子的水而形成共价键。连接两个氨基酸的共价键叫做肽键（peptidebond）（图3.5）。由于肽键具有部分双键的性质，因此两端的氨基酸分子不能够绕看N一C键自由旋转，而与中心碳原子相连的N一C和C一C键则不同。肽键能使长链的氨基酸形成螺旋或其他规则结构，其中一个原因就是它的刚性。蛋白质是由一条或多条长链，或称多肽(polypeptides)，构成。肽链是由氨基酸通过肽键连接而成。在弗雷德里克·桑格（FrederickSanger）于二十世纪五十年代早期开拓性的工作之后，人们才了解到每种蛋白质都有其特定的氨基酸序列。桑格成功的确定了胰岛素（insulin）的氨基酸序列，从而确证了这种蛋白质具有特定的氨基酸序列一一溶液中所有胰岛素分子的氨基酸序列都相同。尽管在自然界中有许多种氨基酸，蛋白质仅仅是由20种常见的氨基酸构成。图3.6描绘了这二十种氨基酸及其侧链。蛋白质是由多达20种不同的氨基酸构成。氨基酸被分为具有不同特性的五类，这些特性决定了蛋白质的性质。蛋白质的功能取决于其空间结构由于蛋白质的的空间结构决定了蛋白质的功能，它对蛋白质有重要的意义。如果我们将肽链比作芦第，那么蛋白质就是由它编织成的篮子。蛋白质结构简介折叠成复杂形状的肽链构成了蛋白质。我们从何得知它的空间结构？研究像蛋白质这么小的物体，一个主要的方法是用极短波长的光一一X射线一一来“看”。X一射线衍射是一个艰辛的过程，它使得研究者能够建立一个包含每个原子空间位置的三维图象。这种方法最先被应用到肌红蛋白(myoglobin)上，接着是它的近亲血红蛋白。随着研究对象的名单越来越长，一个普遍原则逐渐清晰：在每一个被研究的蛋白质中，基本上所有在内部的氨基酸都是非极性的，比如亮氨酸、缬氨酸及苯丙氨酸。水具有排斥非极性分子的性质，这使得非极性的氨基酸被排挤到蛋白质内部。而这些非极性氨基酸彼此间紧密结合，使得富余的空间很小。除了少数起着重要作用的氨基酸外，极性以及带电的氨基酸仅仅局限于蛋白质表面
子的水而形成共价键。连接两个氨基酸的共价键叫做肽键（peptide bond）（图3.5）。 由于肽键具有部分双键的性质，因此两端的氨基酸分子不能够绕着 N－C 键自由 旋转，而与中心碳原子相连的 N－C 和 C－C 键则不同。肽键能使长链的氨基酸 形成螺旋或其他规则结构，其中一个原因就是它的刚性。 蛋白质是由一条或多条长链，或称多肽(polypeptides)，构成。肽链是由氨基 酸通过肽键连接而成。在弗雷德里克·桑格（Frederick Sanger）于二十世纪五十 年代早期开拓性的工作之后，人们才了解到每种蛋白质都有其特定的氨基酸序 列。桑格成功的确定了胰岛素（insulin）的氨基酸序列，从而确证了这种蛋白质 具有特定的氨基酸序列——溶液中所有胰岛素分子的氨基酸序列都相同。尽管在 自然界中有许多种氨基酸，蛋白质仅仅是由 20 种常见的氨基酸构成。图 3.6 描 绘了这二十种氨基酸及其侧链。 蛋白质是由多达 20 种不同的氨基酸构成。氨基酸被分为具有不同特性的五 。氨基酸被分为具有不同特性的五 类，这些特性决定了蛋白质的性质 这些特性决定了蛋白质的性质。 蛋白质的功能取决于其空间结构 由于蛋白质的的空间结构决定了蛋白质的功能，它对蛋白质有重要的意义。 如果我们将肽链比作芦苇，那么蛋白质就是由它编织成的篮子。 蛋白质结构简介 折叠成复杂形状的肽链构成了蛋白质。我们从何得知它的空间结构？研究像 蛋白质这么小的物体，一个主要的方法是用极短波长的光——X 射线——来 “看”。X－射线衍射是一个艰辛的过程，它使得研究者能够建立一个包含每个 原子空间位置的三维图象。这种方法最先被应用到肌红蛋白(myoglobin)上，接着 是它的近亲血红蛋白。随着研究对象的名单越来越长，一个普遍原则逐渐清晰： 在每一个被研究的蛋白质中，基本上所有在内部的氨基酸都是非极性的，比如亮 氨酸、缬氨酸及苯丙氨酸。水具有排斥非极性分子的性质，这使得非极性的氨基 酸被排挤到蛋白质内部。而这些非极性氨基酸彼此间紧密结合，使得富余的空间 很小。除了少数起着重要作用的氨基酸外，极性以及带电的氨基酸仅仅局限于蛋 白质表面
