第四章酶 有能花效me 是生物体活细胞产生的具有催化活性的蛋白质 催化活性还与辅因子有 、根 结构不同 体系。近年来还发现了以RNA为主要成分，具催化活性的核酶。酶分为六大类，即氧化 还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。酶有系统名和惯用 名。酶与底物形成中间产物而使反应沿一个低活化能途径进行，酶活性中心的结合部位 决定酶对底物的专一性，催化部位决定催化活性和效率。无催化活性的酶原经蛋白酶水 解断裂几处肽键，并去除几个肽段后形成活性中心而具有了催化活性。酶促反应动力学 研究底物浓度、酶浓度、温度、H值、激活剂和抑制剂等对酶促反应的影响。米氏方程 是反映底物浓度和反应速度之间关系的 刀子万 。米氏常数是酶的特征性 吊数， 可片 来表示酶和底 和酶浓度入 pH值的 度不 应汉 第一节酶是生物催化剂 生物体的基木特征之一是新陈代谢 。而新陈代谢是 各 的特点是速度非常 d 代的 反应比较，就会发现其中有些反应在实验室 要高温 强酸或强碱等剧烈条件 才能进行，甚至有些反应速度非常低。生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和 很强的专一性进行化学反应是由于其中存在生物催化剂(biological catalyst),这就是酶 (enzyme)。 一、酶的概念 酶是生物体活细胞产生的具有催化活性的蛋白质(D ein),是生物催化剂。 Payon及Persoz于1833年从麦芽提取液中分离得到一种能水解淀粉的物质，他们称之 为淀粉酶(diastase),1876年，Kuhne将这类生物催化剂统称为酶。酶的化学本质是蛋白 质的结论，是1926年间，Sumner第一次从刀豆中提取出脲酶(urease) ,并得到了结晶， 证明该酶具有蛋白质的一切属性之后，才被认定的。醉具有蛋白质的属性主要表现在： 1.的1化字组成 中，氮元素的含量在16%左右： 2.酶是两性电角 可以 生行两性解离，有确定的等电点(p): 的分子量很大，其水溶 有亲水胶体的性质，不能透析： 解受某些物理因素如加热、紫外线照射等及化学因素如酸、碱、有机溶剂等的作 101
101 第四章 酶 酶（enzyme）是生物体活细胞产生的具有催化活性的蛋白质，是生物催化剂。酶具 有催化效率高、专一性强、易失活、反应条件温和、酶活性可调控等特点，双成分酶的 催化活性还与辅因子有关。根据酶蛋白分子结构不同，酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶 体系。近年来还发现了以RNA为主要成分，具催化活性的核酶。酶分为六大类，即氧化 还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。酶有系统名和惯用 名。酶与底物形成中间产物而使反应沿一个低活化能途径进行，酶活性中心的结合部位 决定酶对底物的专一性，催化部位决定催化活性和效率。无催化活性的酶原经蛋白酶水 解断裂几处肽键，并去除几个肽段后形成活性中心而具有了催化活性。酶促反应动力学 研究底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂等对酶促反应的影响。米氏方程 是反映底物浓度和反应速度之间关系的动力学方程。米氏常数是酶的特征性常数，可用 来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的 影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变， 最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。变构酶是重要 的调节酶，同工酶在调节中也有重要意义。维生素是酶或辅酶的重要组成成分。 第一节 酶是生物催化剂 生物体的基本特征之一是新陈代谢（metabolism）。而新陈代谢是由为数众多的各式 各样的化学反应所组成。这些化学反应的特点是速度非常之高并且能有条不紊地进行， 从而使细胞同时能进行各种降解代谢（degradation metabolism）及合成代谢（synthesis metabolism），以满足生命活动的需要。如果把这些化学反应和在实验室中所进行的同种 反应比较，就会发现其中有些反应在实验室中需要高温、高压、强酸或强碱等剧烈条件 才能进行，甚至有些反应速度非常低。生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和 很强的专一性进行化学反应是由于其中存在生物催化剂（biological catalyst），这就是酶 （enzyme）。 