在进化上由同一个远祖基因演化而来。图2-8是与体内动作电位（见后）产生至关重要的Na通道 在膜内结构的模式图，它主要由一个较大的α-亚单位组成，分子量约260kd；有时还另有一个或 两个小分子量的亚单位，分别称为B1和P2,但Na通道的主要功能看来只靠a-亚单位即可完 成。这个较长的a-单位肽链中包含了4个结构类似的结构域(domain,.每个结构域大致相当于上 述Ach门控通道中的一个亚单位，但结构域之间由肽链相连，是一个完整的肽链，应由一个 mRNA编码和合成)，而每个结构域中又各有6个由疏水性氨基酸组成的跨膜a-螺旋段（图示2 8,，A)；这4个结构域及其所包含的疏水a-螺旋，在膜中包绕成一个通道样结构（图2-8， B)。现已证明，每个结构域中的第4个跨膜α-螺旋在氨基酸序列上有特点，即每隔两个疏水性 氨基酸，就再现一个带正电荷的精氨酸或赖氨酸：这些α-螺旋由于自身的带电性质，在它们所 在膜的跨膜电位有改变时会产生位移，因而被认为是该通道结构中感受外来信号的特异结构， 由此再诱发通道“闸门”的开放；还有实验提示，每个结构域中的第2、第3个α-螺旋构成了该通 道水相孔道的内壁”；据测算，水相孔道内径最窄处横新面积约为0.3×0.5m差不多刚能通过 一个水化的Nat(图2-8，B)。 内以 0.305m 图2-8电压门控Na+通道的分子结构示意图 A:构成电压门控Na通道的α-亚单中的4个结构以及每个结构域中6个 α-螺旋在膜中存在形式平面~P表示磷酸化位点 B:4个结构域及其α-螺旋形成通道时的相对位置 (三)机械门控通道 体内存在不少能感受机械性刺激并引致细胞功能改变的细胞。如内耳毛细胞顶部的听毛在 受到切和力的作用产生弯曲时，毛细胞会出现暂短的感受器电位，这也是一种跨膜信号转换， 即外来机械性信号通过某种结构内的过程，引起细胞的跨膜电位变化。据精细观察，从听毛受 力而致听毛根部所在膜的变形，到该处膜出现跨膜离子移动之间，只有极短的潜伏期，因而推 测可能是膜的局部变形或牵引，直接激活了附近膜中的机械门控通道。 细胞间信道还有一种通道，不是沟通胞浆和细胞外液的跨膜通道，而是允许相邻细胞之 间直接进行胞浆内物质交换的通道，故称为细胞间通道。这种通道研究，是从缝隙连接超微结
在进化上由同一个远祖基因演化而来。图2-8是与体内动作电位(见后)产生至关重要的Na +通道 在膜内结构的模式图,它主要由一个较大的α-亚单位组成，分子量约260kd；有时还另有一个或 两个小分子量的亚单位，分别称为β1和β2。但Na +通道的主要功能看来只靠α-亚单位即可完 成。这个较长的α-单位肽链中包含了4个结构类似的结构域（domain,每个结构域大致相当于上 述Ach门控通道中的一个亚单位，但结构域之间由肽链相连，是一个完整的肽链，应由一个 mRNA编码和合成），而每个结构域中又各有6个由疏水性氨基酸组成的跨膜α-螺旋段（图示2- 8，A）；这4 个结构域及其所包含的疏水α-螺旋，在膜中包绕成一个通道样结构（图2-8， B）。现已证明，每个结构域中的第4个跨膜α-螺旋在氨基酸序列上有特点，即每隔两个疏水性 氨基酸，就再现一个带正电荷的精氨酸或赖氨酸；这些α-螺旋由于自身的带电性质，在它们所 在膜的跨膜电位有改变时会产生位移，因而被认为是该通道结构中感受外来信号的特异结构， 由此再诱发通道“闸门”的开放；还有实验提示，每个结构域中的第2、第3个α-螺旋构成了该通 道水相孔道的“内壁”；据测算，水相孔道内径最窄处横断面积约为0.3×0.5nm差不多刚能通过 一个水化的Na + (图2-8,B)。 