第五章酶 在活细胞中进行着大量化学反应,这些化学反应的特点是速度非常之高并且能有条不紊地进行,从 而使得细胞同时能进行各种降解代谢及合成代谢,以满足生命活动的需要。如果让这些化学反应在体外 进行,则速度非常之慢,或者需要高温高压等特殊条件才能快速进行。生物细胞之所以能在常温常压下 以极快的速度和很高的专一性进行化学反应是由于其中存在有生物催化剂,生物催化剂的特征是它们有 高度的专一性和极高的催化效率,是无机催化剂所不能比拟的。这类生物催化剂统称为酶。 酶是具有生物催化作用的蛋白质。酶的催化作用条件温和,其催化作用具有高效率、专一性及可 调控性,使生物体在新陈代谢过程中的各个反应能有条不紊地进行 第一节酶的催化性质 、醇是生物催化剂 (一)酶和一般催化剂的比较 酶作为生物催化剂和一般催化剂相比有以下的共性: 1、用量少而催化效率高酶与一般催化剂一样,虽然在细胞中的相对含量很低,却能使一个慢速 反应变为快速反应。 2、不改变化学反应的平衡点和一般催化剂一样,酶仅能改变化学反应的速度,并不能改变化学反 应的平衡点。酶本身在反应前后也不发生变化 可降低反应的活化能催化剂,包括酶在内,能降低化学反应的活化能。在催化反应中,只需较 少的能量就可使反应物进入“活化态”。 (二)酶作为生物催化剂的特性 1、催化效率高以分子比表示,酶催化反应的反应速度比非催化反应高108~1020倍,比其它催化 反应高107~1013倍。以转换数(每分钟每个酶分子能催化多少个反应物分子发生变化)表示,大部分酶 为1000,最大的可达一百万以上。 2、酶的作用具有高度的专一性一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。这就是酶作用的专 性。通常把被酶作用的物质称为该酶的底物。所以也可以说一种酶只作用于一个或一类底物。如糖苷 键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解,但水解这些化学健的酶却各不相同,即它们分别需要在具有 定专一性的酶作用下才能水解。 3、酶易失活一般催化剂在一定条件下会因中毒而失去催化能力,而酶却较其它催化剂更加脆 弱,更易失去活性。强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比 较温和的条件,如常温、常压、接近中性的酸碱度等。 4、酶活力的调节控制酶活力是受调节控制的、它的调控方式很多,包括抑制剂调节,共价修饰 调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等 酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关有些酶是复合蛋白质,其中的小分子物质(辅酶、 辅基及金属离子)与酶的催化活性密切相关。若将它们除去,酶就失去活性。 高效率、专一性以及作用条件温和使酶在生物体新陈代谢过程中发挥强有力的作用,酶活力的调控 使生命活动中各个反应得以有条不紊地进行。 二、薛的化学本质 (一)酶的本质 酶是具有生物催化活性的蛋白质。同其它蛋白质一样,酶蛋白主要由氨基酸组成,因此,也具有两 性电解质的性质,并且有一、二、三、四级结构。也受某些物理因素(加热、紫外线照射等)及化学因 素(酸、碱、有机溶剂等)的作用而变性或沉淀、丧失酶活性。酶的相对分子质量也很大,其水溶液具 有亲水胶体的性质,不能透析。在体外,酶能被胰蛋白酶等水解而失活。 酶的化学本质是蛋白质。但不能说所有蛋白质都是酶,只是具有催化作用的蛋白质,才称为酶。 )酶的组成分类 根据酶的组成成分可分为简单蛋白酶和复合蛋白酶两类 简单蛋白酶有些酶只需要其蛋白质部分进行催化功能,称为简单蛋白质酶 复合蛋白酶另外一些酶的活性还需要有非蛋白成分,称为复合蛋白质酶或结合蛋白质酶。复合蛋 白酶的非蛋白成分称为辅因子或辅基,一些金属酶需要Mg2、Fe2+、Zn2等金属作辅基。其它一些酶则需 112
