第二章酶的一般性质和分类 2.1酶作为生物催化剂的性质 21.1很高的催化效率 酶催化一般在常温常压和中性pH下进行,催化效率特别高。如碳酸酐酶( carbonic anhydrase)催化CO水合反应来说,反应速率是105 molcO2/ s. mole,这比非酶催化要快107 倍。再如脲酶催化尿素的水解反应,比非酶催化要快1014倍。过氧化氢酶的催化效率是无 机催化剂Fe的1010倍 21.2高度的专一性 酶催化反应的专一性可分为两方面,一方面是对底物的专一性,另一方面是对被催化 反应的专一性 2121立体化学专一性 a.光学专一性:酶能识别手性碳原子的光学专一性,如L型和D型(R型和S型),专 门催化其中一种结构的反应。如精氨酸酶( arginase)只催化L-精氨酸(L- arginine)水解 产生L鸟氨酸(L- ornithine,Omn)和尿素,对D精氨酸则无作用 b.几何专一性:酶能识别顺反异构 体。如延胡索酸酶( fumarase)催化延 \./COo 延胡索酸酶 胡索酸(反丁烯二酸)生成苹果酸的 应,它不能催化顺丁烯二酸加水成-c CAH 苹果酸。 2.122非立体化学专一性 a.键专一性:催化特定键的特定反应。如酯酶可以催化酯键的R-C-0-R′水解,而对 酯键两侧的R和R′要求不严 b.基团专一性:除了对键要求以外,还要求键一侧的基团为特定的基团,如胰蛋白酶水 解肽键的羧基端必须是L精氨酸或L-赖氨酸,对肽键的氨基端则没有什么特殊要求,只要 不是脯氨酸即可 c.绝对专一性:对唯一的底物催化唯一的反应。如脲酶只催化尿素水解成NH3和CO2
1 第二章 酶的一般性质和分类 2.1 酶作为生物催化剂的性质 2.1.1 很高的催化效率 酶催化一般在常温常压和中性 pH 下进行，催化效率特别高。如碳酸酐酶（carbonic anhydrase）催化 CO2 水合反应来说，反应速率是 105molCO2 /s.mole，这比非酶催化要快 107 倍。再如脲酶催化尿素的水解反应，比非酶催化要快 1014 倍。过氧化氢酶的催化效率是无 机催化剂 Fe 的 1010 倍。 2.1.2 高度的专一性 酶催化反应的专一性可分为两方面，一方面是对底物的专一性，另一方面是对被催化 反应的专一性。 2.1.2.1 立体化学专一性 a. 光学专一性：酶能识别手性碳原子的光学专一性，如 L 型和 D 型（R 型和 S 型），专 门催化其中一种结构的反应。如精氨酸酶（arginase）只催化 L-精氨酸（L-arginine）水解 产生 L-鸟氨酸（L-ornithine, Orn）和尿素，对 D-精氨酸则无作用。 b. 几何专一性：酶能识别顺反异构 体。如延胡索酸酶（fumarase）催化延 胡索酸（反丁烯二酸）生成苹果酸的 反应，它不能催化顺丁烯二酸加水成 苹果酸。 2.1.2.2 非立体化学专一性 a. 键专一性：催化特定键的特定反应。如酯酶可以催化酯键的 水解，而对 酯键两侧的 R 和 R＇要求不严。 b. 基团专一性：除了对键要求以外，还要求键一侧的基团为特定的基团，如胰蛋白酶水 解肽键的羧基端必须是 L-精氨酸或 L-赖氨酸，对肽键的氨基端则没有什么特殊要求，只要 不是脯氨酸即可。 c. 绝对专一性：对唯一的底物催化唯一的反应。如脲酶只催化尿素水解成 NH3 和 CO2
