9.1微丝与细胞运动 微丝 (microf i |ament):又称肌动蛋白纤维 (actin filament),是由肌动蛋白单体线性排列 的两条链螺旋缠绕形成，形状如双线捻成的绳子， 直径约7nm。 D 7ae2008
9.1 微丝与细胞运动 微 丝 （ microfilament ） ： 又 称 肌 动 蛋 白 纤 维 （actin filament），是由肌动蛋白单体线性排列 的两条链螺旋缠绕形成，形状如双线捻成的绳子， 直径约7nm
9.1.1微丝的组成及其组装 微丝的主要成分是肌动蛋白(actin),分3类：a-肌动蛋白分 布于肌细胞；B-和y-分布于所有细胞。 单体呈哑铃形，称球状肌动蛋白(G-actin);多聚体称纤维 状肌动蛋白(F-actin)。 结构高度保守，酵母和兔子actin有88%的同源性。 肌动蛋白单体具有ATP酶活性。 肌动蛋白在进化上非常保守，由同一祖先基因进化而来 横纹肌 4种a-肌动蛋白 心肌 (哺乳动物和鸟类) 血管平滑肌 6种 肠道平滑肌 -肌动蛋白与Y肌动蛋白 (所有真核细胞) D7a2008
9.1.1 微丝的组成及其组装 • 微丝的主要成分是肌动蛋白（actin），分3类：α-肌动蛋白分 布于肌细胞；β-和γ-分布于所有细胞。 • 单体呈哑铃形，称球状肌动蛋白（G-actin）；多聚体称纤维 状肌动蛋白（F-actin）。 • 结构高度保守，酵母和兔子actin有88%的同源性。 • 肌动蛋白单体具有ATP酶活性。 肌动蛋白在进化上非常保守，由同一祖先基因进化而来 4种-肌动蛋白 -肌动蛋白与-肌动蛋白 6种 横纹肌 心肌 血管平滑肌 肠道平滑肌 (哺乳动物和鸟类) （所有真核细胞）
负极 负极 肌动蛋白 分子单体 36 nm COOH 36 nm 正极 正极 肌动蛋白和微丝的结构： A,肌动蛋白的三维结构，1分子ATP和1分子Mg2+结合于肌动蛋白分子的中 间裂缝中；B,微丝的结构模型，微丝中一个肌动蛋百亚基与4个相邻 的亚基相互作用；C,微丝负染后的电镜图像
肌动蛋白和微丝的结构： A，肌动蛋白的三维结构，1分子ATP和1分子Mg2+结合于肌动蛋白分子的中 间裂缝中；B，微丝的结构模型，微丝中一个肌动蛋白亚基与4个相邻 的亚基相互作用；C,微丝负染后的电镜图像
微丝的装配 ◆条件： ATP-actin的浓度，适宜的温度，Na+、K和Mg2+。 ◆过程：3~4个actin聚集成一个核心（核化）；ATP-actin分 子在核心两端结合，结合后ATP水解成的ADP仍结合在肌动蛋 白上。 ◆形成ATP-actin帽：当ATP-actin的浓度高时，ATP-肌动蛋 白在(+)端添加的速度大于结合上的ATP-actin水解成ADP actinl的速度，就形成ATP-actinl帽。 “踏车”现象：溶液中ATP-肌动蛋白的浓度处于临界浓度 时，ATP-肌动蛋白在(+)端添加与从(-)端分离相等，表现出 “踏车”现象。 ◆具有极性：G-actin具有极性，装配时头尾相接因此F actin也有极性
◆条件： ATP-actin的浓度，适宜的温度，Na+ 、K +和Mg2+ 。 ◆过程：3～4个actin聚集成一个核心（核化）；ATP-actin分 子在核心两端结合，结合后ATP水解成的ADP仍结合在肌动蛋 白上。 ◆形成ATP-actin帽：当 ATP-actin的浓度高时，ATP-肌动蛋 白在(+)端添加的速度大于结合上的ATP-actin水解成ADPactin的速度，就形成ATP-actin帽。 ◆ “踏车”现象：溶液中ATP-肌动蛋白的浓度处于临界浓度 时，ATP-肌动蛋白在(+)端添加与从(-)端分离相等，表现出 “踏车”现象。 ◆具有极性：G-actin具有极性，装配时头尾相接 因此Factin也有极性。 微丝的装配
踏车行为：体外组装时，单体可同时在(+)端添 加，在()端分离。 ADP ATP 结合ATP的单体肌动 actin with actin with bound ADP bound ATP 蛋白形成微丝的帽子 有助于帽子端结构稳 定。红色为ATP结合 单体。 踏车行为。 红色为标记单体
- + 踏车行为。 红色为标记单体。 踏车行为：体外组装时，单体可同时在(+)端添 加，在(-)端分离。 结合ATP的单体肌动 蛋白形成微丝的帽子 有助于帽子端结构稳 定。红色为ATP结合 单体