绝对专一性:一种酶只能催化一种化合物进行 种反应 相对专一性:一种酶能够催化一类具有相同化学键 或基团的物质进行某种类型的反应 反应专一性:一种酶只能催化某化合物在热力学上 可能进行的许多反应中的一种反应 底物专一性:一种酶只能催化一种底物 立体专一性:一种酶只能作用于所有立体异构体中 的一种
绝对专一性 ：一种酶只能催化一种化合物进行一 种反应 相对专一性：一种酶能够催化一类具有相同化学键 或基团的物质进行某种类型的反应 反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热力学上 可能进行的许多反应中的一种反应 底物专一性 ：一种酶只能催化一种底物 立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异构体中 的一种
第二节简单的化反 例如,反应S一P 其反应机理可表示为 S+EES〕一E+P y dt y dt 式中r,底物S的消耗速率,mol/(L·s); r—产物P的生成速率,mol/(L·s); V——反应体系的体积,L; n—底物S的质量,mol; 产物P的质量,mol t—时间,s。 C +20 LES
第二节 简单的酶催化反应动力学
、 Michaelis- Menten方 方程推导三点假设 ①与底物浓度C相比,酶的浓度C1是很小的,因而可忽略由于 生成中间复合物[S]而消耗的底物。 ②在反应过程中,酶浓度保持恒定。CE0=Cg+CBs ③产物的浓度很低,因而产物的抑制作用可以忽略。生成产物 步的速率要慢于底物与酶生成复合物的可逆反应的速率,因此, 生成产物一步的速率决定整个酶的催化反应速率,而生成复合物 的可逆反应达到平衡状态
一、Michaelis-Menten 方程 方程推导三点假设： ①与底物浓度CS相比，酶的浓度CI是很小的，因而可忽略由于 生成中间复合物[ES]而消耗的底物。 ②在反应过程中，酶浓度保持恒定。CE0 ＝CE＋CES ③产物的浓度很低，因而产物的抑制作用可以忽略。生成产物 一步的速率要慢于底物与酶生成复合物的可逆反应的速率，因此， 生成产物一步的速率决定整个酶的催化反应速率，而生成复合物 的可逆反应达到平衡状态
+1·CE·Cs=k-1·C 或表示为 是:CE +1 式中CE—游离酶的浓度,mol/L Cs—底物的浓度,mol/L; K解离常数,mol/L 反应体系中酶的总浓度CE为 -CE+CLES 所以 Ce,=ks CE2+Cces) -Cs 1+ K 即 CE.·Cs CstKs 将式(2-5)代入式(2-2), 得 kCE·C s =ke 式中rPm—P的最大生成速率,mol/L·s) C。酶的总浓度,亦为酶的初始浓度,mol/L。 式(26)即为米氏方程,或称MM方程
二、 Briggs- Haldane方程 G.E. Briggs和B.J. Haldane对上述第3点假设进行了修正, 提出了“拟稳态”假设。 由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多,中间 复合物分解时所得到的酶又立即与底物相结合,从而使反应 体系中复合物浓度维持不变,即中间复合物的浓度不再随时 间而变化,这就是“拟稳态”假设。这是从反应机理推导动 力学方程又一重要假设
二、Briggs－Haldane 方程 G．E．Briggs和B．J．Haldane对上述第3点假设进行了修正， 提出了“拟稳态”假设。 由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多，中间 复合物分解时所得到的酶又立即与底物相结合，从而使反应 体系中复合物浓度维持不变，即中间复合物的浓度不再随时 间而变化，这就是“拟稳态”假设。这是从反应机理推导动 力学方程又一重要假设