第十九章蛋白质的加工化学 第一节蛋白质的功能性质 蛋白质的食品功能性质是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对人们所期望的食品特征作出贡献 的那些物理化学性质 (1)水化性质取决于蛋白质与水的相互作用,包括水的吸收与保留、湿润性、膨胀、粘着性、分散性 溶解度和粘度等。 (2)表面性质包括蛋白质的表面张力、乳化性、发泡性、成膜性、气味吸收持留性等。 (3)结构性质即蛋白质相互作用所表现的有关特性,如弹性、沉淀作用、凝胶作用及形成其他结构(如 蛋白质面团和纤维)等。 (4)感观性质颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、混浊度等。 上述几类性质不是完全独立的,而是相互间存在一定的内在联系。 水化性质 蛋白质的水化是通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的(图19-1) H 8n 2 图19-1水同蛋白质相互作用的示意图 (a)氢键:(b)疏水相互作用;(c)离子相互作 蛋白质浓度、pH、温度、离子强度和共存的其他组分以及水化时间等是影响蛋白质水化性质的主要因 素 蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加。 个OH的改变会影响蛋白质分子的离子化作用和带电性,从而改变蛋白质分子间的吸引力和推斥力以及 蛋白质分子同水结合的能力。在等电点下蛋白质间的相互作用最强,缔合和收缩后的蛋白质呈现最低的水 化和膨胀 随着温度的升高,氢键减少,蛋白结合水也随之下降。当加热时,蛋白质产生变性和聚集作用,后者 会降低蛋白质的表面积和能结合水的极性氨基酸的有效性。结构紧密的蛋白质在加热时因解离和伸展导致 内部肽键和极性侧链的外露,从而改进了蛋白质的水化能力 离子种类和浓度对蛋白质的吸水、膨胀和溶解度具有显著的影响。在低盐浓度,蛋白质水化增加:在 高盐浓度,水盐相互作用大于水和蛋白质间的作用,蛋白脱水产生“盐析”。 大多数食品是水化的固态体系,因此,蛋白质的水化特性对食品的质构起着重要的作用。 、粘度
第十九章 蛋白质的加工化学 第一节 蛋白质的功能性质 蛋白质的食品功能性质是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对人们所期望的食品特征作出贡献 的那些物理化学性质。 (1)水化性质 取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、膨胀、粘着性、分散性、 溶解度和粘度等。 (2)表面性质 包括蛋白质的表面张力、乳化性、发泡性、成膜性、气味吸收持留性等。 (3)结构性质 即蛋白质相互作用所表现的有关特性，如弹性、沉淀作用、凝胶作用及形成其他结构(如 蛋白质面团和纤维)等。 (4)感观性质 颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、混浊度等。 上述几类性质不是完全独立的，而是相互间存在一定的内在联系。 一、水化性质 蛋白质的水化是通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的(图 19-l) C N O H C O H H O H H O H O H H H O H H O H H O H O H H (a) (b) (c) O O O H H δ δ/2 δ/2 O H H δ /2 δ /2 O H H O H H δ /2 δ/2 δ/2 δ/2 NH3 O H H δ /2 δ/2 O H H δ δ/2 δ /2 O H H δ δ/2 δ /2 H O H δ /2 δ/2 δ 图19-1 水同蛋白质相互作用的示意图 (a)氢键；(b)疏水相互作用；(c)离子相互作用 蛋白质浓度、pH、温度、离子强度和共存的其他组分以及水化时间等是影响蛋白质水化性质的主要因 素。 蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加。 pH 的改变会影响蛋白质分子的离子化作用和带电性，从而改变蛋白质分子间的吸引力和推斥力以及 蛋白质分子同水结合的能力。