固定牝酶的源流 团定化醇 immobilized enzyme是1971年在美国举 行的第一次世界酶会议上推荐确定的。又称水不溶 性酶、固相酶。 50年代开始。将聚氨基苯乙烯树脂重氮化,再与羧 肽酸、淀粉酶等结合制成最早的固定 化酶 1969年。用固定化氨基酰化酶拆分DL-氨基酸 。第一个工业生产的固定化酶。 固定化酶:水溶性酶通过物理和化学的方法,使之 与不溶性载体结合形成的一种不再溶解的酶。 跳转到第一页
跳转到第一页 一 固定化酶的源流 固定化酶immobilized enzyme是1971年在美国举 行的第一次世界酶会议上推荐确定的。又称水不溶 性酶、固相酶。 固定化酶：水溶性酶通过物理和化学的方法，使之 与不溶性载体结合形成的一种不再溶解的酶。 50年代开始。将聚氨基苯乙烯树脂重氮化，再与羧 肽酸、淀粉酶等结合制成最早的固定 化酶 1969年。 用固定化氨基酰化酶拆分DL-氨基酸 。第一个工业生产的固定化酶
二酶固定牝后的性质变化 酶固定化后,原有的某些性状会产生一定变化。 ①对底物的特异性。尤其注意立体结构对催化底物特异 性的影响。 2酶反应最适PH值的改变。酶固定化后,酶蛋白质的电 子状态会发生改变,载体表面的电位要受影响。但有规 律,可调整固定化方法,获得最适合的反应条件。 力学常数的改变。米氏常数和最大反应速度会改变 c海反应温度的改变 ∝增橧加酶的稳定性。对热、PH值、有机溶媒、蛋白质变 性剂、蛋白质分解酶的稳定性增加。连续化反应稳定性 好。—固定化酶的最大好处 跳转到第一页
跳转到第一页 二 酶固定化后的性质变化 酶固定化后，原有的某些性状会产生一定变化。 1 对底物的特异性。尤其注意立体结构对催化底物特异 性的影响。 2 酶反应最适PH值的改变。酶固定化后，酶蛋白质的电 子状态会发生改变，载体表面的电位要受影响。但有规 律，可调整固定化方法，获得最适合的反应条件。 3 动力学常数的改变。米氏常数和最大反应速度会改变 4 酶反应温度的改变 5 增加酶的稳定性。对热、PH值、有机溶媒、蛋白质变 性剂、蛋白质分解酶的稳定性增加。连续化反应稳定性 好。——固定化酶的最大好处
三固定牝酶的形态和作用模型 1制备固定化酶的方法 2固定化酶的形态结构模型 3固定化酶的作用模型及其反应机理 跳转到第一页
跳转到第一页 三 固定化酶的形态和作用模型 1 制备固定化酶的方法 2 固定化酶的形态结构模型 3 固定化酶的作用模型及其反应机理
1制备固定化酶的方法 化学方法、物理方法、物理与化学结合法三种。 制备时应注意: (①保护酶蛋白的立体结构不变。 (②避免不溶性载体与酶的活性中心发生作用 (③在温和条件下进行,避免高温、高压、强酸碱等 跳转到第一页
跳转到第一页 1 制备固定化酶的方法 化学方法、物理方法、物理与化学结合法三种。 制备时应注意： （1）保护酶蛋白的立体结构不变。 （2）避免不溶性载体与酶的活性中心发生作用 （3）在温和条件下进行，避免高温、高压、强酸碱等