第一节免疫球蛋白的结构YHYLVLYHCHICLCLCH!轻链Hinge链问二硫键CH2CH2重链CH3CH3免疫球蛋白分子的基本结构
第一节 免疫球蛋白的结构
基本结构四肽链结构一一免疫球蛋白分子的基本结构是一"Y”字型的四肽链结构，由两条完全相同的重链(heavychain，H)和两条完全相同的轻链(lightchain，L)以二硫键连接而成每条重链和轻链分为氨基端和羧基端
一、基本结构——四肽链结构 免疫球蛋白分子的基本结构是一“Y”字型的四肽链 结构，由两条完全相同的重链(heavy chain, H)和两条 完全相同的轻链(light chain, L)以二硫键连接而成。 每条重链和轻链分为氨基端和羧基端
antigenbindingantigoindingvariablesiteconstantlightchainheavychainA four-chain unit of Ig
A four-chain unit of Ig
（一）重链和轻链1.重链（heavychain，H）：分子量50~75kD，450~550个Aa据H链C区氨基酸的不同将Ig分为五类，即IgM, IgD, IgE, IgA， IgG08a同一类免疫球蛋白又可以分亚类：如IgG1-G4、IgA1-A22.轻链（lightchain,L）：分子量25kD，214个Aa.轻链分为k和入链两种，据此可将Ig分为k和入两型(type)。根据入链恒定区个别氨基酸残基的差异，又可将入分为入1、入2、入3和入4四个亚型
（一）重链和轻链 1.重链（ heavy chain, H）：分子量50~75kD ，450~550个Aa. 据H链C区氨基酸的不同将Ig分为五类，即 IgM，IgD，IgE，IgA，IgG μ δ ε α γ 同一类免疫球蛋白又可以分亚类：如IgG1-G4、IgA1-A2 2.轻链（light chain, L ）：分子量25kD ，214个Aa. 轻链分为κ和λ链两种，据此可将Ig分为κ和λ两型 (type)。 根据λ链恒定区个别氨基酸残基的差异，又可将λ分为λ1、λ2、 λ3和λ4四个亚型
(二）T可变区和恒定区1.可变区（variable region,V）：110个Aa，位于Ig的N端，占轻链的1/2和重链的1/4或1/5。该区的Aa的组成和排列顺序有较大变异，这种变异决定了抗原与抗体结合的特异性。2.恒定区（constantregion,C）：位于lg分子的C端，占轻链的1/2和重链的3/4或4/5。该区的Aa组成和排列在同一动物种属中比较恒定。3.高变区（hypervariableregion,HVR）:重链和轻链V区（分别称为VH和VL）各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域。即Ab与Ag特异性结合的位置。又称互补决定区（complementaritydeterminingregion，CDR）。分别为CDR1、CDR2和CDR34.骨架区（frameworkregion,FR）：CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化的区域
（二）可变区和恒定区 1.可变区（ variable region, V ）： 110个Aa，位于Ig 的 N 端，占轻链的 1/2 和重链的1/4或1/5。 该区的Aa的组成和排列顺序有较大变异，这种变异决定了抗 原与抗体结合的特异性。 2.恒定区（constant region, C ）： 位于Ig分子的C端，占轻链的1/2和重链的3/4或4/5。 该区的Aa组成和排列在同一动物种属中比较恒定。 3.高变区（hypervariable region, HVR）： 重链和轻链V区（分别称为VH和VL）各有3个区域的氨基酸 组成和排列顺序高度可变的区域。即Ab与Ag特异性结合的位 置。又称互补决定区（complementarity determining region, CDR）。分别为CDR1、CDR2和CDR3 4.骨架区（framework region, FR）： CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化的区域