第一章蛋白类生物活性物质 本章要点 免疫球蛋白的基本概念、分布、结构与组成 2.牛乳中的免疫球蛋白 3.免疫球蛋白的生物学功能 4.乳铁蛋白的基本性质、生物活性及其影响因素 5.乳铁蛋白的分离方法 6.溶菌酶的基本性质、加工适应性及其在食品中的应用 免疫球蛋白作为重要的蛋白类生物活性物质,目前有着比较广泛的研究背景和应用潜力,乳铁蛋 白和溶菌酶等作为具有抑菌蛋白已经得到广泛的关注,因此本章介绍了它们的基本概念、来源与分布、 结构与组成、生物活性等。 第一节免疫球蛋白 免疫球蛋白( Immunoglobulin,简称lg)是一类具有抗体活性,能与相应抗原发生特异性结合的 球蛋白。免疫球蛋白不仅存在于血液中,还存在于体液、粘膜分泌液以及B淋巴细胞膜中。它是构成 体液免疫作用的主要物质,与补体结合后可杀死细菌和病毒,因此,可增强机体的防御能力。 目前,食物来源的免疫球蛋白主要是来自乳、蛋等畜产品。特别是近年来人们对牛初乳和蛋黄来 源的免疫球蛋白研究开发的较多。 在牛初乳和常乳中,lg总含量分别为50和06mg/mL,其中约80%~86%为lgG。人乳免疫球 蛋白主要以1gA为主,含量为41~475μg/g 从鸡蛋黄中提取的免疫球蛋白为IgY,是鸡血清IgG在孵卵过程中转移至鸡蛋黄中形成的,其生 理活性与鸡血清IgG极为相似,相对分子质量164000。其活性易受到温度、pH的影响。当温度在60℃ 以上、pH-4时,活性损失较大 、Ig的基本概念 从功能性食品角度考虑,能够与病原微生物、毒素等许多抗原发生特异性结合的lg,其功能性机 制十分确切。lg特殊性表现在:①生物合成的分子遗传学较为特别:②异种性,即表现型很多;③具 有极其重要的生物功能。由于这些特征,必须借助一定工具才能对它们正确定性和命名。1964年,WHO 首次提出了人体免疫球蛋白的名称,一直延用至今,并用相似体系对牛以及其他动物的这类物质进行 了命名。实践上,免疫球蛋白的分类与命名在很大程度上依据免疫化学,包括与参照蛋白质(一般来 源于人)的交叉反应性。 (一)1g的分类与命名 实际测定每一种免疫球蛋白的结构是难以实现的工作,故通常根据免疫反应特性进行Ig分类。 免疫球蛋白通常具有抗体活性,但其本身对其他种动物或同一种系不同个体来说,也是一种抗原 物质。免疫球蛋白产生的遗传背景不同,其抗原性也有差异,它们在异种、同种异体和同一个体内可 引起免疫应答,产生相应的抗体(抗一抗体)。因此,可利用血清学方法测定和分析免疫球蛋白的抗性, 据此可将lg分为同种型、同种异型和独特型三种血清型 1.同种型( Isotype) 它是指同一种属所有正常个体免疫球蛋白(lg)分子共同具有的抗原特异性标志。同种型免疫球
1 第一章 蛋白类生物活性物质 本章要点 1. 免疫球蛋白的基本概念、分布、结构与组成 2. 牛乳中的免疫球蛋白 3. 免疫球蛋白的生物学功能 4. 乳铁蛋白的基本性质、生物活性及其影响因素 5. 乳铁蛋白的分离方法 6. 溶菌酶的基本性质、加工适应性及其在食品中的应用 免疫球蛋白作为重要的蛋白类生物活性物质，目前有着比较广泛的研究背景和应用潜力，乳铁蛋 白和溶菌酶等作为具有抑菌蛋白已经得到广泛的关注，因此本章介绍了它们的基本概念、来源与分布、 结构与组成、生物活性等。 第一节 免疫球蛋白 免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称 Ig）是一类具有抗体活性，能与相应抗原发生特异性结合的 球蛋白。免疫球蛋白不仅存在于血液中，还存在于体液、粘膜分泌液以及 B 淋巴细胞膜中。它是构成 体液免疫作用的主要物质，与补体结合后可杀死细菌和病毒，因此，可增强机体的防御能力。 