(3)假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白 的外表面，哪些分布在内部？ 天冬氨酸：异亮氨酸：苏氨酸：缬氨酸：谷氨酰胺：赖氨酸 三、习题解答 (一)名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极 离子 2.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食 中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的p值，用符号p 表示。 4.稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是 正常氨基酸的行生物。 5.非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体 的各种组织和年 胞的氨基酸 6。构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构 型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肚链中氨基粉的排列师序，以及一硫罐的位置」 8.构象：指有机分子中 不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的 空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价健的断裂和重新形成。构象 改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折 叠的方式 10.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近 似球形的组装体。 1,蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定 的球状分子结构的构象 12.氢键：指负电性很强的氧原子或氨原子与N-H或OH的氢原子间的相互吸引力。 11
11 （3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白 的外表面，哪些分布在内部？ 天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸 三、 习题解答 （一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极 离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食 中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的 pH 值，用符号 pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的 20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是 正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体 的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构 型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的 空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象 改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折 叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近 似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定 的球状分子结构的构象。 12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与 N-H 或 O-H 的氢原子间的相互吸引力
13.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式 聚合所呈现的三维结构。 14.离子链：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐链。 15.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的 在空间上能辨认的二级结构组合体 16.疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水 侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两 个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时 ,范德华力最强 18.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度 降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性作用： 蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键造到破坏导到 天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复 生物活性的现象 22.蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电 荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23.凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的 分配比例将混合成分分开的技术。 (二)填空题 氨：羧基 2.16:6.25 3.谷氨酸：天冬氨酸：丝氨酸：苏氨酸 4。苯丙氨酸：酪氨酸：色氨酸：紫外吸收 5.负极 6. 组氨酸：半胱氨酸：蛋氨酸 7.ā-螺旋结构：B-折叠结构 8.C-0:N=H:氢：0.54nm:3.6:0.15nm:右 9。辅氨酸，轻陆氨酸 10.极性：疏水性 11.蓝紫色：辅氨酸 l2
12 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式 聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、 在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水 侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两 个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度 降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致 天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复 生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电 荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的 分配比例将混合成分分开的技术。 （二）填空题 1． 氨；羧基； 2． 16 ；6.25 3． 谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸 4． 苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收 5． 负极 6． 组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸 7． α-螺旋结构；β-折叠结构 8． C=O；N=H；氢；0.54nm； 3.6；0.15nm；右 9． 脯氨酸；羟脯氨酸 10．极性；疏水性 11．蓝紫色；脯氨酸
12.肽键：二硫键：氢键次级键：氢键：离子键：疏水链：范德华力 13.表面的水化膜：同性电荷 14.谷胱甘肽：巯基 15.增加：盐溶：减小：沉淀析出：盐析：蛋白质分离 16.带电荷量：分子大小：分子形状：方向：速率 17.两性离子：最小 18.FDNB法(2,4-二硝基氟苯法)：Edman降解法（苯异硫氢酸酯法） 19.沉降法：凝胶过滤法：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE法) 20.不动：向正极移动：向负极移动 21.两性离子：负： 22.3.22 23.氢键： 24.C:a:b 25.16672:66687: 26.50圈：27nm (三) 选择题 1.D:5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为9.74，大于生理pH值，所以 带正电荷。 2.B:人（或哺乳动物)的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬 氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种，酪氨酸不是必需氨基酸。 3.A:酪氨酸和 苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数分别为540何120，所以酪氨酸比 苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽健的最大吸收在215m 半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均无明显吸收。 4。D:在此4种氨基粉中，只右蝴氨酸的R基闭可接受氢质子，作为随，而其它3种氨 基酸均无可解离的R侧链 5.B:氨基酸的ā-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸， 而其它氨基酸的α一碳上都连接有氨基，是氨基酸。 6.B:天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不 是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,每个 氨基酸残基上升高度为0.15nm,所以B不是a-螺旋结构的特点。 7.C:蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的 稳定因素。此时溶解度最小：加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象： 因为蛋白质中含有酪氨酸 苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性：变性蛋白 质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏， 13
