免疫球蛋白的结构 两条重链各由450-570个氨基酸残基组 成,分子量约50-75KD。 根据重链氨基酸的组成和排列不同, 可将其分为五类: 即μ Y lgM、lgG、lgA 链时
两条重链各由450-570个氨基酸残基组 成，分子量约50-75KD。 根据重链氨基酸的组成和排列不同, 可将其分为五类: 即 μ 、 γ 、 α 、 δ 、 ε链 IgM 、 IgG 、 IgA 、 IgD 、 IgE 免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白的结构 两条相同的轻链各由214个氨基酸 残基组成,分子量约25KD。 根据轻链氨基酸的组成和列不 同,可将其分为两型 即K、λ型(K:λ约为2:1)
两条相同的轻链各由214个氨基酸 残基组成，分子量约25KD。 根据轻链氨基酸的组成和排列不 同,可将其分为两型: 即 κ、λ型(κ:λ约为2:1) 免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白的结构 ◇有两个端∫氨基端(N端) 羧基端(C端) ●分两个区 可变区( ariab| e regIon,V区) 恒定区( constant region,C区)
●有两个端 氨基端(N端) 羧基端(C端) ●分两个区 可变区(variable region,V区) 恒定区(constant region,C区) 免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白的结构 ●超变区( hypervariable region,HVR 可变区中一些特定位置的氨基酸显示 更大的变异性故称超变区,又称互补决 定区( comp lementar ity- determining region, CDR) ●骨架区:可变区中变化较小的部分
●超变区(hypervariable region,HVR) 可变区中一些特定位置的氨基酸显示 更大的变异性故称超变区，又称互补决 定区（complementarity-determining region,CDR） 免疫球蛋白的结构 ●骨架区：可变区中变化较小的部分
抗原肽● 抗原肽 表位(金 抗体的互补决定区与抗原表位结合示意图
抗体的互补决定区与抗原表位结合示意图