图2-8 电压门控Na +通道的分子结构示意图 A：构成电压门控Na +通道的α-亚单中的4个结构以及每个结构域中6个 α-螺旋在膜中存在形式平面 ～P表示磷酸化位点 B：4个结构域及其α-螺旋形成通道时的相对位置 （三）机械门控通道 体内存在不少能感受机械性刺激并引致细胞功能改变的细胞。如内耳毛细胞顶部的听毛在 受到切和力的作用产生弯曲时，毛细胞会出现暂短的感受器电位，这也是一种跨膜信号转换， 即外来机械性信号通过某种结构内的过程，引起细胞的跨膜电位变化。据精细观察，从听毛受 力而致听毛根部所在膜的变形，到该处膜出现跨膜离子移动之间，只有极短的潜伏期，因而推 测可能是膜的局部变形或牵引，直接激活了附近膜中的机械门控通道。 细胞间信道 还有一种通道，不是沟通胞浆和细胞外液的跨膜通道，而是允许相邻细胞之 间直接进行胞浆内物质交换的通道，故称为细胞间通道。这种通道研究，是从缝隙连接超微结
构观察开始的。在缝隙连接处相邻两细胞的膜仅隔开2.0m左右，而且像是有某种物质结构把 两者连接起来；将两侧细胞膜分离进行超微结构观察和分子生物学分析，发现每一侧的膜上都 整齐地地排列着许多蛋白质颗粒，每个颗粒实际是由6个蛋白质亚单位（分子量各为25k)构 成的6聚体蛋白质，中间包绕一个水相孔道；构成颗粒的蛋白质和中心孔道贯穿所在膜的脂质 双分子层；在两侧细胞膜靠紧形成细胞间的缝隙连接时，两侧膜上的各颗粒即通道样结构都两 两对接起来，于是形成了一条条沟通两细胞胞浆的通路，而与细胞间液不相沟通。这种细胞间 通道的孔洞大小，一般可允许分子量小于1.0~1.5kd或分子直径小于1.0nm的物质分子通过，这 包括了电解质离子、氨基酸、葡萄糖和核苷酸等。这种缝隙连接或细胞间通道多见于肝细胞 心肌细胞、肠平滑肌细胞、晶状体细胞和一些神经细胞之间。缝隙连接不一定是细胞间的一种 永久性结构；至少在体外培养的细胞之间的缝隙连接或其中包含颗粒的多少，可因不同环境因 素而变化；似乎是细胞膜中经常有单方面装配好的通道颗粒存在，在两侧膜靠近并有其他调控 因素存在时，就有可能实现对接，而在另一些因素存在时，两方面还可再分离。已对接的通道 是否处于“开放状态，也要受到多种因素的调控，例如当细胞内C2+、H*浓度增加时，可促使 细胞间通道关闭。细胞间通道的存在，有利于功能相同而又密接的一组细胞之间进行离子、营 养物质，甚至一些信息物质的沟通，造成它们进行同步性活动的可能性。 二、由膜的特异受体蛋白质、G蛋白和膜的效应器酶组成的跨膜信号传递系统 这是另一类型的跨膜信号传递。最初是从对激素作用机制的研究开始的。60年代在研究肾 上腺素引起肝细胞中糖原分解为葡萄糖的作用机制时，发现如果使肾上腺素单独和分离出的细 胞膜碎片相互作用，可以生成一种分子量小、能耐热的物质，当把这种物质同肝细胞的胞浆单 独作用时，也能引起其中糖原的分解，同肾上腺素作用于完整的肝细胞时有类似的效应。实验 提示，在肾上腺素正常起作用时，它只是作用于肝细胞的膜表面。通过某种发生在膜结构中的 过程，先在胞浆中生成一种小分子物质，后者再实现肾上腺素分解糖原的作用。这种小分子物 质不久被证明是环-磷酸腺苷（即©AMP,环磷腺苷）。以后又陆续发现，很多其他激素类物质 作用于相应的靶细胞时，都是先同膜表面的特异受体相结合，再引起膜内侧胞浆中©AMP含量 的增加（有时是它的减少），实现激素对细胞内功能的影响。这样就把cAMP称作第二信使， 这是相对于把激素分子这类外来化学信号看作第一信使而言的。 导致cAMP产生的膜结构内部的过程颇为复杂：它至少与膜中三类特殊的蛋白质有关。第 一类是能与到达膜表面的外来化学信号作特异性结合的受体蛋白质，这是一些真正可以称作受 体的物质。目前已用分子生物学的方法证明，它们是一些独立的蛋白质分子；已经确定的近 100种这类受体，都具有类似的分子结构，也属于同一蛋白质家族：即它们都由约300~400个氨 基酸残基组成，有一个较长的细胞外N未端，接着在肽链中出现7个由22-28个主要为疏水性氨 基酸组成的α-螺旋，说明这肽链至少要反复贯穿膜7次，形成一个球形蛋白质分子，还有一段 位于膜内侧的肽链C未端。目前认为，受体分子中第7个跨膜螺旋是能够识别、即能结合某种 特定外来化学信号的部位；在受体因结合了特异化学信号而激活时，将进而作用于膜中另一类 蛋白质，即G蛋白质