13 12．肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力 13．表面的水化膜；同性电荷 14．谷胱甘肽；巯基 15．增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离 16．带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率 17．两性离子；最小 18．FDNB 法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman 降解法（苯异硫氢酸酯法） 19．沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE 法） 20．不动；向正极移动；向负极移动； 21．两性离子；负； 22．3.22 23．氢键； 24．C；a；b 25．16 672； 66 687； 26．50 圈；27nm （三） 选择题 1．D：5 种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为 9.74,大于生理 pH 值，所以 带正电荷。 2．B：人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬 氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸 8 种，酪氨酸不是必需氨基酸。 3．A：酪氨酸和苯丙氨酸在 280nm 处的克分子消光系数分别为 540 何 120,所以酪氨酸比 苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在 215nm, 半胱氨酸的硫原子在 280nm 和 215nm 均无明显吸收。 4．D：在此 4 种氨基酸中，只有赖氨酸的 R 基团可接受氢质子，作为碱，而其它 3 种氨 基酸均无可解离的 R 侧链。 5．B：氨基酸的α-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸， 而其它氨基酸的α-碳上都连接有氨基，是氨基酸。 6．B：天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不 是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm,每个 氨基酸残基上升高度为 0.15nm,所以 B 不是α-螺旋结构的特点。 7．C：蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的 稳定因素，此时溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象； 因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；变性蛋白 质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏
变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了 与水分子的作用，从而使蛋自质溶解度减小并沉淀。 8.C:甘氨酸的▣-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，所以不是不对称碳 原子，没有立体异构体，所以不具有旋光性。 9.B:双缩脲反应是指含有两个或两个以上肽键的化合物（肽及蛋白质）与稀硫酸铜的 碱性溶液反应生成紫色（或青紫色）化合物的反应，产生颜色的深浅与蛋自质的含 量成正比，所以可用于蛋白质的定量测定。茚三酮反应是氨基酸的游离的αNH与 茚三酮之间的反应：凯氏定氯法是测定蛋白质消化后产生的氨：紫外吸收法是通过 测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白质的方法，因为大多数蛋白质都含有酪氨酸 有些还含有色氨酸或苯内氨酸，这三种氨基酸其有紫外吸收特性，所以素外吸收值 与蛋白质含量成正比。 10。D:靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的 肽键 线肽酶是从肽链的羧基端开始水解肽键的外肽酶：氨肽醇是从肽链的氨基端 开始水解肽键的外肽酶：胰蛋白南可以专一地水解碱性氨基酸的我基参与形成的肽 键. 11.A:蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH 值。蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐， 如果加入少量中性盐不但不会使蛋 质沉淀析出反而会增加其溶解度，即盐溶。在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分 子间的净电斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白质 应调H至等电点。 12. A:在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为 疏水性基团避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水价 用：蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成 级结构的类型以及更高层次的结构：维持蛋白质空间结构的作用力主要是次级键 13.E:脯氨酸是亚氨基酸，参与形成肽键后不能再与C-O氧形成氢键，因此不能形成。 螺旋结构，氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成：连续出现多 个酸性氨基酸或碱性氨基酸时，同性电荷会互相排斥，所以不能形成稳定的螺旋结 的 14.C:B-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列 方式，所以题中C项的说法是错误的。在B-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态 氨基酸残基之间的轴心距离为0.35m,相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间 形成氢键而使结构稳定。 15.C:蛋白质二级结构的两种主要类型是a-螺旋结构和B-折叠结构。在α-螺旋结构 中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在B-折叠结 构中，相邻肽链或肽段之间形成氢键以维持结构的稳定，所以氢键是维持蛋白质 14
14 变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了 与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。 8．C：甘氨酸的α-碳原子连接的 4 个原子和基团中有 2 个是氢原子，所以不是不对称碳 原子，没有立体异构体，所以不具有旋光性。 9．B：双缩脲反应是指含有两个或两个以上肽键的化合物（肽及蛋白质）与稀硫酸铜的 碱性溶液反应生成紫色（或青紫色）化合物的反应，产生颜色的深浅与蛋白质的含 量成正比，所以可用于蛋白质的定量测定。茚三酮反应是氨基酸的游离的α-NH 与 茚三酮之间的反应；凯氏定氮法是测定蛋白质消化后产生的氨；紫外吸收法是通过 测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白质的方法，因为大多数蛋白质都含有酪氨酸， 有些还含有色氨酸或苯丙氨酸，这三种氨基酸具有紫外吸收特性，所以紫外吸收值 与蛋白质含量成正比。 10．D：靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的 肽键；羧肽酶是从肽链的羧基端开始水解肽键的外肽酶；氨肽酶是从肽链的氨基端 开始水解肽键的外肽酶；胰蛋白酶可以专一地水解碱性氨基酸的羧基参与形成的肽 键。 11．A：蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的 pH 值。蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐，如果加入少量中性盐不但不会使蛋白 质沉淀析出反而会增加其溶解度，即盐溶。在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分 子间的净电斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白质 应调 pH 至等电点。 12．A：在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为 疏水性基团避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作 用；蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成二 级结构的类型以及更高层次的结构；维持蛋白质空间结构的作用力主要是次级键。 13．E：脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后不能再与 C=O 氧形成氢键，因此不能形成α -螺旋结构;氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成；连续出现多 个酸性氨基酸或碱性氨基酸时，同性电荷会互相排斥，所以不能形成稳定的螺旋结 构。 14．C：β-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列 方式，所以题中 C 项的说法是错误的。在β-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态， 氨基酸残基之间的轴心距离为 0.35nm, 相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间 形成氢键而使结构稳定。 15．C：蛋白质二级结构的两种主要类型是α-螺旋结构和β-折叠结构。在α-螺旋结构 中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在β-折叠结 构中，相邻肽链或肽段之间形成氢键以维持结构的稳定，所以氢键是维持蛋白质二