第五章 酶 在活细胞中进行着大量化学反应，这些化学反应的特点是速度非常之高并且能有条不紊地进行，从 而使得细胞同时能进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。如果让这 些化学反应在体外 进行，则速度非常之慢，或者需要高温高压等特殊条件才能快速进行。生物细胞之所以能在常温常压下 以极快的速度和很高的专一性进行化学反应是由于其中存在有生物催化剂，生物催化剂的特征是它们有 高度的专一性和极高的催化效率，是无机催化剂所不能比拟的。这类生物催化剂统称为酶。 酶 是具有生物催化作用的蛋白质。酶的催化作用条件温和，其催化作用具有高效率、专一性及可 调控性，使生物体在新陈代谢过程中的各个反应能有条不紊地进行。 第一节 酶的催化性质 一、酶是生物催化剂 (一) 酶和一般催化剂的比较 酶作为生物催化剂和一般催化剂相比有以下的共性： 1、用量少而催化效率高 酶与一般催化剂一样，虽然在细胞中的相对含量很低，却能使一个慢速 反应变为快速反应。 2、不改变化学反应的平衡点 和一般催化剂一样，酶仅能改变化学反应的速度，并不能改变化学反 应的平衡点。酶本身在反应前后也不发生变化。 3、可降低反应的活化能 催化剂，包括酶在内，能降低化学反应的活化能。在催化反应中，只需较 少的能量就可使反应物进入“活化态”。 (二)酶作为生物催化剂的特性 1、催化效率高 以分子比表示，酶催化反应的反应速度比非催化反应高 108 ~10 20倍，比其它催化 反应高 107 ~10 13倍。以转换数（每分钟每个酶分子能催化多少个反应物分子发生变化）表示，大部分酶 为 1000，最大的可达一百万以上。 2、酶的作用具有高度的专一性 一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。这就是酶作用的专 一性。通常把被酶作用的物质称为该酶的底物。所以也可以说一种酶只作用于一个或一类底物。如糖苷 键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学健的酶却各不相同，即它们分别需要在具有 一定专一性的酶作用下才能水解。 3、酶易失活 一般催化剂在一定条件下会因中毒而失去催化能力，而酶却较其它催化剂更加脆 弱，更易失去活性。强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比 较温和的条件，如常温、常压、接近中性的酸碱度等。 4、酶活力的调节控制 酶活力是受调节控制的、它的调控方式很多，包括抑制剂调节，共价修饰 调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 5、酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关 有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质（辅酶、 辅基及金属离子）与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。 高效率、专一性以及作用条件温和使酶在生物体新陈代谢过程中发挥强有力的作用，酶活力的调控 使生命活动中各个反应得以有条不紊地进行。 二、酶的化学本质 （一）酶的本质 酶是具有生物催化活性的蛋白质。同其它蛋白质一样，酶蛋白主要由氨基酸组成，因此，也具有两 性电解质的性质，并且有一、二、三、四级结构。也受某些物理因素（加热、紫外线照射等）及化学因 素（酸、碱、有机溶剂等）的作用而变性或沉淀、丧失酶活性。酶的相对分子质量也很大，其水溶液具 有亲水胶体的性质，不能透析。在体外，酶能被胰蛋白酶等水解而失活。 酶的化学本质是蛋白质。但不能说所有蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质，才称为酶。 （二）酶的组成分类 根据酶的组成成分可分为简单蛋白酶和复合蛋白酶两类。 简单蛋白酶 有些酶只需要其蛋白质部分进行催化功能，称为简单蛋白质酶。 复合蛋白酶 另外一些酶的活性还需要有非蛋白成分，称为复合蛋白质酶或结合蛋白质酶。复合蛋 白酶的非蛋白成分称为辅因子或辅基，一些金属酶需要Mg2+、Fe2+ 、Zn2+等金属作辅基。其它一些酶则需 112