2.1.3酶活性受调节控制 2.1.3.1酶蛋白的合成和降解 许多酶蛋白的合成受到诱导物的诱导及抑制物的抑制。如乳糖操纵子的表达受到乳糖 和葡萄糖的正、负调节。抑制酶的降解,延长酶的半寿期,也可以增加酶浓度。 21.3.2生理调节 生理调节又称为激素调节。如乳腺组织中通常含有转半乳糖基酶: UDP半乳糖+N-乙酰葡糖胺N-乙 转半乳糖基酶 酰乳糖胺+UDP N-乙酰乳糖胺可进一步合成糖蛋白。此酶只含有一个亚基,叫a一亚基。而在妊娠时激素 的作用下,促使修饰亚基(β一亚基,又叫乳清蛋白)的合成,α一亚基和β一亚基结合 后,改变了a一亚基的专一性,成为了乳糖合成酶 乳糖合成酶 UDP-半乳糖十D-葡萄糖乳糖 β UDP comp⊥ex 2.1.3.3共价修饰调节 磷酸化←→脱磷酸化,腺苷酸化←→脱腺苷酸化,甲基化←→脱甲基化, 乙酰化←→脱乙酰化,尿苷酰化←→脱尿苷酰化 2.1.34酶原活化 有些酶刚合成出来是没有活性的,称为酶原,被别的酶切割后成为有活性的酶。如胰 白酶可以切割胰蛋白酶原( trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原( chymotrypsinogen)成为胰 蛋白酶和胰凝乳蛋白酶 21.3.5激活剂和抑制剂调节 有大分子的激活剂和抑制剂,也有小分子的激活剂和抑制剂。如钙调素(16.7KD的蛋 白质)可激活多种酶(磷酸二酯酶):核糖核酸酶抑制剂( Rnasin,5IkD的蛋白质)是从 人胎盘中提取的 RNase抑制剂:环腺苷酸(小分子)可激活蛋白激酶A:底物类似物丙二 酸(小分子)抑制琥珀酸脱氢酶的活性。 2.1.3.6反馈调节
2 2.1.3 酶活性受调节控制 2.1.3.1 酶蛋白的合成和降解 许多酶蛋白的合成受到诱导物的诱导及抑制物的抑制。如乳糖操纵子的表达受到乳糖 和葡萄糖的正、负调节。抑制酶的降解，延长酶的半寿期，也可以增加酶浓度。 2.1.3.2 生理调节 生理调节又称为激素调节。如乳腺组织中通常含有转半乳糖基酶： UDP-半乳糖 ＋ N-乙酰葡糖胺 N-乙 酰乳糖胺+ UDP N-乙酰乳糖胺可进一步合成糖蛋白。此酶只含有一个亚基，叫α－亚基。而在妊娠时激素 的作用下，促使修饰亚基（β－亚基，又叫乳清蛋白）的合成，α－亚基和β－亚基结合 后，改变了α－亚基的专一性，成为了乳糖合成酶： UDP-半乳糖 ＋ D-葡萄糖乳糖 ＋ UDP 2.1.3.3 共价修饰调节 磷酸化←→脱磷酸化，腺苷酸化←→脱腺苷酸化，甲基化←→脱甲基化， 乙酰化←→脱乙酰化，尿苷酰化←→脱尿苷酰化。 2.1.3.4 酶原活化 有些酶刚合成出来是没有活性的，称为酶原，被别的酶切割后成为有活性的酶。如胰 蛋白酶可以切割胰蛋白酶原（trypsinogen）和胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）成为胰 蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。 2.1.3.5 激活剂和抑制剂调节 有大分子的激活剂和抑制剂，也有小分子的激活剂和抑制剂。如钙调素（16.7kD 的蛋 白质）可激活多种酶（磷酸二酯酶）；核糖核酸酶抑制剂（Rnasin，51kD 的蛋白质）是从 人胎盘中提取的 RNase 抑制剂；环腺苷酸（小分子）可激活蛋白激酶 A；底物类似物丙二 酸（小分子）抑制琥珀酸脱氢酶的活性。 2.1.3.6 反馈调节
