第一章蛋白质的结构与功能本科六版第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成·组成蛋白质分子的主要元素：C、H、O、N、S·特点：含氮量约为16%·应用：计算样品中蛋白质的含量样品中蛋白质的含量=样品含氮量×6.25一、氨基酸(一)氨基酸的结构特点1、体蛋白质的氨基酸仅有20种，均属α一氨基酸2、除甘氨酸外，均属L一氨基酸（二）氨基酸的分类不同氨基酸其R各异，根据R分类①非极性疏水性氨基酸：②极性中性氨基酸：③酸性侧链氨基酸：④碱性侧链氨基酸：口决：老歪阿金酪YR精天地古衣天D谷E看来本色富丽K赖苯(丙)色FW姑嫌厚冬嫌淡谷酰Q,冬酰N（三）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。pI计算公式：pI=1/2（pK1+pK2）1
第一章 蛋白质的结构与功能 本科六版 1 第一章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 • 组成蛋白质分子的主要元素：C、H、O、N 、S • 特点：含氮量约为16% • 应用：计算样品中蛋白质的含量 样品中蛋白质的含量=样品含氮量×6.25 一、氨基酸 (一)氨基酸的结构特点 1、体蛋白质的氨基酸仅有 20 种，均属α—氨基酸 2、除甘氨酸外，均属 L—氨基酸 （二）氨基酸的分类 不同氨基酸其 R 各异，根据 R 分类 ① 非极性疏水性氨基酸： ② 极性中性氨基酸： ③ 酸性侧链氨基酸： ④ 碱性侧链氨基酸： 口诀：老歪阿金 酪 Y R 精 天地古衣 天 D 谷 E 看来本色富丽 K 赖苯(丙)色 F W 姑嫌厚冬嫌淡 谷酰 Q,冬酰 N （三）氨基酸的理化性质 1.两性解离及等电点 等电点( pI ):在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势 及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称为该氨基酸的 等电点。 pI计算公式：pI = 1/2 ( pK1 + pK2 )
第一章蛋白质的结构与功能本科六版pK1和pK2是a-羧基和a-氨基的解离常数的负对数。2.紫外吸收性质·色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280mm附近·大多数蛋白质含有色氨酸和酪氨酸残基，通过测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，从而分析溶液中蛋白质的含量。3.三酮反应·氨基酸与三酮水合物反应生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm附近·由于吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可对氨基酸进行定量分析。二、肽（一）肽（peptide）肽键(peptidebond)：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。肽：由氨基酸通过肽键相连而成的化合物。寡肽：10个以内氨基酸相连而成的肽。多肽：更多的氨基酸相连而成的肽。氨基酸残基（residue)：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，称为氨基酸残基。氨基末端（N-端）：含有自由氨基的一端羧基末端（C-端）：含有自由羧基的一端（二）生物活性肽1.谷胱甘肽(GSH)作用：①GSH的疏基可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中统基免2
第一章 蛋白质的结构与功能 本科六版 2 pK1 和 pK2 是α- 羧基和α- 氨基的解离常数的负对数。 2.紫外吸收性质 • 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280nm 附近 • 大多数蛋白质含有色氨酸和酪氨酸残基，通过测定蛋白质溶液 280nm 的光吸收值，从而分析溶液中蛋白质的含量。 3.茚三酮反应 • 氨基酸与茚三酮水合物反应生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在 570nm 附近 • 由于吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可对氨基 酸进行定量分析。 二、肽 (一)肽(peptide) 肽键(peptide bond)：一个氨基酸的α- 羧基与另一个氨基酸的α- 氨基 脱水 缩合所形成的酰胺键。 肽：由氨基酸通过肽键相连而成的化合物。 寡肽：10 个以内氨基酸相连而成的肽。 多肽：更多的氨基酸相连而成的肽。 氨基酸残基(residue)：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，称 为氨基 酸残基。 氨基末端(N-端):含有自由氨基的一端. 羧基末端(C-端):含有自由羧基的一端. (二） 生物活性肽 1.谷胱甘肽(GSH) 作用： ①GSH的巯基可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免
第一章蛋白质的结构与功能本科六版遭氧化，使其处于活性状态；②GSH可还原细胞内产生的H202，使其变成H20；③GSH的统基具有嗜核特性，能与外源的电子毒物结合，具有解毒功能。2.多肽类激素及神经肽催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）脑啡肽（5肽）、β-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）、孤啡肽（17肽）、P物质（10肽）、神经肽Y三、蛋白质的分类1.根据组成成分「单纯蛋白质：只含氨基酸结合蛋白质：蛋白质部分非蛋白质部分一辅基（共价键与蛋白质相连）常见的辅基有：色素化合物、寡糖、脂类、磷酸、金属离子和核酸2.根据形状厂纤维状蛋白质：结构蛋白，难溶水，起支架作用，如胶原蛋白球状蛋白质：易溶于水，功能各异，如酶、免疫球蛋白、转运蛋白、蛋白类激素等第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构（primarystructure）定义：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。主要化学键：肽键、二硫键一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。3