构观察开始的。在缝隙连接处相邻两细胞的膜仅隔开2.0nm左右，而且像是有某种物质结构把 两者连接起来；将两侧细胞膜分离进行超微结构观察和分子生物学分析，发现每一侧的膜上都 整齐地地排列着许多蛋白质颗粒，每个颗粒实际是由6个蛋白质亚单位（分子量各为25kd）构 成的6聚体蛋白质，中间包绕一个水相孔道；构成颗粒的蛋白质和中心孔道贯穿所在膜的脂质 双分子层；在两侧细胞膜靠紧形成细胞间的缝隙连接时，两侧膜上的各颗粒即通道样结构都两 两对接起来，于是形成了一条条沟通两细胞胞浆的通路，而与细胞间液不相沟通。这种细胞间 通道的孔洞大小，一般可允许分子量小于1.0~1.5kd或分子直径小于1.0nm的物质分子通过，这 包括了电解质离子、氨基酸、葡萄糖和核苷酸等。这种缝隙连接或细胞间通道多见于肝细胞、 心肌细胞、肠平滑肌细胞、晶状体细胞和一些神经细胞之间。缝隙连接不一定是细胞间的一种 永久性结构；至少在体外培养的细胞之间的缝隙连接或其中包含颗粒的多少，可因不同环境因 素而变化；似乎是细胞膜中经常有单方面装配好的通道颗粒存在，在两侧膜靠近并有其他调控 因素存在时，就有可能实现对接，而在另一些因素存在时，两方面还可再分离。已对接的通道 是否处于“开放”状态，也要受到多种因素的调控，例如当细胞内Ca 2+、H +浓度增加时，可促使 细胞间通道关闭。细胞间通道的存在，有利于功能相同而又密接的一组细胞之间进行离子、营 养物质，甚至一些信息物质的沟通，造成它们进行同步性活动的可能性。 二、由膜的特异受体蛋白质、G-蛋白和膜的效应器酶组成的跨膜信号传递系统 这是另一类型的跨膜信号传递。最初是从对激素作用机制的研究开始的。60年代在研究肾 上腺素引起肝细胞中糖原分解为葡萄糖的作用机制时，发现如果使肾上腺素单独和分离出的细 胞膜碎片相互作用，可以生成一种分子量小、能耐热的物质，当把这种物质同肝细胞的胞浆单 独作用时，也能引起其中糖原的分解，同肾上腺素作用于完整的肝细胞时有类似的效应。实验 提示，在肾上腺素正常起作用时，它只是作用于肝细胞的膜表面。通过某种发生在膜结构中的 过程，先在胞浆中生成一种小分子物质，后者再实现肾上腺素分解糖原的作用。这种小分子物 质不久被证明是环-磷酸腺苷（即cAMP，环磷腺苷）。以后又陆续发现，很多其他激素类物质 作用于相应的靶细胞时，都是先同膜表面的特异受体相结合，再引起膜内侧胞浆中cAMP含量 的增加（有时是它的减少），实现激素对细胞内功能的影响。这样就把cAMP称作第二信使， 这是相对于把激素分子这类外来化学信号看作第一信使而言的。 导致cAMP产生的膜结构内部的过程颇为复杂：它至少与膜中三类特殊的蛋白质有关。第 一类是能与到达膜表面的外来化学信号作特异性结合的受体蛋白质，这是一些真正可以称作受 体的物质。目前已用分子生物学的方法证明，它们是一些独立的蛋白质分子；已经确定的近 100种这类受体，都具有类似的分子结构，也属于同一蛋白质家族：即它们都由约300~400个氨 基酸残基组成，有一个较长的细胞外N-末端，接着在肽链中出现7个由22~28个主要为疏水性氨 基酸组成的α-螺旋，说明这肽链至少要反复贯穿膜7次，形成一个球形蛋白质分子，还有一段 位于膜内侧的肽链C-末端。目前认为，受体分子中第7个跨膜螺旋是能够识别、即能结合某种 特定外来化学信号的部位；在受体因结合了特异化学信号而激活时，将进而作用于膜中另一类 蛋白质，即G-蛋白质
