自质载体进行，因此对转运的物质有选择性，即立体专一性。除了细胞内外的浓度差外，影响物质转运的另一重要因素是与载体亲合力的大小。这种方式存在于真核微生物，如厌氧酵母菌对某些物质的吸收和代谢产物的分泌3.主动运输主动运输是细菌吸收营养物质的最主要方式。它的最大特点是吸收运输过程中需要消耗能量，因此可以逆浓度差进行。其余特点与促进扩散相似，也就是说需要载体蛋白的参与，通过载体蛋白的构象及亲合力的改变完成物质的吸收运输过程。细菌的绝大部分营养物质都是通过这种方式进行吸收而进入细胞内部。4.基团转位基团转位与主动运输非常相似，但有-个不同，即基团转位过程中被吸收的营养物质与载体蛋白之间发生化学反应，因此物质结构有所改变。通常是营养物质与高能磷酸键结合，从而处于“活化”状态，进入细胞以后有利于物质的代谢反应。高能磷酸则来自其它的蛋白质或含有高能键的代谢物，如磷酸烯醇式丙酮酸等（图2-2）。SYP-OOHPEF+O-OOH内阴胶内外一细胞膜图2-2E.colt糖的基团转移模示图S：糖，P：磷酸、EI：酶I，EI，酶I，HPr：热稳定蛋白，PEP：磷酸烯醇式丙酮酸第二节酶及其作用、酶及其命名和分类酶是生物细胞中自己制成的一种催化剂（生物催化剂），其基本成分是蛋白质，催化效率比一般的无机催化剂高得多，一般高达千、万倍，乃至千万倍，酶具有高度的专一性，一种酶只能催化一种反应或一类相似的反应。酶不仅能推动分解作用，而且也可以推动相应的合成作用，也就是说，酶的作用是可逆的。但在实际情况下，作用常趋向一个方向。热力学条件是影响反应方向的重要因素。酶的名称，可根据它的作用性质或它的作用物（即基质）而命名。例如，促进水解作用的各种酶统称水解酶，促进氧化还原作用的各种酶统称氧化还原酶，水解蛋白质的酶称为蛋白酶，水解脂肪的酶称为脂肪酶等。这是习惯命名法。这种命名法比较直观和简单，但缺乏系统性，有时会出现一酶数名和一名数酶的情况。为了适应酶学研究的发展，避免命名的重复，国际酶学委员会于1961年提出了一个系统命名法和系统分类法。系统命名法的原则是：每一种酶有一个系统名称。系统名称应明确标明酶的底物和催化反应的性质。若有两个底物则应将两个底物同时列出，中间用冒18
号*：”将它们隔开。如果底物之一是水时，可将水略去不写。举例来说，习惯名称为谷丙转氨酶、则系统名称是丙氨酸：α-酮戊一酸氨基转移酶。在科学文献中，为严格起见，一般使用酶的系统名称。但系统名称往往太长，也不利于记忆。为厂方便起见，有时仍用酶的习惯名称。系统分类法是对酶进行分类编号的规定。每个酶都有-个特定的缩号。系统分类编号的原则是每一种酶都用四个数字来表示，数字间用圆点号“，”隔开，第一个数字指明该酶属于哪一大类、第二个数字指出属于大类中的哪一·个亚类，第二个数字说明该酶属于哪·个亚-亚类，第四个数字表示亚-亚类中的序号。每个数字都用阿拉伯数字编序1，2.3等来表示。大类足根据酶促反应的性质来分，一共分成六大类。亚类和亚亚类则分别根据底物中被作用的基团和键的特点来分类。下面重点介绍根据酶促反应性质来区分的六大类酶类。这类酶能促进基质的水解作用及其逆行反应。1.水解酶(2-5)AIB+HIOH-AOH+BH2、氧化还原酶这类酶能引起基质的脱氧或受氢作用，产生氧化还原反应。（1）脱氢酶脱氢酶能活化基质上的氢并转移到另一物质，使基质因脱氢而氧化。不同的基质将由不同的脱氢酶进行脱氢作用。