叶酸(folicacid)又称为维生素B1是由蝶啶、对氨基苯甲酸和L-谷氨酸连接而成，其 结构如上： 叶酸在自然界中广泛存在，它能治疗动物营养障碍性贫血病。 叶酸以其还原性产物起辅酶的作用。叶酸先经L叶酸还原酶还原成二氢叶酸DHF), 再被二氢叶酸还原酶还原成四氢(THF),这两个反应中的还原剂都是NADPH。 8.维生素B12 维生素B2是一种氰钴胺素(Cyanocobalamin),分离出的维生素B2除含CN外，也 可以含羟基、亚硝基、氯离子、硫酸根离子及其他阴离子，而且还有其他维生素B的类 似物存在，如在细菌中， 甘5 6一甲基苯骈咪 成基 被其他的含氮碱基所取 假维生素B2中，其含氨碱基为腺嘌吟，有时碱基可以是5-羟基苯骈咪唑。维生素B2 只在动物及微生物中发现，而不存在于植物中，它以辅酶B12状态存在。在此辅酶中，维 生素B12分子中的CN被5'-脱氧腺苷取代，与腺苷中的核糖的5碳原子连结，所以是5' 脱氧腺苷钴胺素。此有机金属中的亚甲基基团是此辅酶中的 一个活性中心。出铺酶相 光或 化物时便裂解 相应的羟基钴胺素或氰钴胺素。因而，自然界存在的 维生素B12很可能是以辅酶B12的形式存在。 9.硫辛酸 硫辛酸(lipoic acid)为一种含硫的脂肪酸，呈氧化型和还原型存在，结构式如下： 硫辛酸是丙酮酸脱氢酶和ā酮戊二酸脱氢酶多酶复合物中的一种辅助因素。在此复 合物中，硫辛酸起着转酰基作用，同时在这个反应中硫辛酸被还原以后又重新被氧化。 10.抗坏血酸 抗坏血酸ascorbic acid))又称为维生素C。它是一种己糖内酯，有L及D型两种异构 体，只有L型有生理作用。维生素C与辅酶的关系至今尚未被弄清。在动植物中，除去 豚鼠和灵长类动物（包括人类）外，都能以D葡萄糖合成抗坏血酸。人类膳食中缺乏抗坏血 酸时，便会得坏血病，这是一种引致水肿、皮下出血、贫血、牙齿和牙龈发生病理变化的 疾病。早在古代人们就己知道这种病，当水手长期航海而少食和缺食新鲜蔬菜、水果时即 会得此病。 抗坏血酸是一种很好的还原剂，其氧化形式为脱氢抗坏血酸，可被多种还原剂[如 胱甘肽(GSH)]所还原。所以两种类型的抗坏血酸可组成一个可逆的氧化还原系统。在 胶原形成时，抗坏血酸起着外源还原剂的作用，使脯氨酸转化成羟脯氨酸。因此，抗坏血 酸的生化作用与细胞的羟基化作用有关。 脂溶性维生素 1.维生系A 维生素A又称为视黄醇(retinol)。这些化合物是由其母体物质B-胡萝卜素形成的，所 以B-胡萝卜素又称为维生素A原。肠液中含有一种加氧酶，能将1分子B胡萝卜素裂解 产生2分子维生素A醛，它又可被醇脱氢酶还原成视黄醇。 在胡萝卜素中所有的双键均为反式构型，这在生成的视黄醇和视黄醛中仍保持不变。 ā-胡萝卜素、B胡萝卜素和Y-胡萝卜素及玉米黄素都是由植物合成的，动物不能合 成，因而维生素A的最好来源是绿色蔬菜。由于胡萝卜素具有疏水性质，它也存在于牛 奶和动物脂肪中，动物肝脏中储藏较多。淡水鱼的鱼肝油中有子脱氢视黄醇（维生素 6
6 叶酸(folic acid)又称为维生素B11是由蝶啶、对氨基苯甲酸和L-谷氨酸连接而成，其 结构如上： 叶酸在自然界中广泛存在，它能治疗动物营养障碍性贫血病。 叶酸以其还原性产物起辅酶的作用。叶酸先经 L-叶酸还原酶还原成二氢叶酸(DHF)， 再被二氢叶酸还原酶还原成四氢(THF)，这两个反应中的还原剂都是 NADPH。 8．维生素 B12 维生素 B 12 是一种氰钴胺素(Cyanocobalamin)，分离出的维生素 B12 除含 CN- 外，也 可以含羟基、亚硝基、氯离子、硫酸根离子及其他阴离子, 而且还有其他维生素 B12 的类 似物存在，如在细菌中，其 5，6-二甲基苯骈咪唑残基可被其他的含氮碱基所取代。 在 假维生素 B12 中，其含氮碱基为腺嘌呤，有时碱基可以是 5-羟基苯骈咪唑。维生素 B12 只在动物及微生物中发现，而不存在于植物中，它以辅酶 B12 状态存在。在此辅酶中，维 生素 B12分子中的 CN- 被 5′-脱氧腺苷取代，与腺苷中的核糖的 5′-碳原子连结，所以是 5′- 脱氧腺苷钴胺素。 