一、酶的概念 酶是生物体活细胞产生的具有催化活性的蛋白质（protein），是生物催化剂。 Payon及Persoz于1833年从麦芽提取液中分离得到一种能水解淀粉的物质，他们称之 为淀粉酶（diastase），1876年，Kuhne将这类生物催化剂统称为酶。酶的化学本质是蛋白 质的结论，是1926年间，Sumner第一次从刀豆中提取出脲酶（urease），并得到了结晶， 证明该酶具有蛋白质的一切属性之后，才被认定的。酶具有蛋白质的属性主要表现在： 1. 酶的化学组成中，氮元素的含量在16%左右； 2. 酶是两性电解质，酶在水溶液中，可以进行两性解离，有确定的等电点（pI）； 3. 酶的分子量很大，其水溶液具有亲水胶体的性质，不能透析； 4. 酶分子具有一、二、三、四级结构； 5. 酶受某些物理因素如加热、紫外线照射等及化学因素如酸、碱、有机溶剂等的作
用而变性或沉淀 ,丧失酶的活性 综上大 物也为氨基酸 不 的 才称为 的 此，提出“是香必定是蛋白质”的问题。 必须是蛋白质 化活性的核糖核酸就不能看成酶，反之，如果仅仅把酶定义为生物催化剂，则上述有催 化活性的核糖核酸也应看成是酶。目前，对于此类有催化活性的核糖核酸，英文定名为 ribo四yme,国内译为“核酶或“类酶核酸”】 在酶的概念中，强调了酶是生物体活细胞产生的，但在许多情况下，细胞内生成的 酶，可以分泌到细胞外或转移到其它组织器官中发挥作用。通常把由细胞内产生并在细 内部起作用的酶称为胞内酶(endoenzyme),而把由细胞内产生后分泌到细胞外面起 作 化道中的各种蛋白P心)花外解，水解 (extroenzyme 是水解酶类 人外的其它酶类 生物化学中，常把由酶催化进行的反应称为酶促反应( 的催化下，发生化学变化台 物质称为底物( product) 二、酶的催化特点 高.作为生物能化剂 一船化相比 ,在许多方面是相同的。 如用量少而催化效率 般催化剂 酶仅能改变化 后应的南 改变化兰 后的 酶在后应前后水身不发生恋化 所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量 的底物发生变化，体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能(activation energy) 但不改变反应过程中自由能的变化（△G),因而使反应速度加快，缩短反应到达平衡的 时间，但不改变平衡常数(equilibrium constant)。 醇的催化作用与 般催化剂相比，又表现出特有的特征。 酶催化的高 化剂的催化活性婴高出很多 如过氧化氢酶(catalase)(含 和无机铁离子都催化过氧化氢发生如下的分解反应： H,02 H,0+702 实验得知，1mol的过氧化氢酶，1min内，可催化510°mol的H,02分解。同样条件 下，1mol的化学催化剂Fe2“,只能催化610mol的H,02分解。二者相比，过氧化氢酶 的催化效率大约是Fe2“的10°倍。 酶催化效率的高低可用转换数(turnover number)的概念来表示。转换数是指底物沫 10。大部分的转换数 000 右 大的可 )酶 一性 种酶只能作用子某一类或某一种特定的物质。这就是醇作用的专一性(specificity) 102
102 用而变性或沉淀，丧失酶的活性； 6. 酶水解后，生成的最终产物也为氨基酸。 综上所述，酶的化学本质是蛋白质。 显然，不能说所有蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质，才称为酶。 值得提出的是：近年来，不断发现一些核糖核酸物质也表现有一定的催化活性。为 此，提出了“酶是否必定是蛋白质”的问题。如果说酶必须是蛋白质，那么，上述有催 化活性的核糖核酸就不能看成酶，反之，如果仅仅把酶定义为生物催化剂，则上述有催 化活性的核糖核酸也应看成是酶。目前，对于此类有催化活性的核糖核酸，英文定名为 ribozyme，国内译为“核酶¡±或“类酶核酸”。 在酶的概念中，强调了酶是生物体活细胞产生的，但在许多情况下，细胞内生成的 酶，可以分泌到细胞外或转移到其它组织器官中发挥作用。通常把由细胞内产生并在细 胞内部起作用的酶称为胞内酶（endoenzyme），而把由细胞内产生后分泌到细胞外面起 作用的酶称为胞外酶（extroenzyme）。一般主要是水解酶类，如淀粉酶、脂肪酶（lipase）、 人体消化道中的各种蛋白酶（proteinase）都属胞外酶。而水解酶类以外的其它酶类都属 胞内酶。 在生物化学中，常把由酶催化进行的反应称为酶促反应（enzymatic reaction）。在酶 的催化下，发生化学变化的物质称为底物（substrate），反应后生成的物质称为产物 （product）。 