生物化学:蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第1页共20页 第二章蛋白质化学 第一节蛋白质的概念及生物学意义 第二节氨基酸 第三节肽 第四节蛋白质的分子结构 第五节蛋白质结构与功能的关系 第六节蛋白质的重要性质
生物化学: 蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第 1 页 共 20 页 1 第二章 蛋白质化学 第一节 蛋白质的概念及生物学意义 第二节 氨基酸 第三节 肽 第四节 蛋白质的分子结构 第五节 蛋白质结构与功能的关系 第六节 蛋白质的重要性质
生物化学:蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第2页共20页 第一节蛋白质的概念及生物学意义 蛋白质是生活细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子,英文名称 Protein 是德国化学家 Mulder于1838年采用的。蛋白质在生物界中无处不在,并参与了几 乎所有的生命活动过程。 、蛋白质的生物学意义 1、蛋白质是生物体的基本构成成分,是生命活动所依据的物质基础。 如:胶原纤维是主要的细胞外结构蛋白。细胞里的片层结构,如细胞膜、线粒体膜 叶绿体膜和内质网等都是由不溶性蛋白质和脂质组成的。 2、不同的蛋白质表现出不同的生物功能。蛋白质种类极其繁多,它不仅是构成 生命的结构物质,而且是生命现象的体现者 如:(1)酶蛋白——有机体新陈代谢的催化剂 (2)激素蛋白——在代谢调节中具有十分重要的作用。如胰岛素、生长素、促 卵泡激素、促甲状腺激素等。 (3)受体蛋白—起接受和传递信息作用的受体:如接受激素的受体蛋白、接 受外界刺激的感觉蛋白(视色素、味觉蛋白)。 (4)防御蛋白——动物体内的抗体、补体、干扰素及昆虫提内的毒素等具有防 御功能 (5)运动蛋白——如收缩蛋白与肌肉收缩有关。 (6)运输蛋白—一血红蛋白和肌红蛋白运输氧;脂蛋白运输脂类等 (⑦)生长、分化的调控蛋白——调节或控制细胞的生长、分化和遗传信息的表 达。如染色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等。 (8)贮藏蛋白——蛋白质具有贮藏氨基酸的功能,用作有机体及其胚胎或幼体 生长发育的原料。如:蛋类中的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇溶蛋 白等。 蛋白质的概念 从化学结构来说,蛋白质是以氨基酸为基本结构单位的生物大分子。 (一)蛋白质是生物大分子:蛋白质分子量变化范围一般为1万至几百万道尔顿 (二)基本化学组成:大多数蛋白质均含C、H、0、N、S几种元素,有些还含有 e、Zn或Cu等元素。其中N的含量较恒定,一般平均为16%,即1克氮相当于6.25 克蛋白质。测定蛋白质含量时,只要测出N的含量,就可换算出蛋白质的含量
生物化学: 蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第 2 页 共 20 页 2 第一节 蛋白质的概念及生物学意义 蛋白质是生活细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，英文名称 Protein， 是德国化学家 Mulder 于 1838 年采用的。蛋白质在生物界中无处不在，并参与了几 乎所有的生命活动过程。 一、蛋白质的生物学意义 1、 蛋白质是生物体的基本构成成分，是生命活动所依据的物质基础。 如：胶原纤维是主要的细胞外结构蛋白。细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体膜、 叶绿体膜和内质网等都是由不溶性蛋白质和脂质组成的。 2、不同的蛋白质表现出不同的生物功能。蛋白质种类极其繁多，它不仅是构成 生命的结构物质，而且是生命现象的体现者。 如：（1）酶蛋白——有机体新陈代谢的催化剂。 （2）激素蛋白——在代谢调节中具有十分重要的作用。如胰岛素、生长素、促 卵泡激素、促甲状腺激素等。 （3）受体蛋白——起接受和传递信息作用的受体；如接受激素的受体蛋白、接 受外界刺激的感觉蛋白（视色素、味觉蛋白）。 （4）防御蛋白——动物体内的抗体、补体、干扰素及昆虫提内的毒素等具有防 御功能。 （5）运动蛋白——如收缩蛋白与肌肉收缩有关。 （6）运输蛋白——血红蛋白和肌红蛋白运输氧；脂蛋白运输脂类等。 （7）生长、分化的调控蛋白——调节或控制细胞的生长、分化和遗传信息的表 达。如染色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等。 （8）贮藏蛋白——蛋白质具有贮藏氨基酸的功能，用作有机体及其胚胎或幼体 生长发育的原料。如：蛋类中的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇溶蛋 白等。 二、蛋白质的概念 从化学结构来说，蛋白质是以氨基酸为基本结构单位的生物大分子。 (一)蛋白质是生物大分子：蛋白质分子量变化范围一般为 1 万至几百万道尔顿。 （二）基本化学组成：大多数蛋白质均含 C、H、O、N、S 几种元素，有些还含有 P、 Fe、Zn 或 Cu 等元素。其中 N 的含量较恒定，一般平均为 16%，即 1 克氮相当于 6.25 克蛋白质。测定蛋白质含量时，只要测出 N 的含量，就可换算出蛋白质的含量