在等电点下蛋白质间的相互作用最强，缔合和收缩后的蛋白质呈现最低的水 化和膨胀。 随着温度的升高，氢键减少，蛋白结合水也随之下降。当加热时，蛋白质产生变性和聚集作用，后者 会降低蛋白质的表面积和能结合水的极性氨基酸的有效性。结构紧密的蛋白质在加热时因解离和伸展导致 内部肽键和极性侧链的外露，从而改进了蛋白质的水化能力。 离子种类和浓度对蛋白质的吸水、膨胀和溶解度具有显著的影响。在低盐浓度，蛋白质水化增加；在 高盐浓度，水盐相互作用大于水和蛋白质间的作用，蛋白脱水产生“盐析”。 大多数食品是水化的固态体系，因此，蛋白质的水化特性对食品的质构起着重要的作用。 323 二、粘度
一种流体的粘度反映了它对流动的阻力。它可用粘度系数μ表示,μ的定义是剪切力τ与剪切速度Y (或流动速度)之比: 牛顿流体具有不变的粘度系数,它不依赖于剪切力或剪切速度。包括蛋白在内的大多数亲水大分子的 溶液、分散体系(糊状物或悬浮液)、乳状液、浆或凝胶不具有牛顿流体的性质,它们的粘度系数随流动速 度的增加而降低,这种性质称为假塑或剪切变稀,可表示为 式中,m为稠度系数;n为流动指数 影响蛋白质流体粘度性质的主要单因子是分散的分子或粒子的表观直径。这个直径取决于蛋白质分子 的相对分子质量、体积、结构、对称性、电荷以及变形的难易程度等内在特性和蛋白质与溶剂间的相互作 造成剪切变稀的原因有:(1)分子在流动的方向逐步定向,因而摩擦阻力下降;(2)蛋白质水化球在流动 方向变形;(3)氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解体。在上述各种情况下,分子或粒 子在流动方向的直径都减小 当剪切处理停止时,如果原来的聚集体或网络结构能再形成,则粘度系数的下降是可逆的。这样的体 系称之为触变体系。 由于蛋白质间的相互作用,大多数蛋白质流体的粘度系数随浓度而呈指数增加。体系表现为可塑粘弹 性,仅当超过“屈服值”以打断一些相互作用时,流体才能流动。 在泵输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等食品加工过程中,蛋白质体系的粘度和稠度涉及到质量和 热的转移,是流体食品加工必须考虑的重要功能性质。 、凝胶作用 蛋白质的凝胶作用是指变性的分子聚集形成有规则的蛋白质网络结构的过程,不同于缔合、聚合(集) 沉淀、絮凝和凝结等使蛋白质溶液分散性下降的有关现象。蛋白质的缔合反应一般涉及到亚基或分子水平 上的变化。聚合(集)反应一般形成大的复合物。沉淀包括导致完全或部分地丧失溶解性质的所有聚集反应。 絮凝是指不存在蛋白质变性作用时的随机聚集反应,这种现象往往是由于多肽链之间的静电推斥作用受到 抑制而产生的。由于蛋白质变性而引起的随机聚集反应和由于蛋白质间的相互作用超过蛋白质与溶剂间的 相互作用而引起的聚集反应称为凝结 蛋白质网络的形成是蛋白质蛋白质和蛋白质溶剂相互作用之间以及相邻多肽链吸引力和推斥力之间 动态平衡的结果。疏水交互作用、静电相互作用和氢键、二硫键是形成网络的主要作用力。高温条件有助 于疏水交互作用,低温利于氢键形成。加热处理能暴露内部的SH基团和促进二硫键的形成或交换。髙含量 的SH和S一S基强化了分子间的网状结构和倾向于形成热不可逆凝胶。高含量的疏水基团倾向于形成坚固的 网络结构。Ca2桥和其他二价离子的桥接能提高许多凝胶的硬度和稳定性。产生凝胶作用的pH范围一般随 蛋白质浓度的增加而增大,因与蛋白浓度呈正比的疏水键和二硫键能补偿在远离蛋白质等电点pH下由于高 的净电荷而产生的静电推斥力。蛋白质的凝胶作用用于形成固态粘弹性凝胶和改进吸水、增稠、粒子结合 (粘着)和乳化或泡沫稳定效应。 四、乳化性质 许多食品是乳状液(乳、奶油、冰淇淋、加工干酪和蛋黄酱等),蛋白质组分在稳定这些胶体体系中起 着一种重要作用。蛋白质吸附在分散的油滴和连续的水相之间的界面上,并影响着分散体系的物理和流变 性质(稠度、粘度和弹性、硬度)。氨基酸侧链的离子化可提供稳定乳状的静电斥力