要有机化合物如B族维生素作为辅因子,称为辅酶。酶的蛋白质部分称酶蛋白,酶蛋白与其辅因子一起合 称为全酶。 在催化反应中,酶蛋白与辅助因子所起的作用不同,酶反应的专一性及高效率取决于酶蛋白本身 而辅助因子则直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用 根据酶蛋白分子的特点又可将酶分为三类 1、单体酶单体酶只有一条多肽链,属于这一类的酶很少,一般都是催化水解的酶,分子量在13 000~35000之间,如溶菌酶、胰蛋白酶等。 2、寡聚酶寡聚酶由几个甚至几十个亚基组成,这些亚基可以是相同的多肽链,也可以是不同的多 肽链。亚基之间不是共价结合,彼此很容易分开 、多酶体系多酶体系是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。它有利于一系列反应的连续进行。如脂 肪酸合成酶体系、呼吸链酶系等。 第二节酶的分类 酶的种类很多,现在已经知道的酶有4000多种,而且还不断有新的酶出现。1961年国际生化协会 酶命名委员会根据酶所催化的反应类型将酶分为六大类,分别用1、2、3、4、5、6的编号来表示,再根 据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚类,每个亚类可再分若干个亚亚类,仍用 1、2、3、……编号。故每一个酶的分类编号由用“.”隔开的四个数字组成。编号之前常冠以酶学委员 会的缩写EC。酶编号的前三个数字表明酶的特性:反应性质、反应物(或底物)性质、键的类型,第四 个数字则是酶在亚亚类中的顺序号。如EC1.1.1.27为乳酸:NAD氧化还原酶。 在系统命名法中,一种酶只可能有一个名称和一个编号。在国际科技文献中,一般使用酶的系统名 称。但因某些系统名称太长,为方便起见,有时仍用酶的习惯名称。习惯命名的原则是据反应底物(如 淀粉酶)或所催化的反应性质(如水解酶)以及二者相结合(如乳酸脱氢酶,即EC1.1.1.27)的原则来 命名。有时还加上酶的来源(如胃蛋白酶)或酶的其它特点(如酸性磷酸酯酶)。习惯命名缺乏系统 性,有时出现一酶数名或一名数酶的情况。 六大类酶的国际系统分类及所催化反应如表5-1、表5-2 氧化还原酶类即催化生物氧化还原反应的酶,如脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、羟化酶以及 加氧酶类。 2、转移酶类催化不同物质分子间某种基团的交换或转移的酶,如转甲基酶、转氨基酶、已糖激 酶、磷酸化酶等。 水解酶类利用水使共价键分裂的酶,如淀粉酶、蛋白酶、酯酶等 4、裂解酶类由其底物移去一个基团而使共价键裂解的酶,如脱羧酶、醛缩酶和脱水酶等。 5、异构酶类促进异构体相互转化的酶,如消旋酶、顺反异构酶等 6、合成酶类促进两分子化合物互相结合,同时使ATP分子中的高能磷酸键断裂的酶,如谷氨酰 胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。 113