二、酶的催化特点 酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，在许多方面是相同的。如用量少而催化效率 高。和一般催化剂一样，酶仅能改变化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点， 酶在反应前后本身不发生变化，所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量 的底物发生变化，体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能（activation energy）， 但不改变反应过程中自由能的变化（△G），因而使反应速度加快，缩短反应到达平衡的 时间，但不改变平衡常数（equilibrium constant）。 酶的催化作用与一般催化剂相比，又表现出特有的特征。 （一）酶催化的高效性 酶的催化活性比化学催化剂的催化活性要高出很多。如过氧化氢酶（catalase）（含 Fe 2+）和无机铁离子都催化过氧化氢发生如下的分解反应： H2O2 H2O + 1 2 O2 实验得知，1 mol的过氧化氢酶，1 min内，可催化5 10 6 mol的H2O2分解。同样条件 下，1 mol的化学催化剂Fe 2+，只能催化6 10 -4 mol的H2O2分解。二者相比，过氧化氢酶 的催化效率大约是Fe 2+的10 10倍。 酶催化效率的高低可用转换数（turnover number）的概念来表示。转换数是指底物浓 度足够大时，每分钟每个酶分子能转换底物的分子数，即催化底物发生化学变化的分子 数。根据上面介绍的数据，可以算出过氧化氢酶的转换数为5 10 6。大部分酶的转换数在 1 000左右，最大的可达10 6以上。 （二）酶催化的高度专一性 一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。这就是酶作用的专一性（specificity）
如糖苷键、酯健、肽健等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学键的酶却各不相同， 分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。 促继化的反应条件温利 品中性酸度等和的条件下进行，因为是蛋白 容易变性 由于醇对外 变化比较敏感 左南用 （四)酶话性的可调控性 与化学催化剂相比，酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动地调控。生物 体内进行的化学反应，虽然种类繁多，但非常协调有序。底物浓度、产物浓度以及环境 条件的改变，都有可能影响酶催化活性，从而控制生化反应协调有序的进行。任一生化 反应的错乱与失调，必将造成生物体产生疾病，严重时甚至死亡。生物体为适应环境的 变化，保持正常的生命活动，在漫长的进化过程中，形成了自动调控酶活性的系统。酶 的调控方 式很多 反调节、共价修饰调节、酶原激活及激素控制等。 辅基和金 离子有关 的 4 coenz今ym 、辅基(cofactor)及金 化的高 切相 在生物体新陈代谢中发挥 有条不素地进行 三、酶的组成 酶也可分为简单蛋白酶(s 蛋白质和结合蛋白质两类。同样，按照化学组成 )和结合蛋白酶( 如酶、蛋白酶、淀粉酶 脂肪酶 核糖核酸酶等一般水解酶都屈于简单蛋白酶，这些 酶的活性仅仅取决于它们的蛋白质结构，酶只由氨基酸组成，此外不含其它成分。而像 转氨酶(transaminases)、乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)、碳酸酐酶(carbonic 深是梦 tases)等均属结合蛋白酶。这些酶除了蛋白 Zyme),后者衫 cofacters 蛋日与辅因子单独存有 均无催化活力。只有二者结合成完 全=酶蛋白十辅因了 酶的辅因子有的是金屈离子，有的是小分子有机化合物。有时这两者对酶的活性都 是需要的。通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。金属在酶分子中，或者作为 酶活性中心部位的组成成分，或者帮助形成酶活性所必需的构象(conformation)。醇蛋 白以自身侧链上的极性基团，通过反应以共价键、配位键或离子键与辅因子结合。通常 把与酶蛋白结合比较松、容易脱离酶蛋白，可用透析法除去的小分子有机物称为辅酶： 把与蛋白结会比较紧者析法不除的小分不物称为辅基： 质上的差别，二者之间也无严格的界限，只不过它们与酶蛋白结合的牢固 佳化反应中，白与因子所起的作用不同，蛋白本身决定酶反应的 103