目前，食物来源的免疫球蛋白主要是来自乳、蛋等畜产品。特别是近年来人们对牛初乳和蛋黄来 源的免疫球蛋白研究开发的较多。 在牛初乳和常乳中，Ig 总含量分别为 50 和 0.6mg／mL，其中约 80％～86％为 IgG。人乳免疫球 蛋白主要以 IgA 为主，含量为 4.1～4.75μg／g。 从鸡蛋黄中提取的免疫球蛋白为 IgY，是鸡血清 IgG 在孵卵过程中转移至鸡蛋黄中形成的，其生 理活性与鸡血清 IgG 极为相似，相对分子质量 164000。其活性易受到温度、pH 的影响。当温度在 60℃ 以上、pH<4 时，活性损失较大。 一、Ig 的基本概念 从功能性食品角度考虑，能够与病原微生物、毒素等许多抗原发生特异性结合的 Ig，其功能性机 制十分确切。Ig 特殊性表现在：①生物合成的分子遗传学较为特别；②异种性，即表现型很多；③具 有极其重要的生物功能。由于这些特征，必须借助一定工具才能对它们正确定性和命名。1964 年，WHO 首次提出了人体免疫球蛋白的名称，一直延用至今，并用相似体系对牛以及其他动物的这类物质进行 了命名。实践上，免疫球蛋白的分类与命名在很大程度上依据免疫化学，包括与参照蛋白质 （一般来 源于人）的交叉反应性。 （一）Ig 的分类与命名 实际测定每一种免疫球蛋白的结构是难以实现的工作，故通常根据免疫反应特性进行 Ig 分类。 免疫球蛋白通常具有抗体活性，但其本身对其他种动物或同一种系不同个体来说，也是一种抗原 物质。免疫球蛋白产生的遗传背景不同，其抗原性也有差异，它们在异种、同种异体和同一个体内可 引起免疫应答,产生相应的抗体（抗—抗体）。因此，可利用血清学方法测定和分析免疫球蛋白的抗性， 据此可将 Ig 分为同种型、同种异型和独特型三种血清型。 1. 同种型（Isotype） 它是指同一种属所有正常个体免疫球蛋白（Ig）分子共同具有的抗原特异性标志。同种型免疫球
蛋白抗原特异性因种而异。根据lg重链或轻链恒定区肽链抗原特异性的不同,可将lg分为若干类、亚 类和型、亚型 ①类和亚类:根据免疫球蛋白重链恒定区(CH区)肽链抗原特异性的不同,可将人免疫球蛋白 分为lgG、lgA、lgM、lgD和lgE5类。这5类免疫球蛋白的重链分别以希腊字母y、a、8、n和 表示。这些重链间恒定区内的氨基酸组成约有60%的不同,也即有约40%相同,其含糖量也存在明显 差异 同一类免疫球蛋白,因其重链恒定区内肽链抗原特异性仍有某些差异,所以又可将它们分为若干 亚类。目前已经发现,1gG有4个亚类即lgG1、lgG、lgG、lgG4,lgA有lgA1和lgA2两个亚类,lgM 有1gM1和lgM2两个亚类,而1gD和IgE尚未发现有亚类。各类Ig不同亚类间的氨基酸组成约有10% 的差异 ②型和亚型:各类免疫球蛋白根据轻链恒定区肽链抗原特异性的不同,可分为κ和λ两型。每个 lg分子中的两条轻链都是相同的,在一个lg单体分子上不可能同时出现k和λ型轻链。由于型轻链 恒定区内氨基酸仍存在微小差异,因此又可将其分为4个亚型。 2.同种异型( Allotype) 同种异型是指同一种属不同个体所产生的同一类型Ig由于重链或轻链恒定区内一个或数个氨基酸 不同(即遗传标志不同)而表现的抗原性差异。 目前已在lsG和IgA重链(γ和α)恒定区及κ型轻链恒定区中发现有决定同种异型抗原特异性 的遗传标志,简称为同种异型标志。 3.独特型( Idiotype) 独特型是指不同B细胞克隆所产生的免疫球蛋白分子V区和T、B细胞表面抗原(识别)受体Ⅴ 区所具有的抗原特异性标志 (二)lg的定义 根据上述分类和命名,免疫球蛋白( Immunoglobulin,简称lg)定义为具有抗体活性或化学结构 与抗体相似的球蛋白 免疫球蛋白过去也称为γ一球蛋白,主要存在于血液和某些分泌液中。