结合氧的血红素附近的构象变化。 Max perutz假定T→R的转变 是由于血红素周围几个关键氨基酸侧链位置的改变所引起的 态的血红素轻微皱褶,引起血红素铁突出His的侧链。氧的结合 引起血红素呈现更平坦的构象,将His侧链改变而接触F螺旋。 Val FG5 eme Leu FG3 His F8 Helix F F4 T state R state
结合氧的血红素附近的构象变化。Max Perutz假定T→R的转变 是由于血红素周围几个关键氨基酸侧链位置的改变所引起的。T 态的血红素轻微皱褶，引起血红素铁突出His的侧链。氧的结合 引起血红素呈现更平坦的构象，将His侧链改变而接触F螺旋
Hb的氧合另构多改变 Val FG5 Heme Leu FG3 His F8 Helix F Leu F4 T态(紧张态) R态(松弛态) 去氧Hb亚基 氧合Hb亚基 Fc位于卟啉环靠近HisF8一侧 F被拉回到卟啉环平面 卟啉环圆顶状向HsF8凸出 卟啉环圆顶状转为平面 HsF8幸拉螺旋
2.亚基三级结构及整个蛋白四级结构的变化 铁原子的位移 εgHis的位移—使F螺旋、 EF拐角及FG拐角发生位移—F螺旋向H螺旋移 动—氢键断裂—导致四级结构的盐桥破坏 挤出BPG分子。 脱氧血红蛋白与氧合血红蛋白构象的转变 T R 紧张态松弛态 构象紧密构象松弛 氧亲和力低氧亲和力高
2.亚基三级结构及整个蛋白四级结构的变化 铁原子的位移 F8His的位移 使F螺旋、 EF拐角及FG拐角发生位移 F 螺旋向H螺旋移 动 氢键断裂 导致四级结构的盐桥破坏 挤出BPG分子。 • 脱氧血红蛋白与氧合血红蛋白构象的转变 T R 紧张态 松弛态 构象紧密 构象松弛 氧亲和力低 氧亲和力高
血红蛋白的变构 Deoxyhemoglobin Oxyhemoglobin 15° 2 β2 5 a1 (2 a1 2
血红蛋白的变构
别构蛋白:蛋白质分子中不止有 个配基的结合部位(活性部位), 还有别的配基的结合部位(别构部 位)。别构蛋白都有别构效应。 别构效应:蛋白质与配基结合后改 变蛋白质的构象,进而改变蛋白质 的生物活性的现象。 别构蛋白一般都是寡聚蛋白质
• 别构蛋白：蛋白质分子中不止有一 个配基的结合部位（活性部位）， 还有别的配基的结合部位（别构部 位）。别构蛋白都有别构效应。 • 别构效应：蛋白质与配基结合后改 变蛋白质的构象，进而改变蛋白质 的生物活性的现象。 • 别构蛋白一般都是寡聚蛋白质