此有机金属中的亚甲基基团是此辅酶中的一个活性中心。此辅酶相当 不稳定，当遇光或氰化物时便裂解成相应的羟基钴胺素或氰钴胺素。因而，自然界存在的 维生素 B12 很可能是以辅酶B12的形式存在。 9．硫辛酸 硫辛酸(lipoic acid)为一种含硫的脂肪酸，呈氧化型和还原型存在，结构式如下： 硫辛酸是丙酮酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶多酶复合物中的一种辅助因素。在此复 合物中，硫辛酸起着转酰基作用，同时在这个反应中硫辛酸被还原以后又重新被氧化。 10．抗坏血酸 抗坏血酸(ascorbic acid)又称为维生素 C 。它是一种己糖内酯，有L 及 D 型两种异构 体，只有 L 型有生理作用。维生素 C 与辅酶的关系至今尚未被弄清。 在动植物中，除去 豚鼠和灵长类动物(包括人类)外，都能以 D-葡萄糖合成抗坏血酸。人类膳食中缺乏抗坏血 酸时，便会得坏血病，这是一种引致水肿、皮下出血、贫血、牙齿和牙龈发生病理变化的 疾病。早在古代人们就已知道这种病，当水手长期航海而少食和缺食新鲜蔬菜、水果时即 会得此病。 抗坏血酸是一种很好的还原剂，其氧化形式为脱氢抗坏血酸，可被多种还原剂 [如谷 胱甘肽（GSH）]所还原。所以两种类型的抗坏血酸可组成一个可逆的氧化还原系统。在 胶原形成时，抗坏血酸起着外源还原剂的作用，使脯氨酸转化成羟脯氨酸。因此，抗坏血 酸的生化作用与细胞的羟基化作用有关。 脂溶性维生素 1．维生素 A 维生素 A 又称为视黄醇(retinol)。这些化合物是由其母体物质β-胡萝卜素形成的，所 以β-胡萝卜素又称为维生素A 原。肠液中含有一种加氧酶，能将 1 分子β-胡萝卜素裂解 产生 2 分子维生素A1 醛，它又可被醇脱氢酶还原成视黄醇。 在胡萝卜素中所有的双键均为反式构型，这在生成的视黄醇和视黄醛中仍保持不变。 α-胡萝卜素、β-胡萝卜素和γ-胡萝卜素及玉米黄素都是由植物合成的，动物不能合 成，因而维生素 A 的最好来源是绿色蔬菜。由于胡萝卜素具有疏水性质，它也存在于牛 奶和动物脂肪中，动物肝脏中储藏较多。淡水鱼的鱼肝油中有 3-脱氢视黄醇（维生素
A2)。缺乏视黄醇的典型症状是上皮细胞中发生角化作用(keratinization),在眼晴中则会 引起干眼病。人类和实验动物缺乏视黄醇的早期症状为夜盲症。维生素A过多时也会引 起损害，在极端的情况下还可发现维生素A的毒害作用。 2.维生素D 维生素D是固醇类物质，其结构如右： 已知许多化合物对防止佝偻病有效，它们都是由不同类型的维生素D原经紫外线辐 射而衍生的。植物不含维生素D,但植物的固醇、麦角醇经紫外线照射可以得到维生素 D2(钙化醇)。动物阻织中的下脱氢胆固醇，存在于皮肤表层中，可由于紫外线辐射而转 化成维生素D。后者鱼肝油中也存在。 3.维生素E 维生素E是一种生育酚类化合物。生育酚有许多种，其中分布广泛、生物活性最强 的是α-生有酚，即57，&三甲基母有酚，结构式如下： 维生素E在自然界中分布甚广，在麦胚油、玉米油、花生油中大量存在，也存在于 动物的脂肪中。 生有酚在体外最重要的效应即它是一种强抗氧化剂。有人认为生有酚的生物化学作用 是能保护敏感的线粒体系统免受脂质过氧化物的不可逆抑制作用的影响。所以用缺乏生育 酚的动物制备的线粒体的活性大大衰退，这是由羟高铁血红素催化的高度不饱和脂肪酸的 氧化作用所引起的 4.维生素K 维生素K是L甲基萘醒的衍生物，最初的维生素K1是从首蓿中分离出来的，有一个 由4个类异戊二烯单位组成的叶绿基的侧链，其3个类异戊二烯被氧化。在维生素K,系 统中侧链上有69个类异戊二烯单位。维生素K及维生素K的结构式如图所示 最初维生素K1是从植物中分离出来的，所以植物性食物是维生素K1的丰富来源。K 系列的维生素可由细菌，尤其是肠内的细菌形成。因此健康动物不容易缺乏维生素K。 人类在某种情况下，即上述细菌被破坏或其生长受到抑制时可能会发生维生素K缺乏。 所以服用抗菌素，尤其是长时间服用，维生素K会降低到一定水平，致使血液凝集的时 间延长而发生危险。