受该酶反应产物的抑制;终产物抑制该途径催化最初反应的酶 21.3.7辅助因子 金属离子、辅酶、辅基等。 22酶的分类和命名 酶的种类很多,有人估计,每个大肠杆菌细胞中包含的蛋白质约3,000种,其中大部 分是酶:高等真核生物每个细胞中包含的蛋白质约50,000种,其中主要的也是酶。然而到 目前为止,已经确认的酶却很少。根据国际生化联合会酶委员会的统计,1961年已知的酶 的总数为712种,1972年为1770种,1978年为2122种,截止1997年为止,已知的酶也 仅3700种 221酶的分类命名原则 为了更有效地研究酶和使用酶,人们曾提出了各种分类命名方法。 对每一种酶同时采用系统命名和习惯命名两种命名。命名都包括两部分,底物和作用 类型,即都取“××底物+××反应类型+酶”的形式。在英语中酶的名词以“-ase”为后 缀。系统命名要求将反应物都列入,如系统命名的“醇:NAD氧化还原酶”’,习惯命名称 其为“醇脱氢酶”;又如系统命名的“AIP:D-己糖6-磷酸转移酶”,习惯命名称其为“己 糖激酶”。 用数字标识每一种酶,使其具有唯一的标识,称为酶的标码。现在普遍接受的是国际 生化联合会酶委员会推荐的系统:EC后带4个数字,如EC1.1.1.1是醇脱氢酶,EC27 是己糖激酶 将所有的酶分为6大类型 21.1氧化还原酶类( oxido- reductases) 以电子供体的种类分亚类,以电子受体的种类分亚亚类 按习惯分类法可分为4类 1.脱氢酶:催化R+RR+R′ H,绝大多数脱氢酶需要NAD或NADP作 为辅酶。 2.氧化酶:催化RH+O2R +H2O2,这类酶以黄素核苷酸(FMN或FAD)
3 受该酶反应产物的抑制；终产物抑制该途径催化最初反应的酶。 2.1.3.7 辅助因子 金属离子、辅酶、辅基等。 2.2 酶的分类和命名 酶的种类很多，有人估计，每个大肠杆菌细胞中包含的蛋白质约 3,000 种，其中大部 分是酶；高等真核生物每个细胞中包含的蛋白质约 50,000 种，其中主要的也是酶。然而到 目前为止，已经确认的酶却很少。根据国际生化联合会酶委员会的统计，1961 年已知的酶 的总数为 712 种， 1972 年为 1770 种，1978 年为 2122 种，截止 1997 年为止，已知的酶也 仅 3700 种。 2.2.1 酶的分类命名原则 为了更有效地研究酶和使用酶，人们曾提出了各种分类命名方法。 对每一种酶同时采用系统命名和习惯命名两种命名。命名都包括两部分，底物和作用 类型，即都取“××底物＋××反应类型＋酶”的形式。在英语中酶的名词以“-ase”为后 缀。系统命名要求将反应物都列入，如系统命名的“醇：NAD 氧化还原酶”，习惯命名称 其为“醇脱氢酶”；又如系统命名的“ATP：D-己糖 6-磷酸转移酶”，习惯命名称其为“己 糖激酶”。 用数字标识每一种酶，使其具有唯一的标识，称为酶的标码。现在普遍接受的是国际 生化联合会酶委员会推荐的系统：EC 后带 4 个数字，如 EC 1.1.1.1.是醇脱氢酶，EC 2.7.1.1 是己糖激酶。 将所有的酶分为 6 大类型： 2.2.1.1 氧化还原酶类（oxido-reductases） 以电子供体的种类分亚类，以电子受体的种类分亚亚类。 按习惯分类法可分为 4 类： 1．脱氢酶：催化 RH + R＇R + R＇ H，绝大多数脱氢酶需要 NAD+或 NADP+作 为辅酶。 2．氧化酶：催化 RH + O2 R + H2O2 ，这类酶以黄素核苷酸（FMN 或 FAD）