应指出,抗体都是免疫球 蛋白,而免疫球蛋白并不一定都是抗体。如骨髓瘤患者血清中浓度异常增高的骨髓瘤蛋白,虽在化学 结构上与抗体相似,但无抗体活性,没有真正的免疫功能,因此不能称为抗体。可见,免疫球蛋白是 化学结构上的概念,而抗体则是生物学功能上的概念 、Ig的分布 免疫球蛋白是在人的体液中广泛分布的一种免疫物质。人乳中以lgA为主,牛乳中则主要以IgG 含量最高。牛初乳中1g的含量受多种因素制约,如乳牛的年龄影响乳中lg的含量和类型,较老的乳牛 初乳量少且含lgG(lgGi1、lgG2)低,lgGn/lgG2的比值较年龄小的乳牛高。乳中lg的浓度不受血液 中1g浓度的影响,而与泌乳阶段有关,如初乳、末乳lg含量较高 不同动物乳汁和血清中lg的含量如表1-1所示。各种体液中免疫球蛋白的含量如表1-2所示。 表1-1不同动物乳汁、血清中lg的含量 种类 免疫球 浓度/mg·mL g主要成分含量/% 血清 初乳 常乳 初乳 常乳 IgA 1.59 11
2 蛋白抗原特异性因种而异。根据 Ig 重链或轻链恒定区肽链抗原特异性的不同，可将 Ig 分为若干类、亚 类和型、亚型。 ① 类和亚类：根据免疫球蛋白重链恒定区（CH 区）肽链抗原特异性的不同，可将人免疫球蛋白 分为 IgG、IgA、IgM、IgD 和 IgE 5 类。这 5 类免疫球蛋白的重链分别以希腊字母γ、α、δ、η和ξ 表示。这些重链间恒定区内的氨基酸组成约有 60％的不同，也即有约 40％相同，其含糖量也存在明显 差异。 同一类免疫球蛋白，因其重链恒定区内肽链抗原特异性仍有某些差异，所以又可将它们分为若干 亚类。目前已经发现，IgG 有 4 个亚类即 IgG1、IgG2、IgG3、IgG4，IgA 有 IgA1 和 IgA2 两个亚类，IgM 有 IgM1 和 IgM2 两个亚类，而 IgD 和 IgE 尚未发现有亚类。各类 Ig 不同亚类间的氨基酸组成约有 10％ 的差异。 ② 型和亚型：各类免疫球蛋白根据轻链恒定区肽链抗原特异性的不同，可分为κ和λ两型。每个 Ig 分子中的两条轻链都是相同的，在一个 Ig 单体分子上不可能同时出现κ和λ型轻链。由于λ型轻链 恒定区内氨基酸仍存在微小差异，因此又可将其分为 4 个亚型。 2. 同种异型（Allotype） 同种异型是指同一种属不同个体所产生的同一类型 Ig 由于重链或轻链恒定区内一个或数个氨基酸 不同（即遗传标志不同）而表现的抗原性差异。 目前已在 IgG 和 IgA 重链（γ和α）恒定区及κ型轻链恒定区中发现有决定同种异型抗原特异性 的遗传标志，简称为同种异型标志。 3. 独特型（Idiotype） 独特型是指不同 B 细胞克隆所产生的免疫球蛋白分子 V 区和 T、B 细胞表面抗原（识别）受体 V 区所具有的抗原特异性标志。 （二）Ig 的定义 根据上述分类和命名，免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称 Ig）定义为具有抗体活性或化学结构 与抗体相似的球蛋白。 免疫球蛋白过去也称为γ—球蛋白，主要存在于血液和某些分泌液中。应指出，抗体都是免疫球 蛋白，而免疫球蛋白并不一定都是抗体。如骨髓瘤患者血清中浓度异常增高的骨髓瘤蛋白，虽在化学 结构上与抗体相似，但无抗体活性，没有真正的免疫功能，因此不能称为抗体。可见，免疫球蛋白是 化学结构上的概念，而抗体则是生物学功能上的概念。 二、Ig 的分布 免疫球蛋白是在人的体液中广泛分布的一种免疫物质。人乳中以 IgA 为主，牛乳中则主要以 IgG 含量最高。