要有机化合物如B族维生素作为辅因子，称为辅酶。酶的蛋白质部分称酶蛋白，酶蛋白与其辅因子一起合 称为全酶。 在催化反应中，酶蛋白与辅助因子所起的作用不同，酶反应的专一性及高效率取决于酶蛋白本身， 而辅助因子则直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用。 根据酶蛋白分子的特点又可将酶分为三类。 1、单体酶 单体酶只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，一般都是催化水解的酶，分子量在 13 000~35 000 之间，如溶菌酶、胰蛋白酶等。 2、寡聚酶 寡聚酶由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的多肽链，也可以是不同的多 肽链。亚基之间不是共价结合，彼此很容易分开。 3、多酶体系 多酶体系是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。它有利于一系列反应的连续进行。如脂 肪酸合成酶体系、呼吸链酶系等。 第二节 酶的分类 酶的种类很多，现在已经知道的酶有 4 000 多种，而且还不断有新的酶出现。1961 年国际生化协会 酶命名委员会根据酶所催化的反应类型将酶分为六大类，分别用 1、2、3、4、5、6 的编号来表示，再根 据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚类，每个亚类可再分若干个亚-亚类，仍用 1、2、3、……编号。故每一个酶的分类编号由用“．”隔开的四个数字组成。编号之前常冠以酶学委员 会的缩写EC。酶编号的前三个数字表明酶的特性：反应性质、反应物（或底物）性质、键的类型，第四 个数字则是酶在亚-亚类中的顺序号。如EC1.1.1.27 为乳酸:NAD+ 氧化还原酶。 在系统命名法中，一种酶只可能有一个名称和一个编号。在国际科技文献中，一般使用酶的系统名 称。但因某些系统名称太长，为方便起见，有时仍用酶的习惯名称。习惯命名的原则是据反应底物（如 淀粉酶）或所催化的反应性质（如水解酶）以及二者相结合（如乳酸脱氢酶，即 EC1.1.1.27）的原则来 命名。有时还加上酶的来源（如胃蛋白酶）或酶的其它特点（如酸性磷酸酯酶）。习惯命名缺乏系统 性，有时出现一酶数名或一名数酶的情况。 六大类酶的国际系统分类及所催化反应如表 5-1、表 5-2。 1、氧化还原酶类 即催化生物氧化还原反应的酶，如脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、羟化酶以及 加氧酶类。 2、转移酶类 催化不同物质分子间某种基团的交换或转移的酶，如转甲基酶、转氨基酶、已糖激 酶、磷酸化酶等。 3、水解酶类 利用水使共价键分裂的酶，如淀粉酶、蛋白酶、酯酶等。 4、裂解酶类 由其底物移去一个基团而使共价键裂解的酶，如脱羧酶、醛缩酶和脱水酶等。 5、异构酶类 促进异构体相互转化的酶，如消旋酶、顺反异构酶等。 6、合成酶类 促进两分子化合物互相结合，同时使 ATP 分子中的高能磷酸键断裂的酶，如谷氨酰 胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。 113
表5-1酶的国际分类表—大类及亚类 (表示分类名称,编号,催化反应的类型) 氧化还原酶类 4.裂合酶类 (亚类表示底物中发生氧化基团的性质) (亚类表示分裂下来的基团与残余分子间键的 类型) 1.1作用在一CH-OH上 4.1C-C 1.2作用在一C=O上 4.2C-0 1.3作用在一CH—CH上 4.3C-N 1.4作用在CH-NH2上 4.4C-S 5作用在一CH-NH上 6作用在NADH 2.转移酶类 5.异构酶类 (亚类表示底物中被转移基团的性质) (亚类表示异构的类型) 2.1一碳基团 5.1消旋及差向异构酶 2.2醛或酮基 5.2顺反异构酶 2.3酰基 2.4糖苷基 2.5除甲基之外的烃基或酰基 2.6含氮基 2.7磷酸基 2.8含硫基 3.水解酶类 6.合成酶类 (亚类表示被水解键的类型) (亚类表示新形成键的类型) 3.1酯键 6.1C-0 3.2糖苷键 6.2C 3.3醚键 3.4肽键 6.4C- 3.5其它C一N键 3.6酸酐键 *详见 Thoms e barm Ed.1969, Enzyme Handbook
