CI作用于后续的补体成分，至形成C3转化酶（C42）和C5转化酶（C423）的阶段。C4：C4是CI的底物。在Mg2+存在下，CI使C4裂解为C4a和C4b两个片段，并使被结合的C4b迅速失去结合能力。CI与C4反应之后能更好地显露出CI作用于C2的酶活性部位。C2：C2虽然也是CI的底物，但CI先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。C2在Mg2+存在下被Cl裂解为两个片段C2a和C2b。当C4b与C2a结合成C4b2b（简写成C42)即为经典途径的C3转化酶。C3：C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段，分子内部的疏酯基（-S-CO-）外露，成为不稳定的结合部位。硫酯基经加水分解，成为-SH和-COOH也可与细菌或细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合。因此，C3b通过不稳定的结合部位，结合到抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜上。这点，对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。C3b的另一端是个稳定的结合部位。C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合（图3-2）。C3b可被I因子火活。C3a留在液相中，具有过敏毒素活性，可被羟肽酶B灭活。(shC3结合王靶细跑或一S免疫复合带上T75与细胞膜装面（CRC3转化臀作用部位结合的部位I因子作用部位图3-2C3分子及其裂解产物生物活性示意图C3b与C42相结合产生的C423（C4b2b3b）为经典途径的C5转化酶。至此完成活化阶段。（三）膜攻击阶段C5转化酶裂解C5后，继而作用于后续的其他补体成分，最终导致细胞受损、细胞裂解的阶段
CI作用于后续的补体成分，至形成C3转化酶（C42）和C5转化酶（C423）的阶 段。 C4：C4是CI的底物。在Mg2+存在下，CI使C4裂解为C4a和C4b两个片段，并使 被结合的C4b迅速失去结合能力。CI与C4反应之后能更好地显露出CI作用于C2的酶活 性部位。 C2：C2虽然也是CI的底物，但CI先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。 C2在Mg2+存在下被CI裂解为两个片段C2a和C2b。当C4b与C2a结合成C4b2b(简写 成C42)即为经典途径的C3转化酶。 C3：C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段，分子内部的疏酯基（-S-CO-） 外露，成为不稳定的结合部位。硫酯基经加水分解，成为-SH和-COOH也可与细菌或 细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合。因此，C3b通过不稳定的结合部位，结合到 抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜 上。这点，对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。C3b的另一端是个稳定 的结合部位。C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合（图3-2）。C3b可被I因子 灭活。C3a留在液相中，具有过敏毒素活性，可被羟肽酶B灭活。 图3-2 C3分子及其裂解产物生物活性示意图 C3b与C42相结合产生的C423（C4b2b3b）为经典途径的C5转化酶。至此完成 活化阶段。 （三）膜攻击阶段 C5转化酶裂解C5后，继而作用于后续的其他补体成分，最终导致细胞受损、细胞 裂解的阶段
C5：C5转化酶裂解C5产生出C5a和C5b两个片段。C5a游离于液相中，具有过敏毒素活性和趋化活性。C5b可吸附于邻近的细胞表面，但其活性极不稳定，易于衰变成C5bi。C6~C9：C5b虽不稳定，当其与C6结合成C56复合物则较为稳定，但此C5b6并无活性。C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时，较稳定，不易从细胞膜上解离。C5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上，也可吸附在邻近的，未经致敏的细胞膜上（即未结合有抗体的细胞膜上）。C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分。它与细胞膜结合后，即插入膜的磷脂双层结构中。若C5b67未与适当的细胞膜结合，则其中的C5b仍可衰变，失去与细胞膜结合和裂解细胞的活性。C5b67虽无酶活性，但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678。其中C8是C9的结合部位，因此继续形成C5～9，即补体的膜攻击单位，可使细胞膜穿孔受损。目前已经证明，不C5b、C6、C7结合到细胞膜下是细胞膜仍完整无损；只有在吸附C8之后才出现轻微的损伤，细胞内容物开始渗漏。在结合C9以后才加速细胞膜的损伤过程，因而认为C9是C8的促进因子。（图3-3）
C5：C5转化酶裂解C5产生出C5a和C5b两个片段。C5a游离于液相中，具有过敏 毒素活性和趋化活性。C5b可吸附于邻近的细胞表面，但其活性极不稳定，易于衰变 成C5bi。 C6～C9：C5b虽不稳定，当其与C6结合成C56复合物则较为稳定，但此C5b6并 无活性。C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时，较稳定，不易从细胞膜上解 离。 C5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上，也可吸附在邻近的，未经致敏的细胞膜上 （即未结合有抗体的细胞膜上）。C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分。它与细 胞膜结合后，即插入膜的磷脂双层结构中。 若C5b67未与适当的细胞膜结合，则其中的C5b仍可衰变，失去与细胞膜结合和 裂解细胞的活性。 C5b67虽无酶活性，但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678。其中C8是C9 的结合部位，因此继续形成C5～9，即补体的膜攻击单位，可使细胞膜穿孔受损。 目前已经证明，不C5b、C6、C7结合到细胞膜下是细胞膜仍完整无损；只有在吸 附C8之后才出现轻微的损伤，细胞内容物开始渗漏。在结合C9以后才加速细胞膜的损 伤过程，因而认为C9是C8的促进因子。（图3-3）