《生物化学》课程教学大纲 Biochemistry（五年制医学专业本科生使用）

生物化学教学大纲Biochemistry（五年制医学专业本科生使用）2012年9月生物化学课程教学大纲(Biochemistry)课程名称：生物化学（Biochemistry）课程编号：1035050总学时/总学分：104/5.5理论学时：64实验学时：40适用专业：临床医学、检验、影像、口腔、预防和麻醉开课单位：医学院一、课程性质及目的1、课程性质：本课程是临床医学、检验、影像、口腔、预防和麻醉专业的必修的专业基础课2、课程目的：了解获取生物化学知识的基本方法，熟悉常用的生物化学英语词汇，掌握扎实的生物化学基础理论，从分子水平认识机体的分子组成和新陈代谢及遗传规律，为进一步阅读外文专业书刊打下基础。了解概括物质代谢及其调控的主要过程和基本规律，对遗传信息传递的特点和规律有深刻的理解和认识。掌握重要生物分子的结构特点与功能，概括物质代谢及其调控的主要过程和基本规律，对遗传信息传递的特点和规律有深刻的理解和认识。重点掌握生物化学基本技术与技能（如离心法、分光度法、电泳法、层析法等）训练，掌握常用的生化仪器的使用方法，能用所学技术与方法进行某些体液成分及细胞成分的分离、提取、定性、定量测定。能准确观察实验现象，记录、分析实验结果和数据，按规定要求，及时写出实验报告。了解蛋白质的序列测定原理。了解真核生物核小体结构。了解酶与医学的关系。了解糖分解代谢的调节。了解脂类的消化吸收。了解DNA的损伤与修复。了解翻译后的加工，抗生素对翻译的影响、了解色氨酸操纵子、整体调控、了解基因工程在医疗卫生中的应用，聚合酶链反应，了解人类基因组计划简介、神经传导与神经递质，液递途径、了解血清胆红素与黄疽。掌握酶的作用特点、结构和功能，维生素与辅酶，掌握血浆蛋白的组成和血红蛋白的合成。掌握细胞间信息传递的各途径。掌握血红素分解代谢途径。重点掌握生物大分子蛋白质、核酸的化学组成、基本结构特点、功能及重要的理化性质。重点掌握酶促反应的动力学。重点掌握三羧酸循环及氧化磷酸化。重点掌握三大物质代谢的基本规律，主要代谢过程、特点及意义。重点掌握遗传信息的储存、传递与表达。二、课程内容及要求1.章节内容及学时分配绪论1学时了解生物化学的发展简史，生物化学与生物及医学各学科的关系，明确生物化学在医学教育中的重要地位以及生物化学推动医学各学科发展所做出的贡献。熟悉生物化学发展的三个阶段，各阶段取得的成果及我国对生物化学发展所做出的贡献，生物化学研究的三大部分，各部分研究的方向及特点

生物化学教学大纲 Biochemistry (五年制医学专业本科生使用) 2012年9月 生物化学 课程教学大纲 （Biochemistry） 课程名称：生物化学（Biochemistry） 课程编号：1035050 总学时/总学分：104/5.5 理论学时：64 实验学时：40 适用专业：临床医学、检验、影像、口腔、预防和麻醉 开课单位：医学院 一、课程性质及目的 1、课程性质：本课程是临床医学、检验、影像、口腔、预防和麻醉专业的必修的专业基础课 2、课程目的： 了解获取生物化学知识的基本方法，熟悉常用的生物化学英语词汇，掌握扎实的生物化学基础理论，从 分子水平认识机体的分子组成和新陈代谢及遗传规律，为进一步阅读外文专业书刊打下基础。 了解概括物质代谢及其调控的主要过程和基本规律，对遗传信息传递的特点和规律有深刻的理解和认 识。掌握重要生物分子的结构特点与功能，概括物质代谢及其调控的主要过程和基本规律，对遗传信息传 递的特点和规律有深刻的理解和认识。重点掌握生物化学基本技术与技能（如离心法、分光度法、电泳 法、层析法等）训练，掌握常用的生化仪器的使用方法，能用所学技术与方法进行某些体液成分及细胞成 分的分离、提取、定性、定量测定。能准确观察实验现象，记录、分析实验结果和数据，按规定要求，及 时写出实验报告。 了解蛋白质的序列测定原理。了解真核生物核小体结构。了解酶与医学的关系。了解糖分解代谢的调 节。了解脂类的消化吸收。