103 如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学键的酶却各不相同， 分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。 （三）酶催化的反应条件温和 酶促反应一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行。因为酶是蛋白 质，在高温、强酸、强碱等环境中容易失去活性。由于酶对外界环境的变化比较敏感， 容易变性失活，在应用时，必须严格控制反应条件。 （四）酶活性的可调控性 与化学催化剂相比，酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动地调控。生物 体内进行的化学反应，虽然种类繁多，但非常协调有序。底物浓度、产物浓度以及环境 条件的改变，都有可能影响酶催化活性，从而控制生化反应协调有序的进行。任一生化 反应的错乱与失调，必将造成生物体产生疾病，严重时甚至死亡。生物体为适应环境的 变化，保持正常的生命活动，在漫长的进化过程中，形成了自动调控酶活性的系统。酶 的调控方式很多，包括抑制剂调节、反馈调节、共价修饰调节、酶原激活及激素控制等。 （五）酶催化的活性与辅酶、辅基和金属离子有关 有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质辅酶（coenzyme）、辅基（cofactor）及金 属离子与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。 总之，酶催化的高效性、专一性以及温和的作用条件使酶在生物体新陈代谢中发挥 强有力的作用，酶活性的调控使生命活动中的各个反应得以有条不紊地进行。 三、酶的组成 （一）单纯蛋白酶和结合蛋白酶 我们已经知道，蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两类。同样，按照化学组成， 酶也可分为简单蛋白酶（simple proteinases）和结合蛋白酶（conjugated proteases）两大类。 如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等一般水解酶都属于简单蛋白酶，这些 酶的活性仅仅取决于它们的蛋白质结构，酶只由氨基酸组成，此外不含其它成分。而像 转氨酶（transaminases）、乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）、碳酸酐酶（carbonic anhydrase）及其它氧化还原酶类（oxidoreductases）等均属结合蛋白酶。这些酶除了蛋白 质组分外，还含对热稳定的非蛋白小分子物质。前者称为酶蛋白（apoenzyme），后者称 为辅因子（cofacters）。酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力。只有二者结合成完 整的分子时，才具有酶活力。此完整的酶分子称为全酶（holoenzyme）。 全酶 = 酶蛋白 ＋ 辅因子 酶的辅因子有的是金属离子，有的是小分子有机化合物。有时这两者对酶的活性都 是需要的。通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。金属在酶分子中，或者作为 酶活性中心部位的组成成分，或者帮助形成酶活性所必需的构象（conformation）。酶蛋 白以自身侧链上的极性基团，通过反应以共价键、配位键或离子键与辅因子结合。通常 把与酶蛋白结合比较松、容易脱离酶蛋白，可用透析法除去的小分子有机物称为辅酶； 而把那些与酶蛋白结合比较紧、用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。辅酶和辅基 并没有什么本质上的差别，二者之间也无严格的界限，只不过它们与酶蛋白结合的牢固 程度不同而已。 在全酶的催化反应中，酶蛋白与辅因子所起的作用不同，酶蛋白本身决定酶反应的