胆汁闭塞或使脂类在肠内的吸收降低时会发生维生素K缺乏症。 至今还没有发现维生素K在任何酶系统中有明显的作用。已知维生素K的主要作用 是促进血液凝锢，因为维生素K促进肝脏合成凝血酶原。缺乏维生素K会引起血液中凝 血酶原水平降低。此外，在一些细菌中维生素K也起着电子传递的作用，其作用和动物 的泛混相似。 (三)金属离子的作用稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象：构成磷 的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心：连接作用：作为桥 梁，将底物分子与酶蛋白整合起来。 四酶的活性中心实验证明，酶的催化作用只局限在它的大分子的一定区域。 某些酶蛋白分子经水解切去相当一部分肽链后，其残余的部分仍保留一定的活力，似乎除 去的那部分肽链是与活力关系不大的次要结构。最初，把酶分子中与底物接触的或非常接
7 A2）。缺乏视黄醇的典型症状是上皮细胞中发生角化作用(keratinization)，在眼睛中则会 引起干眼病。人类和实验动物缺乏视黄醇的早期症状为夜盲症。维生素 A 过多时也会引 起损害,在极端的情况下还可发现维生素 A 的毒害作用。 2．维生素D 维生素 D 是固醇类物质，其结构如右： 已知许多化合物对防止佝偻病有效，它们都是由不同类型的维生素 D 原经紫外线辐 射而衍生的。植物不含维生素 D，但植物的固醇、麦角醇经紫外线照射可以得到维生素 D2(钙化醇)。 动物组织中的 T-脱氢胆固醇，存在于皮肤表层中，可由于紫外线辐射而转 化成维生素 D3 。后者鱼肝油中也存在。 3．维生素 E 维生素 E 是一种生育酚类化合物。生育酚有许多种，其中分布广泛、生物活性最强 的是α-生育酚，即 5,7,8-三甲基母育酚，结构式如下： 维生素 E 在自然界中分布甚广，在麦胚油、玉米油、花生油中大量存在，也存在于 动物的脂肪中。 生育酚在体外最重要的效应即它是一种强抗氧化剂。有人认为生育酚的生物化学作用 是能保护敏感的线粒体系统免受脂质过氧化物的不可逆抑制作用的影响。所以用缺乏生育 酚的动物制备的线粒体的活性大大衰退，这是由羟高铁血红素催化的高度不饱和脂肪酸的 氧化作用所引起的。 4．维生素K 维生素 K 是 L-甲基萘醌的衍生物，最初的维生素 K1 是从苜蓿中分离出来的，有一个 由 4 个类异戊二烯单位组成的叶绿基的侧链，其 3 个类异戊二烯被氧化。在维生素 K2系 统中侧链上有 6～9 个类异戊二烯单位。维生素 K1 及维生素 K2的结构式如图所示。 最初维生素 K1是从植物中分离出来的，所以植物性食物是维生素 K1的丰富来源。K2 系列的维生素可由细菌，尤其是肠内的细菌形成。因此健康动物不容易缺乏维生素 K 。 人类在某种情况下，即上述细菌被破坏或其生长受到抑制时可能会发生维生素 K 缺乏。 所以服用抗菌素，尤其是长时间服用，维生素 K 会降低到一定水平，致使血液凝集的时 间延长而发生危险。胆汁闭塞或使脂类在肠内的吸收降低时会发生维生素 K 缺乏症。 至今还没有发现维生素 K 在任何酶系统中有明显的作用。已知维生素 K 的主要作用 是促进血液凝固，因为维生素K 促进肝脏合成凝血酶原。缺乏维生素 K 会引起血液中凝 血酶原水平降低。此外，在一些细菌中维生素 K 也起着电子传递的作用，其作用和动物 的泛醌相似。 （三）金属离子的作用稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；构成酶 的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心；连接作用：作为桥 梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。 四 酶的活性中心 实验证明，酶的催化作用只局限在它的大分子的一定区域。 某些酶蛋白分子经水解切去相当一部分肽链后，其残余的部分仍保留一定的活力，似乎除 去的那部分肽链是与活力关系不大的次要结构。最初，把酶分子中与底物接触的或非常接