G-蛋白是鸟苷酸结合蛋白(guaninenucleotide--binding protein)的简称，也是存在于膜结 构中的一类蛋白质家族，根据它们分子结构中少数氨基酸残基序列上的不同，已被区分出有数 十种，但结构和功能极为相似。G-蛋白通常由a-、B-、和y-3个亚单位组成；-亚单位通常起催 化亚单位的作用，当G蛋白未被激活时，它结合了一分子的GDP(二磷酸鸟苷)；当G-蛋白与 激活了的受体蛋白在膜中相遇时，a-亚单位与GDP分离而又与一分子的GTP(三磷酸鸟苷)结 合，这时α-亚单位同其他两个亚单位分离，并对膜结构中（位置靠近膜的内侧面）的第三类称 为膜的效应器酶的蛋白质起作用，后者的激活（或被抑制）可以引致胞浆中第二信使物质的生 成增加（或减少）·上述肾上腺素的作用，就是先由激素激活膜上相应的受体后，通过一种称 为G。(兴奋性G蛋白)的G-蛋白的中介，激活了作为效应器酶的腺苷酸环化酶（图2-9箭头 1),，使胞浆中的ATP生成了起第二信使作用的cAMP(图2-9中箭头2)。由于第二信使物质的 生成经过多级催化作用，少数几个膜外化学信号分子同受体的结合，就可能在胞浆中生成数目 众多的第二信使分子，这是这种类型的跨膜信号传递的重要特点之一 漠效应器酶 第二信使前体 受体蛋白 p a 第二信使 蛋白激陶 及其他 图2-9由膜受体G-蛋白-膜效应器酶组成的跨膜信号 传递系统和第二信使类物质的生成 目前发现膜的效应器酶并不只腺苷酸环化酶一种，因而第二信使物质也不只cAMP一种， 如近年来还发现，有相当数量的外界刺激信号作用于受体后，可以通过一种称为G。的G蛋白， 再激活一种称为磷脂酶C的膜效应器酶，以膜结构中称为磷脂酰肌醇的磷脂分子为间接底物， 生成两种分别称为三磷酸酰肌醇(IP3)和二酰甘油(DG)的第二信使，影响细胞内过程，完 成跨膜信号传递。虽然如此，对应于细胞所能接受的多种刺激和与它们相对应的受体数目而 言，膜内G蛋白、效应器酶和最后生成的第二信使类物质的种类，还是相对地少得多。这说 明，上述由膜中蛋白质酶促反应生成第二信使的途径，具有相当程度的“通用性质
G-蛋白是鸟苷酸结合蛋白（guaninenucleotide-binding protein）的简称，也是存在于膜结 构中的一类蛋白质家族，根据它们分子结构中少数氨基酸残基序列上的不同，已被区分出有数 十种，但结构和功能极为相似。G-蛋白通常由α-、β-、和γ-3个亚单位组成；α-亚单位通常起催 化亚单位的作用，当G-蛋白未被激活时，它结合了一分子的GDP（二磷酸鸟苷）；当G-蛋白与 激活了的受体蛋白在膜中相遇时，α-亚单位与GDP分离而又与一分子的GTP（三磷酸鸟苷）结 合，这时α-亚单位同其他两个亚单位分离，并对膜结构中（位置靠近膜的内侧面）的第三类称 为膜的效应器酶的蛋白质起作用，后者的激活（或被抑制）可以引致胞浆中第二信使物质的生 成增加（或减少）。上述肾上腺素的作用，就是先由激素激活膜上相应的受体后，通过一种称 为Gs（兴奋性G-蛋白）的G-蛋白的中介，激活了作为效应器酶的腺苷酸环化酶（图2-9箭头 1），使胞浆中的ATP生成了起第二信使作用的cAMP（图2-9中箭头2）。由于第二信使物质的 生成经过多级催化作用，少数几个膜外化学信号分子同受体的结合，就可能在胞浆中生成数目 众多的第二信使分子，这是这种类型的跨膜信号传递的重要特点之一。 