7、硬蛋白 不溶于水、盐、稀酸或稀碱。这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如， 角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。 结合蛋白质的分类如下： 1、核蛋白 辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、病毒等。 2、脂蛋白 与脂质结合的蛋白质，脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。如血中的β1-脂蛋白、卵黄球 蛋白等。 3、蛋白和粘蛋白 辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等。如卵 清蛋白、γ-球蛋白、血清类粘蛋白等。 4、磷蛋白 磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连。如酪蛋白、胃蛋白酶等。 5、血红素蛋白 辅基为血红素，它是卟啉类化合物，卟啉环中心含有金属。含铁的如血红蛋白、细 胞色素 C，含镁的有叶绿蛋白，含铜的有血蓝蛋白等。 6、黄素蛋白 辅基为黄素腺膘呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶等。 7、金属蛋白 与金属直接结合的蛋白质。如铁蛋白含铁，乙醇脱氢酶含锌，超氧化物歧化酶(SOD) 含硒，黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。 蛋白质按其分子外形的对称程度可以分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。球状蛋白质，分子对称
性佳,外形接近球状或椭球状,溶解度较好,能结晶,大多数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质,对称性 差,分子类似细棒或纤维。它又可分成可溶性纤维状蛋白质,如肌球蛋白、血纤维蛋白原等和不溶性纤维 状蛋白质,包括胶原、弹性蛋白、角蛋白以及丝心蛋白等。 还可依据蛋白质的生物功能进行分类。把蛋白质分为酶、运输蛋白质、营养和贮存蛋白质、收缩蛋白 质或运动蛋白质、结构蛋白质和防御蛋白质等 第二节氨基酸 蛋白质中存在的20种氨基酸,除脯氨酸外,在其α-碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基 由于脯基酸的α-氨基被取代,它实际上是一种α-亚氨基酸。此外,每种氨基酸都有一个特殊的R基团 表4-1具有非极性或疏水R基团的氨基酸 氨基酸名称 分子式 K′- COoH pK′-NH3pl△GR基 丙氨酸 (Ala) 2.34 9696023.10 缬氨酸 9.62597705 (Val) NH, 亮氨酸 (Leu) 2.36 9.605.9810.10 异亮氨酸 6.021240 NH, 脯氨酸 10606.3010.85 苯丙氨酸 183 (Phe) 9135481.10 色氨酸 OH 2.38 9395891255 (Trp) 甲硫氨酸 2.28 921575545 (Met) NH △G其为侧链疏水性(乙醇→水),单位为 KJ/mol。下同
性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质，对称性 差，分子类似细棒或纤维。它又可分成可溶性纤维状蛋白质，如肌球蛋白、血纤维蛋白原等和不溶性纤维 状蛋白质，包括胶原、弹性蛋白、角蛋白以及丝心蛋白等。 还可依据蛋白质的生物功能进行分类。把蛋白质分为酶、运输蛋白质、营养和贮存蛋白质、收缩蛋白 质或运动蛋白质、结构蛋白质和防御蛋白质等。 第二节 氨 基 酸 蛋白质中存在的 20 种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α-碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的 α-氨基被取代，它实际上是一种 α-亚氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的 R 基团。 