近底物的部分称为酶的活性部位，而直接与酶催化有关的部位称为活性中心。这种活性中 心的概念不够严格。后来，大量工作，特别是X射线衍射法的发展，再结合化学方法所 得到的结果，使人们进一步明确了活性中心(Active site)的概念：对于单酶来说，活性中心 就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它 们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间 构象上相互靠近：对于全酶来说，辅助因子或辅助因子上的某一部分结构往往是活性中心 的组成部分。活性中心有两个功能部位：一个是结合部位(binding site),一定的底物通过此 部位结合到酶分子上，它决定酶的专一性：另一个是催化部位(catalytic site),它决定酶的 催化能力，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化 酶的活性中心具有一定的三维空间结构，由几个特定的氨基酸残基构成，处于酶分子 表面的一个凹穴内，酶的活性中心结构取决于酶蛋白的空间结构，因此，酶分子中的其他 部位的作用对于酶的催化作用来说，可能是次要的，但绝不是毫无意义的，它们至少为酶 活性中心的形成提供了结构基础。当外界的物理化学因素破坏了酶的结构时，就可能影响 酶活性中心的特定结构，因而必然影响酶的活力。 表5-6一些酶的活性中心的氨基酸残基 多 酶分子的氨些酸残基数 活性中心的残基 牛核糖核酸A 124 溶菌酶 129 Asps 木瓜蛋白酶 212 Cys2s His1so 枯草杆菌蛋白， 275 Hiss4 Ser22 碳酸酐酶 258 Hisin 第二节酶促反应特点与机制 一酶促反应特点 1.薛和一般催化剂比整 (1)用量少且催化效率高 酶与一般催化剂一样，虽然细胞 中的相对含量很低，却能大大加 快反应速度。 陈底物复合物 (2)不改变反应的平衡点 与一般催化剂一样，酶仅能改变
8 近底物的部分称为酶的活性部位,而直接与酶催化有关的部位称为活性中心。这种活性中 心的概念不够严格。后来，大量工作，特别是 X 射线衍射法的发展，再结合化学方法所 得到的结果，使人们进一步明确了活性中心(Active site)的概念：对于单酶来说，活性中心 就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它 们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间 构象上相互靠近；对于全酶来说，辅助因子或辅助因子上的某一部分结构往往是活性中心 的组成部分。活性中心有两个功能部位：一个是结合部位(binding site),一定的底物通过此 部位结合到酶分子上，它决定酶的专一性；另一个是催化部位(catalytic site)，它决定酶的 催化能力，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的活性中心具有一定的三维空间结构，由几个特定的氨基酸残基构成，处于酶分子 表面的一个凹穴内，酶的活性中心结构取决于酶蛋白的空间结构，因此，酶分子中的其他 部位的作用对于酶的催化作用来说，可能是次要的，但绝不是毫无意义的，它们至少为酶 活性中心的形成提供了结构基础。当外界的物理化学因素破坏了酶的结构时，就可能影响 酶活性中心的特定结构，因而必然影响酶的活力。 表 5-6 一些酶的活性中心的氨基酸残基 ━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━ 酶 酶分子的氨基酸残基数 活 性 中 心 的 残 基 ────────────────────────────────────────────────── 牛胰核糖核酸酶 A 124 His129 His119 Lys41 溶菌酶 129 Asp52 Glu35 木瓜蛋白酶 212 Cys25 His150 枯草杆菌蛋白酶 275 His64 Ser221 碳酸酐酶 258 His95—Zn95—His129 ↓ His117 ━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━ 第二节酶促反应特点与机制 一酶促反应特点 1.酶和一般催化剂比较 （1）用量少且催化效率高 酶与一般催化剂一样，虽然细胞 中的相对含量很低，却能大大加 快反应速度。 （2）不改变反应的平衡点 与一般催化剂一样，酶仅能改变