牛初乳中 Ig 的含量受多种因素制约，如乳牛的年龄影响乳中 Ig 的含量和类型，较老的乳牛 初乳量少且含 IgG（IgG1、IgG2）低，IgG1／IgG2 的比值较年龄小的乳牛高。乳中 Ig 的浓度不受血液 中 Ig 浓度的影响，而与泌乳阶段有关，如初乳、末乳 Ig 含量较高。 不同动物乳汁和血清中 Ig 的含量如表 1—1 所示。各种体液中免疫球蛋白的含量如表 1－2 所示。 表 1－1 不同动物乳汁、血清中 Ig 的含量 种类 免疫球 蛋白 浓度／mg·mL-1 Ig 主要成分含量／％ 血清 初乳 常乳 血清 初乳 常乳 人 IgG 12.1 0.43 0.04 78 IgA 2.5 17.35 1.00 90 87 IgM 0.93 1.59 0.10 96 76 － FSC 2.09 0.02 狗 IgG 11.1 23.4 0.24 81 68 IgA 0.7 9.8 2.63 85
0.22 lgG(总) 1134 0.48 IgM 003 lgG(总) 25.0 32~212 0.72 14.0 20~200 11.0 IgM FSC 表1-2在各种体液中免疫球蛋白的含量 单位:mg/dL IgM lg A/ lgG 血清 下腺唾液 0.036 0.043 顿下腺唾液 l12 鼻液 痕量 鼻液(刺激后) 0.25 初乳(人) 痕量 胃肠胆 液液汁 50 前列腺分泌液 腔分泌液 羊水 脑髓液 十二指肠液 1.2 192 空肠液 粪便 支气管分泌液 8. 5.6~60 、Ig的结构和组成 (一)基本结构 1962年, Porter首先提出lsG分子的化学结构模式。后来证实,其他几类lg也都具有与lsG相似 的基本结构。图1-1为免疫球蛋白的结构示意图。总体上看,所有1g的基本结构均由4条多肽链, 即2条相同的重链和2条相同的轻链借二硫键连接组成的对称结构。活性lg可以是这种基本结构单位
3 IgM 1.7 0.8 0.22 猪 IgG 21.5 58.7 3.0 89 80 IgA 1.8 10.7 7.7 70 IgM 1.1 3.2 0.3 马 IgG（总） 21.9 113.4 0.39 89 88 IgG（T） 8.2 15.2 0.09 43 IgA 1.5 10.7 0.48 IgM 1.2 5.4 0.03 牛 IgG（总） 25.0 32～212 0.72 88 85 66 IgG1 14.0 20～200 0.6 IgG2 11.0 12.0 0.12 IgA 0.4 3.5 0.13 IgM 3.1 8.7 0.04 FSC 0.5 0.2 表 1－2 在各种体液中免疫球蛋白的含量 单位：mg／dL 种类 IgA IgG IgM IgA／IgG 血清 200 1.30 120 0.15 耳下腺唾液 3.95 0.036 0.043 109 颚下腺唾液 4.5 0.04 0.06 112 鼻液 20 10 痕量 2 鼻液（刺激后） 144 16 0.8 9 汗 0.8 3.2 ～0 0.25 初乳（人） 600 30 50 20 泪 20 痕量 ～0 － 胃液 56 20 3 2.8 肠液 150 140 － 胆汁 160 145 － 1.1 前列腺分泌液 26 150 － 0.3 腔分泌液 6.3 36 － 0.2 羊水 1.6 21 － 0.76 脑髓液 1.8 7.9 － 0.08 十二指肠液 23 1.2 1.5 19.2 空肠液 160 22 1.5 7.3 粪便 17 1 3 17 尿／mg·d －1 1.1 3.0 － 0.37 支气管分泌液 8.2～70 5.6～60 － 1.5 三、Ig 的结构和组成 （一）基本结构 1962 年，Porter 首先提出 IgG 分子的化学结构模式。后来证实，其他几类 Ig 也都具有与 IgG 相似 的基本结构。图 1－1 为免疫球蛋白的结构示意图。总体上看，所有 Ig 的基本结构均由 4 条多肽链， 即 2 条相同的重链和 2 条相同的轻链借二硫键连接组成的对称结构。活性 Ig 可以是这种基本结构单位
