沉淀方法；相对分子质量测定方法。2.教学难点：两性解离：氨基参与的反应；末端测定：多肽链的断裂；相对分子质量测定方法。【课程内容】3.1氨基酸及其性质3.1.1氨基酸（重点、掌握）3.1.2氨基酸的性质（掌握）3.1.3氨基酸的分析分离（掌握）3.2蛋白质的共价结构3.2.1肽（重点）3.2.2二、通论（掌握）3.2.3一级结构的测定（熟悉）3.2.4肽链人工合成3.3蛋白质的二级结构3.3.1三维结构概述（熟悉）3.3.2二级结构（重、难点）3.3.3超二级结构和结构域（熟悉）3.4三级结构与四级结构3.4.1蛋白质的三级结构（掌握）3.4.2球状蛋白质三维结构的特征（重点）3.4.3四级结构（重点、难点）3.4.4变性（熟悉）3.4.5蛋白质结构与功能的关系（熟悉）3.5蛋白质的分离、纯化和表征3.5.1表征（掌握）3.5.2分离、纯化与测定（熟悉）【课程思政要点】我国生化学家吴宪在生物化学领域做出了巨大的贡献，他提出的蛋白质变性理论被国际认为是关于蛋白质变性的第一个合理学说。通过上述历史使学生了解过去我国科技的落后情况以及现在的快速发展情况，基于学生对科学家的崇敬鼓励、激发学生投身科学，强化学生振兴中华的历史责任感。【教学方法】讲授法、讨论法、练习法【复习思考】1.向1L1mo1/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3mo1HCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入0.3mo1NaOH以代替HC1时，pH将是多少？
沉淀方法；相对分子质量测定方法。 2.教学难点： 两性解离；氨基参与的反应；末端测定；多肽链的断裂；相对分子质量测定方法。 【课程内容】 3.1氨基酸及其性质 3.1.1氨基酸（重点、掌握） 3.1.2氨基酸的性质（掌握） 3.1.3氨基酸的分析分离（掌握） 3.2蛋白质的共价结构 3.2.1肽（重点） 3.2.2二、通论（掌握） 3.2.3一级结构的测定（熟悉） 3.2.4肽链人工合成 3.3蛋白质的二级结构 3.3.1三维结构概述（熟悉） 3.3.2二级结构（重、难点） 3.3.3超二级结构和结构域（熟悉） 3.4三级结构与四级结构 3.4.1蛋白质的三级结构（掌握） 3.4.2球状蛋白质三维结构的特征（重点） 3.4.3四级结构（重点、难点） 3.4.4变性（熟悉） 3.4.5蛋白质结构与功能的关系（熟悉） 3.5蛋白质的分离、纯化和表征 3.5.1表征（掌握） 3.5.2分离、纯化与测定（熟悉） 【课程思政要点】 我国生化学家吴宪在生物化学领域做出了巨大的贡献，他提出的蛋白质变性理论被国际认为是关于蛋白质变性 的第一个合理学说。通过上述历史使学生了解过去我国科技的落后情况以及现在的快速发展情况，基于学生对科学 家的崇敬鼓励、激发学生投身科学，强化学生振兴中华的历史责任感。 【教学方法】 讲授法、讨论法、练习法 【复习思考】 1.向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入0.3mol NaOH以代替 HCl时，pH将是多少？
2.将含有天冬氨酸（pI=2.98)、甘氨酸（pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸（pI=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？3.（1）计算一个含有78个氨基酸的α螺旋的轴长。（2）此多肽的α螺旋完全伸展时多长？4.凝胶过滤层析和凝胶电泳中的分子筛效应有什么不同？为什么？第4讲酶及其动力学【学习目标】1.知识自标：掌握概念，和化学催化剂不同之处，酶本质、组成，单体酶、寡聚酶、多酶复合物等概念，酶专一性，活力测定，反应速度及其测定，米氏方程，抑制作用的类型，抑制类型鉴别，温度对酶促反应的影响，pH对酶促反应的影响，激活剂对酶促反应的影响，活性部位特点，别构调控，酶原激活，共价修饰，维生素的概念、分类、生理功能；熟悉和化学催化剂相同之处，专一性机理，分离与纯化，核酶、抗体酶、同工酶概念，中间络合物学说，底物和酶的邻近效应，底物形变和诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化与协同效应；了解习惯命名法，国际系统命名法，国际系统分类法与编号，化学酶工程，生物酶工程，反应级数，常见重要抑制剂。