H R H)中 C N
多肽链的主链由许多酰胺平面组成,平面之间以a碳原子 相隔。而Cn-℃键和C。-N键是单键,可以自由旋转,其中Gn-0 转的角度称ψ,G。N键旋转的角度称中。ψ和φ这一对两 面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置,也就决定了肽链的 构象。 0.124 HR 0.153 0.146 0.132 Amino nm Carboxyl terminus terminus H
多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子 相隔。而Cα-C键和Cα-N键是单键，可以自由旋转，其中Cα-C 键旋转的角度称ψ，Cα-N键旋转的角度称φ。ψ和φ这一对两 面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的 构象
(1)α-螺旋 1950年美国 Pauling等人在研究纤维状蛋白质时,提出了α螺旋, 后来发现在球状蛋白质分子中也存在α-螺旋 0.54mm (3.6 residues) 蛋白质的a-螺旋结构
(1) α-螺旋 1950年美国Pauling等人在研究纤维状蛋白质时，提出了α-螺旋， 后来发现在球状蛋白质分子中也存在α-螺旋
螺旋结构的要点如下: ①蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升,每3.6个氨基酸残基螺旋上升 一圈,每圈螺旋的高度为0.54m,每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm, 螺旋上升时,每个残基沿轴旋转100°。 ②在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。 ③α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分,天然蛋白质绝大部分是右 手螺旋,到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。 α-螺旋的稳定性主要靠氢键来维持
① 蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升 一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm， 螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100º 。 ② 在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。 ③ α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右 手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。 α-螺旋结构的要点如下： α-螺旋的稳定性主要靠氢键来维持
除了上面这种典型的α螺旋外,还有一些不典型的a-螺 旋,所以规定了有关螺旋的写法,用“ns”来表示,n为螺旋 图氨基其酸的残基数。S为氢键封闭环内的原子数,典 型的α-螺旋用363表示,非典型的a螺旋有301,446(T 螺旋)等。 H HH o H H H N—C-C—N—C—C—N一C—C-N—C N—C-C一 H R O R2 H 2 R O 3 R 4 H R 5 gure In the a helix, the nh group of residue n is hydrogen bonded to the co group of residue(n-4)
除了上面这种典型的α-螺旋外，还有一些不典型的α-螺 旋，所以规定了有关螺旋的写法，用“nS ”来表示，n为螺旋 上升一圈氨基酸的残基数。S为氢键封闭环内的原子数，典 型的α-螺旋用3.613表示，非典型的α-螺旋有3.010， 4.416（π 螺旋）等