一种流体的粘度反映了它对流动的阻力。它可用粘度系数 µ 表示，µ 的定义是剪切力 τ 与剪切速度 · (或流动速度)之比： γ · τ = µ 牛顿流体具有不变的粘度系数，它不依赖于剪切力或剪切速度。包括蛋白在内的大多数亲水大分子的 溶液、分散体系(糊状物或悬浮液)、乳状液、浆或凝胶不具有牛顿流体的性质，它们的粘度系数随流动速 度的增加而降低，这种性质称为假塑或剪切变稀，可表示为： γ · τ =m n 式中，m 为稠度系数；n 为流动指数。 影响蛋白质流体粘度性质的主要单因子是分散的分子或粒子的表观直径。这个直径取决于蛋白质分子 的相对分子质量、体积、结构、对称性、电荷以及变形的难易程度等内在特性和蛋白质与溶剂间的相互作 用。 造成剪切变稀的原因有：(1)分子在流动的方向逐步定向，因而摩擦阻力下降；(2)蛋白质水化球在流动 方向变形；(3)氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解体。在上述各种情况下，分子或粒 子在流动方向的直径都减小。 当剪切处理停止时，如果原来的聚集体或网络结构能再形成，则粘度系数的下降是可逆的。这样的体 系称之为触变体系。 由于蛋白质间的相互作用，大多数蛋白质流体的粘度系数随浓度而呈指数增加。体系表现为可塑粘弹 性，仅当超过“屈服值”以打断一些相互作用时，流体才能流动。 在泵输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等食品加工过程中，蛋白质体系的粘度和稠度涉及到质量和 热的转移，是流体食品加工必须考虑的重要功能性质。 三、凝胶作用 蛋白质的凝胶作用是指变性的分子聚集形成有规则的蛋白质网络结构的过程，不同于缔合、聚合(集)、 沉淀、絮凝和凝结等使蛋白质溶液分散性下降的有关现象。蛋白质的缔合反应一般涉及到亚基或分子水平 上的变化。聚合(集)反应一般形成大的复合物。沉淀包括导致完全或部分地丧失溶解性质的所有聚集反应。 絮凝是指不存在蛋白质变性作用时的随机聚集反应，这种现象往往是由于多肽链之间的静电推斥作用受到 抑制而产生的。由于蛋白质变性而引起的随机聚集反应和由于蛋白质间的相互作用超过蛋白质与溶剂间的 相互作用而引起的聚集反应称为凝结。 蛋白质网络的形成是蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用之间以及相邻多肽链吸引力和推斥力之间 动态平衡的结果。疏水交互作用、静电相互作用和氢键、二硫键是形成网络的主要作用力。高温条件有助 于疏水交互作用，低温利于氢键形成。加热处理能暴露内部的SH基团和促进二硫键的形成或交换。高含量 的SH和S－S基强化了分子间的网状结构和倾向于形成热不可逆凝胶。高含量的疏水基团倾向于形成坚固的 网络结构。Ca2+桥和其他二价离子的桥接能提高许多凝胶的硬度和稳定性。产生凝胶作用的pH范围一般随 蛋白质浓度的增加而增大，因与蛋白浓度呈正比的疏水键和二硫键能补偿在远离蛋白质等电点pH下由于高 的净电荷而产生的静电推斥力。蛋白质的凝胶作用用于形成固态粘弹性凝胶和改进吸水、增稠、粒子结合 (粘着)和乳化或泡沫稳定效应。 四、乳化性质 许多食品是乳状液(乳、奶油、冰淇淋、加工干酪和蛋黄酱等)，蛋白质组分在稳定这些胶体体系中起 着一种重要作用。蛋白质吸附在分散的油滴和连续的水相之间的界面上，并影响着分散体系的物理和流变 性质(稠度、粘度和弹性、硬度)。氨基酸侧链的离子化可提供稳定乳状的静电斥力。 324
蛋白质的乳化能力与溶解度成正比。但一旦乳状液形成,则不溶解的蛋白质粒子也具有稳定乳状液的 作用。 H以各种不同的方式影响蛋白质的乳化性质。一些蛋白质在等电点时具有最佳的乳化性质(明胶和蛋 清蛋白),而其他蛋白质(如大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、乳清蛋白和肌纤维蛋白)在远离pl的pH时表现 出较好的乳化性质。 加热处理常可降低吸附在界面上的蛋白质膜的粘度和硬度,因而降低了乳状液的稳定性。加入小分子 的表面活性剂,由于降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在界面上的作用力,也使蛋白质的乳化 性能下降 总之,可溶性蛋白质能够扩散并吸附在油/水界面是决定蛋白质乳化性质最重要的特性。 测定蛋白质乳化性质的方法常见的有乳化能力和乳状液稳定性试验。 乳化能力(C)是指每克蛋白质在相转变前所能乳化的油体积(m1)。EC值随蛋白质浓度增加而降低。 