表 5-1 酶的国际分类表——大类及亚类﹡ （表示分类名称，编号，催化反应的类型） 1. 氧化还原酶类 （亚类表示底物中发生氧化基团的性质） 1.1 作用在 CH OH 上 1.2 作用在 C O上 1.3 作用在 CH CH 上 1.4 作用在 CH NH2上 1.5 作用在 CH NH 上 1.6 作用在 NADH，NADPH 上 4. 裂合酶类 （亚类表示分裂下来的基团与残余分子间键的 类型） 4.1 C－C 4.2 C－O 4.3 C－N 4.4 C－S 2. 转移酶类 （亚类表示底物中被转移基团的性质） 2.1 一碳基团 2.2 醛或酮基 2.3 酰基 2.4 糖苷基 2.5 除甲基之外的烃基或酰基 2.6 含氮基 2.7 磷酸基 2.8 含硫基 5. 异构酶类 （亚类表示异构的类型） 5.1 消旋及差向异构酶 5.2 顺反异构酶 3. 水解酶类 （亚类表示被水解键的类型） 3.1 酯键 3.2 糖苷键 3.3 醚键 3.4 肽键 3.5 其它 C－N 键 3.6 酸酐键 6. 合成酶类 （亚类表示新形成键的类型） 6.1 C－O 6.2 C－S 6.3 C－N 6.4 C－C ﹡详见 Thoms E.Barm Ed.1969, Enzyme Handbook. 114
表5-2六大类酶及其反应代表 氧化还原酶 氧化类型 醇脱氢酶 醇→醛 CH2 CH,OH CH; CHO+2H AH+B=A+BH 琥珀酸脱氢酶双键形成- OOCCH2CH2CO0 OOCCH=CHCOO+2H 转移酶 转移的基团 磷酸转移酶 氨基转移酶 磷酸基RO-P-O+HOR→ROH+O-P-Ol AB+CFA+ BC 氨基R-CH-COO+R-C-C0o÷R-C-CO0+R'-CH-Co 3.水解酶 水解的键 肽酶 NH一R!+HOH R o+NH-R AB+HO- AH BOH 嶙酸酯酶 磷酸酯R-0-P0+HO R-OH HPO2- 4.裂解酶 移去的基团 R一CH-C00+R-CH+CO 脱羧酶 二氧化碳 N 脱氨酶 R-CH,CHR RCH=CHR′+NH 5.异构酶 异构化的基团 表异构酶 五碳糖的C-3D-核酮糖-5-磷酸一D-木酮糖-5-磷酸 AB TBA 消旋酶 a-碳的取代L丙氨酸于D丙氨酸 6.合成酶 形成的共价键 乙酰CA合成酶c-S乙酸+CoA-SH+ATP=乙酰-S-CoA+AMP+1 A+ B+ ATP- AB+ ADP +Pi 丙酮酸羧化酶c-c丙酸十CO2+H1O十AmP=草酰乙酸+ADP+P 115
表 5-2 六大类酶及其反应代表 酶 类 反 应 1. 氧化还原酶 醇脱氢酶 琥珀酸脱氢酶 氧化类型 醇→醛 CH3CH2OH CH3CHO＋2H 双键形成 ― OOCCH2CH2COO― ― ― OOCCH＝CHCOO ＋2H AH2 + B A + BH2 2. 转移酶 磷酸转移酶 氨基转移酶 RO P O O- O- ROH+ P OR' O - O O- 转移的基团 磷酸基 氨基 R CH COONH3 + R' C COOO R C COOO R' CH COONH3 + + HOR' + + AB + C A + BC 3. 水解酶 肽酶 磷酸酯酶 水解的键 肽 R C + O NH R' HOH R C O O- + +NH3 R' 磷酸酯 O P O O- O- R + HOH R OH + HPO4 2- AB + H2O AH + BOH 4. 