脱氢酶A(2 6)A-H2+B+B-Hz还原酶氧化了的基质基质CH3CH,乳酸脱氢酶C如：HO--H+NAD--O+NADH+H-COO-COO乳酸丙酮酸（2）氧化酶氧化酶能活化分子氧（空气中的氧）作为电子受体而形成水，或使过氧化氢中的氧转移到另一物质而使前者还原，后者氧化A-H,+0,-A+H,O(2-7)(2-8)A--H+H,O,→A+2H,03.转移酶这类酶能催化--种化合物分子上的基团转移到另-种化合物分子上。A+B-xA-x+B(2-9)CH:COOCOOCH,-NH，+CH,谷丙转氨酶C-OCH2如：H-+CH2COOCH?COO0H-CC-N+HacOOCOO-丙酮酸谷氨酸肉氨酸α-酮戊二酸19
4.同分异构酶这类酶能推动化合物分子内的变化形成同分异构体。A.N(2-10)如：CH,OHCHOH-OH0HO)--HHO--H6-磷酸筋萄糖异构酶1H-OHH--COH-H-OHH---C--OHCH,OPOCHOPO葡萄糖-6-磷酸果糖-6-磷酸5.裂解酶这类酶能催化有机物嵌链的断裂，产生碳链较短的产物。A+B+C(2-11)如：CH,OPO"0CH,OPO?HC-0醛缩酶HOC-HC0H--C--OH+HCOHCHOHCHOPOS醛：3-磷酸甘油醛醇，磷酸一羟丙酮H--OHCHOPO二磷酸酮糖：1.6-磷酸果糖6.合成酶这类酶能催化合成反应，A+B+ATP-A-B+ADP+Pi(2-12)如：QNH,rHNCHCTP合成酶ATP -+-CH1ADP+Pi++NH,z0CHCH0R-. 5'PPPUTP5°-PPPRCTP20
另外，酶还有其它许多分类方法。例如，根据酶的存在部位即在细胞内外的不同，可分为胞外酶和胞内酶两类。胞外酶能透过细胞，作用于细胞外面的物质，它们都是起催化水解作用的。胞内酶在细胞内部起作用，主要起催化细胞的合成和呼吸的作用。还需指出，大多数微生物的酶的产生与基质存在与否无关，在微生物体内都存在着相当的数壁。这些酶称为组成酶。在某些情况下，例如受到了各种持续的物理、化学影响，微生物会在其体内产生出适应新环境的酶。这种酶则称为诱导酶。诱导酶的产生在废水生物处理中具有重要意义。这是根据存在方式进行的酶分类。此外，酶还有所谓单成分酶和双成分酶之分。单成分酶完全由蛋质组成，这类酶蛋白质本身就具有催化活性，多半可以分泌到细胞体外，催化水解作用，所以是胞外酶。双成分酶不但具有蛋白质部分，还具有非蛋白质部分。蛋白质部分为主酶，非蛋白质部分为辅助因子，主酶和辅助因子组成全酶。主酶和辅助因子都不能单独起催化作用，只有两者结合成全酶才能起作用。酶的专·性决定于它的蛋凹质部分，故对双成分酶来说，它们的专一性决定于主酶部分，而辅助因子与反应过程中基团或电子传递有关。双成分酶（又称全酶）常保留在细胞内部，所以是胞内酶。细菌没有摄食器官，而且细菌的细胞膜有半渗透性。如果细菌碰到的营养物质是比较简单的、溶解的物质，那末这些物质就通过营养物质运输途径很快被吸入细胞，再通过胞内酶的作用，迅速完成氧化、合成第一系列生化反应。如果细菌碰到的是复杂的或固体物质，它们就利用分泌的胞外酶将吸附在细胞周围的这类复杂的大分子水解为简单的小分子。例如，常见的淀粉酶、脂肪酶、纤维素酶.等，再在细胞膜表面的吸收及传递营养物质的酶类作用下，透过细胞膜进入细胞，在相应的胞内酶的作用下，进行氧化及合成反应，形成细胞需要的各种成分。二、酶的作用特性1.酶的作用特点酶是细菌细胞体内生成的一种生物催化剂。由于其基本成分是蛋白质，所以也具有蛋白质所有的各种特性，例如，具有很大的分子量，呈胶体状态而存在，为两性化合物有等电点，不耐高热并易被各种毒物所钝化或破坏，有其作用的最适、最高、最低的温度和酸碱度等。酶的两性化合物特性说明如下：与酸反应，RRHCNH, + HCIHCNH,CI(2-13)COOHCOOH解离，RRH-C- NH,CI-HIC-NH; + CI(2·14)COOHCOOH与碱反应，21