其方法是在不断地搅拌蛋白质的水(或盐)溶液或分散体系的同时恒速连续加入油或熔化的脂肪,从粘度的 突然下降,颜色的变化(特别是存在油溶性染料时)或电阻的增加测定相转变。 乳状液稳定性(ES)的计算式为 ES=乳状液的最终体积×100÷乳状液的最初体积 乳状液的最终体积是在低速离心或放置几小时后测定的。 五、起泡性质 食品泡沫通常是气泡分散在含有可溶性表面活性剂的连续液体或半固体相中的分散体系。形成泡沫的 薄液层连续相将气泡分开,气液界面能达到m2/ml液体的水平。形成这个界面时需要机械能量。为保持 界面而不使气泡聚集,通常需要加入表面活性剂以降低界面能并在截留的气泡之间形成一个弹性的保护壁 垒。一些蛋白质能通过吸附在气/液界面形成一个保护膜。泡沫形成和泡沫稳定需要稍有不同的蛋白质性质。 泡沫形成需要可溶性蛋白质扩散到空气/水界面,并很快地展开、浓缩和散布,以降低表面张力。缺乏二级 和三级结构的松散蛋白分子(如β-酪蛋白等)具有良好的起泡性质。为了稳定一个泡沫,必须在每一个气泡 周围形成厚的、粘着的、弹性的、连续的和空气不能渗透的蛋白质膜。部分地抗表面展开的高相对分子质 量球蛋白能产生具有良好表面流变性质的厚吸附膜,从而具有良好的泡沫稳定性(如κ-酪蛋白)。低界面张 力、高粘度的主体液相和牢固而有弹性的吸附蛋白质膜是决定泡沫稳定性的三个重要特性。 蛋白质的高溶解度是具有良好起泡能力和稳定性的先决条件。不溶解的蛋白质粒子(如肌纤维蛋白、胶 束和处在pl时的蛋白质)则能提高表面粘度而在稳定泡沫中起着有益的作用。在等电点时,分子间的静电 相吸增加了吸附在空气/水界面上蛋白质膜的厚度和硬度,形成的泡沫虽较少但稳定性高(如球蛋白、面筋 蛋白、乳清蛋臼)。但对于某些蛋白质,在极端pH时因其粘度提高而使泡沫的稳定性增高。鸡蛋蛋清在它 们的天然pH8~9)和接近pl(4-5)时都具有最佳的泡沫性质 盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集性,因而能改变起泡性质。Ca2能在蛋白质的羧基间形 成桥接而改进泡沫稳定性 糖类能提高整体相粘度而抑制了泡沫的膨胀,但可改进泡沫的稳定性。故加工过程中常在后阶段加入 糖 为形成足够的泡沫,搅拌时间和强度必须保证使蛋白质充分地展开和吸附。但过分激烈的搅拌会导致 起泡性和稳定性下降。 重力、压力差和蒸发引起薄层液体的排水(泄漏),气体在水相的溶解性使气体从小泡向大泡扩散,以 及将气泡分开的液体薄层破裂是造成泡沫不稳定的三个主要原因。 鼓泡、打擦或振荡是食品加工中常用的三种起泡方法。 六、风味结合性质 风味物与蛋白质的结合可区分为三类:(1)通过范德华力相互作用的物理吸附;(2通过共价或静电键的 325
325 蛋白质的乳化能力与溶解度成正比。但一旦乳状液形成，则不溶解的蛋白质粒子也具有稳定乳状液的 作用。 pH 以各种不同的方式影响蛋白质的乳化性质。一些蛋白质在等电点时具有最佳的乳化性质(明胶和蛋 清蛋白)，而其他蛋白质(如大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、乳清蛋白和肌纤维蛋白)在远离 pI 的 pH 时表现 出较好的乳化性质。 加热处理常可降低吸附在界面上的蛋白质膜的粘度和硬度，因而降低了乳状液的稳定性。加入小分子 的表面活性剂，由于降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在界面上的作用力，也使蛋白质的乳化 性能下降。 总之，可溶性蛋白质能够扩散并吸附在油/水界面是决定蛋白质乳化性质最重要的特性。 测定蛋白质乳化性质的方法常见的有乳化能力和乳状液稳定性试验。 乳化能力(EC)是指每克蛋白质在相转变前所能乳化的油体积(m1)。EC 值随蛋白质浓度增加而降低。 其方法是在不断地搅拌蛋白质的水(或盐)溶液或分散体系的同时恒速连续加入油或熔化的脂肪，从粘度的 突然下降，颜色的变化(特别是存在油溶性染料时)或电阻的增加测定相转变。 乳状液稳定性(ES)的计算式为： ES＝乳状液的最终体积×100÷乳状液的最初体积 乳状液的最终体积是在低速离心或放置几小时后测定的。 五、起泡性质 食品泡沫通常是气泡分散在含有可溶性表面活性剂的连续液体或半固体相中的分散体系。形成泡沫的 薄液层连续相将气泡分开，气/液界面能达到l m2 /m1 液体的水平。