为辅基; 或RH+O2R +H2O,这类酶又分两类,一类为金属蛋白,如抗坏血 酸氧化酶(含铜):另一类以血红素为辅基,如细胞色素氧化酶 3.过氧化物酶:催化以过氧化氢或其他过氧化物为氧化剂反应的酶。 4.加氧酶(氧合酶):又分单加氧酶(O2中的一个氧原子加到底物中,另一个氧原子与氢 反应成水)和双加氧酶(O2中的两个氧原子都加到底物中,没有水产生) 221.2转移酶类( transferases) 分为8个亚类 1.一碳基转移酶:又分为4个亚亚类 ①甲基转移酶:②羟甲基、甲酰基转移酶;③羧基、氨甲酰基转移酶;④咪基转移酶 2.酮醛基转移酶;3.酰基转移酶:4.糖苷基转移酶:5.烃基转移酶:6.含氮基转移酶; 7.含磷基转移酶;8.含硫基团转移酶, 22.1.3水解酶类( hydrolases) 分为9个亚类: 1.酯酶:2.糖苷酶:3.肽酶:4.水解肽键以外的CN键的酶:5.水解酸酐键亚类:6.水 解碳碳键亚类:7.水解卤键亚类;8.:9, 2214裂合酶类( lyases) 分为5个亚类 分解碳碳键亚类;2.分解碳氧键亚类;3.分解碳氮键亚类;4.分解碳硫键亚类;5.分 解碳卤键亚类。 221.5异构酶类( Isomerases) 分为6个亚类: 1.消旋酶和差向异构酶(消旋酶的底物中只含一个不对称碳原子,差向异构酶的底物中含 有两个以上的不对称碳原子);2.顺反异构酶:3.醛酮异构酶:4.分子内转移酶;5.:6.。 22.16合成酶类( synthetases,也叫连接酶 ligases) 分为5个亚类: 催化碳氧键形成亚类;2.催化碳硫键形成亚类;3.催化碳氮键形成亚类:4.催化碳
4 为辅基； 或 RH + O2 R + H2O，这类酶又分两类，一类为金属蛋白，如抗坏血 酸氧化酶（含铜）；另一类以血红素为辅基，如细胞色素氧化酶。 3．过氧化物酶：催化以过氧化氢或其他过氧化物为氧化剂反应的酶。 4．加氧酶（氧合酶）：又分单加氧酶（O2 中的一个氧原子加到底物中，另一个氧原子与氢 反应成水）和双加氧酶（O2 中的两个氧原子都加到底物中，没有水产生）。 2.2.1.2 转移酶类（transferases） 分为 8 个亚类： 1．一碳基转移酶：又分为 4 个亚亚类： ①甲基转移酶；②羟甲基、甲酰基转移酶；③羧基、氨甲酰基转移酶；④咪基转移酶 2．酮醛基转移酶；3．酰基转移酶；4．糖苷基转移酶；5．烃基转移酶；6．含氮基转移酶； 7．含磷基转移酶；8．含硫基团转移酶。 2.2.1.3 水解酶类（hydrolases） 分为 9 个亚类： 1．酯酶；2．糖苷酶；3．肽酶；4．水解肽键以外的 C-N 键的酶；5．水解酸酐键亚类；6．水 解碳碳键亚类；7．水解卤键亚类；8．；9．。 2.2.1.4 裂合酶类（lyases） 分为 5 个亚类： 1．分解碳碳键亚类；2．分解碳氧键亚类；3．分解碳氮键亚类；4．分解碳硫键亚类；5．分 解碳卤键亚类。 2.2.1.5 异构酶类（isomerases） 分为 6 个亚类： 1．消旋酶和差向异构酶（消旋酶的底物中只含一个不对称碳原子，差向异构酶的底物中含 有两个以上的不对称碳原子）；2．顺反异构酶；3．醛酮异构酶；4．分子内转移酶；5．；6．。 2.2.1.6 合成酶类（synthetases，也叫连接酶 ligases） 分为 5 个亚类： 1．催化碳氧键形成亚类；2．催化碳硫键形成亚类；3．催化碳氮键形成亚类；4．催化碳
碳键形成亚类;5 合酶 synthases属于裂合酶类 酶委员会建议,在发表论文时,讨论有关的主要酶在第一次提到时应写出它的标码 系统命名、习惯命名和来源,然后在用系统命名或习惯命名叙述。 2.22其他习惯归类命名法 222.1单体酶和寡聚酶 单体酶由一条肽链组成,相对分子量13,000~35,000,一般不需要辅助因子。 已知的酶绝大多数是寡聚酶,由相同或不相同的亚基组成,它们包含两条以上肽链, 相对分子量通常超过35,000。 2222恒态酶和调节酶 恒态酶( static enzyme)是指那些构成代谢途径和物质转化体系的基本组成成分,在细 胞中的含量相对恒定,其活性仅受反应动力学系统本身的组成因素调节。 