化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点。酶本身在反应前后也不发生变化。例 如，肽键遇水自发水解的反应极为缓慢，没有现实意义，当有酶存在时，这个反应则进行 得十分迅速。 (3.)可降低反应的活化能在一个化学反应体系中，反应开始时反应物(S)分子的能 量水平很低，为初态"(initial state)(A)。在反应的任何一瞬间反应物中都有一部分分子具 有比初态更高一些的能量，高出的这一部分能量称为活化能(activation energy),使分子进 入“过渡态”(transition state)(即活化态A),这时就能形成或打破一些化学键，形成新的物 质 产物P,即S转变为P。这些具有较高能量处于活化态的分子称为活化分子。反 应物中这种活化分子越多，反应速度越快。酶和一般催化剂一样可以降低反应的活化能， 增加活化分子数，加快反应速度。酶作为催化剂参加一些反应后，酶分子立即恢复原来的 状态，继续参加新的反应。 2.酶作为生物催化剂的特性 (1)催化效率高以分子比表示，酶催化反应的反应速度比非催化反应高10~10” 倍，比其他催化反应高10'一10倍。 (2)具有高度的专性一种壁只能作用于一类或一种特定的物质，这就是酶作用 的专一性(pecificity)。通常把被酶作用的物质称为底物(s bstrate)。所以也可以说一种 只能作用于一种或一类底物。不同的醯有不同的专一性。 (3)易失活壁是蛋白质，凡是使蛋自质变性的因素（高温、高压、强酸、强碱等）都 能使酶的结构破还，因而失去活性，所以酶的催化作用是在温和的条件（常温、常压和适 合的H值等)下实现的。 (4)酶活力的调节控削酶活力可以调节控蒯。它的调控方式很多，包括抄削遇 节、共价修饰调节、反馈调节、原邀活和邀素控削等，详细内容将在后面讨论 (⑤)酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关有些酶是复合蛋自质，其中的处 分子物质（藤、辅基及金属离子）与酶的催化活性密切相关。卷将它们除去，盛会失去 适性。 酶的高效性、专一性及温和的作用条件在生物性内的新陈代谢中发挥着强有力的作 用，酶活力的调控使生命活动中的反应得以有条不素地进行。 3、酶的底物专一性 酶的两个最显著特性就是它们的高度专一性(specif道ciy)和极高的催化效率。正是由 于这些特性使得酶与一般催化剂有明显的区别。酶对它所催化的反应与对底物的选择两方 面都是高度专一的。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的化学反应。酶对底物的选 轻性很亚格，有时其至是绝对的。由于酶具有专一性，所以生物体内的代谢时程木能有一 定的方向和顺序。不同的酶具有不同程度的专一性。我们可以将酶的专一性分为三种类 刑 (1.)绝对专一性 有些酶的专一性是绝对的，即除一种底物以外，它对其他任何物质都不起催化作用， 这种专一性称为绝对专一性。若底物分子发生细微的改变，便不能作为酶的底物。例如反 9