形成这个界面时需要机械能量。为保持 界面而不使气泡聚集，通常需要加入表面活性剂以降低界面能并在截留的气泡之间形成一个弹性的保护壁 垒。一些蛋白质能通过吸附在气/液界面形成一个保护膜。泡沫形成和泡沫稳定需要稍有不同的蛋白质性质。 泡沫形成需要可溶性蛋白质扩散到空气/水界面，并很快地展开、浓缩和散布，以降低表面张力。缺乏二级 和三级结构的松散蛋白分子(如β-酪蛋白等)具有良好的起泡性质。为了稳定一个泡沫，必须在每一个气泡 周围形成厚的、粘着的、弹性的、连续的和空气不能渗透的蛋白质膜。部分地抗表面展开的高相对分子质 量球蛋白能产生具有良好表面流变性质的厚吸附膜，从而具有良好的泡沫稳定性(如κ-酪蛋白)。低界面张 力、高粘度的主体液相和牢固而有弹性的吸附蛋白质膜是决定泡沫稳定性的三个重要特性。 蛋白质的高溶解度是具有良好起泡能力和稳定性的先决条件。不溶解的蛋白质粒子(如肌纤维蛋白、胶 束和处在 pI 时的蛋白质)则能提高表面粘度而在稳定泡沫中起着有益的作用。在等电点时，分子间的静电 相吸增加了吸附在空气/水界面上蛋白质膜的厚度和硬度，形成的泡沫虽较少但稳定性高(如球蛋白、面筋 蛋白、乳清蛋白)。但对于某些蛋白质，在极端 pH 时因其粘度提高而使泡沫的稳定性增高。鸡蛋蛋清在它 们的天然 pH(8～9)和接近 pI(4~5)时都具有最佳的泡沫性质。 盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集性，因而能改变起泡性质。Ca2+能在蛋白质的羧基间形 成桥接而改进泡沫稳定性。 糖类能提高整体相粘度而抑制了泡沫的膨胀，但可改进泡沫的稳定性。故加工过程中常在后阶段加入 糖。 为形成足够的泡沫，搅拌时间和强度必须保证使蛋白质充分地展开和吸附。但过分激烈的搅拌会导致 起泡性和稳定性下降。 重力、压力差和蒸发引起薄层液体的排水(泄漏)，气体在水相的溶解性使气体从小泡向大泡扩散，以 及将气泡分开的液体薄层破裂是造成泡沫不稳定的三个主要原因。 鼓泡、打擦或振荡是食品加工中常用的三种起泡方法。 六、风味结合性质 风味物与蛋白质的结合可区分为三类：(1)通过范德华力相互作用的物理吸附；(2)通过共价或静电键的
化学吸附;(3通过氢键和疏水相互作用的结合 在一些情况中,挥发物通过共价键和蛋白质相结合,此过程通常是不可逆的。如醛或酮同氨基的结合 和胺同羰基的结合。对于高相对分子质量的挥发物更可能产生不可逆的固定化。 风味物质的结合促进了肽链的伸展,使更多的疏水性氨基酸残基暴露而能提供更多的有效结合部位。 因此,非极性挥发物穿透并同蛋白质的疏水性核心相互作用具有正协同性,使蛋白质趋于不稳定化并能改 变蛋白质的溶解度。 任何能改变蛋白质构象的因素都能影响挥发物的结合。水能促进极性挥发物的结合而蛋白质的降解则 导致风味物的释放。如蛋白质的部分水解常可用于大豆蛋白的脱腥。受热变性时,挥发物的结合量增加 冷冻干燥脱水可释出结合的风味物:脂类的存在可有效改善各种羰基风味物的结合与保留特性 七、组织化 在一定条件下,可溶性植物蛋白质或乳蛋白质能够形成具有咀嚼性和良好持水特征的膜状或纤维状产 品。这些产品在随后的水化和加热处理中仍能保持所形成的组织化特性。 (1)热凝结和膜形成浓缩的大豆蛋白溶液能在平坦的金属表面或布上产生薄而水化的蛋白质膜,如中 国传统豆制品“百叶”。由于水的表面蒸发和蛋白质的热凝结,在95℃下保持几小时的豆奶表面可形成薄 的蛋白质脂膜,移去后,新的膜又重复产生。采用此法可生产腐竹(皮)。 (2)纤维形成将植物蛋白和乳蛋白浓溶液喷丝、缔合、成形、调味后,可制成各种风味的人造肉。其 工艺过程为:将10%~40%的蛋白质溶液调节pH至10以上,静电斥力促使蛋白质的亚基完全解离并充分 伸展形成粘稠液,经脱气、澄清(防止喷丝中产生纤维断裂)后,在压力下通过一块含有1000目/em2以上小 L(Φ50~15oμm)的模板,使展开的蛋白质分子沿着小孔中的流动方向定向。喷丝过程产生的细丝进入酸性 NaCl溶液中,由于等电点pH和盐析效应致使蛋白质凝结。蛋白质分子彼此通过氢键、离子键和二硫键强烈 地作用形成水化的蛋白质纤维。经部分脱水后加入粘合剂(如明胶、鸡蛋白、谷蛋白或凝胶多糖)、调味剂 等食品添加剂及脂类。