生物化学:蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第3页共20页 (三)基本构成单位—AA 蛋白质在酸或酶的消化作用下可发生水解: 蛋白质一水解朊、陈一永解丶肽—>氨基酸 (四)各种蛋白质都有一定的空间结构,因此表现出特定的生物功能 五)蛋白质种类繁多。如大肠杆菌细胞中有3000种蛋白质,真核细胞中则有100 000种以上。 蛋白质的构成单位—AA 从各种生物体内发现的氨基酸已有180多种,但是参与蛋白质组成的常见氨基 酸或称基本氨基酸只有20种。 (一)P—A(组成蛋白质的氨基酸) 1、常见PrA(基本氨基酸):20种 2、稀有Pr——AA:从少数蛋白质中分离出一些不常见的特有AA,这些AA都 是基本氨基酸参入多肽链后经酶促修饰形成的(即是由相应的常见AA衍生 而来的),不是由遗传密码决定的。 如:胶原蛋白和弹性蛋白中的4-羟脯AA和5-羟赖氨酸,凝血酶原中的Y 羧基谷氨酸等。 (二)非Pr 存在于细胞或组织中呈游离状态或结合状态,但并不存在于蛋白质中,故称为 非Pr——一A。在植物中较多,多数功能不清楚,有待于进一步研究。 如瓜氨酸、鸟氨酸是尿素循环的中间体,就是非Pr 丙氨酸是遍 多酸(一种维生素)的前体。 第二节氨基酸 、氨基酸的结构: )氨基酸的结构通式: 氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质者是由20种基本氨基酸构 戎的。除脯氨酸是一种a一亚氨基酸外,其余的都是a一氨基酸,其结构通式为: R—C—C00
生物化学: 蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第 3 页 共 20 页 3 （三）基本构成单位——AA 蛋白质在酸或酶的消化作用下可发生水解： （四）各种蛋白质都有一定的空间结构，因此表现出特定的生物功能。 （五）蛋白质种类繁多。如大肠杆菌细胞中有 3000 种蛋白质，真核细胞中则有 100， 000 种以上。 三、蛋白质的构成单位——AA 从各种生物体内发现的氨基酸已有 180 多种，但是参与蛋白质组成的常见氨基 酸或称基本氨基酸只有 20 种。 （一） Pr——AA（组成蛋白质的氨基酸） 1、 常见 Pr——AA（基本氨基酸）：20 种 2、 稀有 Pr——AA：从少数蛋白质中分离出一些不常见的特有 AA，这些 AA 都 是基本氨基酸参入多肽链后经酶促修饰形成的（即是由相应的常见 AA 衍生 而来的），不是由遗传密码决定的。 如：胶原蛋白和弹性蛋白中的 4-羟脯 AA 和 5-羟赖氨酸，凝血酶原中的γ- 羧基谷氨酸等。 （二） 非 Pr——AA 存在于细胞或组织中呈游离状态或结合状态，但并不存在于蛋白质中，故称为 非 Pr——AA。在植物中较多，多数功能不清楚，有待于进一步研究。 如瓜氨酸、鸟氨酸是尿素循环的中间体，就是非 Pr——AA，β—丙氨酸是遍 多酸（一种维生素）的前体。 第二节 氨基酸 一、氨基酸的结构： （一）氨基酸的结构通式： 氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质者是由 20 种基本氨基酸构 成的。除脯氨酸是一种α－亚氨基酸外，其余的都是α－氨基酸，其结构通式为： ⎯⎯ → +或 ⎯E 蛋白质 水解 朊、胨 ⎯水解⎯⎯→ 肽 氨基酸 C C O O H + N H 3 R _ α ⎯⎯ →⎯⎯ + H 或E 蛋白质
生物化学:蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第4页共20页 除甘氨酸外,其它蛋白质氨基酸的α一碳原子均为不对称碳原子(即与α一碳 原子键合的四个取代基各不相同),因此氨基酸可以有立体异构体,即可以有不同的 构型(D一型与L一型两种构型)。 (二)构型 构型指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向 构型——通过共价键断裂变化形成的立体结构形态 构象一通过单键旋转而形成的一种立体结构形态 每种氨基酸都有D型和L型两种立体异构体(甘氨酸除外) 2、根据甘油醛原则确定构型 3、天然蛋白质中氨基酸绝大多数都是L一型的,只是近年才发现在某些微生物蛋白 质中有D一型氨基酸。在实验室有机合成的AA为D型和L型,氨基酸放置时间 久了,变型LD 4、构型与旋光方向不是一回事,二者无直接对应关系。各种L型AA有的为右旋 有的为左旋,即使同一种L型AA,在不同溶剂中测定时,其比旋光值和旋光方 向也会不同。 氨基酸的种类: 20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团 的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类 )根据侧链基团的极性分为两大类 非极性氨基酸(疏水氨基酸)「酸性氨基酸 碱性氨基酸 极性氨基酸(亲水氨基酸)(非解离的极性氨基酸 非极性AA(疏水AA):8种 丙氨酸(Ala) 缬氨酸(Val) 亮氨酸(Leu 异亮氨酸(lle) 脯氨酸(Pro) 苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp) 蛋氨酸(Met) 极性AA(亲水AA):1、极性不带电荷的AA:7种 甘氨酸(Gly)