了解DNA的损伤与修复。了解翻译后的加工，抗生素对翻译的影响、了解色氨酸 操纵子、整体调控、了解基因工程在医疗卫生中的应用，聚合酶链反应，了解人类基因组计划简介、神经 传导与神经递质，液递途径、了解血清胆红素与黄疸。掌握酶的作用特点、结构和功能，维生素与辅酶。 掌握血浆蛋白的组成和血红蛋白的合成。掌握细胞间信息传递的各途径。掌握血红素分解代谢途径。重点 掌握生物大分子蛋白质、核酸的化学组成、基本结构特点、功能及重要的理化性质。重点掌握酶促反应的 动力学。重点掌握三羧酸循环及氧化磷酸化。重点掌握三大物质代谢的基本规律，主要代谢过程、特点及 意义。重点掌握遗传信息的储存、传递与表达。 二、课程内容及要求 1.章节内容及学时分配 绪论 1学时 了解生物化学的发展简史，生物化学与生物及医学各学科的关系，明确生物化学在医学教育中的重要地 位以及生物化学推动医学各学科发展所做出的贡献。 熟悉生物化学发展的三个阶段，各阶段取得的成果及我国对生物化学发展所做出的贡献，生物化学研究 的三大部分，各部分研究的方向及特点

掌握生物化学的概念、研究对象、研究水平，明确学习生物化学的目的。2.教学要求2.1教学方法：学导式，启发式教学2.2教学手段：幻灯，投影，多媒体，同时辅以讨论、自学等多种方式。2.3教学形式：理论课采取合班课堂授课。2.4课外教学要求布置课外作业：包括名词解释、简答题。布置课外阅读：阅读相关书籍资料，查阅并了解生物化学发展对人类社会进步的贡献。1.章节内容及学时分配第一章蛋白质的结构及功能17学时（包括实验12学时）第一节蛋白质的分子组成介绍蛋白质在生命活动中的重要生理功能，组成蛋白质的共同元素、特点和蛋白质含量的计算方法；氨基酸作为蛋白质的基本组成单位所具有的特点、分类和理化性质：组成蛋白质的基本化学键一一肽键及由此构成的肽、寡肽、多肽，多肽链的方向。第二节蛋白质的分子结构介绍蛋白质的一、二、三、四级结构，蛋白质的分类及蛋白质组学。第三节蛋白质结构与功能的关系介绍蛋白质一级及空间结构对蛋白质结构和功能的影响以及由此所引发的疾病。第四节蛋蛋白质的理化性质介绍蛋白质的五种理化性质及具体应用。实验1：蛋白质等电点的测定3学时实验2：双缩尿比色法测定蛋白质的含量3学时第五节蛋白质的分离、纯化及结构分析介绍透析、沉淀、电泳、层析、离心等多种分离纯化蛋白质的方法，利用化学或遗传分析法分析蛋白质的一级结构，通过物理或生物信息学测定蛋白质的空间结构。3学时实验3：血红蛋白与核黄素的分离实验4：碱性磷酸酶的提取3学时2.教学要求2.1课内教学要求1.蛋白质的分子组成。①掌握：蛋白质的元素组成、组成的基本单位-L-α-氨基酸、氨基酸的基本结构、缩写符号、氨基酸的分类、肽键、肽、多肽链、肽链的方向、氨基酸残基、N-未端、C末端。2.蛋白质的分子结构。①掌握：蛋白质分子中的非共价键（次级键）一氢键、疏水键、离子键、蛋白质的一级结构的概念及主要化学键、蛋白质的二级结构（肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲）、蛋白质的三级结构的概念及主要化学键、蛋白质的四级结构：亚基多聚体、各亚基之间的结合力。②了解：蛋白质的分类、主要功能及蛋白质组学。3.蛋白质结构与功能的关系。①掌握：蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质空间结构与功能的关系。②了解：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能的关系。4.蛋白质的理化性质

