1、米一门方程的提出(底物浓度对酶促反应速度的影响) 酶vm一 反 应 速 酶作用原理 度 混合级反应区零级反 (0<n<1) 应区 (n=0 Umay 级反应区(n=1) K 底物浓度 :S]
1、米－门方程的提出（底物浓度对酶促反应速度的影响） 二 、 酶 作 用 原 理
米氏方程 1913年,德国化学家 Michaelis和 Menten根据中 间产物学说对酶促反映的动力学进行研究,推导出 了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名 公式,称为米氏方程。 酶作用原理 Vmax s Km+s 米氏常数 max一最大反应速 度
二 、 酶 作 用 原 理 米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中 间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出 了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名 公式，称为米氏方程。 V= Vmax [S] Km + [S] Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速 度
>米氏方程的推导 E+S=ES—>P+E k2 假设 在反应初始阶段时P很小, 1)忽略p的逆反应, P+E形成ES的速度极小, 也即在初速度期间; 酶作用原 故可以忽略不计 ES生成速度v1=k1[E][S] 2)底物浓度远远大于 ES分解速度y2=k1E+k3E酶的浓度 理当反应体系处于动态平衡时 3)反应处于稳态,即 K,[] [S]=k2 [ES]+k3 [ES] 中间产物生成和分解 的速度相等。 [E][S]k2+k3 LEST
➢ 米氏方程的推导： 二、酶作用原理 假设： 1）忽略ｐ的逆反应， 也即在初速度期间； 2）底物浓度远远大于 酶的浓度； 3）反应处于稳态，即 中间产物生成和分解 的速度相等
k2+k k3lEt][S] 1 Km+[s] [Et]=[E]+[ES] 当[S]很高使所有 E都被底物饱和时 ([Et]-[ES])[S] Km Vmax=ka let] LES] lEt]LSI 代入 Vmax s →[ES]= 上式 Km+[sT Km+LSI 酶促反应速度v=k3[ES] Km>>[s] Vmax Km Isi 代入 [E][S] 上式k3Km+[S [SI>>Km v=max
2、关于米一门方程的讨论 1)酶初速度和底物浓度的关系为一双曲线; 2)[E]<[S]<<Km时,可用[S。表示[S]; 作3)当 V=Vmax,V与[S]无关,与[Eo成正比 用 原4)k3k时,Km=Ks,可表示酶与底物结合紧密程度 理 酶的每个活性部位在单位时间内,催化底物起 反应的分子数,又叫转换系数,简称T.N
2、关于米－门方程的讨论 1）酶初速度和底物浓度的关系为一双曲线； 2） [E]<<[S]<<Km时，可用[So]表示[S]； 3)当V=Vmax,V与[S]无关，与[Eo]成正比； 4）k3<<k2时，Km=Ks,可表示酶与底物结合紧密程度； 5）k3－－酶的每个活性部位在单位时间内，催化底物起 反应的分子数，又叫转换系数，简称T.N.。 二 、 酶 作 用 原 理