裂解酶 脱羧酶 脱氨酶 移去的基团 二氧化碳 R CH COONH3 + R CH2 NH3 + + CO2 氨 R CH2CHR' NH3 + NH3 RCH CHR' + AB A + B 5. 异构酶 表异构酶 消旋酶 异构化的基团 五碳糖的C-3 D-核酮糖-5-磷酸 D-木酮糖-5-磷酸 α-碳的取代 L-丙氨酸 D-丙氨酸 AB BA 6. 合成酶 乙酰-CoA 合成酶 丙酮酸羧化酶 形成的共价键 C－S 乙酸＋CoA－SH＋ATP 乙酰－S－CoA＋AMP＋PPi C－C 丙酮酸＋CO2＋H2O＋ATP 草酰乙酸＋ADP＋Pi A+ B+ ATP AB + ADP +Pi 115
第三节酶的专一性 酶的两个最显著的特性是高度的专一性和极高的催化效率。不同的酶具有不同程度的专一性。可以 将酶的专一性分为绝对、相对和立体专一性三种类型。 、绝对专一性 有些酶的专一性是绝对的,即除一种底物以外,其它任何物质它都不起催化作用,这种专一性称为 绝对专一性。若底物分子发生细微的改变,便不能作为酶的底物。例如脲酶只能分解脲,对脲的其它衍 生物则完全不起作用。 (NH, ),C0 +H,0 RH,2NH,+co 、相对专一性 些酶能够对在结构上相类似的一系列化合物起催化作用,这类酶的专一性称为相对专一性。它又 可以分为基团专一性和键专一性两类。 现以水解酶为例说明这两种类型的专一性。设A、B为底物的两个化学基团,两者之间以一定的键连 结,当水解酶作用时,反应如下 A-B+H,O r AOH + BH 裳次、基团专一性有些酶除了要求A和B之间的键合适外,还对其所作用键两端的基团具有不同的专 。例如A-B化合物,酶常常对其中的一个基团(如A)具有高度的甚至是绝对的专一性,而对另 个基团(如B)则具有相对的专一性。这种酶的专一性称为基团专一性。例如α-D-葡萄糖苷酶能水 具有α-1,4-糖苷键的D葡萄糖苷,这种酶对α-D-葡萄糖基团和α-糖苷键具有绝对专一性,而底物分子 上的R基团则可以是任何糖或非糖基团(如甲基)。所以这种酶既能催化麦芽糖的水解,又能催化蔗糖 的水解。 2、键专一性有些酶的专一性更低。它只要求底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用,而对 键两端的A、B基团的结构要求不严,只有相对的专一性。例如酯酶对具有酯键( RCOOR′)的化合物 都能进行催化,酯酶除能水解脂肪外,还能水解脂眆酸和醇所合成的酯类。这种专一性称键专一性。 立体专一性 种酶只能对一种立体异构体起催化作用,对其对映体则全无作用,这种专一性称为立体专一性。 自然界有许多化合物呈立体异构体存在;氨基酸和糖类有D-及L-型的异构体,如D-氨基酸氧化酶能催化 许多D氨基酸的氧化,但对L氨基酸则完全不起作用。所以D氨基酸氧化酶与DL氨基酸作用时,只有 半的底物(D型)被水解,可用此法来分离消旋化合物。 第四节影响酶反应速度的因素 在活细胞中一个合成反应必须以足够快的速度满足细胞对反应产物的需要。而有毒的代谢产物也必 须以足够快的速度进行排除,以免积累到损伤细胞的水平。若需要的物质不能以足够快的速度提供,而 有害的代谢产物不能以足够快的速度排走,势必造成代谢的紊乱。因此研究酶反应的速度既可阐明酶反 应本身的性质,又可了解生物体的正常和异常的新陈代谢。 酶反应是很复杂的,它的速度受底物浓度、酶本身的浓度、介质的pH、温度、反应产物、变构效 应、活化剂和抑制剂等因素影响 底物浓度的影响 所有的酶反应,如果其它条件恒定,则反应速度决定于酶浓度和底物浓度,如果酶浓度保持不变, 当底物浓度增加,反应初速度随之增加,并以双曲线形式达到最大速度。 酶反应速度并不是随着底物浓度的增加直线增加,而是在高浓度时达到一个极限速度。这时所有的 酶分子已被底物所饱和,即酶分子与底物结合的部位已被占据,速度不再增加。这个问题可以用 Michaelis与 Menten于1913年提出的学说来解释。 (一)单底物反应 Michaelis- Menten学说的要点是他们假设有酶一底物中间产物的形成,并假设反应中底物转变成产物 的速度取决于酶一底物复合物转变成反应产物和酶的速度,其关系如下:
第三节 酶的专一性 酶的两个最显著的特性是高度的专一性和极高的催化效率。不同的酶具有不同程度的专一性。可以 将酶的专一性分为绝对、相对和立体专一性三种类型。 一、绝对专一性 有些酶的专一性是绝对的，即除一种底物以外，其它任何物质它都不起催化作用，这种专一性称为 绝对专一性。若底物分子发生细微的改变，便不能作为酶的底物。例如脲酶只能分解脲，对脲的其它衍 生物则完全不起作用。 (NH2)2CO ＋ H2O 脲酶 2NH3 ＋ CO2 二、相对专一性 一些酶能够对在结构上相类似的一系列化合物起催化作用，这类酶的专一性称为相对专一性。它又 可以分为基团专一性和键专一性两类。 现以水解酶为例说明这两种类型的专一性。设 A、B 为底物的两个化学基团，两者之间以一定的键连 结，当水解酶作用时，反应如下： A—B ＋ H2O AOH ＋ BH 1、基团专一性 有些酶除了要求 A 和 B 之间的键合适外，还对其所作用键两端的基团具有不同的专 一性 。例如 A—B 化合物，酶常常对其中的一个基团（如 A）具有高度的甚至是绝对的专一性，而对另 外一个基团（如 B）则具有相对的专一性。这种酶的专一性称为基团专一性。例如 α-D-葡萄糖苷酶能水 解具有 α-1,4-糖苷键的 D-葡萄糖苷，这种酶对 α-D-葡萄糖基团和 α-糖苷键具有绝对专一性，而底物分子 上的 R 基团则可以是任何糖或非糖基团（如甲基）。所以这种酶既能催化麦芽糖的水解，又能催化蔗糖 的水解。 2、键专一性 有些酶的专一性更低。它只要求底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用，而对 键两端的 A、B 基团的结构要求不严，只有相对的专一性。例如酯酶对具有酯键（RCOOR＇）的化合物 都能进行催化，酯酶除能水解脂肪外，还能水解脂肪酸和醇所合成的酯类。这种专一性称键专一性。 三、立体专一性 一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用，这种专一性称为立体专一性。 自然界有许多化合物呈立体异构体存在；氨基酸和糖类有 D-及 L-型的异构体，如 D-氨基酸氧化酶能催化 许多 D-氨基酸的氧化，但对 L-氨基酸则完全不起作用。所以 D-氨基酸氧化酶与 DL-氨基酸作用时，只有 一半的底物（D 型）被水解，可用此法来分离消旋化合物。 第四节 影响酶反应速度的因素 在活细胞中一个合成反应必须以足够快的速度满足细胞对反应产物的需要。而有毒的代谢产物也必 须以足够快的速度进行排除，以免积累到损伤细胞的水平。若需要的物质不能以足够快的速度提供，而 有害的代谢产物不能以足够快的速度排走，势必造成代谢的紊乱。因此研究酶反应的速度既可阐明酶反 应本身的性质，又可了解生物体的正常和异常的新陈代谢。 酶反应是很复杂的，它的速度受底物浓度、酶本身的浓度、介质的 pH、温度、反应产物、变构效 应、活化剂和抑制剂等因素影响。 一、底物浓度的影响 所有的酶反应，如果其它条件恒定，则反应速度决定于酶浓度和底物浓度，如果酶浓度保持不变， 当底物浓度增加，反应初速度随之增加，并以双曲线形式达到最大速度。 酶反应速度并不是随着底物浓度的增加直线增加，而是在高浓度时达到一个极限速度。这时所有的 酶分子已被底物所饱和，即酶分子与底物结合的部位已被占据，速度不再增加。这个问题可以用 Michaelis 与 Menten 于 1913 年提出的学说来解释。 （一）单底物反应 Michaelis- Menten 学说的要点是他们假设有酶－底物中间产物的形成，并假设反应中底物转变成产物 的速度取决于酶－底物复合物转变成反应产物和酶的速度，其关系如下： 116