掌握生物化学的概念、研究对象、研究水平，明确学习生物化学的目的。 2.教学要求 2.1教学方法：学导式，启发式教学 2.2教学手段：幻灯，投影，多媒体，同时辅以讨论、自学等多种方式。 2.3 教学形式：理论课采取合班课堂授课。 2.4 课外教学要求 布置课外作业：包括名词解释、简答题。 布置课外阅读：阅读相关书籍资料，查阅并了解生物化学发展对人类社会进步的贡献。 1.章节内容及学时分配 第一章 蛋白质的结构及功能 17学时（包括实验12学时） 第一节 蛋白质的分子组成 介绍蛋白质在生命活动中的重要生理功能，组成蛋白质的共同元素、特点和蛋白质含量的计算方法； 氨基酸作为蛋白质的基本组成单位所具有的特点、分类和理化性质；组成蛋白质的基本化学键——肽键及 由此构成的肽、寡肽、多肽，多肽链的方向。 第二节 蛋白质的分子结构 介绍蛋白质的一、二、三、四级结构，蛋白质的分类及蛋白质组学。 第三节 蛋白质结构与功能的关系 介绍蛋白质一级及空间结构对蛋白质结构和功能的影响以及由此所引发的疾病。 第四节 蛋白质的理化性质 介绍蛋白质的五种理化性质及具体应用。 实验1：蛋白质等电点的测定 3学时 实验2：双缩尿比色法测定蛋白质的含量 3学时 第五节 蛋白质的分离、纯化及结构分析 介绍透析、沉淀、电泳、层析、离心等多种分离纯化蛋白质的方法，利用化学或遗传分析法分析蛋白 质的一级结构，通过物理或生物信息学测定蛋白质的空间结构。 实验3：血红蛋白与核黄素的分离 3学时 实验4：碱性磷酸酶的提取 3学时 2.教学要求 2.1课内教学要求 1. 蛋白质的分子组成。 ①掌握：蛋白质的元素组成、组成的基本单位-L-α-氨基酸、氨基酸的基本结构、缩写符号、氨基酸 的分类、肽键、肽、多肽链、肽链的方向、氨基酸残基、N-末端、C- 末端。 2. 蛋白质的分子结构。 ①掌握：蛋白质分子中的非共价键（次级键）-氢键、疏水键、离子键、蛋白质的一级结构的概念及 主要化学键、蛋白质的二级结构（肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲）、蛋白质的三级结 构的概念及主要化学键、蛋白质的四级结构：亚基多聚体、各亚基之间的结合力。 ②了解：蛋白质的分类、主要功能及蛋白质组学。 3. 蛋白质结构与功能的关系。 ①掌握：蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质空间结构与功能的关系。 ②了解：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能的关系。 4. 蛋白质的理化性质

①掌握：蛋白质的主要理化性质（等电点的概念及两性电离的性质、高分子性质、紫外吸收、呈色反应、蛋白质的变性、变性的实质）。②了解：蛋白质变性的实际应用意义。5.蛋白质的分离、纯化及结构分析。①了解：蛋白质的分离与纯化（盐析及丙酮沉淀、电泳、透析、层析、凝胶过滤、超速离心）。②了解：多肽链中氨基酸的顺序分析-Edman降解法、蛋白质空间构像的检测方法。2.2采用的教学手段与教学方法以讲授为主，配以幻灯，投影，多媒体，同时辅以诱导、启发、讨论、自学等多种方式。2.3教学形式理论课采取合班课堂授课，实验课以小班分组操作进行教学。2.4课外教学要求布置课外作业：包括名词解释、简答题、问答题。布置课外阅读：阅读相关书籍资料及查找一篇蛋白质分子构象病相关的科研文献。课程论文：蛋白质分子结构与疾病的发生。1.章节内容及学时分配第二章核酸的结构及功能7学时（包括实验3学时）第一节核酸的化学组成及一级结构了解核酸的功能及研究史：掌握组成核酸的基本单位一一核苷酸，分别介绍核苷酸三大基本组分的分类、特点以及三大组分如何组成核苷酸；重点掌握核酸的一级结构一一核苷酸的排列顺序，一级结构的方向性，具体介绍DNA和RNA的一级结构。第二节DNA的空间结构与功能了解DNA二级结构为双螺旋结构，该结构模型的研究验证过程：熟悉双螺旋结构的多样性及在此结构上形成的三链、四链结构，DNA的高级结构一一超螺旋结构在原核及真核生物的组成、折叠以及两者之间的区别，DNA在生命活动中的功能；掌握双螺旋结构的要点。