凝结、调味后的蛋白质细丝经切割、整形和压缩等处理所产生了类似火腿、家禽肉 或鱼肌肉的人造肉制品 (3)热塑挤压热塑挤压是目前所采用的使植物蛋白组织化的主要技术。它能产生干燥的纤维状或多孔 的颗粒或厚块(不是纤维),它们在复水时具有可咀嚼的结构。其特点是可使用价格较低的浓缩蛋白溶液或 粉末(含蛋白45%~70%)。其工艺是:凭借一只旋转的螺旋推进机的作用将水化的蛋白质-多糖通过一个圆 筒,同时使物料经受10~20MPa高压、高剪切力和高温。在20~150s期间内,混合料的温度升高到150~ 200℃,转变成粘稠状态,然后快速地挤压通过一个模板进入正常的大气压环境。在物料内部水分快速蒸 发的同时形成了膨胀的蒸汽泡。冷却后,蛋白质-多糖基体具有高度膨胀和干燥的结构。 八、面团形成 存在于小麦谷粒胚乳中的面筋蛋白质有一个特殊性质,即当它们在室温下与水一起混合和揉搓时具有 形成一种非常粘稠的糊状物或“面团”的能力。这是面粉转变成面团和通过发酵及焙烤进一步转变成面包 的基础。面筋蛋白质富含谷氨酰胺(◇>33%)和羟基氨基酸,倾向于形成氢键,使面筋蛋白具有吸水性及粘着 性。面筋蛋白中存在许多非极性氨基酸,产生的疏水交互作用使蛋白聚集并能与脂肪或糖脂有效结合。面 筋蛋白还具有形成众多二硫交联键的能力,使面筋蛋白易于在面团中产生坚韧的互相连结的网络结构。 当水化的面粉被混和揉搓时,面筋蛋白质定向排列和部分展开。这样就促进了疏水相互作用和二硫键 的形成。当面筋蛋白颗粒转变成薄膜时,建立了具有粘弹性的三维蛋白网络,能截留淀粉颗粒和其他面粉 组分 谷蛋白决定着面团的弹性、粘合性和混合容限。醇溶谷蛋白促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。两 类蛋白质的适当平衡在很大程度上决定着对发酵期间所产生的CO2的截留特性。 第二节食品中的蛋白质
326 化学吸附；(3)通过氢键和疏水相互作用的结合。 在一些情况中，挥发物通过共价键和蛋白质相结合，此过程通常是不可逆的。如醛或酮同氨基的结合 和胺同羰基的结合。对于高相对分子质量的挥发物更可能产生不可逆的固定化。 风味物质的结合促进了肽链的伸展，使更多的疏水性氨基酸残基暴露而能提供更多的有效结合部位。 因此，非极性挥发物穿透并同蛋白质的疏水性核心相互作用具有正协同性，使蛋白质趋于不稳定化并能改 变蛋白质的溶解度。 任何能改变蛋白质构象的因素都能影响挥发物的结合。水能促进极性挥发物的结合而蛋白质的降解则 导致风味物的释放。如蛋白质的部分水解常可用于大豆蛋白的脱腥。受热变性时，挥发物的结合量增加； 冷冻干燥脱水可释出结合的风味物；脂类的存在可有效改善各种羰基风味物的结合与保留特性。 七、组织化 在一定条件下，可溶性植物蛋白质或乳蛋白质能够形成具有咀嚼性和良好持水特征的膜状或纤维状产 品。这些产品在随后的水化和加热处理中仍能保持所形成的组织化特性。 (1)热凝结和膜形成 浓缩的大豆蛋白溶液能在平坦的金属表面或布上产生薄而水化的蛋白质膜，如中 国传统豆制品“百叶”。由于水的表面蒸发和蛋白质的热凝结，在 95℃下保持几小时的豆奶表面可形成薄 的蛋白质-脂膜，移去后，新的膜又重复产生。采用此法可生产腐竹(皮)。 (2)纤维形成 将植物蛋白和乳蛋白浓溶液喷丝、缔合、成形、调味后，可制成各种风味的人造肉。其 工艺过程为：将 10％～40％的蛋白质溶液调节pH至 10 以上，静电斥力促使蛋白质的亚基完全解离并充分 伸展形成粘稠液，经脱气、澄清(防止喷丝中产生纤维断裂)后，在压力下通过一块含有 1000 目/cm2 以上小 孔(Ф50～150µm)的模板，使展开的蛋白质分子沿着小孔中的流动方向定向。喷丝过程产生的细丝进入酸性 NaCl溶液中，由于等电点pH和盐析效应致使蛋白质凝结。蛋白质分子彼此通过氢键、离子键和二硫键强烈 地作用形成水化的蛋白质纤维。经部分脱水后加入粘合剂(如明胶、鸡蛋白、谷蛋白或凝胶多糖)、调味剂 等食品添加剂及脂类。凝结、调味后的蛋白质细丝经切割、整形和压缩等处理所产生了类似火腿、家禽肉 或鱼肌肉的人造肉制品。 (3)热塑挤压 热塑挤压是目前所采用的使植物蛋白组织化的主要技术。它能产生干燥的纤维状或多孔 的颗粒或厚块(不是纤维)，它们在复水时具有可咀嚼的结构。其特点是可使用价格较低的浓缩蛋白溶液或 粉末(含蛋白 45％～70％)。