表 4-1 具有非极性或疏水 R 基团的氨基酸 氨基酸名称 分子式 pK′-COOH pK′-+ NH3 pI ‘ ∆GR基 ﹡ 丙氨酸 (Ala) H2N OH O 2.34 9.69 6.02 3.10 缬氨酸 (Val) O NH2 OH 2.34 9.62 5.97 7.05 亮氨酸 (Leu) NH2 OH O 2.36 9.60 5.98 10.10 异亮氨酸 (Ile) NH2 OH O 2.36 9.68 6.02 12.40 脯氨酸 (Pro) N H OH O 1.99 10.60 6.30 10.85 苯丙氨酸 (Phe) NH2 OH O 1.83 9.13 5.48 11.10 色氨酸 (Trp) NH2 N H OH O 2.38 9.39 5.89 12.55 甲硫氨酸 (Met) NH2 S H3C O O H 2.28 9.21 5.75 5.45 ﹡ 为侧链疏水性(乙醇→水),单位为 KJ/mol。下同。 R基 ∆G 78
氨基酸的分类 根据R基团的极性,一般可将氨基酸分为四类:①非极性或疏水;②极性但不带电荷;③在pH7中带 负电荷;④在pH7中带正电荷。这种分类法在说明不同氨基酸在蛋白质中的功能很有意义。 、具有非极性或疏水的R基团的氨基酸 这类氨基酸共有八种,其中五种具有脂肪烃侧链(丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸及脯氨酸), 两种具有芳香环(苯丙氨酸及色氨酸),一种含硫氨基酸(甲硫氨基酸或称蛋氨酸)。这类氨基酸在水中的 溶解度比极性氨基酸小 2.具有极性不带电荷R基团的氨基酸 这类氨基酸比疏水氨基酸易溶于水,它们所含的极性R基团能形成氢键。丝氨酸、 苏氨酸及酪氨酸的极性是由羟基提供的,而天冬酰胺和谷氨酰胺的极性则是其酰胺基引起的。半胱氨酸的 极性来自其巯基(一SH)。天冬酰胺和谷氨酰胺分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化合物,它们极易为酸碱所 水解,缩写符号Asx及Gx分别代表天冬氨酸和天冬酰胺之和及谷氨酸与谷酰胺之和。如果酰胺含量不清 楚时,可用Asx及Gx表示。甘氨酸虽然不带有R基团,但由于其带电荷的氨基和羧基占了整个分子的大 部分,具有明显的极性,所以也归入此类。 表4-2具有极性不带电荷R基团的氨基酸 pk′-R 氨基酸名称 分子式 pK′COOH|pk (AGRH) pI 甘氨酸(Gily) 2.34 9.60 (0) 5.97 丝氨酸(Ser) 2.21 OH (0.17)568 NH, 苏氨酸(Thr) HO OH 2.63 10.43 (1.85)6.53 NH 10.78 半胱氨酸(Cys) 171 8.33 OH (4.20) 10.07 酪氨酸(TIy)|HO 2.20 9.11 (OH)566 (1200) NH, 天冬酰胺(Asn) 2.02 (-0.04)541 O NH2 NH 氨酰胺(Gln) (-04)565 3.基团带负电荷的氨基酸 79
一、氨基酸的分类 根据 R 基团的极性，一般可将氨基酸分为四类：①非极性或疏水；②极性但不带电荷；③在 pH7 中带 负电荷；④在 pH7 中带正电荷。这种分类法在说明不同氨基酸在蛋白质中的功能很有意义。 1、具有非极性或疏水的 R 基团的氨基酸 这类氨基酸共有八种，其中五种具有脂肪烃侧链（丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸及脯氨酸）， 两种具有芳香环（苯丙氨酸及色氨酸），一种含硫氨基酸（甲硫氨基酸或称蛋氨酸）。这类氨基酸在水中的 溶解度比极性氨基酸小。 2．具有极性不带电荷 R 基团的氨基酸 这类氨基 酸比疏水 氨基酸易 溶于水， 它们所含 的极性 R 基团能形 成氢键。 丝氨酸 、 苏氨酸及酪氨酸的极性是由羟基提供的，而天冬酰胺和谷氨酰胺的极性则是其酰胺基引起的。半胱氨酸的 极性来自其巯基(－SH)。天冬酰胺和谷氨酰胺分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化合物，它们极易为酸碱所 水解，缩写符号 Asx 及 Glx 分别代表天冬氨酸和天冬酰胺之和及谷氨酸与谷酰胺之和。如果酰胺含量不清 楚时，可用 Asx 及 Glx 表示。甘氨酸虽然不带有 R 基团，但由于其带电荷的氨基和羧基占了整个分子的大 部分，具有明显的极性，所以也归入此类。 