第三节RNA的结构与功能了解snmRNA的种类、功能及应用；核酸在真核和原核细胞所具有的不同时空性；熟悉真核细胞内RNA的种类和功能及与DNA在组成和结构上的区别：掌握真核生物成熟mRNA的结构特点，加工剪接过程及功能：tRNA一、二、三级结构各自的特点及其功能：rRNA在真核及原核生物如何组成核糖体，rRNA在蛋白质合成过程中所发挥的功能；第四节核酸的理化性质熟悉绍核酸紫外吸收、变性、复性的理化性质及在分离、定性、定量和分子杂交中的应用。实验5：酵母核酸的提取与鉴定3学时第五节核酸酶熟悉核酸酶的概念、特点及实际应用。2.教学要求2.1课内教学要求1.核酸的化学组成及一级结构。①掌握：核酸的组成磷酸、核糖和脱氧核糖；腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧（U）、胸腺嘧啶（T），核苷，核苷酸，组成RNA与DNA的主要核苷酸、核苷酸的连接：3'，5-磷酸二酯键、链的走向为5端向3端、核酸的一级结构。1.DNA的空间结构与功能。①掌握：DNA双螺旋结构的要点、DNA在生命活动中的功能

①掌握：蛋白质的主要理化性质（等电点的概念及两性电离的性质、高分子性质、紫外吸收、呈色反 应、蛋白质的变性、变性的实质）。 ②了解：蛋白质变性的实际应用意义。 5. 蛋白质的分离、纯化及结构分析。 ①了解：蛋白质的分离与纯化（盐析及丙酮沉淀、电泳、透析、层析、凝胶过滤、超速离心）。 ②了解：多肽链中氨基酸的顺序分析-Edman降解法、蛋白质空间构像的检测方法。 2.2采用的教学手段与教学方法 以讲授为主，配以幻灯，投影，多媒体，同时辅以诱导、启发、讨论、自学等多种方式。 2.3 教学形式 理论课采取合班课堂授课，实验课以小班分组操作进行教学。 2.4 课外教学要求 布置课外作业：包括名词解释、简答题、问答题。 布置课外阅读：阅读相关书籍资料及查找一篇蛋白质分子构象病相关的科研文献。 课程论文：蛋白质分子结构与疾病的发生。 1.章节内容及学时分配 第二章 核酸的结构及功能 7学时（包括实验3学时） 第一节 核酸的化学组成及一级结构 了解核酸的功能及研究史；掌握组成核酸的基本单位——核苷酸，分别介绍核苷酸三大基本组分的分 类、特点以及三大组分如何组成核苷酸；重点掌握核酸的一级结构——核苷酸的排列顺序，一级结构的方 向性，具体介绍DNA和RNA的一级结构。 第二节 DNA的空间结构与功能 了解DNA二级结构为双螺旋结构，该结构模型的研究验证过程；熟悉双螺旋结构的多样性及在此结构上 形成的三链、四链结构，DNA的高级结构——超螺旋结构在原核及真核生物的组成、折叠以及两者之间的区 别，DNA在生命活动中的功能；掌握双螺旋结构的要点。 第三节 RNA的结构与功能 了解snmRNA的种类、功能及应用；核酸在真核和原核细胞所具有的不同时空性；熟悉真核细胞内RNA的 种类和功能及与DNA在组成和结构上的区别；掌握真核生物成熟mRNA的结构特点，加工剪接过程及功 能；tRNA一、二、三级结构各自的特点及其功能；rRNA在真核及原核生物如何组成核糖体，rRNA在蛋白 质合成过程中所发挥的功能； 第四节 核酸的理化性质 熟悉绍核酸紫外吸收、变性、复性的理化性质及在分离、定性、定量和分子杂交中的应用。 实验5：酵母核酸的提取与鉴定 3学时 第五节 核酸酶 熟悉核酸酶的概念、特点及实际应用。 2.教学要求 2.1课内教学要求 1. 核酸的化学组成及一级结构。 ①掌握：核酸的组成磷酸、核糖和脱氧核糖；腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶 （U）、胸腺嘧啶（T），核苷，核苷酸，组成RNA与DNA的主要核苷酸、核苷酸的连接：3′，5′-磷酸 二酯键、链的走向为5′端向3′端、核酸的一级结构。 1. DNA的空间结构与功能。 ①掌握：DNA双螺旋结构的要点、DNA在生命活动中的功能