蛋白质的结构层次习惯上将蛋HO.0图3.7蛋白质的结构Primary白质的结构分为四stuctureS层次。蛋白质的氨基酸序列是它的一级级，即一级结构。相邻的氨基酸(primary）、二级间形成氢键，产生了Secondarystructure褶皱——β折叠（β(secindary）、三级β-pleated-pleated sheet),sheetα.helix(tertiary）和四级以及旋绕的结构一一a螺旋（a(quanternary）结构helix)。这些螺旋和（图3.7)。随着我折叠形成了蛋白质Tertiary的二级结构。球状蛋structure们对蛋白质结构认白自身的卷曲形成识的深入，分子生了空间结构，即三级结构。许多蛋白质聚物学家又提出了两Quaternary集在一起，这种聚合structure个新的层次：基元就叫做四级结构。(motif，也译为模primarystructure一级结构，secondarystructure二级结构体，译者注。)和结tertiarystructure三级结构，quanternarystructure四级结构β-pleatedsheetβ折叠，ahelixa螺旋构域(domains)。由于后二者在以后的章节中十分重要，我们在此也予以介绍。一级结构。蛋白质特定的氨基酸序列就是其一级结构。这个序列是由编码这个蛋白的核苷酸序列决定的。将不同氨基酸区分开来的R基对肽链的连接却没有直接的影响，所以蛋白质可以由任意排列的氨基酸构成，这样含有100个氮基酸的蛋白质，可以有20100种不同的氨基酸排列（相当于10130，即1后加130个0，这比已知的整个宇宙的原子数还多）。这是蛋白质的一个重要性质，它使得蛋白质具有极大的多样性。二级结构。在蛋白质中并非只有氨基酸的侧链可以形成氢键，主链的一COOH和一NH基团也可以形成紧密的氢键一一紧密到它们与水的相互作用超过了非极性基团进入蛋白质内部的趋势，因此它们可以排斥内部的非极性基团。用X射线衍射观察蛋白质的结构揭示了其原因一一主链上的极性部分之间形成了氢键！有两种氢键结合方式，一种是在一条链上相隔的一定距离的两个氨基酸之间形成氢
图3.7 蛋白质的结构 层次。蛋白质的氨基 。 酸序列是它的一级 结构。相邻的氨基酸 间形成氢键，产生了 褶皱——β折叠(β -pleated sheet) ， 以及旋绕的结构— — α 螺 旋 ( α helix)。这些螺旋和 折叠形成了蛋白质 的二级结构。球状蛋 白自身的卷曲形成 了空间结构，即三级 结构。许多蛋白质聚 集在一起，这种聚合 就叫做四级结构。 primary structure 一级结构，secondary structure 二级结构 tertiary structure 三级结构，quanternary structure 四级结构 β-pleated sheet β折叠， α helix α螺旋 蛋白质的结构层次 习 惯 上 将 蛋 白质的结构分为四 级 ， 即 一 级 (primary) 、 二 级 (secindary) 、 三 级 (tertiary) 和 四 级 (quanternary) 结 构 （图 3.7）。随着我 们对蛋白质结构认 识的深入，分子生 物学家又提出了两 个新的层次：基元 (motif，也译为模 体，译者注。)和结 构域(domains)。由 于后二者在以后的章节中十分重要，我们在此也予以介绍。 一级结构。蛋白质特定的氨基酸序列就是其一级结构。这个序列是由编码 这个蛋白的核苷酸序列决定的。将不同氨基酸区分开来的 R 基对肽链的连接却 没有直接的影响，所以蛋白质可以由任意排列的氨基酸构成，这样含有 100 个氨 基酸的蛋白质，可以有 20100 种不同的氨基酸排列（相当于 10130，即 1 后加 130 个 0，这比已知的整个宇宙的原子数还多）。这是蛋白质的一个重要性质，它使 得蛋白质具有极大的多样性。 二级结构。在蛋白质中并非只有氨基酸的侧链可以形成氢键，主链的—COOH 和—NH2 基团也可以形成紧密的氢键——紧密到它们与水的相互作用超过了非极 性基团进入蛋白质内部的趋势，因此它们可以排斥内部的非极性基团。用 X 射线 衍射观察蛋白质的结构揭示了其原因——主链上的极性部分之间形成了氢键！有 两种氢键结合方式，一种是在一条链上相隔的一定距离的两个氨基酸之间形成氢