表 4-2 具有极性不带电荷 R 基团的氨基酸 氨基酸名称 分子式 pK′-COOH pK′-+ NH3 pK′-R ( ) ‘ ∆GR基 pI 甘氨酸(Gly) H2N OH O 2.34 9.60 (0) 5.97 丝氨酸(Ser) NH2 HO OH O 2.21 9.15 (0.17) 5.68 苏氨酸(Thr) NH2 HO OH O 2.63 10.43 (1.85) 6.53 半胱氨酸(Cys) H2N HS OH O 1.71 8.33 10.78 (SH) (4.20) 5.02 酪氨酸(Tyr) NH2 HO OH O 2.20 9.11 10.07 (OH) (12.00) 5.66 天冬酰胺(Asn) O H2N NH2 OH O 2.02 8.8 (－0.04) 5.41 谷氨酰胺(Gln) O NH2 NH2 OH O 2.17 9.13 (－0.4) 5.65 3. 基团带负电荷的氨基酸 79
这类氨基酸在pH70时具有净的负电荷,它们都含有第二个羧基。谷氨酸的钠盐就是调味用的味精。 表4-3R基团带负电荷的氨基酸 R 氨基酸名称 分子式 pk′-COOH k′-NH3 AG 天冬氨酸(Asp)0 9.82 (B COOH)2.97 H2 谷氨酸(Glu) OH 2.19 9.67 3.22 4.R基团带正电荷的氨基酸 在这类氨基酸中R基团在pH70时带有正电荷。赖氨酸在其脂肪链的ε位置上带有第二个氨基。精氨 酸带有正电荷的胍基,而组氨酸带有弱碱性的咪唑基。在pH6.0时组氨酸50%以上的分子带电荷,而在pH7.0 时带正电荷的分子少于10% 表44R基团带正电荷的氨基酸 氨基酸名称 分子式 pK'-COOH pK'-NHs(AG .pl 10.53 赖氨酸(Lys) H,N 2.18 ENH3)9.74 (625) NH, 124 精氨酸(Arg 2.17 胍基)1076 (3.10) NH, 组氨酸(His) 182 (咪唑基)7.59 (2.10) NH 、蛋白质的稀有氨基酸 除去上述20种氨基酸外,有一些蛋白质的水解液中含有少数其它氨基酸,这些都是正常氨基酸的衍 生物,其中有4羟基脯氨酸,存在于纤维蛋白、胶原以及某些植物蛋白中(如烟草细胞壁的糖蛋白)。在 胶原的水解液中也分离出5-羟基赖氨酸。N-甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中,另一个重要的特有氨基酸是γ 羧基谷氨酸,存在于凝血酶原及某些具有结合离子功能的其他蛋白质中。锁链素(一种赖氨酸的衍生物, 其中央的吡啶环结构由4个赖氨酸分子的侧链组成)则仅在弹性蛋白中发现。从甲状腺蛋白中分离出3,5- 二碘酪氨酸和甲状腺素等,他们都是酪氨酸的衍生物,稀有氨基酸都是从肽链中的正常氨基酸前体经过化 学修饰产生的。含稀有氨基酸的蛋白质多具有较强的生物活性。 三、非蛋白质氨基酸 除去蛋白质的20种普通氨基酸及少数稀有氨基酸外,已发现有150多种其它氨基酸,存在于各种细 80
这类氨基酸在 pH7.0 时具有净的负电荷，它们都含有第二个羧基。谷氨酸的钠盐就是调味用的味精。 表 4-3 R 基团带负电荷的氨基酸 氨基酸名称 分子式 pK′-COOH pK′-+ NH3 pK′-R ( ) ‘ ∆GR基 pI 天冬氨酸(Asp) OH HO NH2 O O 2.09 9.82 3.86 (βCOOH) (2.25) 2.97 谷氨酸(Glu) HO OH NH2 O O 2.19 9.67 4.25 (γCOOH) (2.30) 3.22 4．R 基团带正电荷的氨基酸 在这类氨基酸中 R 基团在 pH7.0 时带有正电荷。赖氨酸在其脂肪链的ε位置上带有第二个氨基。精氨 酸带有正电荷的胍基，而组氨酸带有弱碱性的咪唑基。在pH6.0时组氨酸50%以上的分子带电荷，而在pH7.0 时带正电荷的分子少于 10%。 表 4-4 R 基团带正电荷的氨基酸 氨基酸名称 分子式 pK′-COOH pK′-+ NH3 pK′-R ( ) ‘ ∆GR基 pI 赖氨酸(Lys) NH2 H2N OH O 2.18 8.95 10.53 (εNH3) (6.25) 9.74 精氨酸(Arg) HN N H NH2 NH2 OH O 2.17 9.04 12.48 (胍基) (3.10) 10.76 组氨酸(His) NH2 H N N OH O 1.82 9.17 6.00 (咪唑基) (2.10) 7.59 二、蛋白质的稀有氨基酸 除去上述 20 种氨基酸外，有一些蛋白质的水解液中含有少数其它氨基酸，这些都是正常氨基酸的衍 生物，其中有 4-羟基脯氨酸，存在于纤维蛋白、胶原以及某些植物蛋白中（如烟草细胞壁的糖蛋白）。