生物化学: 蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第 4 页 共 20 页 4 非极性氨基酸(疏水氨基酸) 酸性氨基酸 碱性氨基酸 极性氨基酸(亲水氨基酸) 非解离的极性氨基酸 除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳 原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的 构型（D－型与Ｌ－型两种构型）。 （二）构型 构型指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。 构型——通过共价键断裂变化形成的立体结构形态。 构象——通过单键旋转而形成的一种立体结构形态 1、 每种氨基酸都有 D 型和 L 型两种立体异构体（甘氨酸除外） 2、 根据甘油醛原则确定构型 3、 天然蛋白质中氨基酸绝大多数都是 L—型的，只是近年才发现在某些微生物蛋白 质中有Ｄ－型氨基酸。在实验室有机合成的 AA 为 D 型和 L 型，氨基酸放置时间 久了，变型 L D。 4、 构型与旋光方向不是一回事，二者无直接对应关系。各种 L 型 AA 有的为右旋， 有的为左旋，即使同一种 L 型 AA，在不同溶剂中测定时，其比旋光值和旋光方 向也会不同。 二、氨基酸的种类： 20 种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团 R 的不同。通常根据 R 基团 的化学结构或性质将 20 种氨基酸进行分类： （一）根据侧链基团的极性分为两大类 非极性 AA（疏水 AA）：8 种 丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 脯氨酸（Pro） 苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp） 蛋氨酸（Met） 极性 AA（亲水 AA）：1、极性不带电荷的 AA：7 种 甘氨酸（Gly）
生物化学:蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 丝氨酸(Ser) 苏氨酸(Thr) 半胱氨酸(Cys) 酪氨酸(Tyr) 天冬酰胺Asn) 谷氨酰胺Gln) 2、极性带正电荷的氨基酸3种 赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸(His) 3、极性带负电荷的氨基酸2种 天冬氨酸(Asp) 谷氨酸(Gu) (二)根据氨基酸分子的化学结构分为四大类: 1、脂肪族AA:丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、 天冬酰胺、谷氨酰胺 2、芳香族AA:苯丙氨酸、酪氨酸 3、杂环族AA:组氨酸、色氨酸 4、杂环亚AA:脯氨酸 (三)从营养学的角度分为两大类: 1、必需氨基酸:在某些生物体内(如人类和大白鼠)不能合成或合成量不足 以维持正常的生长发育,因此必须依赖食物供给 2、非必需氨基酸:由机体自行合成的氨基酸。 氨基酸的理化性质 (一)一般性质 无色晶体,熔点极高,一般在200℃以上。不同的AA其味不同,有的无味,有 的味甜,有的味苦,谷AA的单钠盐有鲜味,是味精的主要成分。各种AA在水中的 溶解度差别很大,并能溶解于稀酸或稀碱中,但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把 AA从其溶液中沉淀析出 (二)紫外吸收性质 AA的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种PrAA在可见光区域均无 光吸收,在远紫外区(220m)均有光吸收,在紫外区(近紫外区)(220nm-300mm) 只有三种A有光吸收能力,这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,因为它们 的R基含有苯环共轭双键系统
生物化学: 蛋白质化学 山农大生物化学与分子生物学系 第 5 页 共 20 页 5 丝氨酸（Ser） 苏氨酸（Thr） 半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr） 天冬酰胺 Asn） 谷氨酰胺 Gln） 2、 极性带正电荷的氨基酸 3 种 赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 组氨酸（His） 3、 极性带负电荷的氨基酸 2 种 天冬氨酸（Asp） 谷氨酸（Glu） (二) 根据氨基酸分子的化学结构分为四大类： 1、 脂肪族 AA：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、 天冬酰胺、谷氨酰胺 2、 芳香族 AA：苯丙氨酸、酪氨酸 3、 杂环族 AA：组氨酸、色氨酸 4、 杂环亚 AA：脯氨酸 （三）从营养学的角度分为两大类： 1、 必需氨基酸：在某些生物体内（如人类和大白鼠）不能合成或合成量不足 以维持正常的生长发育，因此必须依赖食物供给。 2、 非必需氨基酸：由机体自行合成的氨基酸。 二、氨基酸的理化性质 （一）一般性质 无色晶体，熔点极高，一般在 200℃以上。不同的 AA 其味不同，有的无味，有 的味甜，有的味苦，谷 AA 的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种 AA 在水中的 溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把 AA 从其溶液中沉淀析出。 （二）紫外吸收性质 AA 的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20 种 Pr——AA 在可见光区域均无 光吸收，在远紫外区（‹ 220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm） 只有三种 AA 有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们 的 R 基含有苯环共轭双键系统