专一性及高效性 与反 促进 ,而轴因子直接作为电子、原子或某些化学基团的载体起传递作用，参 蛋白只能 一种辅酶结 ,组成一个 作用一种底物 向者 行化 成为 一个方向 物发生同类型 ，使底物发生 如乳酸脱氢 如乳酸胺 氢酶、苹果酸脱氢酶(malate dehydro dehydrogenase,GDH)中都含NAD,能分别催化乳酸、苹果酸及磺酸甘油发生脱氢反应。 由此也可看出，酶蛋白决定了反应底物的种类，即决定该酶的专一性，而辅酶（基）决 定底物的反应类型。 (二)单体酶、真聚酶和多酶复合体系 根据蛋 自质结构上的特点，蘭可分为三类： 体 链的酶 为单体 即水解 ,如溶菌酶、玉白酶及核糖核酸酶等 由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶( ,真聚酶中的亚其 以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸：碱高浓度的盐或 其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35000到几百万。如磷酸化酶a(phosphorylase a)、 乳酸脱氢酶等。 3.多酶复合体系 由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系(multienzyme system) 。多酶复合体 有利于细胞中一系列反应的连续 ，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控 合体的子 四、酶的底物专一性 学反的专 性是指酶对底物及其催化反应的严格选 择性程度。通常酶只能催化 一种化 或一类相似的反应。不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为以下 种类型 一)绝对专一性 个方向发生反应。若底生 专性，宝只健化尿素发生大发生细微的成和二化碳，对尿素的各种生物，和 尿素的甲基取代物或氯取代物均不起作用。 (NH2)C0+H0 2NH CO, 烯二酸)或苹果酸（逆反应的底物）， 104
104 专一性及高效性，而辅因子直接作为电子、原子或某些化学基团的载体起传递作用，参 与反应并促进整个催化过程。 通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，组成一个酶，作用一种底物，向着一个方向 进行化学反应。而一种辅酶，则可以与若干种酶蛋白结合，组成为若干个酶，催化若干 种底物发生同一类型的化学反应。如乳酸脱氢酶的酶蛋白，只能与NAD +结合，组成乳酸 脱氢酶，使底物乳酸发生脱氢反应。但可以与NAD +结合的酶蛋白则有很多种，如乳酸脱 氢酶、苹果酸脱氢酶（malate dehydrogenase，MDH）及磷酸甘油脱氢酶（glycerophosphate dehydrogenase，GDH）中都含NAD +，能分别催化乳酸、苹果酸及磷酸甘油发生脱氢反应。 由此也可看出，酶蛋白决定了反应底物的种类，即决定该酶的专一性，而辅酶（基）决 定底物的反应类型。 （二）单体酶、寡聚酶和多酶复合体系 根据蛋白质结构上的特点，酶可分为三类： 1. 单体酶 只有一条多肽链的酶称为单体酶（monomeric enzymes），它们不能解离为更小的单 位。其分子量为13 000～35 000。属于这类酶的为数不多，而且大多是促进底物发生水解 反应的酶，即水解酶，如溶菌酶、蛋白酶及核糖核酸酶等。 2. 寡聚酶 由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶（oligomeric enzymes）。寡聚酶中的亚基可 以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸、碱、高浓度的盐或 其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000到几百万。如磷酸化酶a（phosphorylase a）、 乳酸脱氢酶等。 3. 多酶复合体系 由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系（multienzyme system）。多酶复合体 有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。 多酶复合体的分子量都在几百万以上。如丙酮酸脱氢酶系（pyruvate dehydrogenase system） 和脂肪酸合成酶复合体（fatty acid synthetase complex）都是多酶体系。 四、酶的底物专一性 酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性程度。通常酶只能催化一种化 学反应或一类相似的反应。不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为以下三 种类型： （一）绝对专一性 绝对专一性（absolute specificity）是酶对底物要求很严格，只能催化一种底物向着一 个方向发生反应。若底物分子发生细微的改变，便不能作为酶的底物。如脲酶具有绝对 专一性，它只催化尿素发生水解反应，生成氨和二氧化碳，而对尿素的各种衍生物，如 尿素的甲基取代物或氯取代物均不起作用。 脲酶 （NH2）2CO ＋ H2O 2NH3 ＋ CO2 又如延胡索酸酶只作用于延胡索酸（即反丁烯二酸）或苹果酸（逆反应的底物）， 而对结构类似于这两个酸的其它化合物不起作用