调节酶( regulative enzyme)是指在代谢途径和物质转化体系中起调节作用的关键酶, 它们的含量与活性常因机体的机能状况而不同。按照其活性调节方式又可分为三种类型 潜态酶( latent enzyme),别构酶( allosteric enzyme)和多功能酶( multifunctional enzyme)。 1.潜态酶:指酶原和共价修饰处于非活性状态的酶。 2.别构酶:酶结构上除了有能与底物结合、并催化反应的活性中心外,还有能和效应物结 合的调节中心。效应物与调节中心结合后,酶的构象发生变化,从而调节酶的活性。受反 馈调节的酶一般就是别构酶。 3.多功能酶:指具有一种以上催化活性的酶,如大肠杆菌天冬氨酸激酶,同时具有高丝氨 酸脱氢酶的活性:还有的如前述的乳糖合成酶(由无活性的a一乳清蛋白和半乳糖苷转移 酶结合) 222.3多酶复合物( multienzyme complex,或多酶系统 multienzyme system):多种酶组分 集合在一起,一般催化连续的多个相关的反应,如丙酮酸脱氢酶、α一酮戊二酸脱氢酶 2224胞内酶、胞外酶和“外向酶”:根据酶合成后分布的位置,通常将酶分为胞内酶 ( intracellular enzyme)和胞外酶( extracellular enzyme)。而将分布在细胞表面,其活性中 心朝外的酶称为外向酶( ectoenzyme)
5 碳键形成亚类；5. 合酶 synthases 属于裂合酶类。 酶委员会建议，在发表论文时，讨论有关的主要酶在第一次提到时应写出它的标码、 系统命名、习惯命名和来源，然后在用系统命名或习惯命名叙述。 2.2.2 其他习惯归类命名法 2.2.2.1 单体酶和寡聚酶： 单体酶由一条肽链组成，相对分子量 13,000～35,000，一般不需要辅助因子。 已知的酶绝大多数是寡聚酶，由相同或不相同的亚基组成，它们包含两条以上肽链， 相对分子量通常超过 35,000。 2.2.2.2 恒态酶和调节酶： 恒态酶（static enzyme）是指那些构成代谢途径和物质转化体系的基本组成成分，在细 胞中的含量相对恒定，其活性仅受反应动力学系统本身的组成因素调节。 调节酶（regulative enzyme）是指在代谢途径和物质转化体系中起调节作用的关键酶， 它们的含量与活性常因机体的机能状况而不同。按照其活性调节方式又可分为三种类型： 潜态酶（latent enzyme），别构酶（allosteric enzyme）和多功能酶（multifunctional enzyme）。 1．潜态酶：指酶原和共价修饰处于非活性状态的酶。 2．别构酶：酶结构上除了有能与底物结合、并催化反应的活性中心外，还有能和效应物结 合的调节中心。效应物与调节中心结合后，酶的构象发生变化，从而调节酶的活性。受反 馈调节的酶一般就是别构酶。 3．多功能酶：指具有一种以上催化活性的酶，如大肠杆菌天冬氨酸激酶，同时具有高丝氨 酸脱氢酶的活性；还有的如前述的乳糖合成酶（由无活性的α－乳清蛋白和半乳糖苷转移 酶结合） 2.2.2.3 多酶复合物（multienzyme complex, 或多酶系统 multienzyme system）：多种酶组分 集合在一起，一般催化连续的多个相关的反应，如丙酮酸脱氢酶、α－酮戊二酸脱氢酶。 2.2.2.4 胞内酶、胞外酶和“外向酶”：根据酶合成后分布的位置，通常将酶分为胞内酶 （intracellular enzyme）和胞外酶（extracellular enzyme）。而将分布在细胞表面，其活性中 心朝外的酶称为外向酶（ectoenzyme）