其工艺是：凭借一只旋转的螺旋推进机的作用将水化的蛋白质-多糖通过一个圆 筒，同时使物料经受 10～20MPa 高压、高剪切力和高温。在 20～150s 期间内，混合料的温度升高到 150～ 200℃，转变成粘稠状态，然后快速地挤压通过一个模板进入正常的大气压环境。在物料内部水分快速蒸 发的同时形成了膨胀的蒸汽泡。冷却后，蛋白质-多糖基体具有高度膨胀和干燥的结构。 八、面团形成 存在于小麦谷粒胚乳中的面筋蛋白质有一个特殊性质，即当它们在室温下与水一起混合和揉搓时具有 形成一种非常粘稠的糊状物或“面团”的能力。这是面粉转变成面团和通过发酵及焙烤进一步转变成面包 的基础。面筋蛋白质富含谷氨酰胺(>33％)和羟基氨基酸，倾向于形成氢键，使面筋蛋白具有吸水性及粘着 性。面筋蛋白中存在许多非极性氨基酸，产生的疏水交互作用使蛋白聚集并能与脂肪或糖脂有效结合。面 筋蛋白还具有形成众多二硫交联键的能力，使面筋蛋白易于在面团中产生坚韧的互相连结的网络结构。 当水化的面粉被混和揉搓时，面筋蛋白质定向排列和部分展开。这样就促进了疏水相互作用和二硫键 的形成。当面筋蛋白颗粒转变成薄膜时，建立了具有粘弹性的三维蛋白网络，能截留淀粉颗粒和其他面粉 组分。 谷蛋白决定着面团的弹性、粘合性和混合容限。醇溶谷蛋白促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。两 类蛋白质的适当平衡在很大程度上决定着对发酵期间所产生的CO2的截留特性。 第二节 食品中的蛋白质
肉类蛋白质 肉类中的蛋白质可以分为肌浆中的蛋白质、肌原纤维中的蛋白质和基质蛋白质三部分。 肌浆蛋白质主要有肌溶蛋白和肌球蛋白两大类,占肌肉蛋白质总量的20%~30%。肌溶蛋白溶于水, 在55~65℃变性凝固;肌球蛋白溶于盐溶液,在50°C时变性凝固。此外,肌浆蛋白质中还包括有少量使 肌肉呈现红色的肌红蛋白 肌原纤维蛋白质包括有肌球蛋白(即肌凝蛋白)、肌动蛋白(即肌纤蛋白)、肌动球蛋白(即肌纤凝蛋白)和 肌原球蛋白等。这些蛋白质占肌肉蛋白质总量的5%~53%。由于这些蛋白质的存在,使肌肉保持有一定 结构,亦称为肌肉的结构蛋白质。其中,肌球蛋白溶于盐溶液,在有盐存在时,其变性开始温度是30℃C。 在肌原纤维蛋白质中,肌球蛋白占55%,是肉中含量最多的一种蛋白质。在屠宰以后经成熟过程,肌球蛋 白质与肌动蛋白结合成肌动球蛋白。肌动球蛋白溶于盐溶液中,其变性凝固的温度范围是45~50℃C。由于 肌原纤维蛋白质溶于一定浓度的盐溶液,所以也称盐溶性肌肉蛋白质。 基质蛋白质主要有胶原蛋白和弹性蛋白。都属于硬蛋白类,不溶于水和盐溶液。胶原蛋白在有水存在 下,加热可膨润,温度在80℃以上,能分解为明胶。弹性蛋白加热至30℃才会水解。 、胶原和明胶 胶原是皮、骨和结缔组织中的主要蛋白质。它的氨基酸组成有下列特征:脯氨酸、羟脯氨酸和甘氨酸 含量较高,蛋氨酸含量较少,而且不含胱氨酸或色氨酸。胶原分子由三股螺旋组成,外形呈棒状。许多胶 原分子橫向结合成胶原纤维而存在于结缔组织中。胶原纤维具有高度的结晶性,加热到一定温度会发生突 然收缩,例如牛肌肉中的胶原纤维在65℃即发生这一变化。胶原纤维中结晶区域的“熔化”可能是产生这 个变化的原因。 明胶是胶原分子热分解的产物。工业上是把胶原含量高的组织如皮、骨置于加碱或加酸的热水中长时 间的提取而制得。胶原的相对分子质量为3×105,而明胶的相对分子质量正好为其三分之一,即1×105。明 胶溶于热水中,冷却时凝固成富有弹性的凝胶。明胶的凝胶具有热可逆性,加热时熔化,冷却时凝固,这 个特性在食品工业特别是糖果制造业中有着广泛的应用。 在35~40℃和较高温度下保存的明胶,都易失去溶解性,其原因可能是由于明胶分子的聚合引起的 其中包括交联和氢键的作用。在水溶液中,明胶缓慢地水解成相对分子质量较小的片断,粘度下降,失去 胶凝能力。明胶对酶的作用敏感,几乎所有的蛋白酶都能作用于明胶。 三、乳蛋白质 乳蛋白质的成分随品种而变化,下面以牛乳为例讨论其中的蛋白质的成分及其性质。 所有的乳皆由三个不同的相组成:连续的水溶液(乳清)、分散的脂肪球和由酪蛋白构成的微细固体粒 子(胶粒)。蛋白质同时存在于上述三相中。 (一)酪蛋白 酪蛋白是乳蛋白质中最主要的一类蛋白质,约占乳蛋白的80%~82%。它含有胱氨酸和蛋氨酸,但不 含半胱氨酸。