HC-COOH +H,0 CH,-COOH HOOC-CH HOCH-一COOH 延胡索酸 苹果酸 此外，过氧化氢酶只能催化过氧化氢分解为水和氧气：麦芽糖酶(maltase)只作用 于麦芽糖，而不作用于其它双糖：淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素：碳酸酐酶 只作用于碳酸。 相对专一性 性 的 对底物的专 性程度 较低 具有相 其种反应。它又可分为键专 键专P性ic)和基团 性(group specificity)两类 性的德。只对底物中某些化学键有洗轻性的化作用，对出化学键质侧 连接的基团并无严格要求。如酯酶(c e)作用于底物中的酯键 使底物在酯键处发 生水解反应，而对酯键两侧的酸和醇的种类均无特殊要求。酯酶催化的反应，可用通式 表示如下： R-C0-0-R'+H20 RCOOH R'OH R与R'分别表示两种不同的烃基或其衍生物。键专一性的酶对底物结构要求最低。 2,基团专一住 与键专 基团专 定pcc的的睡对底物的选择较为格。酶作 单形 合物 糖或各 。1 对。苷和。D葡萄糖基团具 性 而底物 或非糖基团。所以这种具有基团专一性的酶， 既能催化麦芽糖水解生成两分子葡萄糖， 又能催化蔗糖水解生成葡萄糖和果糖。αD-葡萄糖苷酶催化的反应可表示为： CH.OH CH,OH H人 H HOH OH H 0-R+0 OH H +ROH HO YOH H OH H OH (三)立体专一性 一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用，这种专一性称 为立体专一性(stereo specificity)。在生物体中，具有立体异构专一性的酶相当普遍。如 L乳酸脱氢酶只催化L乳酸脱氢生成丙酮酸，对其旋光异构体D乳酸则无作用：又如延 胡索酸酶只催化延胡索酸（反丁烯二酸）加水生成苹果酸，而不能催化顺丁烯二酸的水 合作用。 105
105 此外，过氧化氢酶只能催化过氧化氢分解为水和氧气；麦芽糖酶（maltase）只作用 于麦芽糖，而不作用于其它双糖；淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素；碳酸酐酶 只作用于碳酸。 （二）相对专一性 与绝对专一性相比，相对专一性（relative specificity）的酶对底物的专一性程度要求 较低，能够催化一类具有相类似的化学键或基团的物质进行某种反应。它又可分为键专 一性（bond specificity）和基团专一性（group specificity）两类。 1. 键专一性 具有键专一性的酶，只对底物中某些化学键有选择性的催化作用，对此化学键两侧 连接的基团并无严格要求。如酯酶（esterase）作用于底物中的酯键，使底物在酯键处发 生水解反应，而对酯键两侧的酸和醇的种类均无特殊要求。酯酶催化的反应，可用通式 表示如下： R-CO-O-R' ＋ H2O RCOOH ＋ R'OH R与R'分别表示两种不同的烃基或其衍生物。键专一性的酶对底物结构要求最低。 2. 基团专一性 与键专一性相比，基团专一性（group specificity）的酶对底物的选择较为严格。酶作 用底物时，除了要求底物有一定的化学键，还对键的某一侧所连基团有特定要求。如磷 酸单酯酶能催化许多磷酸单酯化合物，如6-磷酸葡萄糖或各种核苷酸发生水解，而对磷酸 二酯键不起作用。又如α-D-葡萄糖苷酶能水解具有α-1,4-糖苷键的D-葡萄糖苷，这种酶 对α-糖苷键和α-D-葡萄糖基团具有严格选择性，而底物分子上的R基团则可以是任何糖 或非糖基团。所以这种具有基团专一性的酶，既能催化麦芽糖水解生成两分子葡萄糖， 又能催化蔗糖水解生成葡萄糖和果糖。α-D-葡萄糖苷酶催化的反应可表示为： （三）立体专一性 一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用，这种专一性称 为立体专一性（stereo specificity）。在生物体中，具有立体异构专一性的酶相当普遍。如 L-乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢生成丙酮酸，对其旋光异构体D-乳酸则无作用；又如延 胡索酸酶只催化延胡索酸（反丁烯二酸）加水生成苹果酸，而不能催化顺丁烯二酸的水 合作用