图2-9 由膜受体-G-蛋白-膜效应器酶组成的跨膜信号 传递系统和第二信使类物质的生成 目前发现膜的效应器酶并不只腺苷酸环化酶一种，因而第二信使物质也不只cAMP一种， 如近年来还发现，有相当数量的外界刺激信号作用于受体后，可以通过一种称为Go的G-蛋白， 再激活一种称为磷脂酶C的膜效应器酶，以膜结构中称为磷脂酰肌醇的磷脂分子为间接底物， 生成两种分别称为三磷酸酰肌醇（IP3）和二酰甘油（DG）的第二信使，影响细胞内过程，完 成跨膜信号传递。虽然如此，对应于细胞所能接受的多种刺激和与它们相对应的受体数目而 言，膜内G-蛋白、效应器酶和最后生成的第二信使类物质的种类，还是相对地少得多。这说 明，上述由膜中蛋白质酶促反应生成第二信使的途径，具有相当程度的“通用”性质
由于上述这种跨膜信号传递的形式是在研究激素的作用机制时发现的，而且后来发现绝大 多数肽类激素都是通过这一形式起作用的，因此曾一度错误地认为，这只是激素性化学信号跨 膜信号传递方式。但近年的资料说明，事实并非如此：在神经递质类物质中，除了上述氨基酸 类递质外，其余不论是小分子的经典递质还是后来发现的数量众多的神经肽类物质（目前已近 50种)，都主要是以在突触后细胞中产生第二信使类物质来完成跨膜信号传递的，这些第二信 使物质通过在胞浆中的扩散，在膜的内侧面作用于某些特殊的离子通道（图2-9中箭头3），引 起突触后膜较广泛而缓慢的电变化。最近证明，在视网膜信号转换过程中，光量子被作为受体 的视色素如视紫红质（也具有7个跨膜α-螺旋的结构特点）吸收后，也是先激活称为G,(转换 蛋白)的G蛋白，再激活作为效应器的磷酸二酯酶，使视杆细胞外段中cGMP的分解加强，最 后使光刺激转变为外段膜的电变化（见第九章）。 上述两种主要的跨膜信号传递方式的作用过程，有以下几点值得注意。第一，这两种作用 形式并不是绝对分离的，两者之间可以互相影响或在作用上有交叉。一些第二信使类物质可以 调节某些电压门控通道和化学门控通道蛋白质的功能状态；而且被某种受体激活了的G蛋白， 有的不通过第二信使就能直接作用于膜结构中的通道结构（图2-9中的箭头5），如上述G激活 时可以直接打开C2+通道。第二，对于许多外来化学信号分子，并不是一种化学信号只能作用 于两种跨膜信号传递系统中的一种；以AC为例，当它们作用于神经-肌接头处时，终板膜上有 同它们作特异结合的化学门控通道；但当ACh作用于心肌或内脏平滑肌时，遇到的却是受体 G蛋白·第二信使系统（受体称为M型毒蕈硷型受体）。由此可见，同一种刺激信号通过何 种跨膜信号传递系统起作用，关键因素在于靶细胞膜上具有何种感受结构；近年还发现，即便 是M-型ACh受体，也可再区分出许多种亚型，有的亚型以cAMP为第二信使，有的以IP3和DG 为第二信使。不同细胞甚或同一细胞的膜上具有对应于同一化学信号的不同受体型或其亚型， 在跨膜信号传递中并不少见。近年来发现基本嗅觉刺激（大约是7种）全都是通过嗅上皮中不 同的膜受体第二信使系统起作用的，但在4种基本味觉刺激中，只有咸和酸刺激是通过细胞上 相应的化学门控上通道起作用的，甜味物质是通过受体-第二信使系统起作用的，而苦味物质 则因物质分子不同而分别通过通道和受体两种途径起作用。第三，跨膜信号传递的方式虽然相 对地较少，但也不一定只限于上述两种。近年来有一些特殊的化学信号影响其靶细胞的方式受 到广泛的重视，很可能成为跨膜信号传递的一种新类型；这就是发现胰岛素等一些肽类激素和 其他与机体发育、生长、修复、增生、甚至细胞癌变有关的因子，如神经生长因子、表皮生长 因子、血小板源生长因子、纤维母细胞生长因子、以及与细胞生成有关的集落刺激因子等，都 是通过靶细胞表面一类称为酪氨酸激酶受体(yrosine kinase riceptor)的蛋白质起作用的，这 类受体结构简单，只有一个跨膜α-螺旋，当位于膜外侧的较长的肽链部分同特定的化学信号结 合后，可以直接引起受体肽链的膜内段激活，使之具有磷酸激酶活性，通过使自身肽链和膜内 蛋白质底物中的酪氨酸残基发生磷酸化，因而产生细胞内效应。这方面的新资料正在积累之 中