在 胶原的水解液中也分离出 5-羟基赖氨酸。N-甲基赖氨酸存在于肌球蛋白中，另一个重要的特有氨基酸是γ- 羧基谷氨酸，存在于凝血酶原及某些具有结合离子功能的其他蛋白质中。锁链素（一种赖氨酸的衍生物， 其中央的吡啶环结构由４个赖氨酸分子的侧链组成）则仅在弹性蛋白中发现。从甲状腺蛋白中分离出 3,5- 二碘酪氨酸和甲状腺素等，他们都是酪氨酸的衍生物，稀有氨基酸都是从肽链中的正常氨基酸前体经过化 学修饰产生的。含稀有氨基酸的蛋白质多具有较强的生物活性。 三、非蛋白质氨基酸 除去蛋白质的 20 种普通氨基酸及少数稀有氨基酸外，已发现有 150 多种其它氨基酸，存在于各种细 80
胞及组织中,呈游离状态或者结合状态,但并不存在于蛋白质中,所以称为非蛋白质氨基酸。它们大多数 是蛋白质中存在的α-氨基酸的衍生物,但是也发现有β-,γ-,或δ-氨基酸。某些非蛋白质氨基酸呈D-构型, 如细菌细胞壁中存在的D-谷氨酸和D-丙氨酸。 有些非蛋白氨基酸在代谢上作为重要的前体或中间产物,例如,β-丙氨酸是维生素泛酸的前体,瓜氨 酸及鸟氨酸是合成精氨酸的前体,γ-氨基丁酸是神经传导的化学物质。有些非蛋白质氨基酸如高丝氨酸及 刀豆氨酸,在氮素运转及贮藏上有一定作用。 植物含有非常多的非蛋白氨基酸,对动物和微生物多有一定的生理活性。有些具有极特殊的结构,这 些植物氨基酸如刀豆氨酸、黎豆氨酸及β-氰丙氨酸对其它生物是有毒的。现在一般认为非蛋白氨基酸是植 物的次生代谢物质。植物生长的时间愈长,富积的次生代谢物质就愈多,次生代谢物质的结构就愈复杂, 对其他生物的生理活性也就愈强。中草药的主要药效成分多是植物次生代谢物。 些非蛋白氨基酸的分子结构如下: COOH COOH COOH HO COOH NH2 B-丙氨酸 Y-氨基丁酸 B-氰丙氨酸 4-羟脯氨酸 COOH COOH NH2 NH2 亚甲基谷氨酸 刀豆氨酸 (存在于花生中) 高丝氨酸 COOH NHa NH, 5-羟赖氨酸 茶氨酸(存在于茶叶中) COOH COOH 甲状腺素 3,5-二碘酪氨酸 四、氨基酸的酸碱性质 氨基酸在水溶液中通常解离成两性离子,而不是呈不解离的分子状态。 +2H 阳离 兼性离子 氨基一羧基氨基酸(如甘氨酸)在低pH时,为二盐基性酸 H3N CHRCOOH,用碱滴时它可以供给两个 质子(H):
胞及组织中，呈游离状态或者结合状态，但并不存在于蛋白质中，所以称为非蛋白质氨基酸。它们大多数 是蛋白质中存在的 α-氨基酸的衍生物，但是也发现有β-，γ-，或δ-氨基酸。某些非蛋白质氨基酸呈 D-构型， 如细菌细胞壁中存在的 D-谷氨酸和 D-丙氨酸。 有些非蛋白氨基酸在代谢上作为重要的前体或中间产物，例如，β-丙氨酸是维生素泛酸的前体，瓜氨 酸及鸟氨酸是合成精氨酸的前体，γ-氨基丁酸是神经传导的化学物质。有些非蛋白质氨基酸如高丝氨酸及 刀豆氨酸，在氮素运转及贮藏上有一定作用。 植物含有非常多的非蛋白氨基酸，对动物和微生物多有一定的生理活性。有些具有极特殊的结构，这 些植物氨基酸如刀豆氨酸、黎豆氨酸及β-氰丙氨酸对其它生物是有毒的。现在一般认为非蛋白氨基酸是植 物的次生代谢物质。植物生长的时间愈长，富积的次生代谢物质就愈多，次生代谢物质的结构就愈复杂， 对其他生物的生理活性也就愈强。中草药的主要药效成分多是植物次生代谢物。 一些非蛋白氨基酸的分子结构如下： NH2 N C N H HO COOH NH2 COOH NH2 HO NH2 COOH O N H I I I I O OH COOH H2N I I OH β-丙氨酸 γ-氨基丁酸 β-氰丙氨酸 4-羟脯氨酸 γ -亚甲基谷氨酸 (存在于花生中) 刀豆氨酸 高丝氨酸 5-羟赖氨酸 茶氨酸(存在于茶叶中) 甲状腺素 3,5-二碘酪 氨 酸 COOH COOH NH2 COOH NH2 NH2 COOH HOOC NH2 O NH H2N H N COOH COOH H2N HO COOH H2N 四、氨基酸的酸碱性质 氨基酸在水溶液中通常解离成两性离子，而不是呈不解离的分子状态。 K1 ' K2 ' + H + 2H 阳离子 兼性离子 阴离子 OH + + O NH3 R + O O NH3 R + - O O NH2 R - 一氨基一羧基氨基酸(如甘氨酸)在低pH时，为二盐基性酸H3N+ CHRCOOH，用碱滴时它可以供给两个 质子(H+ )： 81