9 化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点。酶本身在反应前后也不发生变化。例 如，肽键遇水自发水解的反应极为缓慢，没有现实意义，当有酶存在时，这个反应则进行 得十分迅速。 (3.)可降低反应的活化能 在一个化学反应体系中,反应开始时反应物(S)分子的能 量水平很低，为"初态"(initial state)(A)。在反应的任何一瞬间反应物中都有一部分分子具 有比初态更高一些的能量，高出的这一部分能量称为活化能(activation energy)，使分子进 入“过渡态”(transition state)(即活化态 A * )，这时就能形成或打破一些化学键，形成新的物 质——产物(P)，即 S 转变为 P。这些具有较高能量处于活化态的分子称为活化分子。反 应物中这种活化分子越多,反应速度越快。酶和一般催化剂一样可以降低反应的活化能， 增加活化分子数，加快反应速度。酶作为催化剂参加一些反应后，酶分子立即恢复原来的 状态，继续参加新的反应。 2．酶作为生物催化剂的特性 （1）催化效率高 以分子比表示,酶催化反应的反应速度比非催化反应高 108～1020 倍,比其他催化反应高107～10 13倍。 （2）具有高度的专一性 一种酶只能作用于一类或一种特定的物质，这就是酶作用 的专一性(specificity)。通常把被酶作用的物质称为底物(substrate)。所以也可以说一种酶 只能作用于一种或一类底物。不同的酶有不同的专一性。 （3）易失活 酶是蛋白质,凡是使蛋白质变性的因素(高温、高压、强酸、强碱等)都 能使酶的结构破坏，因而失去活性，所以酶的催化作用是在温和的条件•(常温、常压和适 合的 pH 值等)下实现的。 （4）酶活力的调节控制 酶活力可以调节控制。它的调控方式很多，包括抑制剂调 节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活和激素控制等，详细内容将在后面讨论。 （5）酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关 有些酶是复合蛋白质,其中的小 分子物质(辅酶、辅基及金属离子)与酶的催化活性密切相关。若将它们除去,酶就会失去 活性。 酶的高效性、专一性及温和的作用条件在生物体内的新陈代谢中发挥着强有力的作 用，酶活力的调控使生命活动中的反应得以有条不紊地进行。 3、酶的底物专一性 酶的两个最显著特性就是它们的高度专一性(specificity) 和极高的催化效率。正是由 于这些特性使得酶与一般催化剂有明显的区别。酶对它所催化的反应与对底物的选择两方 面都是高度专一的。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的化学反应。酶对底物的选 择性很严格，有时甚至是绝对的。由于酶具有专一性，所以生物体内的代谢过程才能有一 定的方向和顺序。不同的酶具有不同程度的专一性。我们可以将酶的专一性分为三种类 型。 （ 1．）绝对专一性 有些酶的专一性是绝对的，即除一种底物以外，它对其他任何物质都不起催化作用， 这种专一性称为绝对专一性。若底物分子发生细微的改变，便不能作为酶的底物。例如反
丁烯二酸酶仅能催化反丁烯二酸形成L苹果酸，却不能催化结构极其相似的顺丁烯二酸 发生此反应。 (2.)相对专一性 另外一些酶对底物专一性程度要求较低，能够对结构相似的一类化合物起催化作 用，这类酶的专一性称为相对专一性。它又可分为基团专一性和键专一性两类。现以水解 酶为例说明这两种类型的专一性。设底物A、B为两个化学基团，两者之间以一定的键 连接，当水解酶作用时，反应如下： A-B+HO AoH+BH (1)基团专一性有些酶除了要求A和B之间的键合适外，而且对其所作用键两 端的基团具有不同的专一性。例如A-B化合物，酶常对其中的一个基团（如A)具有高度的 甚至是绝对的专一性，而对另外一个基团（如B)具有相对的专一性。这种酶的专一性称为 基团专一性。例如，αD-葡萄糖苷酶能水解具有α山，4糖苷键的D葡萄糖苷，这种酶 对a-D葡萄糖基团和α-糖苷键具有绝对专一性，而底物分子上的R基团则可以是任何糖 或非糖基团（如甲基）。所以这种酶既能催化麦芽糖的水解，又能催化蔗糖的水解。 (2)键专一性有些酶的专一性更低，它只要求底物分子上有适合的化学键就可以 起催化作用，而对键两端的A、B基团的结构要求不严，只有相对专一性。