由于上述这种跨膜信号传递的形式是在研究激素的作用机制时发现的，而且后来发现绝大 多数肽类激素都是通过这一形式起作用的，因此曾一度错误地认为，这只是激素性化学信号跨 膜信号传递方式。但近年的资料说明，事实并非如此：在神经递质类物质中，除了上述氨基酸 类递质外，其余不论是小分子的经典递质还是后来发现的数量众多的神经肽类物质（目前已近 50种），都主要是以在突触后细胞中产生第二信使类物质来完成跨膜信号传递的，这些第二信 使物质通过在胞浆中的扩散，在膜的内侧面作用于某些特殊的离子通道（图2-9中箭头3），引 起突触后膜较广泛而缓慢的电变化。最近证明，在视网膜信号转换过程中，光量子被作为受体 的视色素如视紫红质（也具有7个跨膜α-螺旋的结构特点）吸收后，也是先激活称为Gt（转换 蛋白）的G-蛋白，再激活作为效应器的磷酸二酯酶，使视杆细胞外段中cGMP的分解加强，最 后使光刺激转变为外段膜的电变化（见第九章）。 上述两种主要的跨膜信号传递方式的作用过程，有以下几点值得注意。第一，这两种作用 形式并不是绝对分离的，两者之间可以互相影响或在作用上有交叉。一些第二信使类物质可以 调节某些电压门控通道和化学门控通道蛋白质的功能状态；而且被某种受体激活了的G-蛋白， 有的不通过第二信使就能直接作用于膜结构中的通道结构（图2-9中的箭头5），如上述Gs激活 时可以直接打开Ca 2+通道。第二，对于许多外来化学信号分子，并不是一种化学信号只能作用 于两种跨膜信号传递系统中的一种；以ACh为例，当它们作用于神经-肌接头处时，终板膜上有 同它们作特异结合的化学门控通道；但当ACh作用于心肌或内脏平滑肌时，遇到的却是受体－ G-蛋白－第二信使系统（受体称为M-型毒蕈硷型受体）。由此可见，同一种刺激信号通过何 种跨膜信号传递系统起作用，关键因素在于靶细胞膜上具有何种感受结构；近年还发现，即便 是M-型ACh受体，也可再区分出许多种亚型，有的亚型以cAMP为第二信使，有的以IP3和DG 为第二信使。不同细胞甚或同一细胞的膜上具有对应于同一化学信号的不同受体型或其亚型， 在跨膜信号传递中并不少见。近年来发现基本嗅觉刺激（大约是7种）全都是通过嗅上皮中不 同的膜受体-第二信使系统起作用的，但在4种基本味觉刺激中，只有咸和酸刺激是通过细胞上 相应的化学门控上通道起作用的，甜味物质是通过受体-第二信使系统起作用的，而苦味物质 则因物质分子不同而分别通过通道和受体两种途径起作用。第三，跨膜信号传递的方式虽然相 对地较少，但也不一定只限于上述两种。近年来有一些特殊的化学信号影响其靶细胞的方式受 到广泛的重视，很可能成为跨膜信号传递的一种新类型；这就是发现胰岛素等一些肽类激素和 其他与机体发育、生长、修复、增生、甚至细胞癌变有关的因子，如神经生长因子、表皮生长 因子、血小板源生长因子、纤维母细胞生长因子、以及与细胞生成有关的集落刺激因子等，都 是通过靶细胞表面一类称为酪氨酸激酶受体（tyrosine kinase riceptor）的蛋白质起作用的，这 类受体结构简单，只有一个跨膜α-螺旋，当位于膜外侧的较长的肽链部分同特定的化学信号结 合后，可以直接引起受体肽链的膜内段激活，使之具有磷酸激酶活性，通过使自身肽链和膜内 蛋白质底物中的酪氨酸残基发生磷酸化，因而产生细胞内效应。这方面的新资料正在积累之 中