Ⅱ酶促反应的作用机理 1与化学催化剂的比较 ()反应前后催化剂的数量和性质不发生改变 (2)不改变反应的平衡点,加快达到平衡的时间 白3)降低反应的活化能,反应易进行 活化分子能量较高,处于活化态的分子 activation molecule 活化能活化分子比一股分子高出的能量 activation单位:定温度下l摩尔底物全部进入活 ener 化态所需要的自由能,kJ/mol 活化能愈高,活化分子数少,反应速率慢 结果」催化剂能瞬时与反应物结合成过渡态降低 反应所需的活化能。 Chapter 3 Enzyme
Chapter 3 Enzyme Ⅱ.酶促反应的作用机理 1.与化学催化剂的比较 ⑴反应前后催化剂的数量和性质不发生改变 ⑵不改变反应的平衡点，加快达到平衡的时间 ⑶降低反应的活化能，反应易进行 能量较高，处于活化态的分子。 结果 活化能 activation energy 活化分子 activation molecule 活化分子比一般分子高出的能量。 单位：一定温度下1摩尔底物全部进入活 化态所需要的自由能，kJ/mol。 活化能愈高，活化分子数少，反应速率慢。 催化剂能瞬时与反应物结合成过渡态，降低 反应所需的活化能
2过渡态和活化能 (1)过渡态tran Transition x+ state A初 「反应 特征反应的全 △G 极不 过渡态其纯 Product Substrate Reaction coordinate s、x P Chapter 3 Enzyme
Chapter 3 Enzyme 2.过渡态和活化能 ⑴过渡态transition state A+B→→→A……B→→→C+D 初态 过渡态 终态 过渡态 反应 特征 反应的全过程含一个或多个过渡态（中间产物） 极不稳定的中间产物，寿命极短。 其结构不同于反应物和产物
(2)活化能 activation energy 反应物(初态)转化成中间产物(过渡 活化能态)所需要的能量 催化反应的活化能 Transition state Transition state (uncatalyzed) Average free of A △G at To T2 △G.>△ △G at T Transition state (catalyzed △G: catalyzed E Average free energy Average free of A at 7 Average tree energy energy of A of Pat T. Average free of Pat 7 energy of P Progress of reaction Progress of reaction 略蛋白水解胰蛋白酶 HCl 50.22 Chapter 3 Enzyme
Chapter 3 Enzyme ⑵活化能activation energy 反应物（初态）转化成中间产物（过渡 活化能 态）所需要的能量
3中间产物学说 反应S+E→ES→→→ES→→EP→→→P+E 中间上S:合成酶底物复 产物ES:酶过渡态中间 Enzvme-transition EP 酶产物复合物 E Enzyme substrate 证观察:电子显微镜可直 substrate complex △G 结合而成 me 与杉 duct 据 产物:已分离并结晶D ES E+P D氨基酸结合的EBBx+一EP 中间产物/稳定:稳定可分离! 与过溏太寿命:短而难于分离 酶:总结果中不参与反应 Chapter 3 Enzyme
Chapter 3 Enzyme 3.中间产物学说 S+E→→→ES→→→ES≠→→→EP→→→P+E 中间产物 与过渡态 反应 中间 产物 ES： 合成酶-底物复合物 ES≠：酶-过渡态中间物复合物 EP： 酶-产物复合物 稳定：稳定可分离！ 寿命：短而难于分离 酶： 总结果中不参与反应 证 据 观察：电子显微镜可直接观察核酸聚合酶 与核酸结合而成的复合物！ 产物：已分离并结晶D-氨基酸氧化酶与 D-氨基酸结合的复合物
4诱导契合 induced fit假说 提出1958年, Koshland 酶分子的活性部位有一定的可变性,当底 内条发生相应的变化,使活性部位上各个结台 容基团与催化基团达到对底物结构正确的空间 排布与定向,使酶与底物互补结合,产生酶 底物复合物,使底物发生反应 Chapter 3 Enzyme
Chapter 3 Enzyme 4.诱导契合induced fit假说 提出 1958年，Koshland 内 容 酶分子的活性部位有一定的可变性，当底 物分子与酶分子相遇时，可诱导酶蛋白的构 象发生相应的变化，使活性部位上各个结合 基团与催化基团达到对底物结构正确的空间 排布与定向，使酶与底物互补结合，产生酶- 底物复合物，使底物发生反应