级结构稳定的主要作用力。离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构利 四级结构中起重要作用，而二硫键在稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。 16.E:肽键是连接氨基酸的共价键，它是维持蛋白质一级结构的作用力：而硫键是2 分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化形成的共价健，它可以存在于2条肽链之间也可以由 存在于同一条肽链的2个不相邻的半胱氨酸之间，它在维持蛋白质三级结构中志 定作用，但不是最主要的。离子键和氢键都是维持蛋白质三级结构稳定的因素之 但此项选择不全面，也不确切。次级键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力，所 以次项选择最全面、确切。 17. A:用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法，与 蛋白质分子的带电状况无关。在进行凝胶过滤柱层析过程中，比凝胶网眼大的分子 不能进入网眼内，被排阻在凝胶颗粒之外。比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内， 分子越小进入网眼的机会越多，因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程 距离不同，大分子物质经过的距离短而先被洗出，小分子物质经过的距离长，后衫 洗脱，从而使蛋白质得到分离。 18。A:蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引起理化性质的改变以及生物活性的 丧失，但其一级结构不发生改变，所以肽键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其 空间结构稳定的作用力被破坏，氢健、离子健和疏水健都是维持蛋白质空间结构的 作用力，当这些作用力被破坏时空间结构就被破坏并引起变性，所以与变性有关 19.A:蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象， 因为一级结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学 性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象： 和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的作用力，但不决定蛋白质的构象 ,温度及 pH影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但不决定蛋白质的构象。 20.B:氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氢质子也可以接受氢质子，所以即是酸又 是碱，是两性电解质。由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和 天冬氨酸侧链基团的羧基以及赖氨酸的侧链氨基，所以也是两性电解质，这是氨 酸和蛋白质所共有的性质：胶体性质是蛋白质所具有的性质，沉淀反应是蛋白质的 胶体性质被破坏产生的现象：变性是蛋白质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧 失生物话性的现象，这三种现象均与氨基酸无关」 2.E: 氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的pH值是其等电点，即净电荷为 零，此时在电场中不泳动。由于净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度 最小。 22,B:蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，蛋白质中所含氨基 酸的种类和数目相同但排列顺序不同时，其一级结构以及在此基础上形成的： 空间结 构均有很大不同。蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕是蛋白质二级结构的内容，所 15
15 级结构稳定的主要作用力。离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构和 四级结构中起重要作用，而二硫键在稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。 16．E：肽键是连接氨基酸的共价键，它是维持蛋白质一级结构的作用力；而硫键是 2 分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化形成的共价键，它可以存在于 2 条肽链之间也可以由 存在于同一条肽链的 2 个不相邻的半胱氨酸之间，它在维持蛋白质三级结构中起一 定作用，但不是最主要的。离子键和氢键都是维持蛋白质三级结构稳定的因素之一， 但此项选择不全面，也不确切。次级键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力，所 以次项选择最全面、确切。 17．A：用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法，与 蛋白质分子的带电状况无关。在进行凝胶过滤柱层析过程中，比凝胶网眼大的分子 不能进入网眼内，被排阻在凝胶颗粒之外。比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内， 分子越小进入网眼的机会越多，因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程 距离不同，大分子物质经过的距离短而先被洗出，小分子物质经过的距离长，后被 洗脱，从而使蛋白质得到分离。 18．A：蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引起理化性质的改变以及生物活性的 丧失，但其一级结构不发生改变，所以肽键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其 空间结构稳定的作用力被破坏，氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的 作用力，当这些作用力被破坏时空间结构就被破坏并引起变性，所以与变性有关。 19．A：蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象， 因为一级结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学 性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象；二硫键 和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的作用力，但不决定蛋白质的构象；温度及 pH 影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但不决定蛋白质的构象。 20．B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氢质子也可以接受氢质子，所以即是酸又 是碱，是两性电解质。由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和 天冬氨酸侧链基团的羧基以及赖氨酸的侧链氨基，所以也是两性电解质，这是氨基 酸和蛋白质所共有的性质；胶体性质是蛋白质所具有的性质，沉淀反应是蛋白质的 胶体性质被破坏产生的现象；变性是蛋白质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧 失生物活性的现象，这三种现象均与氨基酸无关。 21．E： 氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的 pH 值是其等电点，即净电荷为 零，此时在电场中不泳动。由于净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度 最小。 22．B：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，蛋白质中所含氨基 酸的种类和数目相同但排列顺序不同时，其一级结构以及在此基础上形成的空间结 构均有很大不同。蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕是蛋白质二级结构的内容，所