在酪蛋白中还含有磷酸,以一磷酸酯键与苏氨酸及丝氨酸的羟基相结合,属于磷蛋白质。 酪蛋白由a31、β、K及γ四种主要组分组成。a31和β-酪蛋白酸钙构成酪蛋白胶粒的中心,外面覆盖着 层由κ-酪蛋白构成的保护胶体。没有κ-酪蛋白时,其他酪蛋白和钙离子的复合物使将沉淀。 酪蛋白胶粒在牛乳中比较稳定,但经冻结或加热等处理,也会发生凝胶现象。加热到130℃C经数分钟, 酪蛋白变性而凝固沉淀。此时凝固物中亦含有热变性的乳清蛋白。添加酸或凝乳酶,酪蛋白胶粒的稳定性 被破坏而凝固,乳制品的干酪就是利用凝乳酶对酪蛋白凝固作用而制成的。 (二)乳清蛋白 牛乳中酪蛋白沉淀下来以后,保留在上面的清液即为乳清,存在乳清中的蛋白质称为乳清蛋白,乳清 327
327 一、肉类蛋白质 肉类中的蛋白质可以分为肌浆中的蛋白质、肌原纤维中的蛋白质和基质蛋白质三部分。 肌浆蛋白质主要有肌溶蛋白和肌球蛋白两大类，占肌肉蛋白质总量的 20％～30％。肌溶蛋白溶于水， 在 55～65℃变性凝固；肌球蛋白溶于盐溶液，在 50˚C 时变性凝固。此外，肌浆蛋白质中还包括有少量使 肌肉呈现红色的肌红蛋白。 肌原纤维蛋白质包括有肌球蛋白(即肌凝蛋白)、肌动蛋白(即肌纤蛋白)、肌动球蛋白(即肌纤凝蛋白)和 肌原球蛋白等。这些蛋白质占肌肉蛋白质总量的 5l％～53％。由于这些蛋白质的存在，使肌肉保持有一定 结构，亦称为肌肉的结构蛋白质。其中，肌球蛋白溶于盐溶液，在有盐存在时，其变性开始温度是 30℃。 在肌原纤维蛋白质中，肌球蛋白占 55％，是肉中含量最多的一种蛋白质。在屠宰以后经成熟过程，肌球蛋 白质与肌动蛋白结合成肌动球蛋白。肌动球蛋白溶于盐溶液中，其变性凝固的温度范围是 45～50℃。由于 肌原纤维蛋白质溶于一定浓度的盐溶液，所以也称盐溶性肌肉蛋白质。 基质蛋白质主要有胶原蛋白和弹性蛋白。都属于硬蛋白类，不溶于水和盐溶液。胶原蛋白在有水存在 下，加热可膨润，温度在 80℃以上，能分解为明胶。弹性蛋白加热至 30℃才会水解。 二、胶原和明胶 胶原是皮、骨和结缔组织中的主要蛋白质。它的氨基酸组成有下列特征：脯氨酸、羟脯氨酸和甘氨酸 含量较高，蛋氨酸含量较少，而且不含胱氨酸或色氨酸。胶原分子由三股螺旋组成，外形呈棒状。许多胶 原分子横向结合成胶原纤维而存在于结缔组织中。胶原纤维具有高度的结晶性，加热到一定温度会发生突 然收缩，例如牛肌肉中的胶原纤维在 65℃即发生这一变化。胶原纤维中结晶区域的“熔化”可能是产生这 个变化的原因。 明胶是胶原分子热分解的产物。工业上是把胶原含量高的组织如皮、骨置于加碱或加酸的热水中长时 间的提取而制得。胶原的相对分子质量为 3×105 ，而明胶的相对分子质量正好为其三分之一，即 1×105 。明 胶溶于热水中，冷却时凝固成富有弹性的凝胶。明胶的凝胶具有热可逆性，加热时熔化，冷却时凝固，这 个特性在食品工业特别是糖果制造业中有着广泛的应用。 在 35～40℃和较高温度下保存的明胶，都易失去溶解性，其原因可能是由于明胶分子的聚合引起的， 其中包括交联和氢键的作用。在水溶液中，明胶缓慢地水解成相对分子质量较小的片断，粘度下降，失去 胶凝能力。明胶对酶的作用敏感，几乎所有的蛋白酶都能作用于明胶。 三、乳蛋白质 乳蛋白质的成分随品种而变化，下面以牛乳为例讨论其中的蛋白质的成分及其性质。 所有的乳皆由三个不同的相组成：连续的水溶液(乳清)、分散的脂肪球和由酪蛋白构成的微细固体粒 子(胶粒)。蛋白质同时存在于上述三相中。 (一)酪蛋白 酪蛋白是乳蛋白质中最主要的一类蛋白质，约占乳蛋白的 80％～82％。它含有胱氨酸和蛋氨酸，但不 含半胱氨酸。在酪蛋白中还含有磷酸，以一磷酸酯键与苏氨酸及丝氨酸的羟基相结合，属于磷蛋白质。 酪蛋白由αs1、β、κ及γ四种主要组分组成。αs1和β-酪蛋白酸钙构成酪蛋白胶粒的中心，外面覆盖着一 层由κ-酪蛋白构成的保护胶体。没有κ-酪蛋白时，其他酪蛋白和钙离子的复合物便将沉淀。 酪蛋白胶粒在牛乳中比较稳定，但经冻结或加热等处理，也会发生凝胶现象。加热到 130℃经数分钟， 酪蛋白变性而凝固沉淀。此时凝固物中亦含有热变性的乳清蛋白。添加酸或凝乳酶，酪蛋白胶粒的稳定性 被破坏而凝固，乳制品的干酪就是利用凝乳酶对酪蛋白凝固作用而制成的。 (二)乳清蛋白 牛乳中酪蛋白沉淀下来以后，保留在上面的清液即为乳清，存在乳清中的蛋白质称为乳清蛋白，乳清