在最适温度条件下,酶的催化反应速度达到最大 如图1-4所示。 反应速度 温度 图1-4温度与反应速度的关系 4.4pH值的影响 酶的催化作用与反应液的pH值有很大关系 每一种酶都有其各自的适宜pH值范围和最适pH pH值 图1-5pH值与反应速度的关 系 在最适pH值条件下,酶催化反应速度达到最大。婚图1-5所示 pH值影响酶的催化作用:主要是由于在不同的pH值条件下,酶分子和底物分子中基团的 解离状态发生改变,从而影响酶分孑的构象以及酶与底物的结合能力和催化能力。在极端的 pH值条件下,酶分子的空间结构发生改变,从而引起酶的变性失活。 45抑制剂的影响 酶的抑制剂:使酶的催化活性降低或者丧失的物质
在最适温度条件下，酶的催化反应速度达到最大。 如图 1-4 所示。 温度 图 1-4 温度与反应速度的关系 4.4 pH 值的影响 酶的催化作用与反应液的 pH 值有很大关系。 每一种酶都有其各自的适宜 pH 值范围和最适 pH 值。 pH 值 图 1-5 pH 值与反应速度的关 系 在最适 pH 值条件下，酶催化反应速度达到最大。如图 1-5 所示。 pH 值影响酶的催化作用：主要是由于在不同的 pH 值条件下，酶分子和底物分子中基团的 解离状态发生改变，从而影响酶分子的构象以及酶与底物的结合能力和催化能力。在极端的 pH 值条件下，酶分子的空间结构发生改变，从而引起酶的变性失活。 4.5 抑制剂的影响 酶的抑制剂：使酶的催化活性降低或者丧失的物质。 反 应 速 度 反 应 速 度
主要的外源抑制剂有眢种无机离子,小分子有机物和蛋白质等。例如,银(Ag+)、汞 (Hg++)、铅(Pb++)等重金属离子对许多酶均有抑制作用,抗坏血酸(VitC)抑制蔗糖 酶的活性,胰蛋白酶抑制剂抑制胰蛋白酶的活性等等。有些酶抑制剂是一类有重要应用价值 的药物,例如,胰蛋白酶抑制剂治疗胰腺炎,胆碱酯酶抑制剂治疗血管疾病等。 抑制剂有可逆性抑制剂和不可逆抑制剂之分。 不可逆抑制剂:与酶分子结合后,抑制剂难于除去,酶活性不能恢复 可逆性抑制剂:与酶的结合是可逆的,只要将抑制剂除去,酶活性即可恢复。 根据可逆性抑制作用的机理不同,酶的可逆性抑制作用可以分为竞争性抑制、非竞争 性抑制和反竞争性抑制三种 4.51竞争性抑制( competitive inhibition):指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的 抑制作用。 机制:竞争性抑制剂与酶作用底物的结构相似。它与酶分子结合以后,底物分子就不能 与酶分子结合,从而对酶的催化起到抑制作用。 例如,丙二酸是琥珀酸的结构类似物。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 COOH CH COOH CH2 CH2 COOH COOH
主要的外源抑制剂有各种无机离子，小分子有机物和蛋白质等。例如，银 (Ag+)、汞 (Hg++)、铅 (Pb++) 等重金属离子对许多酶均有抑制作用，抗坏血酸（Vit. C）抑制蔗糖 酶的活性，胰蛋白酶抑制剂抑制胰蛋白酶的活性等等。有些酶抑制剂是一类有重要应用价值 的药物，例如，胰蛋白酶抑制剂治疗胰腺炎，胆碱酯酶抑制剂治疗血管疾病等。 抑制剂有可逆性抑制剂和不可逆抑制剂之分。 不可逆抑制剂：与酶分子结合后，抑制剂难于除去，酶活性不能恢复。 可逆性抑制剂：与酶的结合是可逆的，只要将抑制剂除去，酶活性即可恢复。 根据可逆性抑制作用的机理不同， 酶的可逆性抑制作用可以分为竞争性抑制、非竞争 性抑制和反竞争性抑制三种。 4.5.1 竞争性抑制（competitive inhibition）：指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的 抑制作用。 机制：竞争性抑制剂与酶作用底物的结构相似。它与酶分子结合以后，底物分子就不能 与酶分子结合，从而对酶的催化起到抑制作用。 例如，丙二酸是琥珀酸的结构类似物。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。 COOH | CH COOH | | CH2 CH2 | | COOH COOH