2.能力目标：掌握生物化学知识点的相互关联，并能灵活应用知识点，解释一般生命现象，初步分析本专业相关领域复杂问题；具备胜任中学生物化学教学及开展自然科学教育的技能；培养学生的创新能力和教学改革意识：培养学生注重观察、独立思考、分析问题并解决问题的能力。3.素养目标：拥有一定的科学研究意识，具备科学严谨的工作态度和实事求是的工作作风；拥有较强的自主学习意识和能力；树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类服务的奉献精神：具有健康的体魄和良好的心理素质。【重点、难点】1.教学重点酶专一性；活力测定；米方程；抑制作用的类型；温度对酶促反应的影响；pH对酶促反应的影响；活性部位特点：别构调控：共价修饰。2.教学难点专一性机理；米氏方程推导；抑制类型鉴别：别构调控；共价修饰。【课程内容】4.1酶通论4.1.1酶的概念及酶作用的特点（掌握）4.1.2酶的化学本质与组成（掌握）4.1.3酶的分类与命名（了解）4.1.4酶作用的专一性（重点、难点）4.1.5酶活力测定及分离纯化（掌握）4.1.6核酶、抗体酶、同工酶（熟悉）
2.将含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸(pI=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先 同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次 序洗脱下来？ 3.（1）计算一个含有78个氨基酸的α螺旋的轴长。（2）此多肽的α螺旋完全伸展时多长？ 4.凝胶过滤层析和凝胶电泳中的分子筛效应有什么不同？为什么？ 第4讲 酶及其动力学 【学习目标】 1.知识目标：掌握概念，和化学催化剂不同之处，酶本质、组成，单体酶、寡聚酶、多酶复合物等概念，酶专一 性，活力测定，反应速度及其测定，米氏方程，抑制作用的类型，抑制类型鉴别，温度对酶促反应的影响，pH对 酶促反应的影响，激活剂对酶促反应的影响，活性部位特点，别构调控，酶原激活，共价修饰，维生素的概念、 分类、生理功能；熟悉和化学催化剂相同之处，专一性机理，分离与纯化，核酶、抗体酶、同工酶概念，中间络 合物学说，底物和酶的邻近效应，底物形变和诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化与协同 效应；了解习惯命名法，国际系统命名法，国际系统分类法与编号，化学酶工程，生物酶工程，反应级数，常见 重要抑制剂。 2.能力目标：掌握生物化学知识点的相互关联，并能灵活应用知识点，解释一般生命现象，初步分析本专业相关 领域复杂问题；具备胜任中学生物化学教学及开展自然科学教育的技能；培养学生的创新能力和教学改革意识； 培养学生注重观察、独立思考、分析问题并解决问题的能力。 3.素养目标：拥有一定的科学研究意识，具备科学严谨的工作态度和实事求是的工作作风；拥有较强的自主学习 意识和能力；树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类服务的奉献精神；具有健康的体魄 和良好的心理素质。 【重点、难点】 1.教学重点 酶专一性；活力测定；米氏方程；抑制作用的类型；温度对酶促反应的影响；pH对酶促反应的影响；活性部位 特点；别构调控；共价修饰。 2.教学难点 专一性机理；米氏方程推导；抑制类型鉴别；别构调控；共价修饰。 【课程内容】 4.1酶通论 4.1.1酶的概念及酶作用的特点（掌握） 4.1.2酶的化学本质与组成（掌握） 4.1.3酶的分类与命名（了解） 4.1.4酶作用的专一性（重点、难点） 4.1.5酶活力测定及分离纯化（掌握） 4.1.6核酶、抗体酶、同工酶（熟悉）