的单体或聚合体。对于聚合态免疫球蛋白lgA和IgM而言,比lgG基本结构多了附加的多肽链。此外, lg为糖蛋白,糖基连接于重链 抗原结合部位 CHOFTCH CH: ticHa 抗原结合部位 原结合部位 C0-0 图1-1免疫球蛋白的结构 lg的基本组成:①2条重链,每条均有1个由310~500个氨基酸残基(因类别不同而异)组成的 恒定区( constant region)和1个由107~115个残基(因可变区亚群不同而异)组成的可变区( variable region)构成;②2条轻链,每条也分别含有1个恒定区(107~110个氨基酸残基)和1个可变区(107 115个残基)。免疫球蛋白的轻链和重链之间依靠二硫键以及其他非共价键结合,形成一个整体。抗原 结合部位正是在重链和轻链的可变区内,故这些区域的结构决定了抗体结合抗原的特异性 lsG的重链(H链)分子质量约49893,由440个Aa残基组成。其中N端1/4区域因氨基酸组 成及排列顺序多变,称重链可变区(VH区),特别是其中第31~35,49~66,86~91和101~110 位置上的氨基酸具有更大的变异性,称之为超变区(HV区)。重链可变区中非HV区部分称为骨架区 重链剩余3/4区域因氨基酸组成和排列顺序变化较小且相对稳定,称重链恒定区(CH区) lsG轻链(L链)分子质量较小,约24974,由214个Aa残基组成。其中近N端1区域因氨基 酸组成及排列多变,称为轻链可变区(VL区),其中第26~34,50~56,89~93位置上的氨基酸具有 更大变异性,称之为超变区。轻链剩余1/2区域因氨基酸组成及排列顺序相对稳定,故称轻链恒定区 (CL区)。 如图1-1所示,lg分子中两条相同的重链和两条相同的轻链通过链间二硫键维系构成,其中每条 肽链又可被链内二硫键连接折叠成几个球形结构,这种结构使一系列对于1g生物功能有贡献的氨基酸 彼此靠近,集中在一个部位,称为Ig的功能区( domain)。lgG、19A和IgD的重链有4个功能区,即 VH、CH1、CH2和CH3;IgM和IgE的重链还有第5个功能区(CH4);轻链则有VL和CL两个功能 区。各区主要功能如下:①ⅦH和VL为抗原特异性结合部位;②CH1-3和CL为lg遗传标志;③lg 的CH2和lgM的CH3是补体(Clq)结合部位,参与补体激活;④lgG的CH3和lgE的CH4有亲细胞 活性,能使Ig结合固定于具有相应受体的组织细胞表面 介于CH和CH功能区之间的区域称为铰链区( hinge region),此区含大量脯氨酸和二硫键,富 有柔性,张合自如,可伸展180°。此种结构有利于补体结合部位的暴露,为补体活化创造条件。此外, 该区对木瓜蛋白酶和胃蛋白酶敏感,经酶处理后可从该处断裂成几个不同的片段。 免疫球蛋白的恒定区结构仅仅用于定性、分类,借以区分成各种类、亚类或者型、亚型。重、轻
4 的单体或聚合体。对于聚合态免疫球蛋白 IgA 和 IgM 而言，比 IgG 基本结构多了附加的多肽链。此外， Ig 为糖蛋白，糖基连接于重链。 图 1－1 免疫球蛋白的结构 Ig 的基本组成：①2 条重链，每条均有 1 个由 310～500 个氨基酸残基（因类别不同而异）组成的 恒定区（constant region）和 1 个由 107～115 个残基（因可变区亚群不同而异）组成的可变区（variable region）构成；②2 条轻链，每条也分别含有 1 个恒定区（107～110 个氨基酸残基）和 1 个可变区（107～ 115 个残基）。