RRH-C--NH+NaOH.H-C--NH+H.O(2-15)COOHCOONa解高，RR2H-CNH,HC-NH,+Na(2-16)COONaCOO.酶是一种催化剂，因此它的作用特点具有一般催化剂的共性：用量少而催化效率高；加快化学反应速度，不改变化学反应的平衡点，可降低反应活化能。但是酶是特殊的生物催化剂，所以它又有普通催化剂没有的作用特点。除了前面提到的高度的催化效率、专性和可逆性等3点外，还有反应的温和性，就是说酶作用一般要求比较温和的杀件·如常温、常压、接近中性的酸碱度等即可发挥酶的催化能力，高温、高压、强酸或强碱条件反而易使酶活性破坏甚至丧失。最后一点是酶活力的可调节性。酶活力受许多因素的影响和调控，如抑制剂、激活剂，须与辅酶或辅基结合才发挥作用等。2.酶的活性与活性中心酶活性也称酶活力，是指酶催化一定化学反应的能力。酶的催化能力大小与酶含量有关。因为酶含量很小很小，所以不能直接用重量或体积来表示。这也是采用酶活性概念的缘由。酶活性大小可以用在定条件下，它所催化的化学反应的速度来表示，即酶催化的反应速度越快，酶活性就越高，反之则越小。酶反应速度可用单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表系，通常用酶活性单位来描述。因为酶活性单位与时间单位和底物单位有关：所以，国际酶学会议1961条规定：1酶活性单位是指在25C最适pH及底物浓度等条件下，在1min内转化1umol底物的酶量。这是一个统一的标准，但使用起来不太方便。现在使用较多的是习惯酶活性单位，即人为确定的酶活性单位定义，如α-淀粉酶，可用每小时催化1ml2%可溶性淀粉液化所需要的酶量作为一个酶活性单位。但这种方法不太严格，也不便对酶活性进行比较。另外，有时候还使用比酶活性描述和讨论酶的变化。比酶活性是指单位童量酶蛋白所具有的酶活性单位数。这一指标往往用于酶提纯过程中各操作步骤有效性的判断。在水处理中，也经常采用比酶活性来判断不同来源污泥的活性大小，或者用于监测同-处理反应器在不同运行阶段污泥的活性提高或变化。酶的活性中心是指酶蛋白肽链中由少数儿个氨基酸残基组成的、具有定空间构象的与催化作用密切相关的区域。它从结构上说明了酶的作用特点。酶分子中组成活性中心的氨基酸残基或基团是关键的，必不可少的。其它部位的作用对F酶的催化来说是次要的，它们为活性中心的形成提供结构基础。酶的活性中心分二个功能部位：第一是结合部位，底物靠此部位结合到酶分子，第二是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生-定的化学变化。酶与底物作用的反应假说，虽前比较广泛接受的是“诱导楔合”假说。其要点是：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，构象发生有利于底物结合的变化，并22