第一章 蛋白质的结构与功能 本科六版 3 遭氧化，使其处于活性状态； ②GSH可还原细胞内产生的H202 ,使其变成H20； ③GSH的巯基具有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物结合，具有解毒功能。 2.多肽类激素及神经肽 催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素 释 放激素（3肽） 脑啡肽（5肽）、 -内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）、孤啡肽（17肽）、 P物质（10肽）、神经肽Y 三、蛋白质的分类 1.根据组成成分 单纯蛋白质：只含氨基酸 结合蛋白质：蛋白质部分 非蛋白质部分—辅基（共价键与蛋白质相连） 常见的辅基有：色素化合物、寡糖、脂类、磷酸、金属离子和核酸 2.根据形状 纤维状蛋白质：结构蛋白，难溶水，起支架作用，如胶原蛋白 球状蛋白质：易溶于水，功能各异，如酶、免疫球蛋白、转运蛋白、蛋白 类激素等 第二节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构（primary structure） 定义：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 主要化学键：肽键、二硫键 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
第一章蛋白质的结构与功能本科六版二，蛋白质的二级结构（secondarystructrue）定义：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。肽单元（peptideunit）：由于肽键中的C一N键具有部分双键性质，不能自由旋转，使得构成肽键的六个原子在同一平面，这个平面即称为肽单元。主要形式：-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲1.α-螺旋：（棒状）结构特点：①多个肽键平面通过α一C原子的旋转盘曲成右手螺旋，每3.6氨基酸残基形成一螺旋，间距0.54nm。②肽键平面与螺旋长轴平等，螺旋之间通过氢键形成平面的稳定，第一平面的N-H与第四平面C-O形成。③R均在螺旋的外侧，R的形状、大小、电荷影响螺旋的形成。A酸或碱性氨基酸集中的区域，不利螺旋的形成。B较大的R也妨碍螺旋的形成。C.P存在时不能形成典型的a螺旋。2.β-折叠：（折纸状）结构特点：a.肽键平面折叠成锯齿状。b.平行并列（顺（逆）向平行多肽链间的氢键维持结构的稳定。C.R在锯齿的上面或下面。d.R较小时方可形成β-折叠。e.蚕丝蛋白中几乎全为β-折叠。3.β-转角：肽链在180°回折时由氢键形成。4.无规卷曲：无一定规则的那部分肽链。模序（motif）：在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，4
第一章 蛋白质的结构与功能 本科六版 4 二、蛋白质的二级结构（secondary structrue） 定义： 是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽段 主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 肽单元（peptide unit)：由于肽键中的C—N键具有部分双键性质，不 能自由旋转，使得构成肽键的六个原子在同一平面，这个平面即称为肽单 元。 主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲. 1．α-螺旋：（棒状） 结构特点： ①多个肽键平面通过α- C 原子的旋转盘曲成右手螺旋，每 3.6 氨基酸残 基形成一螺旋,间距 0.54nm。 ②肽键平面与螺旋长轴平等,螺旋之间通过氢键形成平面的稳定,第一平 面的 N-H 与第四平面 C-O 形成。 ③R 均在螺旋的外侧，R 的形状、大小、电荷影响螺旋的形成。A. 酸或碱 性氨基酸集中的区域，不利螺旋的形成。B 较大的 R 也妨碍螺旋的形成。 C.P 存在时不能形成典型的α螺旋。 2．β-折叠：（折纸状） 结构特点： a. 肽键平面折叠成锯齿状。 b. 平行并列{顺（逆）向平行}多肽链间的氢键维持结构的稳定。 c. R 在锯齿的上面或下面。 d. R 较小时方可形成β-折叠。 e. 蚕丝蛋白中几乎全为β-折叠。 3．β-转角：肽链在 1800回折时由氢键形成。 4. 无规卷曲：无一定规则的那部分肽链。 模序（motif): 在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽 段
第一章蛋白质的结构与功能本科六版在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。三.蛋白质的三级结构（tertiarystructure）定义：整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。维持键：一蔬水作用、离子键、氢键、范德华引力等结构域（domain）：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。四.蛋白质的四级结构（quaternarystructure）·亚基（subunit)：在四级结构中，每一条具有完整三级结构的多肽链。·蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。·稳定的力量：疏水作用、离子键、氢键第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系（一）一级结构是空间构象的基础（二）一级结构与功能的关系二、蛋白质空间结构与功能的关系第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性电离蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。5
第一章 蛋白质的结构与功能 本科六版 5 在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。 三．蛋白质的三级结构(tertiary structure) 定义：整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所 有原子在三维空间的排布位置。 维持键：—疏水作用、离子键、氢键、范德华引力等 结构域（domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状 或 纤 维 状 的 区 域 ， 折 叠 得 较 为 紧 密 ， 各 行 其 功 能 ， 称 为 结构域。 四．蛋白质的四级结构(quaternary structure) • 亚基（subunit)：在四级结构中，每一条具有完整三级结构的多肽链。 • 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触 部位的布局和相互作用。 • 稳定的力量：疏水作用、离子键、氢键 第三节 蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系 （一）一级结构是空间构象的基础 （二）一级结构与功能的关系 二、蛋白质空间结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化 一、蛋白质的理化性质 （一） 蛋白质的两性电离 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势 相等，成为兼性离子，净电荷为零,此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点