免疫球蛋白的轻链和重链之间依靠二硫键以及其他非共价键结合，形成一个整体。抗原 结合部位正是在重链和轻链的可变区内，故这些区域的结构决定了抗体结合抗原的特异性。 IgG 的重链（H 链）分子质量约 49 893，由 440 个 Aa 残基组成。其中 N 端 1／4 区域因氨基酸组 成及排列顺序多变，称重链可变区 （VH 区），特别是其中第 31～35，49～66，86～91 和 101～110 位置上的氨基酸具有更大的变异性，称之为超变区（HV 区）。重链可变区中非 HV 区部分称为骨架区。 重链剩余 3／4 区域因氨基酸组成和排列顺序变化较小且相对稳定，称重链恒定区（CH 区）。 IgG 轻链（L 链）分子质量较小，约 24 974，由 214 个 Aa 残基组成。其中近 N 端 1/2 区域因氨基 酸组成及排列多变，称为轻链可变区（VL 区），其中第 26～34，50～56，89～93 位置上的氨基酸具有 更大变异性，称之为超变区。轻链剩余 1/2 区域因氨基酸组成及排列顺序相对稳定，故称轻链恒定区 （CL 区）。 如图 1－1 所示，Ig 分子中两条相同的重链和两条相同的轻链通过链间二硫键维系构成，其中每条 肽链又可被链内二硫键连接折叠成几个球形结构，这种结构使一系列对于 Ig 生物功能有贡献的氨基酸 彼此靠近，集中在一个部位，称为 Ig 的功能区（domain）。IgG、 IgA 和 IgD 的重链有 4 个功能区，即 VH、CH1、CH2 和 CH3；IgM 和 IgE 的重链还有第 5 个功能区（CH4）；轻链则有 VL 和 CL 两个功能 区。各区主要功能如下：①VH 和 VL 为抗原特异性结合部位；②CH1～3 和 CL 为 Ig 遗传标志；③IgG 的 CH2 和 IgM 的 CH3 是补体（Clq）结合部位，参与补体激活；④IgG 的 CH3 和 IgE 的 CH4 有亲细胞 活性，能使 Ig 结合固定于具有相应受体的组织细胞表面。 介于 CH1 和 CH2 功能区之间的区域称为铰链区（hinge region），此区含大量脯氨酸和二硫键，富 有柔性，张合自如，可伸展 180°。此种结构有利于补体结合部位的暴露，为补体活化创造条件。此外， 该区对木瓜蛋白酶和胃蛋白酶敏感，经酶处理后可从该处断裂成几个不同的片段。 免疫球蛋白的恒定区结构仅仅用于定性、分类，借以区分成各种类、亚类或者型、亚型。重、轻
链的恒定区几乎决定了整体Ig分子的全部抗原性 (三)IgG的氨基酸组成 蛋黄IgG(即lgY)、鸡血lgG和牛乳1gG的氨基酸组成见表1-3。牛lgG与鸡lgG显著不同,前 者的Asp、Thr和Ser含量较高,而Gly、Ala和Leu的含量较低。用于制造功能性食品,为提高lg 对特定抗原的效果,常对动物进行免疫处理,它对lgG氨基酸组成一般无影响 表1-3IgG和IgY的氨基酸组成 (质量分数) 氨基酸种类 普通母鸡 免疫母鸡 鸡血 8.0 8.4 1//2Cys 1.0 Tyr 2.8 3.5 1.6 1.6 4.8 四、牛乳中的Ig 乳牛或其他物种通过乳腺分泌的免疫球蛋白并非乳腺独有的产物,乳腺局部合成与机体其他部位 合成的免疫球蛋白完全相同。然而,乳腺分泌物,尤其是初乳,独到之处在于富集了各种Ig,总浓度 高于血液或者其他外分泌液。现已经证实,牛初乳中存在IgG、1gA、lgM、lgE和lgD等5类lg,其 中lgD尚未发现具有作为功能性食品的潜力。人乳及牛乳之间、初乳与常乳之间各类Ig的含量差别很 大(表1-4)。表1-5为牛乳Ig主要理化性质和生物学活性。 