②了解：DNA双螺旋结构提出依据。③了解：DNA的超螺旋结构在原核及真核生物的组成、折叠以及两者之间的区别以及DNA的三链和四链结构。1.RNA的结构与功能。①掌握：细胞内RNA的种类mRNA、tRNA、rRNA及各自的功能、tRNA的二级结构（三叶草型结构）和三级结构（倒L型）的特点。②掌握：真核生物mRNA合成后的加工剪接、修饰（mRNA成熟后的结构特点：5'-端以7-甲基鸟嘌呤三磷酸核苷为起始结构一一（m7GpppXm2）帽子结构，3一端的聚A尾巴（polyA），mRNA上的遗传密码及特点）、理解rRNA在核糖体组成（大亚基、rpl、小亚基、rps）中的作用、结构和特点。③了解：SnmRNA的种类、功能及应用、核酸在真核和原核细胞所具有的不同时空性。4．核酸的理化性质掌握：核酸的重要理化性质（紫外吸收、DNA的变性、复性、增色效应、减色效应、Tm）。②了解：核酸的理化性质及在分离、定性、定量和分子杂交中的应用。5.核酸酶①了解：核酸酶的概念、特点及实际应用。2.2采用的教学手段与教学方法以讲授为主，配以幻灯，投影，多媒体，同时辅以诱导、启发、讨论、自学等多种方式。2.3教学形式在教务处统一组织下实施教学。理论课采取合班授课，实验课以小班分组操作进行教学。2.4课外教学要求布置课外作业：包括名词解释、简答题、问答题。布置课外阅读：阅读相关书籍资料及查找一篇与分子杂交技术相关的科研文献。课程论文：DNA双螺旋结构发现的过程。1.章节内容及学时分配第三章酶18学时（包括实验12学时）第一节酶的分子结构与功能介绍酶的分子组成，辅助因子的功能、酶的活性中心、同功酶。酶促反应的特点与机制介绍酶促反应的特点及酶的工作原理：酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速度。酶促反应动力学介绍影响酶促反应速度的因素：底物浓度、酶浓度、温度、pH值、抑制剂与激活剂。3学时实验6：温度对酶活性的影响实验7：激活剂和抑制剂PH对酶活性的影响3学时3学时实验8：琥珀酸对丙二酸的竞争性抑制作用实验9：米氏常数（Km）测定3学时

②了解：DNA双螺旋结构提出依据。 ③了解：DNA的超螺旋结构在原核及真核生物的组成、折叠以及两者之间的区别以及DNA 的三链和四 链结构。 1. RNA的结构与功能。 ①掌握：细胞内RNA的种类mRNA、tRNA、rRNA及各自的功能、tRNA的二级结构（三叶草型结构）和三 级结构（倒L型）的特点。 ②掌握：真核生物mRNA合成后的加工剪接、修饰（mRNA成熟后的结构特点：5`-端以7-甲基鸟嘌呤三磷 酸核苷为起始结构——（m7GpppⅩm2）帽子结构，3`一端的聚A尾巴（polyA），mRNA上的遗传密码 及特点）、理解rRNA在核糖体组成（大亚基、rpl、小亚基、rps）中的作用、结构和特点。 ③了解：snmRNA的种类、功能及应用、核酸在真核和原核细胞所具有的不同时空性。 4．核酸的理化性质 ①掌握：核酸的重要理化性质（紫外吸收、DNA的变性、复性、增色效应、减色效应、Tm）。 ②了解：核酸的理化性质及在分离、定性、定量和分子杂交中的应用。 5．核酸酶 ①了解：核酸酶的概念、特点及实际应用。 2.2采用的教学手段与教学方法 以讲授为主，配以幻灯，投影，多媒体，同时辅以诱导、启发、讨论、自学等多种方式。 2.3 教学形式 在教务处统一组织下实施教学。理论课采取合班授课，实验课以小班分组操作进行教学。 2.4 课外教学要求 布置课外作业：包括名词解释、简答题、问答题。 布置课外阅读：阅读相关书籍资料及查找一篇与分子杂交技术相关的科研文献。 课程论文：DNA双螺旋结构发现的过程。 1.章节内容及学时分配 第三章 酶 18学时（包括实验12学时） 第一节 酶的分子结构与功能 介绍酶的分子组成，辅助因子的功能、酶的活性中心、同功酶。 酶促反应的特点与机制 介绍酶促反应的特点及酶的工作原理：酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速度。 酶促反应动力学 介绍影响酶促反应速度的因素：底物浓度、酶浓度、温度、pH值、抑制剂与激活剂。 实验6：温度对酶活性的影响 3学时 实验7：激活剂和抑制剂PH对酶活性的影响 3学时 实验8：琥珀酸对丙二酸的竞争性抑制作用 3学时 实验9：米氏常数(Km)测定 3学时