例如，酯酶对 具有酯键(RCOOR')的化合物都能进行催化，酯酶除了水解脂肪外，还能水解脂肪酸和 醇所合成的酯类。这种专一性称为键专一性。 (3.)立体专一性 一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用，这种专一性称 为立体专一性。自然界有许多化合物以立体异构体存在。氨基酸和糖类有D一构型及L-构 型的异构体，如D氨基酸的氧化酶能催化许多D氨基酸氧化，但对L-氨基酸则完全不起 作用，所以D氨基酸氧化酶与DL-氨基酸作用时，只有一半的底物D型)被分解，可用 此法来分离消旋化合物。 二酶促反应机制 (一)酶与底物分子的结合 酶的活性中心具有一定的大小和一定的几何形状，这样便于与底物的结合，那么酶 与底物究竞如何与底物结合呢？这与酶的专一性直接相关。关于这个问题有两个假说： (1)锁与钥匙学说E. Fischer在1890年提出，底物分子或底物分子的一部分像钥匙那样，专一地楔入到酶的活 性中心部位，也就是说底物分子 进行化学反应的部位与酶分子上 图5-7酶与底物的相互关系酶与 底物的锁匙关系学说示意图 有催化效能的必需基团间具有紧 密互补的关系（如图57所标） 这个学说强调指出只有固定的底物才能楔入与它互补的酶表面，用这个学说可以较好 地解释酶的立体异构专一性。 10
10 丁烯二酸酶仅能催化反丁烯二酸形成 L-苹果酸，却不能催化结构极其相似的顺丁烯二酸 发生此反应。 （2．）相对专一性 另外一些酶对底物专一性程度要求较低，能够对结构相似的一类化合物起催化作 用，这类酶的专一性称为相对专一性。它又可分为基团专一性和键专一性两类。现以水解 酶为例说明这两种类型的专一性。设底物 A、B 为两个化学基团，两者之间以一定的键 连接，当水解酶作用时，反应如下： A-B+ H2O────→ AOH+ BH （1）基团专一性 有些酶除了要求 A 和 B 之间的键合适外，而且对其所作用键两 端的基团具有不同的专一性。例如 A-B 化合物，酶常对其中的一个基团(如 A)具有高度的 甚至是绝对的专一性，而对另外一个基团(如 B)具有相对的专一性。这种酶的专一性称为 基团专一性。例如，α-D-葡萄糖苷酶能水解具有α-l，4-糖苷键的 D-葡萄糖苷，这种酶 对α-D-葡萄糖基团和α-糖苷键具有绝对专一性，而底物分子上的 R 基团则可以是任何糖 或非糖基团(如甲基)。所以这种酶既能催化麦芽糖的水解，又能催化蔗糖的水解。 （2）键专一性 有些酶的专一性更低，它只要求底物分子上有适合的化学键就可以 起催化作用，而对键两端的 A、B 基团的结构要求不严，只有相对专一性。例如，酯酶对 具有酯键（RCOOR′)的化合物都能进行催化，酯酶除了水解脂肪外，还能水解脂肪酸和 醇所合成的酯类。这种专一性称为键专一性。 （ 3．）立体专一性 一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用，这种专一性称 为立体专一性。自然界有许多化合物以立体异构体存在。氨基酸和糖类有 D-构型及 L-构 型的异构体，如 D-氨基酸的氧化酶能催化许多 D-氨基酸氧化，但对 L-氨基酸则完全不起 作用，所以 D-氨基酸氧化酶与 DL-氨基酸作用时，只有一半的底物(D 型)被分解，可用 此法来分离消旋化合物。 二 酶促反应机制 （一）酶与底物分子的结合 酶的活性中心具有一定的大小和一定的几何形状，这样便于与底物的结合，那么酶 与底物究竞如何与底物结合呢？ 这与酶的专一性直接相关。关于这个问题有两个假说: （1）锁与钥匙学说 E． Fischer 在 1890 年提出，底物分子或底物分子的一部分像钥匙那样，专一地楔入到酶的活 性中心部位，也就是说底物分子 进行化学反应的部位与酶分子上 有催化效能的必需基团间具有紧 密互补的关系(如图 5-7 所示)。 这个学说强调指出只有固定的底物才能楔入与它互补的酶表面，用这个学说可以较好 地解释酶的立体异构专一性。 图 5-7 酶与底物的相互关系—酶与 底物的锁匙关系学说示意图