lgG是牛初乳和常乳中含量最高的lg,例如牛初乳中lgG占lg总量的55%以上。IgG占血清lg 总量的75%~80%,多以单位形式存在,分子质量为149680。lgG也是血清半衰期(约23天)最长 的lg,主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成,是机体重要的抗菌、抗病毒和抗毒素抗体。牛初乳g在 乳牛体内半衰期约21天,但牛犊持续摄入初乳在4~6个月内均有较强的抗病能力。lgG更是惟一能 通过胎盘的抗体,故对哺乳动物新生幼仔、新生儿抗感染起重要作用,通常婴儿出生后3个月内不能 合成lgG。 表1-4牛乳和人乳免疫球蛋白含量比较 单位:g/L 免疫球蛋白 牛乳 人乳 初乳 常乳 乳 0.40 0.04
5 链的恒定区几乎决定了整体 Ig 分子的全部抗原性。 （三）IgG 的氨基酸组成 蛋黄 IgG（即 IgY）、鸡血 IgG 和牛乳 IgG 的氨基酸组成见表 1—3。牛 IgG 与鸡 IgG 显著不同，前 者的 Asp、Thr 和 Ser 含量较高，而 Gly、Ala 和 Leu 的含量较低。用于制造功能性食品，为提高 IgG 对特定抗原的效果，常对动物进行免疫处理，它对 IgG 氨基酸组成一般无影响。 表 1－3 IgG 和 IgY 的氨基酸组成 单位：％（质量分数） 氨基酸种类 普通母鸡 免疫母鸡 鸡血 牛乳 IgY IgY IgG IgG Asp 6.9 6.8 6.7 8.1 Thr 8.3 8.3 8.5 9.9 Ser 12.3 12.4 12.7 14.4 Glu 9.3 9.2 8.8 9.2 Pro 7.5 7.1 7.1 6.8 Gly 9.8 9.9 9.9 7.7 Ala 8.0 8.0 8.4 5.4 1/2Cys 2.3 2.5 2.5 2.2 Val 7.5 7.5 7.8 8.4 Met 1.0 1.0 1.0 0.9 Ile 3.1 3.1 3.1 2.6 Leu 8.2 8.2 8.2 6.9 Tyr 3.2 3.2 3.3 4.0 Phe 2.8 2.8 2.8 2.7 Lys 3.5 3.5 3.2 5.5 His 1.6 1.6 1.3 1.6 Arg 4.8 4.7 4.7 3.7 四、牛乳中的 Ig 乳牛或其他物种通过乳腺分泌的免疫球蛋白并非乳腺独有的产物，乳腺局部合成与机体其他部位 合成的免疫球蛋白完全相同。然而，乳腺分泌物，尤其是初乳，独到之处在于富集了各种 Ig，总浓度 高于血液或者其他外分泌液。现已经证实，牛初乳中存在 IgG、IgA、IgM、IgE 和 lgD 等 5 类 Ig，其 中 IgD 尚未发现具有作为功能性食品的潜力。人乳及牛乳之间、初乳与常乳之间各类 Ig 的含量差别很 大（表 1－4）。表 1－5 为牛乳 Ig 主要理化性质和生物学活性。 IgG 是牛初乳和常乳中含量最高的 Ig，例如牛初乳中 IgG 占 Ig 总量的 55％以上。 IgG 占血清 Ig 总量的 75％～80％，多以单位形式存在，分子质量为 149 680。IgG 也是血清半衰期（约 23 天）最长 的 Ig，主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成，是机体重要的抗菌、抗病毒和抗毒素抗体。牛初乳 Ig 在 乳牛体内半衰期约 21 天，但牛犊持续摄入初乳在 4～6 个月内均有较强的抗病能力。IgG 更是惟一能 通过胎盘的抗体，故对哺乳动物新生幼仔、新生儿抗感染起重要作用，通常婴儿出生后 3 个月内不能 合成 IgG。 表 1－4 牛乳和人乳免疫球蛋白含量比较 单位：g/L 免疫球蛋白 牛乳 人乳 初乳 常乳 初乳 常乳 IgG 0.40 0.04