酶的调节介绍酶活性的调节（包括别构调节和共价修饰调节）及酶含量的调节。酶的分类与命名介绍酶的分类与命名。酶与医学的关系介绍酶和疾病的关系及酶在医学上的应用。2.教学要求2.1课内教学要求1）掌握酶的概念及其酶促反应的特点。2）熟悉酶的催化作用①掌握：酶的活性中心、必需基团（结合基团与催化基团）；酶的专一性：绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性。②了解：酶的化学本质及高催化效能：酶降低反应活化能。ES复合物的形成；酶催化作用机制：邻近效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用；共价催化作用。3）了解酶的分类与命名4)辅酶与酶辅助因子①掌握：结合酶的组成：全酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基。②熟悉：维生素与辅酶的关系，辅酶的作用；金属离子的作用。5)酶反应动力学①掌握：底物浓度的影响：米曼氏方程和米氏常数的意义；抑制剂对酶促反应速度的影响：竞争性抑制、非竞争性抑制。②掌握：酶浓度的影响；PH对酶促反应速度的影响：最适PH；温度对酶促反应的影响：最适温度；激活剂对酶促反应速度的影响；抑制剂对酶促反应速度的影响：不可逆性抑制，可逆性抑制；反竞争性抑制。6)酶的调节①熟悉限速酶、酶原与酶原的激活、同工酶的概念：别构调节，别构酶，别构效应剂的概念；协同效应；酶共价修饰调节的概念及意义。②了解酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏；酶降解的调节。7）了解酶与医学的关系。2.2采用的教学方法、教学手段以讲授法为主，学生讨论为辅。多媒体教学为主，板书为辅。多种教学形式：启发式、讨论式、诱导式、自学式。2.3教学形式在教务处统一组织下实施教学。理论课采取合班授课，实验课以小班分组操作进行教学。2.4课外教学要求

酶的调节 介绍酶活性的调节（包括别构调节和共价修饰调节）及酶含量的调节。 酶的分类与命名 介绍酶的分类与命名。 酶与医学的关系 介绍酶和疾病的关系及酶在医学上的应用。 2.教学要求 2.1课内教学要求 1）掌握酶的概念及其酶促反应的特点。 2）熟悉酶的催化作用 ①掌握：酶的活性中心、必需基团（结合基团与催化基团）；酶的专一性：绝对专一性，相对专一 性，立体异构专一性。 ②了解：酶的化学本质及高催化效能：酶降低反应活化能。ES复合物的形成；酶催化作用机制：邻近 效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用；共价催化作用。 3)了解酶的分类与命名 4)辅酶与酶辅助因子 ①掌握：结合酶的组成：全酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基。 ②熟悉：维生素与辅酶的关系，辅酶的作用；金属离子的作用。 5)酶反应动力学 ①掌握：底物浓度的影响：米曼氏方程和米氏常数的意义；抑制剂对酶促反应速度的影响：竞争性抑 制、非竞争性抑制。 ②掌握：酶浓度的影响；PH对酶促反应速度的影响：最适PH；温度对酶促反应的影响：最适温度；激 活剂对酶促反应速度的影响；抑制剂对酶促反应速度的影响：不可逆性抑制，可逆性抑制；反竞争性抑 制。 6)酶的调节 ①熟悉限速酶、酶原与酶原的激活、同工酶的概念；别构调节，别构酶，别构效应剂的概念；协同效 应；酶共价修饰调节的概念及意义。 ②了解酶含量的调节；酶蛋白合成的诱导与阻遏；酶降解的调节。 7）了解酶与医学的关系。 2.2 采用的教学方法、教学手段 以讲授法为主，学生讨论为辅。多媒体教学为主，板书为辅。多种教学形式：启发式、讨论式、诱导式、 自学式。 2.3 教学形式 在教务处统一组织下实施教学。理论课采取合班授课，实验课以小班分组操作进行教学。 2.4 课外教学要求